什么是1型胶原羟基端肽

❶ i型胶原羧基末端肽意义

反映I型胶原的合成情况和骨转换情况。见于儿童发育期、妊娠最后3个月、骨肿瘤，特别是前列腺癌骨转移、畸形性骨炎、酒精性肝炎和肺纤维化等。i型胶原羧基末端肽意义反映I型胶原的合成情况和骨转换情况。血浆I型前胶原羧基端前肽的含量可反映成骨细胞活性和成骨速度，并能反映I型胶原合成速度。

❷ 胶原的分子结构有何特点

..
胶原蛋白的基本单位称原胶原蛋白，它是由大约1000个氨基酸基构成的α―
肽链所组成，其分子量约为30万。根据α―肽链结构与组成的不同，可将其
分为由两种不同的α肽链，即由两条α1（I）肽链和一条α2（I）肽链所组成
的I型胶原和由三条相同α肽链所组成的II、III、IV型胶原。它们均具有重复
的三重序列结构（甘氨酸―X―Y）n。X和Y可为不同氨基酸残基的三分之
一。现已阐明：α1（I）链具有1056个氨基酸残基，其中1014个组成连续的
三重体。非三股螺旋区部分，称之为末端肽，所以分子有16个N端残基和26个C端肽
构成三股螺旋的伸展部分。α2（I）肽链同样具有构成三重结构的1014个氨
基酸残基。原胶原分子中不含色氨酸残基，酪氨酸残基也抗原性很弱，具有优良的生物相容性很少。

❸ l型胶原氨基末端肽(NTX)是什么东西，我只知道是与骨形成有关的，有木有人帮忙回答一下

l型胶原是成骨细胞分泌的骨基质的主要成分，之后进行矿化，形成新的骨

❹ 胶原炮第二代是啥

二代胶原炮是第一代的升级版本，胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分。
1、Ⅰ型胶原分子长度约300nm，直径约1.5nm，呈棒状，由三条肽链组成，其中有两条α(Ⅰ)链，一条α(Ⅱ)链，对机体功能作用最强，α(Ⅰ)链和α(Ⅱ)链之间的氨基酸序列只有微小的差异，有人利用Ⅰ型胶原蛋白的电脑模型来模拟结缔组织的外基质结构，结果表明，用其它一些基团取代Ⅰ型胶原蛋白两条链上氨基乙酸就会导致骨合成异常，第3条α链多存在于绝大多数真骨鱼类，尤其是鱼皮，其他陆生脊椎动物没有，由3条异种α链形成的单一型杂分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)组成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)，有人研究了黑石首鱼和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白(ASC)的电泳类型，发现在电泳谱带上可以清楚地看到β、γ、α1和α2组分，且α1的分子量为130kD，α2的分子量为110kD，因此，在某些鱼类中，与其他组织，如肌肉和膀胱相比较，鱼皮胶原蛋白中的α3(Ⅰ)链更适宜传递。
2、胶原蛋白对于化妆品胶原蛋白由动物皮提取，皮中除胶原蛋白外还含有透明质酸、硫酸软骨素等蛋白多糖，它们含有大量极性基团，是保湿因子，且有阻止皮肤中的酪氨酸转化为黑色素的作用，故胶原蛋白有纯天然保湿、美白、防皱、祛斑等作用，可广泛应用于美容用品中，胶原蛋白的化学组成、结构赋予了它是美容的基础，胶原蛋白与人体皮肤胶原的结构相似，为非水溶性纤维状含糖蛋白质，分子中富含大量氨基酸和亲水基，具有一定的表面活性和很好的相容性，同时由于其分子中含有大量的羟基，因此它有着相当好的保湿作用，在相对湿度70%时，仍可保持其自身重量45%的水分，试验证明：0.01%的胶原蛋白纯溶液就能形成很好的保水层，供给皮肤所需要的全部水分随着年龄的增长，成纤维细胞的合成能力下降，若皮肤中缺乏胶原蛋白，胶原纤维就会发生联固化，使细胞间粘多糖减少，皮肤便会失去柔软、弹性和光泽，发生老化，同时真皮的纤维断裂、脂肪萎缩、汗腺及皮脂腺分泌减少，使皮肤出现色斑、皱纹等一系列老化现象。

❺ 总i型前胶原氨基末端肽高是怎么回事

蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。

（一）氨基酸

在进行合成多肽链之前,必须先经过活化,然后再与其特异的trna结合,带到mrna相应的位置上,这个过程靠氨基酰trna合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸与特异的trna相结合,生成各种氨基酰trna.每种氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相对应的trna结合,在氨基酰trna合成酶催化下,利用atp供能,在氨基酸羧基上进行活化,形成氨基酰-amp,再与氨基酰trna合成酶结合形成三联复合物,此复合物再与特异的trna作用,将氨基酰转移到trna的氨基酸臂(即3'-末端cca-oh)上原核细胞中起始氨基酸活化后，还要甲酰化，形成甲酰蛋氨酸trna，由n10甲酰四氢叶酸提供甲酰基。而真核细胞没有此过程。

前面讲过运载同一种氨基酸的一组不同trna称为同功trna。一组同功trna由同一种氨酰基trna合成酶催化。氨基酰trna合成酶对trna和氨基酸两者具有专一性，它对氨基酸的识别特异性很高，而对trna识别的特异性较低。

氨基酰trna合成酶是如何选择正确的氨基酸和trna呢？按照一般原理，酶和底物的正确结合是由二者相嵌的几何形状所决定的，只有适合的氨基酸和适合的trna进入合成酶的相应位点，才能合成正确的氨酰基trna。现在已经知道合成酶与l形trna的内侧面结合，结合点包括接近臂，dhu臂和反密码子臂d柄、反密码子和可变环与酶反应

乍看起来，反密码子似乎应该与氨基酸的正确负载有关，对于某些trna也确实如此，然而对于大多数trna来说，情况并非如此，人们早就知道，当某些trna上的反密码子突变后，但它们所携带的氨工酸却没有改变。1988年，候稚明和schimmel的实验证明丙氨酸trna酸分子的氨基酸臂上g3：u70这两个碱基发生突变时则影响到丙氨酰trna合成酶的正确识别，说明g3：u70是丙氨酸trna分子决定其本质的主要因素。trna分子上决定其携带氨基酸的区域叫做副密码子。一种氨基酰trna合成酶可以识别以一组同功trna，这说明它们具有共同特征。例如三种丙氨酸trna（trnaalm/cua,trnaaim/ggc,trnaain/ugc都具有g3：u70副密码子。）但没有充分的证据说明其它氨基酰trna合成酶也识别同功trna组中相同的副密码子。另外副密码子也没有固定的位置，也可能并不止一个碱基对。

（二）多肽链合成的起始

核蛋白体大小亚基，mrna起始trna和起始因子共同参与肽链合成的起始。

1、大肠杆菌细胞翻译起始复合物形成的过程：

（1）核糖体30s小亚基附着于mrna起始信号部位：原核生物中每一个mrna都具有其核糖体结合位点，它是位于aug上游8-13个核苷酸处的一个短片段叫做sd序列。这段序列正好与30s小亚基中的16s rrna3’端一部分序列互补，因此sd序列也叫做核糖体结合序列，这种互补就意味着核糖体能选择mrna上aug的正确位置来起始肽链的合成，该结合反应由起始因子3（if-3）介导，另外if-1促进if-3与小亚基的结合，故先形成if3-30s亚基-mrna三元复合物。

（2）30s前起始复合物的形成：在起始因子2作用下，甲酰蛋氨酰起 始trna与mrna分子中的aug相结合，即密码子与反密码子配对，同时if3从三元复合物中脱落，形成30s前起始复合物，即if2-3s亚基-mrna-fmet-trnafmet复合物，此步需要gtp和mg2 参与。

（3）70s起始复合物的形成：50s亚基上述的30s前起始复合物结合，同时if2脱落，形成70s起始复合物，即30s亚基-mrna-50s亚基-mrna-fmet-trnafmet复合物。此时fmet-trnafmet占据着50s亚基的肽酰位。而a位则空着有待于对应mrna中第二个密码的相应氨基酰trna进入，从而进入延长阶段，2、真核细胞蛋白质合成的起始

真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与，因此起始过程也更复杂。

（1）需要特异的起始trna即，-trnafmet，并且不需要n端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryote initiation factor,eif）

（2）起始复合物形成在mrna5’端aug上游的帽子结构，（除某些病毒mrna外）

（3）atp水解为adp供给mrna结合所需要的能量。真核细胞起始复合物的形成过程是：翻译起始也是由eif-3结合在40s小亚基上而促进80s核糖体解离出60s大亚基开始，同时eif-2在辅eif-2作用下，与met-trnafmet及gtp结合，再通过eif-3及eif-4c的作用，先结合到40s小亚基，然后再与mrna结合。

mrna结合到40s小亚基时，除了eif-3参加外，还需要eif-1、eif-4a及eif-4b并由atp小解为adp及pi来供能，通过帽结合因子与mrna的帽结合而转移到小亚基上。但是在mrna5’端并未发现能与小亚基18srna配对的s-d序列。目前认为通过帽结合后，mrna在小亚基上向下游移动而进行扫描，可使mrna上的起始密码aug在met-trnafmet的反密码位置固定下来，进行翻译起始。

通过eif-5的作用，可使结合met-trnafmet·gtp及mrnar40s小亚基与60s大亚基结合，形成80s复合物。eif-5具有gtp酶活性，催化gtp水解为gdp及pi，并有利于其它起始因子从40s小亚基表面脱落，从而有利于40s与60s两个亚基结合起来，最后经eif-4d激活而成为具有活性的80smet-trnafmet· mrna起始复合物。
（三）多肽链的延长

在多肽链上每增加一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。

（1）为密码子所特定的氨基酸trna结合到核蛋白体的a位，称为进位。氨基酰trna在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的ef（unstable temperature,ef）ef-tu,热稳定的ef(stable temperature ef,ef-ts)以及依赖gtp的转位因子。ef-tu首先与gtp结合，然后再与氨基酰trna结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入a位。此时gtp水解成gdp，ef-tu和gdp与结合在a位上的氨基酰trna分离
肽键的形成

①核蛋白体“给位”上携甲酰蛋氨酰 基（或肽酰）的trna

②核蛋白体“受体”上新进入的氨基酰trna;

③失去甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后，即将从核蛋白体脱落的trna;

④接受甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后已增长一个氨基酸残基的肽键

（2）转肽--肽键的形成（peptide bond formation）

在70s起始复合物形成过程中，核糖核蛋白体的p位上已结合了起始型甲酰蛋氨酸trna，当进位后，p位和a位上各结合了一个氨基酰trna，两个氨基酸之间在核糖体转肽酶作用下，p位上的氨基酸提供α-cooh基，与a位上的氨基酸的α-nh2形成肽键，从而使p位上的氨基酸连接到a位氨基酸的氨基上，这就是转肽。转肽后，在a位上形成了一个二肽酰trna（图18-13）。

（3)移位（translocation)

转肽作用发生后，氨基酸都位于a位，p位上无负荷氨基酸的trna就此脱落，核蛋白体沿着mrna向3’端方向移动一组密码子，使得原来结合二肽酰trna的a位转变成了p位，而a位空出，可以接受下一个新的氨基酰trna进入，移位过程需要ef-2，gtp和mg2 的参加（图18-14）。

以后，肽链上每增加一个氨基酸残基，即重复上述进位，转肽，移位的步骤，直至所需的长度，实验证明mrna上的信息阅读是从5’端向3’端进行，而肽链的延伸是从氮基端到羧基端。所以多肽链合成的方向是n端到c端
（四）翻译的终止及多肽链的释放

无论原核生物还是真核生物都有三种终止密码子uag，uaa和uga。没有一个trna能够与终止密码子作用，而是靠特殊的蛋白质因子促成终止作用。这类蛋白质因子叫做释放因子，原核生物有三种释放因子：rf1，rf2t rf3。rf1识别uaa和uag，rf2识别uaa和uga。rf3的作用还不明确。真核生物中只有一种释放因子erf，它可以识别三种终止密码子。

不管原核生物还是真核生物，释放因子都作用于a位点，使转肽酶活性变为水介酶活性，将肽链从结合在核糖体上的trna的cca末凋上水介下来，然后mrna与核糖体分离，最后一个trna脱落，核糖体在if-3作用下，解离出大、小亚基。解离后的大小亚基又重新参加新的肽链的合成，循环往复，所以多肽链在核糖体上的合成过程又称核糖体循环（ribosome cycle）（图18-16）。

（五）多核糖体循环

上述只是单个核糖体的翻译过程，事实上在细胞内一条mrna链上结合着多个核糖体，甚至可多到几百个。蛋白质开始合成时，第一个核糖体在mrna的起始部位结合，引入第一个蛋氨酸，然后核糖体向mrna的3’端移动一定距离后，第二个核糖体又在mrna的起始部位结合，现向前移动一定的距离后，在起始部位又结合第三个核糖体，依次下去，直至终止。两个核糖体之间有一定的长度间隔，每个核糖体都独立完成一条多肽链的合成，所以这种多核糖体可以在一条mrna链上同时合成多条相同的多肽链，这就大大提高了翻译的效
多聚核糖体的核糖体个数，与模板mrna的长度有关，例如血红蛋白的多肽链mnra编码区有450个核苷酸组成，长约150nm 。上面串连有5-6个核糖核蛋白体形成多核糖体。而肌凝蛋白的重链mrna由5400个核苷酸组成，它由60多个核糖体构成多核糖体完成多肽链的合成

❻ 1型胶原羧基端前肽71.7正常吗

正常。
正常指标：I型前胶原羧基端前肽的正常值:50-200ug/L ，异常指标：高于或者低于50-200ug/L，属于异常的。
丨型前胶原羧基端前肽（PICP)是由成骨细胞的前体细胞合成，含C-端延伸段，这些延伸段又称前肽。

❼ i型胶原前肽属于非胶原蛋白的是

i型胶原前肽属于非胶原蛋白的是骨组织。根据查询相关资料信息Ⅰ型胶原是人体最丰富的胶原蛋白形式，是骨组织中唯一的胶原，占骨质的90%，i型胶原前肽属于非胶原蛋白的是骨组织。Ⅰ型胶原前肽包括Ⅰ型胶原氨基前肽和Ⅰ型胶原羧基前肽，成骨细胞的前体细胞合成Ⅰ型前胶原，分泌至细胞外液，在内切酶作用下去除氨基及羧基端肽，即Ⅰ型胶原氨基前肽和Ⅰ型胶原羧基前肽，是反映骨形成的指标。

❽ 什么是胶原

定义1：纤维状蛋白质家族，动物细胞外基质和结缔组织的主要成分，占哺乳动物总蛋白质25%。有多种类型，Ⅰ型最为常见(如皮肤、骨骼、肌腱等),分子细长，有刚性，由3条胶原多肽链形成三螺旋结构。
所属学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科）
定义2：细胞外基质中的一种张力强度很高的纤维状蛋白质。富含甘氨酸和脯氨酸，是构成细胞外基质的骨架
所属学科：细胞生物学（一级学科）；细胞结构与细胞外基质（二级学科）

❾ 胶原蛋白1-3型和2型有何区别

一、存在位置不同

1、胶原蛋白1型：主要存在于成人皮肤、肌腱、骨组织。

2、胶原蛋白2型：主要存在于婴儿皮肤或血管内膜、肠道。

3、胶原蛋白3型：主要存在软骨、玻璃体、椎间盘等。

二、特点不同

1、胶原蛋白1型：I型胶原蛋白是相对坚硬的胶原蛋白，并呈现有鱼种的特异性。

2、胶原蛋白2型：II型胶原蛋白独特的高分子长链纤维结构使它在体内能形成胶原蛋白网络，并吸附各种蛋白多糖聚合物最终为组织提供抗拉张强度。

3、胶原蛋白3型：III型胶原不成熟、不稳定，弹性张力较低；III型胶原蛋白是具有弹性的胶原蛋白。

三、作用不同

1、胶原蛋白1型：胶原蛋白Ⅰ型较粗大，用于支撑皮肤硬度，使皮肤坚固。但是如果含量过多，则会使皮肤僵硬，创伤愈合后，也容易形成疤痕。

2、胶原蛋白2型：与皮肤损伤修复过程和修复质量紧密相关。

3、胶原蛋白3型：胶原蛋白III型较细小，用于支撑皮肤柔嫩度，使皮肤细腻和富有弹性。含量越高，越能使皮肤细腻柔嫩，创伤后III型胶原蛋白可以更好地让伤口恢复，不容易留疤痕。

❿ 如何测定I型前胶原羧基端前肽

I型前胶原羧基端前肽的正常值：50-200ug/L

测定I型前胶原羧基端前肽的临床意义表现在I型前胶原羧基端前肽增高：见于儿童发育期、妊娠最后3个月、骨肿瘤，特别是前列腺癌骨转移、畸形性骨炎、酒精性肝炎和肺纤维化等。

I型前胶原羧基端前肽降低：见于绝经期后骨质疏松病人经雌激素治疗6个月后可降低30%，但其降低的机制尚不清楚。

(10)什么是1型胶原羟基端肽扩展阅读：

I型前胶原羧基端前肽(是骨组织中惟一的胶原，占骨基质的90%以上。血清中I型前胶原羧基端前肽的水平是反映成骨细胞活动和骨形成以及反映I型胶原合成速率的特异指标。它可以被肝脏吸收，通过上皮细胞甘露糖受体结合而被清除，所以易受肝功能的影响。

血清Ⅰ型前胶原羧基端前肽（PICP）：是成骨细胞合成胶原时的中间产物，也是反映成骨细胞活动状态的敏感指标。PICP升高可见于畸形性骨炎、骨肿瘤、儿童发育期、妊娠后期，老年性骨质疏松症PICP变化不明显。