Eo胶原胶pH值是多少

① 明胶制作方法

明胶是胜肽与胶原蛋白质部分水解的混合物，胶原蛋白通常自牛、鸡、猪和鱼的皮、骨骼、结缔组织中提取。照相和医药级明胶一般从牛骨头制成，虽然一些牛骨明胶也用于食品工业。明胶是一种动物蛋白不同于用于食品行业的许多其他的胶凝剂。
明胶一般由动物物质精炼而成，因此明胶又称“动物胶”（Animal glue）。制造者会将牛和猪的骨头和皮肤放入约70英尺高的炉里煮滚提炼胶原，再浸湿隔渣。制作过程不使用动物的角和蹄。精练而成的物质干后会磨成粉末，再混入砂糖、己二酸、柠檬酸钠，以及人造调味剂和食物色素。
由于胶原经透彻处理，美国联邦政府不会将制成品分类为肉类或动物制品。不过素食人士会以洋菜作为明胶的替代品。另外，穆斯林由于伊斯兰教因素，会采用经清真处理的牛明胶，而不会食用猪明胶。
明胶骨粉的生产方法有四种：即碱法、酸法、盐碱法和酶法等国内外普遍采用的是碱法生产。现将制备工艺过程叙述如下：原料整理：将不同品种的原料进行分类整理，如牛皮与猪皮；湿皮与干皮等应分开，拣出不合规格的皮另行处理。带毛皮可用5%石灰乳或0.5～l%的硫化溶液浸泡，将毛脱去。鲜猪皮的脂肪层应刮去。干皮要泡在清水中浸软。石灰水预浸：将整理好的皮原料放人1%左右的石灰水中浸渍1～2d，然后切成小块。水力除污：将皮块与水连续地加入水力除脂机内，利用水力的冲击作用和高速铁锤的机械作用，清洗除脂肪和污物。石灰水浸渍：将去脂的皮块放入浸渍池中，用2～4%的石灰水（比重1．015～1．035）浸渍。湿皮与水的比例为1：3～4，pH值为12．0～12．5。温度最好在15℃，时间为15-90d。气温高时石灰水浓度可低些，气温低时其浓度可增大。此工序称发皮；是明胶生产的关键工序之一。洗涤中和：待皮块膨胀后，捞出用水充分洗涤，经过多次洗涤，最后pH为9．0～9．5。 洗涤后，用酸中和剩余的石灰，先加水使原料浸没，在不断搅拌下，用6mol/LHOCI调节pH，为2.5-3.5。每隔一定时间加酸调整一次pH值，明胶骨粉8h后可不再加酸使其平衡，共需12～16h才能完成。中和后，排出废酸水，在充分搅拌下用水洗净，一般需8～12 h内完成。熬胶浓缩：先在胶锅内放入热水，然后将原料倒入，注意不使粘结成团，同时缓慢升温至55～65℃，热浸6～8h后放出胶汁；再向锅内加入热水，使水温较前次提高5～100C继续熬胶，依此类推，进行多次，每次温度也相应地逐步升高，最后一次可以煮沸。将所得稀胶汁在600C左右用过滤棉、活性炭或硅藻土等作助滤剂，以板框式压滤机过滤，得澄清胶液，胶液再用离心机分离，进一步除去油脂等杂质。再将稀胶液放入减压浓缩罐中，控制温度65～700C进行蒸发浓缩，当胶液变浓时，可改为60～650C继续减压浓缩。根据胶液质量和干燥设备条件掌握胶液浓缩的浓度，如用冷热风空调干燥时，胶液浓缩到比重1．050～1．080（500C）含胶量为23～33%即可。

② 注射用胶原酶说明书简介

版本：国家药品监督管理局2002年公布的第二批化学药品说明书

说明：注射用胶原酶说明书由国家药品监督管理局于2002年02月05日药监注函［2002］58号《关于公布第二批化学药品说明书目录的通知》发布。国家药品监督管理局公布的说明书是规范修订后的建议参考样稿，企业如有疑异，可提出修改意见。〔适应症〕应与原批准的内容一致；〔不良反应〕、〔药物相互作用〕等项内容，企业提供的说明书不能比样稿所列的少。对于说明书样稿中的空项或未列全的项目，应要求企业根据实际情况填写，如商品名、规格等。

【药品名称】

通用名：注射用胶原酶

曾用名：

商品名：

英文名：Collagenase for Injection

汉语拼音：Zhesheyonɡ Jiɑoyuɑnmei

本品为胶原酶加适量稳定剂和赋形剂的无菌冻干品。

【性状】

本品为白色或类白色的冻干块状物或粉末。

【药理毒理】

本品为酶类药。在生理pH和温度下，具有水解天然胶原蛋白的作用。从而能溶解椎间盘突出的髓核和纤维环。

【药代动力学】

在正常人体内就存在胶原酶，它的代谢途径为一般的蛋白质代谢。

【适应症】

用于经保守疗法无效的腰椎间盘突出症。

【用法用量】

临用前，用氯化钠注射液2ml溶解，椎间孔内硬膜外或椎间盘内注射一次1200单位。

注射方法：患者侧卧，从脊柱后侧旁进针，在X光电视屏幕透视下，针沿腰椎横突插入L4L5或L5S1的椎间孔内硬膜外或椎间盘内注射。

【不良反应】

部分患者可有腰痛加剧。必要时可注射镇痛剂缓解。

【禁忌】

严重心血管病。严重肝、肾功能不全及孕妇禁用。已知对本品过敏者禁用。

【注意事项】

1．为防止过敏反应，在注射本品前应先静脉注射用50%葡萄糖注射液20ml稀释的地塞米松磷酸钠注射液5mg。

2．本品仅供经过专业培训的医师使用。注射时，应严密观察准燃穗巧确的注射部位，严禁损伤神经根及周围组织。

【孕妇及哺乳期妇女用药】

孕妇禁用。

【儿童用药】

【老年患者用药】

【药物相互作用】

胶原酶最佳的pH值范围是6～8，或高或低的pH值将降低酶的活性。酶的活性也受一些清洁剂、重金属离子，如汞和银的影响，它们被用在一些防腐剂中，当怀疑已经接触了族汪这些金属离皮键子时，在使用胶原酶之前应该用生理盐水仔细地反复冲洗。还应避免含有金属离子和酸性溶液的浸泡，因为这样会带有金属离子，pH值会偏低。清洁材料如双氧水、达金溶液、生理盐水与胶原酶互溶。

【药物过量】

用药过量而没有发生全身或局部反应的现象，在临床调查和临床应用中已被证实。

【规格】

（1）600单位 （2）1200单位

【贮藏】

遮光，在冷处（2～10℃）保存。

【包装】

【有效期】

【批准文号】

【生产企业】

企业名称：

地 址：

邮政编码：

电话号码：

传真号码：

网 址：

③ 胶原蛋白ph值多少（4、5、6、7）对人身体最好最容易吸收

富含胶原蛋白的食品(含有胶原蛋白的食物、胶原蛋白的作用)
美容专家介绍，为了保持皮肤的弹性和水分，应该多吃富含胶原蛋白质的食物，胶原蛋白是肌肤中的主要成分，占肌肤细胞中蛋白质含量的71%以上，胶原蛋白使细胞变得丰满，从而使肌肤充盈，保持皮肤弹性与润泽，胶原蛋白有着十分重要的作用。富含胶原蛋白的食品主要有肉皮、猪蹄、牛蹄筋、鸡翅、鸡皮、鱼皮及软骨等。

但要注意：1、大分子胶原蛋白进入人体后需要降解为小分子肽、氨基酸才能被人体吸收，真正有效吸收的成分并不多。2、这些食物多半脂肪含量较高，不适合经常食用。高热量、高脂肪，尤其是油炸食物都容易产生自由基，加速老化。如果能少吃这一类食物，就等于减少了身体被自由基伤害的机会及皮肤出现黑斑、皱纹等的风险。

采用生物技术提取的活性胶原蛋白，去除了脂肪，避免了食物经过高温蒸煮等烹调过程，生物酶定向剪切技术（Bioenzymic Directing Degraded Technology）使胶原蛋白活性得到保持，适合人们服用。
Βā冄12号 回答采纳率:19.9% 2008-11-17 15:10 检举
虽然以上那些食物富含胶原蛋白 不过不是都可以完全吸收的···所以你想更好的补充的话
可以买胶原蛋白的饮品喝的
FANCL的不错
专柜可以买到

④ 胶原蛋白在水溶解度大吗

蛋白质的水溶性 蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键(偶极-偶极相互作用或氢键)

⑤ 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。