总1型胶原氨基末端肽是什么

1. 胶原肽是什么

胶原肽是一种修复型的胶原蛋白，主要是锁住肌肤的水分，增强皮肤的弹性，防止皮肤衰老，干燥，松弛，可以美白皮肤，延缓衰老。胶原肽还可以促进体内骨胶原的合成，可以预防骨质疏松，增强骨骼的柔韧性。胶原肽可以抑制血管紧张素转化酶的活性，增强血管的弹性，可以帮助降血压，降血脂。比较适合于一些生活作息不规律，熬夜上火，缺少运动，高血压，高血脂的人群。

2. 胶原的分子结构有何特点

..
胶原蛋白的基本单位称原胶原蛋白，它是由大约1000个氨基酸基构成的α―
肽链所组成，其分子量约为30万。根据α―肽链结构与组成的不同，可将其
分为由两种不同的α肽链，即由两条α1（I）肽链和一条α2（I）肽链所组成
的I型胶原和由三条相同α肽链所组成的II、III、IV型胶原。它们均具有重复
的三重序列结构（甘氨酸―X―Y）n。X和Y可为不同氨基酸残基的三分之
一。现已阐明：α1（I）链具有1056个氨基酸残基，其中1014个组成连续的
三重体。非三股螺旋区部分，称之为末端肽，所以分子有16个N端残基和26个C端肽
构成三股螺旋的伸展部分。α2（I）肽链同样具有构成三重结构的1014个氨
基酸残基。原胶原分子中不含色氨酸残基，酪氨酸残基也抗原性很弱，具有优良的生物相容性很少。

3. 胶原蛋白氨基酸组成有什么

胶原蛋白氨基酸组成中包括较多的甘氨酸，甘氨酸在人体内不仅参与合成胶原，而且还是大脑细胞中一种抑制性神经递质，以产生对中枢神经的镇静作用，对焦虑症、神经衰弱等有良好的治疗作用。

4. l型胶原氨基末端肽(NTX)是什么东西，我只知道是与骨形成有关的，有木有人帮忙回答一下

l型胶原是成骨细胞分泌的骨基质的主要成分，之后进行矿化，形成新的骨

5. 胶原肽的功效与作用

核心功效

延缓皮肤老化、保湿锁水、降血压

胶原肽的简介

一个氨基酸于另一个氨基酸以肽键相连，所形成的化合物称为肽。肽中含有的氨基酸数少于10个称为寡肽，超过10个称为多肽。一条或数条多肽链组成了蛋白质。一个蛋白分子通常含有50个以上的氨基酸。胶原肽能够更有效地渗入角质层、真皮层，起到延长皮肤细胞寿命、抑制细胞膜脂质过氧化、抵抗氧化自由基对DNA的攻击、抑制酪氨酸的活性、提高皮肤免疫能力、提高皮肤持水保水能力、促进胶原的合成和真皮细胞透明质酸的合成等多种功效。

功效作用

1、延缓皮肤老化，胶原肽能改善皮肤原有状态，进而修复受损肌肤，促进细胞分裂，加速生长。

2、保湿锁水，胶原肽也是一种修复型的胶原蛋白，主要是锁住肌肤的水分，增强皮肤的弹性，防止皮肤衰老，干燥，松弛，使肌肤更有弹性，更水润，从而达到美容养颜的效果。

3、降血压，胶原肽可以抑制血管紧张素转化酶的活性，增强血管的弹性，可以帮助降血压，降血脂。比较适合于一些生活作息不规律，熬夜上火，缺少运动，高血压的人群。

适宜人群

工作劳累者、睡眠不足者、皮肤松弛者、

禁忌人群

重疾者、孕妇、乳腺增生者、肿瘤患者。

不宜同食

无特殊同食禁忌。

6. 如何测定I型前胶原羧基端前肽

I型前胶原羧基端前肽的正常值：50-200ug/L

测定I型前胶原羧基端前肽的临床意义表现在I型前胶原羧基端前肽增高：见于儿童发育期、妊娠最后3个月、骨肿瘤，特别是前列腺癌骨转移、畸形性骨炎、酒精性肝炎和肺纤维化等。

I型前胶原羧基端前肽降低：见于绝经期后骨质疏松病人经雌激素治疗6个月后可降低30%，但其降低的机制尚不清楚。

(6)总1型胶原氨基末端肽是什么扩展阅读：

I型前胶原羧基端前肽(是骨组织中惟一的胶原，占骨基质的90%以上。血清中I型前胶原羧基端前肽的水平是反映成骨细胞活动和骨形成以及反映I型胶原合成速率的特异指标。它可以被肝脏吸收，通过上皮细胞甘露糖受体结合而被清除，所以易受肝功能的影响。

血清Ⅰ型前胶原羧基端前肽（PICP）：是成骨细胞合成胶原时的中间产物，也是反映成骨细胞活动状态的敏感指标。PICP升高可见于畸形性骨炎、骨肿瘤、儿童发育期、妊娠后期，老年性骨质疏松症PICP变化不明显。

7. 3型前胶原n端肽参考值是0一12检查结果是16.33严重嘛

总i型前胶原氨基端肽是个3长很专业和基础名词, 贵是指合成制备服胶原蛋白---胶原纤维的前体. 总i型前胶原氨基端肽高胶原蛋白病发病相关 (猆类风湿, 红班狼疮...), 有时在心肌梗死时有显现.

8. 总i型前胶原氨基末端肽高是怎么回事

蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。

（一）氨基酸

在进行合成多肽链之前,必须先经过活化,然后再与其特异的trna结合,带到mrna相应的位置上,这个过程靠氨基酰trna合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸与特异的trna相结合,生成各种氨基酰trna.每种氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相对应的trna结合,在氨基酰trna合成酶催化下,利用atp供能,在氨基酸羧基上进行活化,形成氨基酰-amp,再与氨基酰trna合成酶结合形成三联复合物,此复合物再与特异的trna作用,将氨基酰转移到trna的氨基酸臂(即3'-末端cca-oh)上原核细胞中起始氨基酸活化后，还要甲酰化，形成甲酰蛋氨酸trna，由n10甲酰四氢叶酸提供甲酰基。而真核细胞没有此过程。

前面讲过运载同一种氨基酸的一组不同trna称为同功trna。一组同功trna由同一种氨酰基trna合成酶催化。氨基酰trna合成酶对trna和氨基酸两者具有专一性，它对氨基酸的识别特异性很高，而对trna识别的特异性较低。

氨基酰trna合成酶是如何选择正确的氨基酸和trna呢？按照一般原理，酶和底物的正确结合是由二者相嵌的几何形状所决定的，只有适合的氨基酸和适合的trna进入合成酶的相应位点，才能合成正确的氨酰基trna。现在已经知道合成酶与l形trna的内侧面结合，结合点包括接近臂，dhu臂和反密码子臂d柄、反密码子和可变环与酶反应

乍看起来，反密码子似乎应该与氨基酸的正确负载有关，对于某些trna也确实如此，然而对于大多数trna来说，情况并非如此，人们早就知道，当某些trna上的反密码子突变后，但它们所携带的氨工酸却没有改变。1988年，候稚明和schimmel的实验证明丙氨酸trna酸分子的氨基酸臂上g3：u70这两个碱基发生突变时则影响到丙氨酰trna合成酶的正确识别，说明g3：u70是丙氨酸trna分子决定其本质的主要因素。trna分子上决定其携带氨基酸的区域叫做副密码子。一种氨基酰trna合成酶可以识别以一组同功trna，这说明它们具有共同特征。例如三种丙氨酸trna（trnaalm/cua,trnaaim/ggc,trnaain/ugc都具有g3：u70副密码子。）但没有充分的证据说明其它氨基酰trna合成酶也识别同功trna组中相同的副密码子。另外副密码子也没有固定的位置，也可能并不止一个碱基对。

（二）多肽链合成的起始

核蛋白体大小亚基，mrna起始trna和起始因子共同参与肽链合成的起始。

1、大肠杆菌细胞翻译起始复合物形成的过程：

（1）核糖体30s小亚基附着于mrna起始信号部位：原核生物中每一个mrna都具有其核糖体结合位点，它是位于aug上游8-13个核苷酸处的一个短片段叫做sd序列。这段序列正好与30s小亚基中的16s rrna3’端一部分序列互补，因此sd序列也叫做核糖体结合序列，这种互补就意味着核糖体能选择mrna上aug的正确位置来起始肽链的合成，该结合反应由起始因子3（if-3）介导，另外if-1促进if-3与小亚基的结合，故先形成if3-30s亚基-mrna三元复合物。

（2）30s前起始复合物的形成：在起始因子2作用下，甲酰蛋氨酰起 始trna与mrna分子中的aug相结合，即密码子与反密码子配对，同时if3从三元复合物中脱落，形成30s前起始复合物，即if2-3s亚基-mrna-fmet-trnafmet复合物，此步需要gtp和mg2 参与。

（3）70s起始复合物的形成：50s亚基上述的30s前起始复合物结合，同时if2脱落，形成70s起始复合物，即30s亚基-mrna-50s亚基-mrna-fmet-trnafmet复合物。此时fmet-trnafmet占据着50s亚基的肽酰位。而a位则空着有待于对应mrna中第二个密码的相应氨基酰trna进入，从而进入延长阶段，2、真核细胞蛋白质合成的起始

真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与，因此起始过程也更复杂。

（1）需要特异的起始trna即，-trnafmet，并且不需要n端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryote initiation factor,eif）

（2）起始复合物形成在mrna5’端aug上游的帽子结构，（除某些病毒mrna外）

（3）atp水解为adp供给mrna结合所需要的能量。真核细胞起始复合物的形成过程是：翻译起始也是由eif-3结合在40s小亚基上而促进80s核糖体解离出60s大亚基开始，同时eif-2在辅eif-2作用下，与met-trnafmet及gtp结合，再通过eif-3及eif-4c的作用，先结合到40s小亚基，然后再与mrna结合。

mrna结合到40s小亚基时，除了eif-3参加外，还需要eif-1、eif-4a及eif-4b并由atp小解为adp及pi来供能，通过帽结合因子与mrna的帽结合而转移到小亚基上。但是在mrna5’端并未发现能与小亚基18srna配对的s-d序列。目前认为通过帽结合后，mrna在小亚基上向下游移动而进行扫描，可使mrna上的起始密码aug在met-trnafmet的反密码位置固定下来，进行翻译起始。

通过eif-5的作用，可使结合met-trnafmet·gtp及mrnar40s小亚基与60s大亚基结合，形成80s复合物。eif-5具有gtp酶活性，催化gtp水解为gdp及pi，并有利于其它起始因子从40s小亚基表面脱落，从而有利于40s与60s两个亚基结合起来，最后经eif-4d激活而成为具有活性的80smet-trnafmet· mrna起始复合物。
（三）多肽链的延长

在多肽链上每增加一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。

（1）为密码子所特定的氨基酸trna结合到核蛋白体的a位，称为进位。氨基酰trna在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的ef（unstable temperature,ef）ef-tu,热稳定的ef(stable temperature ef,ef-ts)以及依赖gtp的转位因子。ef-tu首先与gtp结合，然后再与氨基酰trna结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入a位。此时gtp水解成gdp，ef-tu和gdp与结合在a位上的氨基酰trna分离
肽键的形成

①核蛋白体“给位”上携甲酰蛋氨酰 基（或肽酰）的trna

②核蛋白体“受体”上新进入的氨基酰trna;

③失去甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后，即将从核蛋白体脱落的trna;

④接受甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后已增长一个氨基酸残基的肽键

（2）转肽--肽键的形成（peptide bond formation）

在70s起始复合物形成过程中，核糖核蛋白体的p位上已结合了起始型甲酰蛋氨酸trna，当进位后，p位和a位上各结合了一个氨基酰trna，两个氨基酸之间在核糖体转肽酶作用下，p位上的氨基酸提供α-cooh基，与a位上的氨基酸的α-nh2形成肽键，从而使p位上的氨基酸连接到a位氨基酸的氨基上，这就是转肽。转肽后，在a位上形成了一个二肽酰trna（图18-13）。

（3)移位（translocation)

转肽作用发生后，氨基酸都位于a位，p位上无负荷氨基酸的trna就此脱落，核蛋白体沿着mrna向3’端方向移动一组密码子，使得原来结合二肽酰trna的a位转变成了p位，而a位空出，可以接受下一个新的氨基酰trna进入，移位过程需要ef-2，gtp和mg2 的参加（图18-14）。

以后，肽链上每增加一个氨基酸残基，即重复上述进位，转肽，移位的步骤，直至所需的长度，实验证明mrna上的信息阅读是从5’端向3’端进行，而肽链的延伸是从氮基端到羧基端。所以多肽链合成的方向是n端到c端
（四）翻译的终止及多肽链的释放

无论原核生物还是真核生物都有三种终止密码子uag，uaa和uga。没有一个trna能够与终止密码子作用，而是靠特殊的蛋白质因子促成终止作用。这类蛋白质因子叫做释放因子，原核生物有三种释放因子：rf1，rf2t rf3。rf1识别uaa和uag，rf2识别uaa和uga。rf3的作用还不明确。真核生物中只有一种释放因子erf，它可以识别三种终止密码子。

不管原核生物还是真核生物，释放因子都作用于a位点，使转肽酶活性变为水介酶活性，将肽链从结合在核糖体上的trna的cca末凋上水介下来，然后mrna与核糖体分离，最后一个trna脱落，核糖体在if-3作用下，解离出大、小亚基。解离后的大小亚基又重新参加新的肽链的合成，循环往复，所以多肽链在核糖体上的合成过程又称核糖体循环（ribosome cycle）（图18-16）。

（五）多核糖体循环

上述只是单个核糖体的翻译过程，事实上在细胞内一条mrna链上结合着多个核糖体，甚至可多到几百个。蛋白质开始合成时，第一个核糖体在mrna的起始部位结合，引入第一个蛋氨酸，然后核糖体向mrna的3’端移动一定距离后，第二个核糖体又在mrna的起始部位结合，现向前移动一定的距离后，在起始部位又结合第三个核糖体，依次下去，直至终止。两个核糖体之间有一定的长度间隔，每个核糖体都独立完成一条多肽链的合成，所以这种多核糖体可以在一条mrna链上同时合成多条相同的多肽链，这就大大提高了翻译的效
多聚核糖体的核糖体个数，与模板mrna的长度有关，例如血红蛋白的多肽链mnra编码区有450个核苷酸组成，长约150nm 。上面串连有5-6个核糖核蛋白体形成多核糖体。而肌凝蛋白的重链mrna由5400个核苷酸组成，它由60多个核糖体构成多核糖体完成多肽链的合成

9. i型胶原前肽属于非胶原蛋白的是

i型胶原前肽属于非胶原蛋白的是骨组织。根据查询相关资料信息Ⅰ型胶原是人体最丰富的胶原蛋白形式，是骨组织中唯一的胶原，占骨质的90%，i型胶原前肽属于非胶原蛋白的是骨组织。Ⅰ型胶原前肽包括Ⅰ型胶原氨基前肽和Ⅰ型胶原羧基前肽，成骨细胞的前体细胞合成Ⅰ型前胶原，分泌至细胞外液，在内切酶作用下去除氨基及羧基端肽，即Ⅰ型胶原氨基前肽和Ⅰ型胶原羧基前肽，是反映骨形成的指标。

10. Ⅰ型胶原羟基端前肽

Ⅰ型胶原是人体最丰富的胶原蛋白形式,是骨组织中唯一的胶原,占骨质的90%,Ⅰ型胶原吡啶交联终肽（ictp）是Ⅰ型胶原的特异性成份,也是目前唯一知道从构成胶原纤维分子中释出的胶联.只来源于破坏的成熟的骨基质,不会在新骨形成过程中从新形成的骨质中产生,以完整的免疫源性肽形式进入血中,不再进一步分解,是新发现的溶骨指标,能直接反映溶骨的范围,且不受摄入食物的影响.大部分骨代谢指标会有明显变化,在鉴别某些骨骼疾病时会有困难.而ictp受其影响很小,只反映骨骼疾病的变化.ictp在生理性骨代谢中的反应迟缓,它的变化反应骨质病理性破坏.
血清Ⅰ型胶原吡啶交联终肽浓度在反映类风湿关节炎的活动性,Ⅰ型胶原吡啶交联终肽是类风湿关节炎早期诊断,病情监测及疗效观察的可靠辅助诊断指标.而且Ⅰ型胶原吡啶交联终肽还常出现在恶性肿瘤发生骨转移后.
如果ictp升高，建议到医院详细检查身体状况,着重检查有无类风湿关节炎和有无恶性肿瘤伴骨转移. .....