胶原蛋白是多少kd

Ⅰ 胶原蛋白氨基酸组成有什么

胶原蛋白氨基酸组成中包括较多的甘氨酸，甘氨酸在人体内不仅参与合成胶原，而且还是大脑细胞中一种抑制性神经递质，以产生对中枢神经的镇静作用，对焦虑症、神经衰弱等有良好的治疗作用。

Ⅱ 胶原蛋白和钙的区别

一、性质不同

1、钙性质：一种金属元素，符号Ca，在化学元素周期表中位于第4周期、第IIA族，常温下呈银白色晶体。

2、胶原蛋白性质：生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白。

二、理化特性不同

1、钙理化特性：银白色，稍软金属，有光泽。不溶于苯，微溶于醇，溶于酸和液氨。加热后直接与硫、氮、碳、氢等大多数非金属反应生成硫化钙、氮化钙、碳化钙和氢化钙。它在加热时与二氧化碳反应。

2、胶原蛋白理化特性：一般为白色透明粉末，分子细长，相对分子量约2kd～300kd。胶原蛋白具有很强的延伸性，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。

三、应用不同

1、钙应用：用于铝、铜、铅合金的制备，用作铍还原剂、合金脱氧剂、油脱氢等。可作为合金脱氧剂、油脱水剂、冶金还原剂、脱硫剂、铁和铁合金脱碳剂、电子管吸气剂等。

2、胶原蛋白应用：以胶原蛋白为基质作真皮辅以上皮成分构成的组织工程人工皮肤药物缓释胶以胶原蛋白为主要成分的给药系统应用非常广泛。

它能将胶原水溶液塑造成各种形式的传递系统，如眼科用的胶原保护剂、烧伤或创伤用的胶原海绵和蛋白质传递颗粒、胶原凝胶形式、皮肤经皮传递的调节材料和基因传递的纳米颗粒。

Ⅲ 打胶原蛋白要注意哪些事项

1、打胶原蛋白后48小时内应保持注射部位静止，不要触摸按压，同时避免大哭、大笑等面部肌肉的频繁运动，以保持注射部位填充物的均匀分布。二日内不宜做浓妆涂抹于植入部位;

2、打胶原蛋白后24小时内，整脸不要使用化妆品，不要沾水或被污染;注射后72小时内不得在注射部位和注射周边部位涂抹刺激性化妆品，1个月内不要蒸桑拿、不做激光或者光埋桥电类的美容;

3、打胶原蛋白后不要吸烟、饮酒，不吃辛辣等刺激性食品，避免熬夜和在阳光及其他射线下暴露;

4、要保持心情愉快;

5、兄液没打胶原蛋白丰唇者二日内避免抿嘴唇与热食。

(3)胶原蛋白是多少kd扩展阅读：

胶原蛋白的化学性质：

胶原蛋白是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。

胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原羡纳的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。

参考资料来源：网络—胶原蛋白

Ⅳ 胶原蛋白有哪些

胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。

根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。间质型胶原蛋白分子占整个机体侍弊哪胶原的绝大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子，Ⅰ型胶原蛋白主要分布于皮肤、肌腱等组织，也是水产品加工废弃物（皮、骨和鳞）含量最多的蛋白质，占全部胶原蛋白含量的80%～90%左右，在医学上的应用最为广泛。

Ⅰ型胶原在鱼类胶原中一个最显着的的特点是热稳定性比较低，并呈现有鱼种的特异性。Ⅱ型胶原蛋白由软骨细胞产生；基底膜胶原蛋白通常是指Ⅳ型胶原蛋白老码，其主要分布于基底膜；细胞外周胶原蛋白通常中指Ⅴ型胶原蛋白，在结缔组织中大量存在。

胶原蛋白相关

在水产动物体内胶原蛋白含量高于陆生动物，如鲢鱼、鳙鱼和草鱼鱼皮的蛋白质含量分别为25.9%、23.6%和29.8%，均高于各自相应鱼肉的蛋白质含量：17.8%、15.3%和16.6%，而鱼皮中的胶原含量最高可超过其蛋白质总量的80%，较鱼体的其它部位要高许多，有研究报道真鲷鱼皮中胶原蛋白占粗蛋白的80.5%，鳗鲡则高达87.3%。

胶原蛋白一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，卜毁可被普通蛋白酶水解。当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。

以上内容来自参考：胶原蛋白

Ⅳ 这个重组纤连类人胶 原蛋 白和I型胶 原蛋 白谁的分子量小呢

当然是重组纤连类人胶原蛋白啊！网络下；它的分子量为32KD，而I型胶原蛋白平均分子量为300KD。而且重组纤连类人胶原蛋白的分子量是I型胶原蛋白十分之一，分子尺寸在20-30nm左右，更加有利于皮肤渗透吸收利用！

Ⅵ 胶原蛋白是否含有激素

胶原蛋白有激素。

胶原蛋白最大的作用是美容。吃胶原蛋白可以增加皮肤中的胶原蛋白纤维含量，让皮肤变得饱满、有弹性，而且因为胶原蛋白和水有非常强的结合能力，皮肤也会很水润。

胶原蛋白是体内含量最多的蛋白质，约占蛋白质总量的1/3。在20岁后，胶原蛋白开始逐步流失，皮肤渐渐地不再像婴儿、少男少女一样饱满、富有弹性，而有了松弛和结构的塌陷，因而需要补充。

而胶原蛋白食用超级过量，在满足人体对胶原蛋白的需求后，转化为葡萄糖和脂肪，分布在全身各处，可能为身体的肥胖贡献一点力量，却与基因突变导致的脂肪瘤关系甚微。

食用时，要注意用量，以免造成浪费。但一般情况，胶原蛋白流失速度，远远超过补充的速度。

研究发现，天然的、小分子的胶原蛋白肽，更容易被人吸收利用。一般由几个氨基酸通过肽链连接而成，可直接被小肠吸收，进入血液，到达身体的各个部位，发挥作用。

(6)胶原蛋白是多少kd扩展阅读

吃胶原蛋白的注意事项

一、饮食上需要注意

胶原蛋白含量最高的食物是猪蹄、猪皮、鸡爪、动物软骨等，这些食物多半是高热量、高脂肪不适合大量或长期食用，最好使用炖、煮、烧和煲汤的烹调方法，可以使食物中的胶原蛋白释放出来，避免油炸，因为容易产生自由基，反而会加速肌肤老化。

二、胶原蛋白的黄金搭档

可以补充维生素C来合成胶原蛋白。维生素C可以有效的帮助人体合成胶原蛋白，而且维生素C还具有强效的抗氧化功效，可以减少体内的自由基，从而保护胶原蛋白不受自由基的损伤。

三、日常需补充的物质

紫外线的照射、吸污染空气或生病时都会造成体内生成自由基，自由基会破坏体内的胶原蛋白，使得人体的胶原蛋白逐渐减少，日常可以多吃一些含有维生素C、E、胡萝卜素、茄红素的食物，这些食物富含有一种超氧化物歧化酶，能代替胶原蛋白与体内的自由基反应，可以保护胶原蛋白不受自由基攻击而损伤。

Ⅶ 胶原蛋白和钙的区别

一、性质不同

1、钙性质：一种金属元素，符号Ca，在化学元素周期表中位于第4周期、第IIA族，常温毕历毕下呈银白色晶体。

2、胶原蛋白性质：生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白。

二、理化特性不同

1、钙理化特性：银白色，稍软金属，有光泽。不溶于苯，微溶于醇，溶于酸和液氨。加热后直接与硫、氮、碳、氢等大多数非金属反应生成硫化钙、氮化钙烂败、碳化钙和氢手芹化钙。它在加热时与二氧化碳反应。

2、胶原蛋白理化特性：一般为白色透明粉末，分子细长，相对分子量约2kd～300kd。胶原蛋白具有很强的延伸性，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。

三、应用不同

1、钙应用：用于铝、铜、铅合金的制备，用作铍还原剂、合金脱氧剂、油脱氢等。可作为合金脱氧剂、油脱水剂、冶金还原剂、脱硫剂、铁和铁合金脱碳剂、电子管吸气剂等。

2、胶原蛋白应用：以胶原蛋白为基质作真皮辅以上皮成分构成的组织工程人工皮肤药物缓释胶以胶原蛋白为主要成分的给药系统应用非常广泛。

它能将胶原水溶液塑造成各种形式的传递系统，如眼科用的胶原保护剂、烧伤或创伤用的胶原海绵和蛋白质传递颗粒、胶原凝胶形式、皮肤经皮传递的调节材料和基因传递的纳米颗粒。

Ⅷ 国家标准胶原蛋白含有多少道尔顿

国家标准胶原蛋白含有200道尔顿。

胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。

畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径，但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发。欧洲食品安全局（EFSA）已证实了即使是动物骨骼来源的胶原蛋白也不存在感染疯牛病和其它相关疾病的可能。

(8)胶原蛋白是多少kd扩展阅读：

胶原蛋白富含人体需要的甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸等氨基酸。胶原蛋白是细胞外基质中最重要的组成部分。胶原蛋白，人体是可以合成的，但是18岁以后人体的胶原蛋白就会慢慢流失随着年龄的增长合成会减少流失会增加。

在水产动物体内胶原蛋白含量高于陆生动物，如鲢鱼、鳙鱼和草鱼鱼皮的蛋白质含量分别为25.9%、23.6%和29.8%，均高于各自相应鱼肉的蛋白质含量：17.8%、15.3%和16.6%。而鱼皮中的胶原含量最高可超过其蛋白质总量的80%，较鱼体的其它部位要高许多。

参考资料来源：网络-胶原蛋白

Ⅸ 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

Ⅹ 胶原分子量为300KD什么意思

胶原蛋白的基本单位称原胶原蛋白，它是由大约1000个氨基酸基构成的α―
肽链所组成，其分子量约为30万。根据α―肽链结构与组成的不同，可将其
分为由两种不同的α肽链，即由两条α1（I）肽链和一条α2（I）肽链所组成
的I型胶原和由三条相同α肽链所组成的II、III、IV型胶原。它们均具有重复
的三重序列结构（甘氨酸―X―Y）n。X和Y可为不同氨基酸残基的三分之
一。现已阐明：α1（I）链具有1056个氨基酸残基，其中1014个组成连续的
三重体。非三股螺旋区部分，称之为末端肽，所以分子有16个N端残基和26个C端肽
构成三股螺旋的伸展部分。α2（I）肽链同样具有构成三重结构的1014个氨
基酸残基。原胶原分子中不含色氨酸残基，酪氨酸残基也抗原性很弱，具有优良的生物相容性很少。