胶原蛋白被水解成什么糖

㈠ 水解胶原蛋白是什么

胶原蛋白对大多数人来说并不陌生，但说到水解胶原蛋白，很多人就不太清楚了。其实跟我们生活息息相关的正是水解胶原蛋白，本期特邀北京化工大学材料科学与工程学院教授黄雅钦为读者解答

水解胶原蛋白是什么？

水解胶原蛋白就是胶原蛋白经过科学的加工方法后制成的，相对分子量较小的胶原多肽，可完全溶解于水，其被人体吸收利用率更高，而且可以促进食品中的其他蛋白质的吸收。

水解胶原蛋白的作用是什么呢？

看到胶原蛋白这几个字，相信大家从字面意思上也能了解到水解胶原蛋白肯定是跟胶原蛋白有关的，水解胶原蛋白就是补充体内的胶原蛋白量，使皮肤恢复弹性、重现结实紧致、减少松垂现象、平滑细纹及皱纹、缔造柔滑秀发、强韧指甲及优美的身段。

水解胶原蛋白绝非一般内服美肤品。它是一种能全面头发、指甲及身体的周全美容品。水解胶原蛋白的塑身潜能。随着年龄的增长，我们的身体会逐渐失去“制造”肌肉的能力，而脂肪量却会不断地增加，如此一来，体内的肌肉与脂肪的比例会比我们年轻时来得低。胶原蛋白对肌肉的支持能力能有效地帮助人体恢复原有的健康美态。与一般纤体品有别(只减去体内肌肉或水分)，此胶原美肤素效果显着，服用者服用了之后都显而发觉身上的脂肪减了好几吋之多，身体也因此变得更结实、更苗条。

若以胶原蛋白作为整个体重控制计划的一部分，并配合健康的饮食和运动，对于整个纤体过程具有莫大的帮助。只可惜，胶原蛋白不像一些公司的促销宣传所言，它不会直接燃烧脂肪，但它能促进新陈代谢。若在睡前服用，它能在入睡的第一个阶段里发挥极佳的功效，好让身体在自然的状态下进行修复、构建及愈合肌肉组织的功效。胶原蛋白的特殊氨基酸能有助保持和构建无脂肪肌肉。由于肌肉能帮助调节和促进新陈代谢，脂肪就可被燃烧为能量，以支持身体的修复过程

Q：水解胶原蛋白从何而来？

目前，已经有29种同源和异源三聚体被识别出来，如Ⅰ型胶原蛋白、Ⅱ型胶原蛋白、Ⅲ型胶原蛋白……（几种典型胶原蛋白的分布见下表）。这类所有的三聚体都具有共同的[Gly-X-Y]n 氨基酸重复序列不仅区分了胶原蛋白和其他蛋白质，还产生了胶原蛋白特征三螺旋结构。《高分子科学》第3卷第2期中提到，Ⅰ型胶原蛋白原纤维是所有结缔组织中最主要的结构成分，起到结构支架的作用。

Q：水解胶原蛋白主要采用哪些原料？

A：水解胶原蛋白主要采用的原料为动物（包括牛、羊、猪、鱼以及家禽）的皮、骨、筋、腱或者软骨等结缔组织，此外，也可以用水生动物的鳍、鳞等。

Q：水解胶原蛋白的研究情况如何？

A：胶原蛋白水解物的研究主要集中在以下几个方面:

《食品化学》（Food Chemistry，2007,102(4):1135-1143）中曾报道了美国克莱姆森大学教授Li Chen等人从猪皮胶原蛋白水解物中提取出了具有高抗氧化活性的多肽Gln-Gly-Ala-Arg。

《生命科学》（Life Sciences，2005,77（17）:2166-2178）中也曾报道了这样的研究，韩国釜庆国立大学博士Mendis等人从鱿鱼皮中提取出了具有自由基抑制能力的多肽Asn-Gly-Pro-Leu-Gln-Ala-Gly-Gln-Pro-Gly-Glu-Arg。

抗高血压：抗高血压多肽是一种通过抑制血管紧张素转换酶（ACE）活性降低血压的多肽分子。由于ACE的活性位点不能匹配到多肽大分子上，因此这些多肽分子大部分都有相对较短的序列和低分子量。胶原蛋白通过适当酶解后，可以得到抗高血压的多肽。

《食品胶体》（Food Hydrocolloids，2011,25(3):1813-1827）中就提到，相关研究者不仅从陆生动物胶原(如猪皮胶原蛋白、牛皮胶原蛋白、鸡腿骨胶原蛋白等)中提取出了强效的ACE抑制剂，还从海生动物(如从鱼皮、鱼软骨、鱼鳞、鱿鱼、海参等)中也提取出了强效ACE抑制剂。

近年来，研究人员还发现水解胶原蛋白具有明显改善胶原合成的能力，并具有促进皮肤角质层的代谢回转效果，可见胶原多肽具有很好的美容效果。

Q：口服水解胶原蛋白有疗效功能吗？

㈡ 胶原蛋白用什么原料做出来的，有什么作用

畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径。

但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发。

胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。

胶原蛋白的应用：

1、生物医学材料

胶原蛋白是肌体自然蛋白，对皮肤表面的蛋白质分子具有较大的亲和力、较弱的抗原性、良好的生物相容性和生物降解安全性，可降解吸收，粘着力好。

由胶原制成的手术缝合线既有与天然丝一样的高强度，又有可吸收性，在使用时既有优良的血小板凝聚性能，止血效果好，又有较好的平滑性和弹性，缝合结头不易松散，操作过程中不易损伤机体组织，对创面有很好的黏附性，一般情况下只需较短时间的压迫就可达到满意的止血效果。

所以胶原蛋白可以制成粉状、扁状及海绵状的止血剂。同时用合成材料或胶原蛋白在血浆代用品、人造皮肤、人工血管、骨的修复和人工骨和固定化酶的载体等方面的研究和应用方面都十分的广泛。

2、组织工程

由于胶原蛋白广布于人体各组织中，系各组织中的重要成分并构成组织细胞外基质（Extracelluarmatrix，ECM），其性质是一种天然的组织支架材料。

从临床应用的角度，人们用胶原蛋白制成各种各样的组织工程支架，如皮肤、骨组织、气管和血管支架等。

然而以胶原本身而言就有两大类，即纯胶原制备的支架和与其它成分复合而成的复合物支架。

纯胶原蛋白组织工程支架具有生物相容性好、易加工、可塑性并能促进细胞黏附、增殖等优点，但也有胶原蛋白的力学性能差，在含水时难以塑形，无法支撑组织重建等不足。

其次在修复处的新生组织会产生各种各样的酶，将胶原蛋白水解，导致支架崩解，而采用交联或复合的方式能改善与提高。

现已成功地将胶原蛋白基生物材料用于人工皮肤、人工骨、软骨移植和神经导管等组织工程产品。

有人用嵌入软骨细胞的胶原蛋白凝胶来修复软骨缺陷并尝试用上皮、内皮和角膜细胞附在胶原蛋白海绵以适应角膜组织。

还有人混合自体同源的间叶细胞中的茎状细胞和胶原蛋白凝胶制作肌腱用于腱后修复。

以胶原蛋白为基质作真皮辅以上皮成分构成的组织工程人工皮肤药物缓释胶以胶原蛋白为主要成分的给药系统应用非常广泛，可以把胶原蛋白水溶液塑造成各种形式的给药系统。

如眼科方面的胶原蛋白保护物、烧伤或创伤使用的胶原海绵、蛋白质传输的微粒、胶原蛋白的凝胶形式、透过皮肤给药的调控材料以及基因传输的纳米微粒等。

此外，还可作为组织工程包括细胞培养系统的基质、人工血管和瓣膜的支架材料等。

3、烧伤

自体皮肤移植一直是治疗二度和三度烧伤的全球标准方法，然而对于严重烧伤的病人，缺少合适的可移植的皮肤成了最严峻的问题。

有人利用生物工程技术通过婴儿皮肤细胞培育出婴儿皮肤组织，这种胶原蛋白组织在没有自体移植的情况下，在3周到18个月不等的时间里可治愈不同程度的烧伤，而且新长出的皮肤也很少表现出肥大增生和抗性。

还有人用人工合成的聚-DL-乳酸-羟基乙酸（PLGA）和天然胶原蛋白来培育三维的人皮肤纤维原细胞。

结果表明：细胞在合成网状物上生长更快，而且内外几乎同步生长，增殖细胞和分泌的胞外基质更均一，把这种纤维植入无皮的大鼠背部，2周后就长出了真皮组织，4周后就长出了上皮组织。

4、美容

胶原蛋白由动物皮提取，皮中除胶原蛋白外还含有透明质酸、硫酸软骨素等蛋白多糖，它们含有大量极性基团，是保湿因子，且有阻止皮肤中的酪氨酸转化为黑色素的作用，故胶原蛋白有纯天然保湿、美白、防皱、祛斑等作用，可广泛应用于美容用品中。

胶原蛋白的化学组成、结构赋予了它是美容的基础。胶原蛋白与人体皮肤胶原的结构相似，为非水溶性纤维状含糖蛋白质，分子中富含大量氨基酸和亲水基，具有一定的表面活性和很好的相容性，同时由于其分子中含有大量的羟基，因此它有着相当好的保湿作用。

在相对湿度70%时，仍可保持其自身重量45%的水分。试验证明：0.01%的胶原蛋白纯溶液就能形成很好的保水层，供给皮肤所需要的全部水分。

随着年龄的增长，成纤维细胞的合成能力下降，若皮肤中缺乏胶原蛋白，胶原纤维就会发生联固化，使细胞间粘多糖减少，皮肤便会失去柔软、弹性和光泽，发生老化，同时真皮的纤维断裂、脂肪萎缩、汗腺及皮脂腺分泌减少，使皮肤出现色斑、皱纹等一系列老化现象。

将其作为活性物质用于化妆品中时，后者可以扩散到皮肤的深层，其含有的酪氨酸与皮肤中的酪氨酸竞争，而与酪氨酸酶的催化中心结合。

从而抑制黑色素的产生，使皮肤中的胶原蛋白活性增强，保持角质层水分以及纤维结构的完整性，促进皮肤组织的新陈代谢，对皮肤产生良好的滋润保湿、消皱美容作用。

早在20世纪70年代初，美国就率先推出注射用牛胶原，用于祛斑除皱纹及修复瘢痕。

不过在化妆品中，单纯用作营养性护肤类原料通常要求分子量在2KD以下，以让水解胶原能渗透入皮肤内。而护发类化妆品除要求水解胶原具有保湿性以外，还应具有一定的成膜性，因此，水解胶原的分子量要求会更高。

5、食品

胶原蛋白亦可用于食品，早在十二世纪Bingen 的 St.Hilde-gard 就描述了利用小牛的软骨汤作为药物来治疗关节疼痛，在相当长的一段时间里，含胶原的一些产品被人们认为对关节是很有益处的。

因为它具有适用于食品的一些属性：食用级通常外观为白色，口感柔和，味道清淡，易消化。可以降低血甘油三酯和胆固醇，并可以增高体内某些缺乏的必需微量元素使之维持在一个相对的正常范围之内，它是一种理想的降血脂食品。

此外，有研究表明，胶原蛋白可以协助排除体内的铝，减少铝在体内的聚集，降低铝质对人体的危害，并一定程度上促进指甲和头发的生长。Ⅱ型胶原是关节软骨中的主要蛋白，因而是潜在的自身抗原。

口服后能诱导T细胞产生免疫耐受，从而抑制T细胞介导的自身免疫性疾病。

胶原多肽是胶原或明胶经蛋白酶等降解处理后制得的具有较高消化吸收性、分子量约为2000～30000的产物，不具有明胶的凝胶性能，市场上销售的胶原多为胶原多肽。

胶原的一些品质使得它在许多食品中用作功能物质和营养成分具有其它替代材料难以比拟的优点：

胶原大分子的螺旋结构和存在结晶区使其具有一定的热稳定性；胶原天然的紧密的纤维结构使胶原材料显示出很强的韧性和强度，适用于薄膜材料的制备。

由于胶原分子链上含有大量的亲水基团，所以与水结合的能力很强，这一性质使胶原在食品中可以用作填充剂和凝胶；胶原在酸性和碱性介质中膨胀，这一性质也应用于制备胶原基材料的处理工艺中。

胶原蛋白粉可直接加入到肉制品，以影响肉类的嫩度和肉类蒸煮后肌肉的纹理。研究表明，胶原蛋白对原料肉和烹饪肉质地的形成非常重要，胶原蛋白含量越高，肉的质地越硬。

像鱼肉的嫩化被认为与V型胶原蛋白降解有关，其肽键的破坏引起的细胞外周胶原纤维的裂解被认为是肌肉嫩化现象的主要原因。

通过破坏胶原蛋白分子内的氢键，使原有的紧密超螺旋结构破坏，形成分子较小、结构较为松散的明胶，既可改善肉质的嫩度又可提高其使用价值，使其具有良好的品质，增加蛋白质含量，既口感好又有营养。

日本还开发出了动物胶原蛋白为原料经胶原蛋白水解酶水解、调制开发出新型调味品和清酒，不但有特殊的风味，还能补充部分氨基酸。

随着各类香肠制品在肉制品中所占的比例越来越大，天然的肠衣制品严重缺乏。

研究人员正致力于替代品的开发，以胶原蛋白质为主要的胶原肠衣本身是营养丰富的高蛋白物质，在热处理过程中随着水分和油脂的蒸发与溶化，胶原几乎与肉食品的收缩率一致，而其他的可食用包装材料还没有被发现具有这种品质。

另外，胶原蛋白本身具有固定化酶的功能，具有抗氧化性，可以改善食品的风味和质量。产品应力与胶原蛋白含量的多少成正比，而应变则成反比。

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胶原蛋白对的分类：

胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子。

根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。

根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。

间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子，Ⅰ型胶原蛋白主要分布于皮肤、肌腱等组织，也是水产品加工废弃物（皮、骨和鳞）含量最多的蛋白质，占全部胶原蛋白含量的80-90%左右，在医学上的应用最为广泛。

Ⅰ型胶原在鱼类胶原中一个最显着的的特点是热稳定性比较低，并呈现有鱼种的特异性。

Ⅱ型胶原蛋白由软骨细胞产生；基底膜胶原蛋白通常是指Ⅳ型胶原蛋白，其主要分布于基底膜。

细胞外周胶原蛋白通常中指Ⅴ型胶原蛋白，在结缔组织中大量存在。

按功能，可将胶原分为两组，第一组是成纤维胶原，包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅺ、ⅩⅩⅣ和ⅩⅩⅦ型胶原；其余是第二组，非成纤维胶原。

非成纤维胶原的α- 链既含有三螺旋域（胶原域，COL），还含有非三螺旋域（非胶原域，NC），其中成纤维胶原约占胶原总数的90%。

㈢ 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

㈣ 胶原蛋白是什么

胶原蛋白由动物皮提取，皮中除胶原蛋白外还含有透明质酸、硫酸软骨素等蛋白多糖，它们含有大量极性基团，是保湿因子，且有阻止皮肤中的酪氨酸转化为黑色素的作用，故胶原蛋白有纯天然保湿、美白、防皱、祛斑等作用，可广泛应用于美容用品中。胶原蛋白的化学组成、结构赋予了它是美容的基础。胶原蛋白与人体皮肤胶原的结构相似，为非水溶性纤维状含糖蛋白质，分子中富含大量氨基酸和亲水基，具有一定的表面活性和很好的相容性，同时由于其分子中含有大量的羟基，因此它有着相当好的保湿作用。在相对湿度70%时，仍可保持其自身重量45%的水分。试验证明：0.01%的胶原蛋白纯溶液就能形成很好的保水层，供给皮肤所需要的全部水分。
随着年龄的增长，成纤维细胞的合成能力下降，若皮肤中缺乏胶原蛋白，胶原纤维就会发生联固化，使细胞间粘多糖减少，皮肤便会失去柔软、弹性和光泽，发生老化，同时真皮的纤维断裂、脂肪萎缩、汗腺及皮脂腺分泌减少，使皮肤出现色斑、皱纹等一系列老化现象。将其作为活性物质用于化妆品中时，后者可以扩散到皮肤的深层，其含有的酪氨酸与皮肤中的酪氨酸竞争，而与酪氨酸酶的催化中心结合，从而抑制黑色素的产生，使皮肤中的胶原蛋白活性增强，保持角质层水分以及纤维结构的完整性，促进皮肤组织的新陈代谢，对皮肤产生良好的滋润保湿、消皱美容作用。早在20世纪70年代初，美国就率先推出注射用牛胶原，用于祛斑除皱纹及修复瘢痕。
不过在化妆品中，单纯用作营养性护肤类原料通常要求分子量在2KD以下，以让水解胶原能渗透入皮肤内。而护发类化妆品除要求水解胶原具有保湿性以外，还应具有一定的成膜性，因此，水解胶原的分子量要求会更高。

㈤ 水解胶原蛋白和单纯的胶原蛋白有什么区别

1、单从名字上区分：可以看出一个能水解，一个不能水解。

2、从生产过程区分：

(1)水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。

(2)胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%。

3、从用途上区分：

(1)水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。

(2)胶原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，因此在食品、医药、组织工程、化妆品等领域获得广泛的应用。

(5)胶原蛋白被水解成什么糖扩展阅读

1、胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。

2、胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸。

3、水解胶原蛋白的保健作用：预防骨质疏松；改善关节健康，保护和修复关节；健美皮肤,让皮肤水嫩光滑、紧实有弹性；美发亮甲；丰韵乳房；减肥健体；提高人体的免疫力。

㈥ 胶原蛋白是否含有激素

胶原蛋白有激素。

胶原蛋白最大的作用是美容。吃胶原蛋白可以增加皮肤中的胶原蛋白纤维含量，让皮肤变得饱满、有弹性，而且因为胶原蛋白和水有非常强的结合能力，皮肤也会很水润。

胶原蛋白是体内含量最多的蛋白质，约占蛋白质总量的1/3。在20岁后，胶原蛋白开始逐步流失，皮肤渐渐地不再像婴儿、少男少女一样饱满、富有弹性，而有了松弛和结构的塌陷，因而需要补充。

而胶原蛋白食用超级过量，在满足人体对胶原蛋白的需求后，转化为葡萄糖和脂肪，分布在全身各处，可能为身体的肥胖贡献一点力量，却与基因突变导致的脂肪瘤关系甚微。

食用时，要注意用量，以免造成浪费。但一般情况，胶原蛋白流失速度，远远超过补充的速度。

研究发现，天然的、小分子的胶原蛋白肽，更容易被人吸收利用。一般由几个氨基酸通过肽链连接而成，可直接被小肠吸收，进入血液，到达身体的各个部位，发挥作用。

(6)胶原蛋白被水解成什么糖扩展阅读

吃胶原蛋白的注意事项

一、饮食上需要注意

胶原蛋白含量最高的食物是猪蹄、猪皮、鸡爪、动物软骨等，这些食物多半是高热量、高脂肪不适合大量或长期食用，最好使用炖、煮、烧和煲汤的烹调方法，可以使食物中的胶原蛋白释放出来，避免油炸，因为容易产生自由基，反而会加速肌肤老化。

二、胶原蛋白的黄金搭档

可以补充维生素C来合成胶原蛋白。维生素C可以有效的帮助人体合成胶原蛋白，而且维生素C还具有强效的抗氧化功效，可以减少体内的自由基，从而保护胶原蛋白不受自由基的损伤。

三、日常需补充的物质

紫外线的照射、吸污染空气或生病时都会造成体内生成自由基，自由基会破坏体内的胶原蛋白，使得人体的胶原蛋白逐渐减少，日常可以多吃一些含有维生素C、E、胡萝卜素、茄红素的食物，这些食物富含有一种超氧化物歧化酶，能代替胶原蛋白与体内的自由基反应，可以保护胶原蛋白不受自由基攻击而损伤。

㈦ 【枫枫老师专栏】口服胶原蛋白对皮肤的作用综述——请认真阅

口服胶原蛋白或胶原蛋白水解产物是否有助于提升皮肤中胶原蛋白的含量、进而改善皮肤的水分、弹性等一直颇受争议。本文综述了近年来国内外关于胶原蛋白（尤其是口服胶原蛋白）对皮肤的效果研究，结果表明口服胶原蛋白及其水解产物，可以部分为肽的方式被快速吸收，靶向性被皮肤利用，显着提升皮肤中胶原蛋白的含量、抑制皮肤胶原蛋白降解、减少皮肤损伤，并改善皮肤的含水量等指标，是一种有效的皮肤改善营养品。

正文：

胶原蛋白广泛分布于人体骨骼、皮肤、血管、韧带、软骨等组织器官中，是结缔组织主要的结构蛋白，占动物总蛋白的25%~30%。迄今为止，共发现了20余种胶原蛋白，其中Ⅰ型胶原蛋白含量最高，约为90%。在皮肤中胶原蛋白分布于真皮层，含量约为70%，主要为I( 85% )、III和Ⅴ型[1]。

胶原蛋白被普遍认为真皮的支撑结构组成，其网状架构为皮肤提供了保护和弹性，在纤维之间则分布着大量的水分、细胞外基质和功能性细胞，是皮肤重要的生化反应场所，为表皮层提供水分和营养[2]。

真皮层胶原蛋白可被多种因素破坏：基质金属蛋白酶(MMP)可使其降解，自由基可使之变性，日光中的紫外线能够让胶原蛋白变性[3]，美拉德反应则可以让糖类和胶原蛋白反应形成糖基化产物[4]，发黄，并且失去弹性。在衰老皮肤中的胶原蛋白纤维明显比年轻的皮肤中纤维，而且纹路紊乱（降解后失去正常纹理）。真皮中胶原蛋白的含量随着年龄下降，在40岁以上和更年期妇女腹部皮肤中显着下降[5]。

真皮的胶原蛋白合成不足，或者被破坏过多，将会使皮肤弹性减弱，引发皱纹、缺水、光泽黯淡等多种衰老症状，因此保护和补充真皮中的胶原蛋白对于美容护肤有重要意义。补充维生素C等抗氧化剂、减少糖类食品的摄入、抑制MMP活性、避免紫外线，都有助于保护皮肤中的胶原蛋白免受损失，或者促进胶原蛋白的合成。

在中国传统上有食用驴皮（阿胶）、猪蹄、鸡爪美容抗皱的说法，这些食物的主要成分是胶原蛋白。同时市场上近年来流行服用胶原蛋白水解产物（CH）为主要功效成分制成的美容口服液或胶原蛋白粉。销售者相信其有提升皮肤胶原蛋白含量，并提升皮肤弹性、使皮肤变得更年轻、紧致的功效。但这一说法受到一些营养学家的驳斥，认为虽然胶原蛋白对皮肤有非常重要的意义，但这种传统上“吃什么补什么”的说法属于无稽之谈，没有可靠的研究证据证明口服胶原蛋白及其水解产物具有改善皮肤的功效，即使服用者认为有效，也多半是心理作用而已。反对的主要原因主要有：

口服的胶原蛋白并不一定能被人体吸收；

即使被消化，胶原蛋白也是被先分解成游离氨基酸再吸收，这与摄取其它食物中的氨基酸并无区别，并不能说明胶原蛋白比起其它蛋白质来源有什么优点；

即使胶原蛋白被消化后再吸收，也不能保证能够到达皮肤；

即使到达皮肤，也不能保证一定参与皮肤中胶原蛋白的合成。

本文综述了国内外近年来关于胶原蛋白的研究成果，就上述核心问题进行讨论。

1. 胶原蛋白的消化、吸收（吃了能被吸收吗？）

胶原蛋白是一种易于吸收的胶原蛋白，而且相当一部分是以多肽形式直接吸收入血的。冷向军等(2005）,Steffen Oesser(1999)等研究表明胶原蛋白吸收率超过95%，甚至可达100%，其中相当一部分蛋白质大分子可被肠直接吸收[6-8]，Mari Watanabe-Kamiyama, Muneshige Shimizu, Shin Kamiyama等(2010)通过14C标记，证明Winstar小鼠在摄入CH后3小时内，血浆中的胶原蛋白水解产物浓度就达到峰值[11]，这些都表明胶原蛋白水解产物可以被良好地消化和吸收。

Koji Iwai, TakanoriHasegaw(2005)等研究了来自猪皮、鸡爪和软骨的胶原蛋白多肽在人体的吸收。口服后1-2小时，就能够大量被吸收入血，而且证实其中有相当一部分（1/3或更多）是直接以肽的形式吸收的，而不是单纯的游离氨基酸（FAA）[9]。Hiroki Ohara, HitoshiMatsumoto（2007）用鱼鳞、鱼皮、猪皮胶原蛋白进行了吸收研究，证实了前面的成果，并发现进入血液中最多的肽是Pro-Hyp结构，Mari Watanabe-Kamiyama等(2010)也发现小鼠摄取CH之后，其血浆中显着出现了胶原蛋白特征性的Gly-Pro-Hyp三肽序列[11]。

基于前人的研究与自己的试验，Steffen Oesser(1999)认为：蛋白质分子必须先水解成游离氨基酸才能吸收入血（Boullin et al. 1973, Mathews andLaster 1965)的说法可能需要修正，其后有许多实验已经证实蛋白质大分子可以被肠直接吸收，甚至保持其原有功能[8]。

2. 胶原蛋白吸收后的分布（能否到达皮肤？）

试验证实：胶原蛋白及其水解产物被吸收后，可以到达皮肤并被皮肝利用。

Mari Watanabe-Kamiyama等利用放射性同位素14C示踪研究了来自鸡爪的I型胶原蛋白CH吸收后在小鼠身体的分布情况。口服后2~6小时，被标记的Gly-Pro-Hyp三肽分布至全身各主要器官。14天后，仅在皮肤中还保持着70%的放射水平。将小鼠皮肤进行水解并分析，证实其皮肤中的Gly-Pro-Hyp三肽就是来自鸡爪的三肽[11]。

Oesser等人报道的大分子的胶原蛋白可以被直接吸收并且富集在肾、软骨[8]，Mari Watanabe-Kamiyama等还发现，Gly-Pro-Hyp则特异性地沉淀在皮肤中。

上述试验表明I型胶原蛋白水解产物在被吸收后虽然初开始分布于全身，但可以靶向性地分布于富含胶原蛋白的组织中（包括皮肤）并且被特异性地利用34.讨论和展望. 口服胶原蛋白及CH对皮肤的作用

4.1 口服胶原蛋白及CH能够特异性使皮肤中胶原蛋白含量提升的机理

如前所述，现有试验证实口服胶原蛋白及CH/CP，有使皮肤中胶原蛋白含量提升，进而改善皮肤含水量、减少皮肤因UVB导致的损伤等多种好处。其机理可能是：为皮肤提供足够多的合成胶原蛋白所需的氨基酸作为原料，并且有相当一部分是以活性小肽的方式被直接、高效地吸收和利用，同时胶原蛋白肽能够抗氧化和抑制MMP2活性，从而保护皮肤中的胶原蛋白免于消耗、分解。

4.1.1 口服胶原蛋白及CH能够高效补充皮肤合成胶原蛋白所需要的氨基酸

胶原蛋白的氨基酸组成比例非常特殊，其中的甘氨酸、脯氨酸-羟脯氨酸含量达50%左右，一般的蛋白质食物中能够提供的这三种氨基酸数量远远不够。假设成人每天合成10g胶原蛋白，需要脯氨酸/羟脯氨酸约2.5g，假定食物的吸收率为100%，以鸡蛋提供的氨基酸为原料，则获得足够的脯氨酸/羟脯氨酸（脯氨酸在鸡蛋中的含量为3.07%[34]），共需要943g，大约19个鸡蛋。但若以胶原蛋白或CH供应这些氨基酸，只需10g就足够了。这说明口服胶原蛋白是高效的。

的确，甘氨酸、脯氨酸在传统上并不是人体必需氨基酸，可以通过其它氨基酸合成，但这引出两个问题：

1）酪氨酸、半胱氨酸、与谷氨酰胺、精氨酸，可有还有甘氨酸、脯氨酸一起被称为条件必需氨基酸，因为在特定的生理、病理条件下，它们的合成速度不能满足细胞需要[21]。在人体衰老时，由于自由基、内源性衰老因素、糖基化、光老化、MMP活跃等诸多因素，合成减慢而损失增多，合成胶原蛋白所需要的条件必需氨基酸很可能供应不足，因而需要特别补充。

2）即使必需氨酸摄入充分，可以转化成这些氨基酸，也必须获得其它氮源，这是一个耗能过程。试验证实，仅依靠必需氨基酸或高比例的必需氨基酸并不能使试验动物生长良好。1965年，FAO和WHO的专家组提出：“膳食中非必需氨基酸的比例，因而还有膳食中全部必需氨基酸与总氮的克数比，对必需氨基酸的需要有明显影响。”[21]

对机体来说，利用现有能够直接利用的氨基酸、多肽是耗能最低、速度最快的途径，这很可能是口服胶原蛋白对皮肤和其它富含胶原蛋白的结缔组织有高效作用的重要机制之一。

4.1.2 口服胶原蛋白及CH有高效的吸收途径与方式——多肽直接吸收

通常认为，蛋白质必须在小肠中被水解为游离氨基酸（FAA）才能够被吸收并被机体利用。这是有人认为口服摄入胶原蛋白与其它种类的蛋白质没有什么区别的根本原因。

然而事实并非如此。前述文献已经提到，来自于口服胶原蛋白和CH的肽结构在口服摄入2小时之后即在血浆中出现峰值，运输到达皮肤时仍然保持着原有的序列结构。

张伟、廖益平指出：因囿于Dogman的蛋白质必须被消化成FAA才能被吸收的观点，肽的研究一直处于停滞状态。Bachwell(1995)发现在肠刷状缘上有甘氨酰脯氨酸的寡肽转运系统。Grimble等(1986)研究表明，人体水解肽的能力很大，大量的小肽可穿过肠屏障，以小肽形式进入血液循环，对动物的研究得出，小肽被完整吸收后可以二肽、三肽的形式进入血液循环。肽的吸收不仅比游离FAA迅速，而且还有吸收率高的优势。In-fante(1992)和Boza(1995)证实，以寡肽形式为氮源时，整体蛋白质沉积高于相应AA日粮或完整蛋白质日粮。肽不仅是蛋白质代谢的底物，而且也是重要的生理活性调节物，它可以直接作为神经递质、间接刺激肠道受体激素或酶的分泌而发挥生理作用[22]。

在畜禽氨基酸需要量的研究工作中也发现，基础日粮选用的饲料来源不同，得到的氨基酸需要量结果有很大差异，原因是不同饲料中氨基酸利用率之间有差异(计成等，1984)。至于不同来源饲料的氨基酸利用率为什么存在差异，研究人员一直把它作为一个黑箱理论进行回避[23]。

研究已经证实，肽可以被直接吸收，有独立的转运机制，比FAA的吸收效率更高，应该能够解释这个黑箱理论，在口服胶原蛋白吸收上也是如此。

4.2.3 胶原蛋白肽可以被皮肤组织更高效地利用

传统上认为蛋白质的合成是从tRNA转运FAA至mRNA组装开始的。在mRNA上，FAA按照遗传密码依次排列组装形成肽链，之后再形成高级结构[36]。

Backwell(1994) 用同位素技术证实，组织本身有直接利用肽合成乳蛋白的能力。乐国伟等通过动物试验也发现，肽可以被组织直接利用，比起FAA，效率更高[22]。

已知在经典蛋白质合成过程中，每组装一个AA形成肽键，共需要消耗4个高能磷酸键[36]。但如果能够直接利用多肽，即是一个节能并且更快速的过程。不同的蛋白质来源可以水解出不同的肽[22]，可以猜测口服胶原蛋白和CH可以提供更适合机体高效、节能地合成自身胶原蛋白的肽，从而比其它蛋白质来源、或FAA更有优势（即：具有蛋白特异性[12]）。

4.4.4 CP提升皮肤胶原蛋白的其它作用机制（趋化性、信号传导、抗氧化，以及对MMP的抑制）

研究发现口服胶原蛋白和CH/CP后可特异性作用于胶原蛋白丰富的组织中，而且不同氨基酸序列的肽富集的部位不同：Gly-Pro-Hyp序列主要被皮肤利用[8，11]。这可能与成纤维细胞和胶原蛋白肽之间的趋化性有关。

体外细胞培养试验发现Pro-Hyp对成纤维细胞、外周血液嗜中性细胞、单核细胞具有趋化性[24,25]。Yasutaka Shigemura(2009)等的研究则重复证实了这一现象：Pro-Hyp可以显着加速成纤维细胞从皮肤中迁移至培养板，他们认为，Pro-Hyp可能是一个在正常和病理情况下都很重要的生理学角色。它可能在Pro-Hyp信号通路中担任信号肽角色，甚至被直接转运入成纤维细胞成为直接信号[15]。

口服胶原蛋白及CH对于皮肤组织中的胶原蛋白正面作用，还可能来自于其抗氧化作用、抑制MMPs的作用，使体内胶原蛋白避免被分解、破坏。

刘高梅（2012）的研究表明小分子胶原多肽具有显着的抗氧化作用[26]。

王洁昀(2009)发现高剂量骨胶原肽能显着提高模型小鼠血液及皮肤中总抗氧化能力及超氧化物歧化酶（SOD）、谷胱甘肽过氧化物酶（GSH-Px）、过氧化物酶活力（CAT）活力(P<0.05)，显着降低体内总自由基（ROS）水平及丙二醛（MDA）含量，效果略优于0.1%硫辛酸（LA）[27]。

MMPs活跃是导致胶原蛋白损失的主要原因之一。Vivian Zague的试验显示摄取CH显着降低了MMP2及其酶原的活性(P<0.05)，该MMP主要负责分解的I正是真皮的主要胶原蛋白——I型胶原蛋白。[18]。

4.2未来展望

口服胶原蛋白和CH有良好的效果和安全性。这是它作为皮肤保养品最重要的基础之一。

临床研究显示CH具有良好的耐受性[28-30]。在小鼠经口服或皮肤急性毒性试验中未观察到副作用或毒性反应[12,31]。研究其对不同菌株的沙门氏菌、埃希氏大肠杆菌（E. coli）、骨髓细胞的作用，未显示出任何突变增加或者致癌性[32]。所有现有数据清晰显示短期和长期口服CH都是安全的。

作为一种食品，FDA将CH列入GRAS（gernerally recognized as safe，普遍认为安全），属最高安全级别[33]。德国联邦药物和医学器械研究所、消费者事务部（Ministry for Consumer Affaires）、WHO也确认CH是安全的，大量或者食用一般数量均没有安全风险。

余宙, 范青生（2010）对口服鱼皮胶原蛋白对人体的一般安全性影响进行了观察，显示鱼胶原蛋白对人体健康无明显损害，心电图、腹部B超、胸检查等结果均在正常范围内[19]。

胶原蛋白及CH的作用机制还未完全明了，对人的临床研究还不普遍，在这方面显然还有大量的工作需要开展。但现有研究已经清晰指明了方向和趋势。

====2013年11月148日补充（以后会不定时根据最新研究进展补充证据，我不介意在有空时多贩点文献过来。我十分奇怪，研究不研究的，读不读文献的，都在那里发表意见，还一个比一个斩钉截铁，不知哪来的底气？难道就是高中教科书上那些过时了10年的知识么？）====

一项前瞻性、随机、对照研究结果认为口服补充胶原蛋白肽可改善皮肤水分和弹性。试验时间12周，24名女性和8名男性，年龄30~48岁，正常健康人群。用计算机随机分组，每组8人[ 引用文献 ：Choi S Y, Ko E J, Lee Y H, et al. Effects of collagen tripeptide supplement on skin properties: A prospective, randomized, controlled study[J]. Journal of Cosmetic and Laser Therapy, 2013 (0): 1-6.]。

3.1 口服胶原蛋白促进真皮胶原蛋白纤维合成、成纤维细胞（FB）增殖

Naoyamatsuda, Yoh-ichi Koyam等（2006）等研究了口服胶原蛋白对成纤维细胞和真皮细胞间质的作用。给猪喂食胶原蛋白多肽0.2g/kg共62天，试验表明口服胶原蛋白可以提升成纤维细胞密度，并以特异性蛋白方式促进真皮胶原蛋白纤维的形成[12]。

Naoya matsuda, Yoh-ichiKoyam等还曾报告了喂给胶原蛋白水解产物提升兔子跟腱中胶原蛋白纤维直径和密度的实验。实验均提示口服吸收的胶原蛋白可特异性地作用于胶原蛋白含量丰富的组织中的胶原蛋白纤维，例如跟腱、真皮[12]。

3.2 口服胶原蛋白对皮肤的作用

Sumida（2004）等通过试验评估了日常摄取CH(10g)对皮肤的影响。试验组为20位健康的日本女性，对照组为19人，服用安慰剂。在试验的60天中，发现试验组女性的皮肤吸水能力逐渐上升，不过相对于对照组，统计学差异不够显着。值得强调的是两组都有服用400mg维生素C，因此胶原蛋白的合成效果可以考虑是维生素C带来的[13]，但这是一个双因子试验，而且服用的Vc剂量很大，也并未否定胶原蛋白对皮肤的改善作用。

KoyamaYoichi等（2006）研究了日常摄食胶原蛋白多肽（CP）对人角质层含水能力的影响。试验组中健康的日本女性每人每天饮用含有10g CP的100ml饮料持续60天。试验组20位女性皮肤角质层吸水能力较对照组（服用安慰剂）高，未发现血检异常。提示口服CP可以提升角质层含水量而不会导致血液异常[14]。

Yasutaka Shigemura(2009)等研究了来自胶原蛋白的Pro-Hyp寡肽对小鼠皮肤中成纤维细胞迁移和生长的作用。试验结果提示Pro-Hyp可能刺激皮肤中成纤维细胞生长，并且增加从皮肤中迁移出的成纤维细胞数量[15]。

口服胶原蛋白可抑制UVB引起的皮肤损伤。Modori Tanaka等（2009）进行了为期6周的实验，试验组喂给小鼠喂食0.2g/kg/天的胶原蛋白多肽(CP)，发现：口服CP能显着提升角质层含水量，防止角质层因UVB照射而增厚，并增加小鼠真皮层中I型胶原蛋白含量(比对照组高出近2.5倍)。这可能是由于胶原蛋白多肽具有抗氧化作用，同时也可能是因为具有其它活性[16]。

Hiroki Ohara等人(2010)以培养的人皮肤成纤维细胞为材料，研究了多种CP对皮肤细胞外基质成分和细胞增殖的影响，发现浓度为200nmol/mL的Pro-Hyp提升了成纤维细胞增殖(1.5倍)及透明质酸的合成(3.8倍)，作者认为CP可以刺激细胞有丝分裂和透明质酸合成[17]。

VivianZague等（2011）研究了日常摄取的胶原蛋白水解物（CH）对于皮肤细胞外基质蛋白的影响。试验组小鼠皮肤中I型胶原蛋白增加了4倍(3.4±1.7)，投喂酪蛋白的对照组只有(0.8±0.5)。IV型胶原蛋白，试验组是(6.7±1.1) ，为对照组的3倍(2.3±1.2)。作者认为CH在营养学上并不被高看(氨基酸不完全)，但能显着促进I型胶原蛋白的合成。但对于人的皮肤作用，还需要临床研究[18]。

余宙, 范青生等（2010）观察了鱼皮中提取的胶原蛋白对人体皮肤水分和一般安全性的影响，试验认为口服鱼胶原蛋白有显着提升皮肤水分的作用[19]。

周双琳，王海燕等（2011）观察了小分子鱼胶原蛋白粉对改善女性面部肤质的有效性和安全性。用问卷调查、Visia、皮肤水份测试仪等分析皮肤。问卷调查结果显示：口服小分子鱼胶原蛋白粉有改善睡眠及增强体力的作用，受试组健康评分较口服前有明显改善（P＜0.05）。仪器测试显示：受试组面部皮肤的细纹、毛孔、纹理 、紫质、水份、油脂改善明显（P＜0.05）(试服者的自我感受与仪器测试结果趋势一致)。受试前后志愿者无明显不良反应。结论认为口服小分子鱼胶原蛋白粉可一定程度地改善女性面部肤质，且无明显不良反应，具有较好的安全性和有效性[20]。

㈧ 水解是什么意思水解胶原蛋白是什么意思

里面说的水解胶原蛋白片是指用于水解途径来提取胶原蛋白的，胶原蛋白片一般是直接口服就行了，其实胶原蛋白粉末状的比较好，像我现在喝的优恩的胶原蛋白美肌粉，是用酶解技术的，可以冲来喝，也可以作面膜敷面，挺好使的

㈨ 化妆品原料水解胶原和水解蚕丝有什么区别

口服并没有区别。胶原蛋白，是蛋白质的多聚物，在胃中会水解成为氨基酸，被人体吸收，作为合成蛋白质的原料。外用有区别。胶原蛋白被水解后，且胶原蛋白不会被完全水解，那么就会使长链的胶原蛋白变成短链的胶原蛋白，而人体皮肤对于短链的胶原蛋白的吸收比长链的要好。胶原蛋白（也称胶原）是细胞外基质的一种结构蛋白质，英文名“collagen”，由希腊文演化而来，多糖蛋白，呈白色，含有少量的半乳糖和葡萄糖，是细胞外基质（ECM）的主要成分，约占胶原纤维固体物的85%。

㈩ 水解胶原的成份是什么

水解胶原蛋白含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最多，其次是丙氨酸、谷氨酸、精氨酸、羟脯氨酸等，氨基酸总量占水解胶原蛋白的90%以上，其中强脯氨酸的含量高达11.8--12.6%。这些氨基酸是人类合成自身胶原蛋白的重要原料。人类只有摄入足够量的各种氨基酸，才能合成自身所需的各种蛋白质，维持皮肤和组织器官的形态和结构，修复各损伤组织。