iv型胶原参考值多少

㈠ 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

㈡ iv型胶原31.1能好

能。iv型胶原31.1能好，这个胶原是非常的好的，而且这个胶原的蛋白也是非常的贵，所以iv型胶原31.1能好。

㈢ 胶原分子量为300KD什么意思

胶原蛋白的基本单位称原胶原蛋白，它是由大约1000个氨基酸基构成的α―
肽链所组成，其分子量约为30万。根据α―肽链结构与组成的不同，可将其
分为由两种不同的α肽链，即由两条α1（I）肽链和一条α2（I）肽链所组成
的I型胶原和由三条相同α肽链所组成的II、III、IV型胶原。它们均具有重复
的三重序列结构（甘氨酸―X―Y）n。X和Y可为不同氨基酸残基的三分之
一。现已阐明：α1（I）链具有1056个氨基酸残基，其中1014个组成连续的
三重体。非三股螺旋区部分，称之为末端肽，所以分子有16个N端残基和26个C端肽
构成三股螺旋的伸展部分。α2（I）肽链同样具有构成三重结构的1014个氨
基酸残基。原胶原分子中不含色氨酸残基，酪氨酸残基也抗原性很弱，具有优良的生物相容性很少。

㈣ 猫咪皮肤的生理结构知识

猫咪皮肤的生理结构知识

猫咪皮肤的生理结构知识，猫咪有着不同种类的皮肤病，而皮肤病说到底是一种症状表现在皮肤上的疾病，在对皮肤病做出诊断时，我们首先应该对猫咪的皮肤结构做初步的了解，这既利于皮肤病的判断，对于治疗用药也有一定的帮助，今天分享猫咪皮肤的生理结构知识。

猫咪皮肤的生理结构知识1

一、表皮层

表皮形成了皮肤的最外层，起到隔离外界恶劣环境的作用，保护机体不受各种化学、物理和生物因素的侵害。虽然表皮很薄，但是得到被毛、角质细胞和腺体的帮助，对机体有强的保护作用。表皮与真皮紧密地结合在一起，交换细胞和体液，可以得到足够的营养供应。表皮是由复层鳞状（扁平）上皮组成，其厚度只有0.2-0.5mm。最厚的表皮分布在鼻部和脚垫（1.5mm）。表皮是由角质形成细胞、色素细胞、朗格氏细胞等组成的。角质形成细胞占了表皮细胞的85％，在表皮中的各层形态略有不同。在基底层表现为连接紧密的柱状上皮，与基底膜区相连接，随着细胞分裂，子细胞进入棘层，形态表现为多面体形，颗粒层表现为扁平形。角质层表现为细胞核消失的扁平形。角质形成细胞既是重要的皮肤结构组成，也是皮肤的免疫系统重要成员。它们吞噬和加工抗原的效应甚至高于表皮内专门的免疫细胞――朗格氏细胞。在γ－干扰素的影响下，角质形成细胞对T淋巴细胞有刺激和缓冲的作用。与抗原作用之后，他们制造白介素－1，进一步刺激更广泛的`细胞因子生成，激发和抑制免疫反应。白介素－1还能释放到真皮引起炎症反应。

二、真皮表皮接合处－基底膜

基底膜是表皮的基础，表皮通过它牢靠地固定在真皮上，维持表皮正常功能和增殖，维持组织结构，帮助伤口愈合，也是真皮和表皮的屏障，维持表皮和真皮交换细胞和体液元素的作用。

基底膜由四部分组成：

（1）张力丝－半桥粒复合物（附着于基底层细胞上）；

（2）透明板主要成份为胶原ⅩⅦ(即180kDa大疱性类天疱疮抗原，BP180)和固定纤维；

（3）致密板包含IV型胶原、层粘连蛋白亚型、巢蛋白和基底膜蛋白多糖等；

（4）基底膜下：致密薄层形成的固定纤维和耐酸丝向真皮浅层的延伸。非常罕见的大疱性类天疱疮，其主要的自体抗体攻击的目标是胶原ⅩⅦ（BP180）。

三、真皮层

是皮肤的主要部分，质地结实、柔韧、有弹性。真皮为表皮提供了物理、血液和神经性的支持，是身体完整的结缔组织。真皮主要由真皮纤维和可溶的聚合体组成，并有细胞弥散其中。皮肤中的附属结构的大部分位于真皮内。

（1）真皮纤维：胶原和弹力蛋白。

（2）可溶聚合体：蛋白聚糖和透明质烷。

（3）真皮内细胞：成纤维细胞和树突状细胞。

（4）附属结构：毛囊单位、竖毛肌、血管、淋巴管和神经。真皮内的病变经常发生于血管内和血管周围。其他的真皮成份的病变非常罕见，例如：胶原结构异常导致的皮肤病变——埃－丹二氏病（也可称为：全身弹性纤维发育不良综合征），是遗传性的胶原合成不良和分布异常，主要表现为皮肤的过度伸展。

猫咪皮肤的生理结构知识2

猫的皮肤厚度为0.4-2mm。有毛的背部和体侧皮肤最厚，腹部皮肤最薄。皮肤PH值：5.5-7.5。不同区域的皮肤，例如：耳朵、眼睑、包皮、脚垫和指甲都有着不同的功能和特殊的结构。皮肤基本结构：

1、表皮—角质形成细胞、黑素细胞、朗格罕氏细胞、默克尔细胞和细胞间脂质。

2、真皮—胶原纤维、弹力蛋白纤维、基质、附属结构（毛囊、皮脂腺、汗腺），以及皮肤血管、淋巴管和神经。

3、皮下—脂肪组织、血管和神经（也称脂膜）

表皮由里向外分为：基底层、棘层、颗粒层和角质层。

基底层（基底细胞层）—表皮的生发层；与基底膜直接接触；含有黑素细胞、默克尔细胞和朗格罕氏细胞。

棘层（肌细胞层）—formalin固定后此层具有棘突的外观（含有很多桥粒和角蛋白丝），偶尔有朗格罕氏细胞出现

颗粒层—细胞在此层从立方变为扁平，细胞浆内含有大量的角质透明蛋白颗粒。

角质层—表皮的完全角化层；在正常皮肤，此层的细胞无细胞核、扁平的嗜酸性（角化）细，会持续脱落。

表皮上的细胞不断的脱落和更新。新的细胞在基底层上形成，并移行到达皮肤表面。

毛发也是皮肤系统的一部分，它可以阻止化学、物理、光线和微生物的侵害。毛发的长度和质地取决于毛基质上皮和毛发生长初期的持续时间

㈤ 什么叫做基底膜

基底膜即基膜，是上皮细胞基底面的一附着层膜。

基底膜是细胞外基质特化而形成的一种柔软、坚韧的网膜结构，一般厚40~120nm。基底膜位于上皮细胞和内皮细胞的基底部，或包绕在肌细胞、脂肪细胞、雪旺氏细胞周围，将细胞与结缔组织隔离。

(5)iv型胶原参考值多少扩展阅读：

组成成分

IV型胶原

此为构成基底膜的主要结构成分之一。400nm长的三股螺旋结构的IV型胶原分子，被非螺旋片段隔断24次，非螺旋区为IV型胶原分子提供了柔韧性。各IV型胶原粉紫通过C断球状头部之间的非共价键相互作用，以及N端非球状尾部之间的共价键交联，形成了基底膜基本框架的二维网状结构。

层粘连蛋白 

基底膜中的层粘连蛋白呈现出特有的非对称型十字结构，他们之间通过长臂和短臂相连，装配程二维纤维网络结构，并进而通过内联蛋白（entactin）与IV型胶原二维网络相连。

内联蛋白

内联蛋白分子呈哑铃状，它不仅作为连接IV型胶原纤维网络与层粘连蛋白纤维网络之间的桥梁，而且还可以协助细胞外基质中其他成分的合成，在基底膜的组装中起着重要作用。

㈥ B超除肝脏显示炎症外其它正常，转氨酶正常，肝纤化有一IV型胶原数值216是不是很严重了呀

还是去咨询医生吧，我在服用拉米。前期服用一段时间可以降低DNA，根据医生指导治疗吧，服用拉米不宜停止，上来看看，希望能学经验。祝福大家吧！

㈦ 四型胶原32.4高不高

四型胶原324是种高分子量的胶原蛋白，其分子量约为324 kDa，比普通胶原蛋白的分子量要高得多。