胶原酶的消化组织活性受什么影响

1. 蛋白质的物理;化学性质是什么

一、物理性质蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类：1、完全蛋白质这是一类优质蛋白质。它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。2、半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长发育。3、不完全蛋白质这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。根据蛋白质分子的外形，可以将其分作3类1．球状蛋白质分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。2．纤维状蛋白质分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用。3．膜蛋白质一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。 二、化学性质 ①具有两性蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。②可发生水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。③溶水具有胶体的性质有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。④蛋白质沉淀原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析．这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程．利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质．⑤蛋白质的变性在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来．这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质．蛋白质的这种变化叫做变性．蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用．因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程．造成蛋白质变性的原因物理因素包括：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等：化学因素包括：强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。⑥颜色反应蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应．例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色．这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故．还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质变紫⑦蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味．利用这一性质可以鉴别蛋白质．三、作用蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。生物的结构和性状都与蛋白质有关。蛋白质还参与基因表达的调节，以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。许多重要的激素，如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。此外，多种蛋白质，如植物种子（豆、花生、小麦等）中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。蛋白质占人体的20 %,占身体比例最大的。胆汁，尿液除外，都是蛋白质合成的。只有蛋白质充足，才能代谢正常。就像盖房子，构建身体的原材料最主要的是蛋白质。1.蛋白质是构建新组织的基础材料，是酶，激素合成的原料，；维持钾钠平衡；消除水肿。2.是合成抗体的成分：白细胞，T淋巴细胞，干扰素等，提高免疫力。3.提供一部分能量。4.调低血压，缓冲贫血，是红细胞的载体。5.形成人体的胶原蛋白。眼球玻璃体，视紫质都有胶原蛋白。6.调解酸碱度。经常吃肉的人呈酸性体质。会出现头沉---供血不足，吃充足的蛋白质，不让糖分降低。7.大脑细胞分裂的动力源是蛋白质；脑脊液是蛋白质合成的；记忆力下降8.性功能障碍9.肝脏：造血功能；合成激素，酶；解毒。缺乏蛋白质，肝细胞不健康。有一副好肝脏，人健康就有保障。10.心脏---泵器官。缺乏蛋白质会出现手脚冰凉；缺氧；心肌缺氧造成心力衰竭----死亡。11.脾胃：每天都要消化食物，消化酶是蛋白质合成的。缺乏会造成胃动力不够，消化不良，打嗝。胃溃疡，胃炎；胃酸过多，刺激溃疡面你会感觉到疼，蛋白质唯一具有修复再造细胞的功能。消化壁上有韧带，缺乏蛋白质会松弛，内脏下垂，子宫下垂脏器移位。12.四肢：人老先老腿，缺乏蛋白质肌肉萎缩；骨头的韧性减低，易骨折13.抗体会减少，易感冒，发烧。

2. 蛋白质在消化道内被水解的场所，需要的霉，产物分别是 彻底氧化分解的产物是

答：蛋白质在消化道内被水解的场所分别是：胃、小肠。它需要的酶主要是胃蛋白酶、胰蛋白酶、肠肽酶。在胃中主要是多肽，在小肠是氨基酸。
彻底氧化分解的产物是：二氧化碳和水、尿素。

3. 溶酶体的特点所具有的特征

溶酶体的特点

单层膜，含多种水解酶。

在细胞中的作用：1.分解衰老、损伤的细胞器;2.吞噬侵入细胞的病原体。

溶酶体的酶的特点

(1)溶酶体膜蛋白多为糖蛋白，溶酶体膜内表面带负电荷。所以有助于溶酶体中的酶保持游离状态。这对行使正常功能和防止细胞自身被消化有着重要意义;

(2)所有水解酶在pH值=5时左右活性最佳，但其周围胞质中pH值为7.2。溶酶体膜内含有一种特殊的转运蛋白，可以利用atp水解的能量将胞质中的H+(氢离子)泵入溶酶体，以维持其pH5;

(3)只有当被水解的物质进入溶酶体内时，溶酶体内的酶类才行使其分解作用。一旦溶酶体膜被损，水解酶逸出，导致细胞自溶。

溶酶体的功能作用

溶酶体的功能有二：一是与食物泡融合，将细胞吞噬进的食物或致病菌等大颗粒物质消化成生物大分子，残渣通过外排作用排出细胞;二是在细胞分化过程中，某些衰老的细胞器和生物大分子等陷入溶酶体内并被消化掉，这是机体自身更新组织的需要。

溶酶体的主要作用是消化作用，是细胞内的消化器官，细胞自溶，防御以及对某些物质的利用均与溶酶体的消化作用有关。

细胞内消化：对高等动物而言细胞的营养物质主要来源于血液中的大分子物质，而一些大分子物质通过内吞作用进入细胞，如内吞低密脂蛋白获得胆固醇，对一些单细胞真核生物，溶酶体的消化作用就更为重要了。

细胞凋亡：个体发生过程中往往涉及组织或器官的改造或重建，如昆虫和蛙类的变态发育等等。这一过程是在基因控制下实现的，称为程序性细胞死亡，注定要消除的细胞以出芽的形式形成凋亡小体，被巨噬细胞吞噬并消化。

自体吞噬：清除细胞中无用的生物大分子，衰老的细胞器等，如许多生物大分子的半衰期只有几小时至几天，肝细胞中线粒体的平均寿命约10天左右。

防御作用：如吞噬细胞可吞入病原体，在溶酶体中将病原体杀死和降解。

参与分泌过程的调节，如将甲状腺球蛋白降解成有活性的甲状腺素。

形成精子的顶体：顶体相当于一个化学钻，可溶穿卵子的皮层，使精子进入卵子。

所有白细胞均含有溶酶体性质的颗粒，能消灭入侵的微生物。然而，也有一些病源菌(如麻风杆菌、结核杆菌等)能耐受溶酶体酶的作用，因而能在巨噬细胞内存活。溶酶体在病理过程中也有重要意义。由于肺巨噬细胞吞噬吸入的硅或石棉粉尘，引起溶酶体破裂和水解酶的释放，刺激结缔组织纤维的增加，导致硅肺的发生。组织缺氧(如心肌梗死)也可造成溶酶体的急性释放，使血液中有关酶的浓度迅速增高。

溶酶体与疾病

矽肺

二氧化硅尘粒（矽[xī]尘）吸入肺泡后被巨噬细胞吞噬，含有矽尘的吞噬小体与溶酶体合并成为次级溶酶体。二氧化硅的羟基与溶酶体膜的磷脂或蛋白形成氢键，导致吞噬细胞溶酶体崩解，细胞本身也被破坏，矽尘释出，后又被其他巨噬细胞吞噬，如此反复进行。受损或已破坏的巨噬细胞释放“致纤维化因子”，并激活成纤维细胞，导致胶原纤维沉积，肺组织纤维化。

肺结核

结核杆菌不产生内、外毒素，也无荚膜和侵袭性酶。但是菌体成分硫酸脑苷脂能抵抗胞内的溶菌杀伤作用，使结核杆菌在肺泡内大量生长繁殖，导致巨噬细胞裂解，释放出的结核杆菌再被吞噬而重复上述过程，最终引起肺组织钙化和纤维化。

各类溶酶体贮积症

溶酶体贮积症（Lysosome Storage Diseases 简称：LSDs）是由于遗传缺陷引起的，由于溶酶体的酶发生变异，功能丧失，导致底物在溶酶体中大量贮积，进而影响细胞功能，常见的贮积症主要有以下几类：

台-萨氏综合征（Tay-Sachs diesease）：要叫黑蒙性家族痴呆症，溶酶体缺少氨基已糖酯酶A（β-N-hexosaminidase），导致神经节甘脂GM2积累（图6-30），影响细胞功能，造成精神痴呆，2~6岁死亡。患者表现为渐进性失明、病呆和瘫痪，该病主要出现在犹太人群中。

II型糖原累积病（Pompe病或称庞贝氏病）：溶酶体缺乏α-1，4-葡萄糖苷酶，糖原在溶酶体中积累，导致心、肝、舌肿大和骨骼肌无力。属常染色体缺陷性遗传病，患者多为小孩，常在两周岁以前死亡。

戈谢病（Gaucher病）：又称脑苷脂沉积病，是巨噬细胞和脑神经细胞的溶酶体缺乏β- 葡萄糖苷酶造成的。大量的葡萄糖脑苷脂沉积在这些细胞溶酶体内，巨噬细胞变成戈谢细胞，患者的肝、脾、淋巴结等肿大，中枢神经系统发生退行性变化，常在1 岁内死亡。

细胞内含物病（inclusion-cell disease，I-cell disease）：一种更严重的贮积症，是N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶单基因突变引起的。由于基因突变，高尔基体中加工的溶酶体前酶上不能形成M6P分选信号，酶被运出细胞（default pathway）。这类病人成纤维细胞的溶酶体中没有水解酶，导致底物在溶酶体中大量贮积，形成所谓的“包涵体（inclusion）”。另外这类病人肝细胞中有正常的溶酶体，说明溶酶体形成还具有M6P之外的途径。

遗传性疾病

溶酶体中酸性水解酶的合成，象其它蛋白质的生物合成过程一样，是由基因决定的.，当基因突变引起酶蛋白合成障阻时，可造成溶酶体酶缺乏。机体由于基因缺陷，可使溶酶体中缺少某种水解酶，致使相应作用物不能降解而积蓄在溶酶体中，造成细胞代谢障阻，形成溶酶体贮积病。其主要的病理表现为有关脏器(肝、肾、心肌、骨骼肌)中溶酶体过载，即细胞摄入过多或不能消化的物质，或因溶酶体酶活性降低，以及机体的年龄增长，从而在细胞内出现大量溶酶体蓄积造成过载。目前已知这类疾病达40余种，国内可检测的有30多种（见词条：溶酶体贮积症）。其中糖原贮积病Ⅱ型是最早被发现的。由于在肝细胞常染色体上的一个基因缺陷，使溶酶体内缺乏α-葡萄糖苷酶，导致糖原无法降解为葡萄糖，而造成糖原在肝脏和肌肉大量积蓄。此病多发生于婴儿。临床表现为肌无力，心脏增大，进行性心力衰竭，多于两周岁以前死亡，故此病又称为心脏型糖原沉着病。

类风湿关节炎

对类风湿关节炎的病因还不清楚，但此病所表现出来的关节骨膜组织的炎症变化以及关节软骨细胞的腐蚀，被认为是细胞内的溶酶体的局部释放所致。其原因可能是由于某种类风湿因子，如抗IgG，被巨噬细胞、中性粒细胞等吞噬，促使溶酶体酶外逸。而其中的一些酶，如胶原酶，能腐蚀软骨，产生关节的局部损害，而软骨消化的代谢产物，如硫酸软骨素，又能促使激肽的产生而参与关节的炎症反应。

休克

在休克过程中，机体微循环发生紊乱，组织缺血、缺氧，影响了供能系统，使膜不稳定，引起溶酶体酶的外漏，造成细胞与机体的损伤。休克时机体细胞内溶酶体增多，体积增大，吞噬体显着增加。溶酶体内的酶向组织内外释放，多在肝和肠系膜等处，引起细胞和组织自溶。因此，在休克时，测定淋巴液和血液中溶酶体酶的含量高低，可作为细胞损伤轻重度的定量指标。通常以酸性磷酸酶、β-葡萄糖醛酸酶与组织蛋白酶为指标。关于休克时溶酶体释放的机理，有人提出是由于pH降低和三羧酸循环受阻。休克时缺血缺氧，引起细胞pH值的下降(约pH5)，酸性水解酶活化，水解溶酶体膜，最终导致溶酶体膜裂解，溶酶体释放，使细胞、组织自溶。

肿瘤

溶酶体与肿瘤的关系日益引起人们的关注，一般有以下几种观点：

(1)致癌物质引起细胞分裂调节机能的障阻及染色体畸变，可能与溶酶体释放水解酶的作用有关；

(2)某些影响溶酶体膜通透性的物质，如巴豆油，某些去垢剂、高压氧等，是促进致癌作用的辅助因子，也能引发细胞的异常分裂；

(3)在核膜残缺的情况下，核膜对核的保护丧失，溶酶体可以溶解染色质，而引起细胞突变；

(4)溶酶体代谢过程中的某些产物是肿瘤细胞增殖的物质基础；

(5)致癌物质进入细胞，在与染色体整合之前，总是先贮存在溶酶体中，这已为放射自显影所证实。

总之，溶酶体与肿瘤发生是否有直接关系，尚待进一步探索。

4. 胶原纤维生成的过程中对其影响的要素是什么

胶原纤维比较硬，有较高的张力，由三条α构型的多肽链组成；每条链含1052个氨基酸残基，其中甘氨酸占三分之一，脯氨酸和羟脯氨酸各占四分之一，每隔二个氨基酸有一个甘氨酸，甘氨酸与脯氨酸、羟脯氨酸或其他氨基酸组成三氨基酸联合体。多肽链的N末端和C末端均无三氨基酸联合体。胶原交联是指胶原分子内部和胶原分子间的结构关系，为纤维成熟提供更多的张力和稳定性，交联在组织成熟过程中进行，在酶的作用下赖氨酰或羟脯氨酰转变为相应的醛，然后与醛亚氨或羟基形成Schiff碱或醛亚氨型化合物，这种反应自发产生。
胶原是一种具有刚性的纤维蛋白，一般的蛋白酶很难将其降解，其生理性转化也远远低于其它蛋白质。胶原半衰期较长，常以月或年计算，但当组织迅速进行重建时，胶原的降解或蜕变相对地要快些，其半衰期则以天或小时计算。异种或同种胶原移植最关键的问题是材料的抗原性问题，从分子水平已经证实，可溶性胶原是一种弱抗原性材料。当提取胶原时这两个区域被选择性地水解或去除而失活，仅在分子体的三股螺旋结构内部保留微弱的抗原性，且不足以引起明显的排斥反应，从而大大降低了胶原的抗原性，对大多数病人来说与胶原的生物性接触对人体无害。

5. 高中生物中，胶原蛋白酶是怎么产生的

首先给你扩充一下知识胶原蛋白是由成纤维细胞产生的，高中生物用到的胶原蛋白酶都是经过转基因将人的表达胶原蛋白酶的基因转到某些菌种上去培养那些菌种，然后利用他们来产生胶原蛋白酶

6. 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

7. 在动物细胞工程中，常常需要用胰蛋白酶或胶原蛋白酶对动物组织进行处理，使之分散成单个细胞以制成细胞悬

动物组织的细胞之间相连的物质的化学本质是蛋白质，所以用胰蛋白酶或胶原蛋白酶对动物组织进行处理，使其水解成小分子物质，从而使动物组织分散成单个细胞以制成细胞悬液．因此，胰蛋白酶或胶原蛋白酶作用于蛋白质中连接两个氨基酸分子的化学键即肽键．
故选：C．

8. 我家的桶装深洁纯净水里发现圆圆长长的，只有1~2厘米，身体是透明的，但是身上有一个个棕色的很细的圈圈，

成虫体长约1cm左右，半透明，肉红色，死后呈灰白色。虫体前端较细，顶端有一发达的口囊，由坚韧的角质构成。因虫体前端向背面仰曲，口囊的上缘为腹面、下缘为背面。十二指肠钩虫的口囊呈扁卵圆形，其腹侧缘有钩齿2对，外齿一般较内齿略大，背侧中央有一半圆形深凹，两侧微呈突起。美洲钩虫口囊呈椭圆形。其腹侧缘有板齿1对，背侧缘则有1个呈圆锥状的尖齿（图16－9，16－10）。钩虫的咽管长度约为体长的1／6，其后端略膨大，咽管壁肌肉发达。肠管壁薄，由单层上皮细胞构成，内壁有微细绒毛，利于氧及营养物质的吸收和扩散。

钩虫体内有三种单细胞腺体：①头腺1对，位于虫体两侧，前端与头感器相连，开口于口囊两侧的头感器孔，后端可达虫体中横线前后。头腺主要分泌抗凝素及乙酰胆碱酯酶，抗凝素是一种耐热的非酶性多肽，具有抗凝血酶原作用，阻止宿主肠壁伤口的血液凝固，有利于钩虫的吸血，头腺的分泌活动受神经控制；②咽腺3个，位于咽管壁内，其主要分泌物为乙酰胆碱酯酶、蛋白酶及胶原酶。乙酰胆碱酯酶可破坏乙酰胆碱，而影响神经介质的传递作用，降低宿主肠壁的蠕动，有利于虫体的附着。经细胞酶化学定量分析，美洲钩虫乙酰胆碱酯酶含量比十二指肠钩虫高；③排泄腺1对，呈囊状，游离于原体腔的亚腹侧，长可达虫体后1／3处，腺体与排泄横管相连，分泌物主要为蛋白酶。
钩虫雄性生殖系统为单管型，雄虫末端膨大，即为角皮延伸形成的膜质交合伞。交合伞由2个侧叶和1个背叶组成，其内有肌性指状辐肋，依其部位分别称为背辐肋、侧辐肋和腹辐肋。背辐肋的分支特点是鉴定虫种的重要依据之一。雄虫有一对交合刺。雌虫末端呈圆锥型，有的虫种具有尾刺，生殖系统为双管型，阴门位于虫体腹面中部或其前、后。
根据虫体外形、口囊特点，雄虫交合伞外形及其背辐肋分支、交合刺形状，雌虫尾刺的有无及阴门的位置等，
寄生人体两种钩虫成虫的鉴别
鉴别要点 十二指肠钩虫 美洲钩虫
大小
(mm) ♀：10～13×0.6
♂：8～11×0.4～0,5 9～11×0.4
7～9×0.3
体形 前端与后端均向背面弯曲，体呈“C”形 前端向背面仰曲，后端向腹面弯曲，体呈“∫”形
口囊 腹侧前缘有两对钩齿 腹侧前缘有一对板齿
交合伞 撑开时略呈圆形 撑开时略呈扁圆形
背辐肋 远端分两支，每支两分三小支 基部先分两支，每支远端再分两小支
交合刺 两刺呈长鬃状，末端分开 一刺末端呈钩状，常包套于另一刺的凹槽内
阴门 位于体中部略后 位于体中部略前
尾刺 有 无
幼虫通称钩蚴，分为杆状蚴和丝状蚴两个阶段。杆状蚴体壁透明，前端钝圆，后端尖细。口腔细长，有口孔，咽管前段较粗，中段细，后段则膨大呈球状。杆状蚴有两期，第一期杆状蚴大小约为0.23～0.4×0.017mm，第二期杆状蚴大小约为0.4×0.029mm。丝状蚴大小约为0.5～0.7×0.025mm，口腔封闭，在与咽管连接处的腔壁背面和腹面各有1个角质矛状结构，称为口矛或咽管矛。口矛既有助于虫体的穿刺作用，其形状也有助于丝状蚴虫种的鉴定。丝状蚴的咽管细长，约为虫体长的1／5，整条丝状蚴体表覆盖鞘膜，为第2期杆状蚴蜕皮时残留的旧角皮，对虫体有保护作用。丝状蚴具有感染能力，故又称为感染期蚴。当丝状蚴侵入人体皮肤时，鞘膜即被脱掉。

由于两种钩虫的分布、致病力及对驱虫药物的敏感程度均有差异。因此，鉴别钩蚴在流行病学、生态学及防治方面都有实际意义。
寄生人体两种钩虫丝状蚴的鉴别
鉴别要点
十二指肠钩虫
美洲钩虫
外形
圆柱形，虫体细长，头端略扁平，尾端较钝
长纺锤形，虫体较短粗，头端略圆，尾端较尖
鞘横纹
不显着
显着
口矛
透明丝状，背矛较粗，两矛间距宽
黑色杆状，前端稍分叉，两矛粗细相等，两矛间距窄
肠管
管腔较窄，为体宽的½，肠细胞颗粒丰富
管腔较宽，为体宽的3/5，肠细胞颗粒少
虫卵椭圆形，壳薄，无色透明。大小约为56～76×36～40μm，随粪便排出时，卵内细胞多为2～4个，卵壳与细胞间有明显的空隙。若患者便秘或粪便放置过久，卵内细胞可继续分裂为多细胞期。十二指肠钩虫卵与美洲钩虫卵极为相似，不易区别

生活史

十二指肠钩虫与美洲钩虫的生活史基本相同。
成虫寄生于人体小肠上段，虫卵随粪便排出体外后，在温暖（25～30℃）、潮湿（相对湿度为60％～80％）、荫蔽、含氧充足的疏松土壤中，卵内细胞不断分裂，24小时内第一期杆状蚴即可破壳孵出。此期幼虫以细菌及有机物为食，生长很快，在48小时内进行第一次蜕皮，发育为第二期杆状蚴。此后，虫体继续增长，并可将摄取的食物贮存于肠细胞内。经5～6天后，虫体口腔封闭，停止摄食，咽管变长，进行第二次蜕皮后发育为丝状蚴，即感染期蚴。绝大多数的感染期蚴生存于1～2cm深的表层土壤内，并常呈聚集性活动，在污染较重的一小块土中，有时常可检获数千条幼虫。此期幼虫还可借助覆盖体表水膜的表面张力，沿植物茎或草枝向上爬行，最高可达20cm左右。
感染期蚴具有明显的向温性，当其与人体皮肤接触并受到体温的刺激后，虫体活动力显着增强，经毛囊、汗腺口或皮肤破损处主动钻入人体，时间约需30分钟至1小时，感染期蚴侵入皮肤，除主要依靠虫体活跃的穿刺能力外，可能也与咽管腺分泌的胶原酶活性有关。钩蚴钻入皮肤后，在皮下组织移行并进入小静脉或淋巴管，随血流经右心至肺，穿出毛细血管进入肺泡。此后，幼虫沿肺泡并借助小支气管、支气管上皮细胞纤毛摆动向上移行至咽，随吞咽活动经食管、胃到达小肠。幼虫在小肠内迅速发育，并在感染后的第3～4天进行第三次蜕皮，形成口囊、吸附肠壁，摄取营养，再经10天左右，进行第四次蜕皮后逐渐发育为成虫。自感染期蚴钻入皮肤至成虫交配产卵，一般约需时5～7周（图16－13）。成虫借虫囊内钩齿（或板齿）咬附在肠粘膜上，以血液、组织液、肠粘膜为食。雌虫产卵数因虫种、虫数、虫龄而不同，每条十二指肠钩虫日平均产卵约为10000～30000个，美洲钩虫约为5000～10000个。成虫在人体内一般可存活3年左右，个别报道十二指肠钩虫可活7年，美洲钩虫可活15年。
钩虫生活史
钩虫除主要通过皮肤感染人体外，也存在经口感染的可能性，尤以十二指肠钩虫多见。被吞食而未被胃酸杀死的感染期蚴，有可能直接在小肠内发育为成虫。若自口腔或食管粘膜侵入血管的丝状蚴，仍需循皮肤感染的途径移行。婴儿感染钩虫则主要是因为使用了被钩蚴污染的尿布，或因穿“土裤子”，或睡沙袋等方式。此外，国内已有多例出生10～12天的新生儿即发病的报道，可能是由于母体内的钩蚴经胎盘侵入胎儿体内所致。有学者曾从产妇乳汁中检获美洲钩虫丝状蚴，说明通过母乳也有可能受到感染。导致婴儿严重感染的多是十二指肠钩虫。
国内外学者研究发现，人体经皮肤感染十二指肠钩虫后，部分幼虫在进入小肠之前，可潜留于某些组织中达很长时间（有报道为253天）。此时，虫体发育缓慢或暂停发育，在受到某些刺激后，才陆续到达小肠发育成熟，这种现象被称为钩蚴的迁延移行。Schad等曾用十二指肠钩虫丝状蚴人工感染兔、小牛、小羊、猪等动物，经26～34天后，在其肌肉内均能查出活的同期幼虫。提示，某些动物可作为十二指肠钩虫的转续宿主。人若生食这种肉类，也有受到感染的可能性。

致病

两种钩虫的致病作用相似。十二指肠钩蚴引起皮炎者较多，成虫导致的贫血亦较严重，同时还是引起婴儿钩虫病的主要虫种，因此，十二指肠钩虫较美洲钩虫对人体的危害更大。人体感染钩虫后是否出现临床症状，除与钩蚴侵入皮肤的数量及成虫在小肠寄生的数量有关外，也与人体的健康状况、营养条件及免疫力有密切关系。有的虽在粪便中检获虫卵，但无任何临床症象者，称为钩虫感染（hookworm infection）。有的尽管寄生虫数不多，却表现出不同程度的临床症状和体征者，称为钩虫病（hookworm disease）。
1．幼虫所致病变及症状
⑴钩蚴性皮炎：感染期蚴钻入皮肤后，数十分钟内患者局部皮肤即可有针刺、烧灼和奇痒感，进而出现充血斑点或丘疹，1～2日内出现红肿及水疱，搔破后可有浅黄色液体液出。若有继发细菌感染则形成脓疱，最后经结痂、脱皮而愈，此过程俗称为“粪毒”。皮炎部位多见于与泥土接触的足趾、手指间等皮肤较薄处，也可见于手、足的背部。
⑵呼吸道症状：钩蚴移行至肺，穿破微血管进入肺泡时，可引起局部出血及炎性病变。患者可出现咳嗽、痰中带血，并常伴有畏寒、发热等全身症状。重者可表现持续性干咳和哮喘。若一次性大量感染钩蚴，则有引起暴发性钩虫性哮喘的可能。
2．成虫所致病变及症状
⑴消化道病变及症状：成虫以口囊咬附肠粘膜，可造成散在性出血点及小溃疡，有时也可形成片状出血性瘀斑。病变深可累及粘膜下层，甚至肌层。一农民患者消化道大出血，输血10400ml，经3次服药驱出钩虫14907条后治愈。患者初期主要表现为上腹部不适及隐痛，继而可出现恶心、呕吐、腹泻等症状，食欲多显着增加，而体重却逐渐减轻。有少数患者出现喜食生米、生豆，甚至泥土、煤渣、破布等异常表现，称为“异嗜症”。发生原因可能是一种神经精神变态反应，似与患者体内铁的耗损有关。大多数患者经服铁剂后，此现象可自行消失。
⑵贫血：钩虫对人体的危害主要是由于成虫的吸血活动，致使患者长期慢性失血，铁和蛋白质不断耗损而导致贫血。由于缺铁，血红蛋白的合成速度比细胞新生速度慢，则使红细胞体积变小、着色变浅，故而呈低色素小细胞型贫血。患者出现皮肤蜡黄、粘膜苍白、眩晕、乏力，严重者作轻微活动都会引起心慌气促。部分病人有面部及全身浮肿，尤以下肢为甚，以及胸腔积液、心包积液等贫血性心脏病的表现。肌肉松弛，反应迟钝，最后完全丧失劳动能力。妇女则可引起停经、流产等。
钩虫寄生引起患者慢性失血的原因包括以下几方面：虫体自身的吸血及血液迅速经其消化道排出造成宿主的失血；钩虫吸血时，自咬附部位粘膜伤口渗出的血液，其渗血量与虫体吸血量大致相当；虫体更换咬附部位后，原伤口在凝血前仍可继续渗出少量血液。此外，虫体活动造成组织、血管的损伤，也可引起血液的流失。应用放射性同位素51Cr等标记红细胞或蛋白质，测得每条钩虫每天所致的失血量，美洲钩虫约为0.02～0.10ml。十二指肠钩虫可能因虫体较大，排卵量较多等原因，其所致失血量较美洲钩虫可高达6～7倍。
⑶婴儿钩虫病：最常见的症状为解柏油样黑便，腹泻、食欲减退等。体征有皮肤、粘膜苍白，心尖区可有收缩期杂音，肺偶可闻及罗音，肝、脾均有肿大等。此外，婴儿钩虫病还有以下特征：贫血严重，80％病例的红细胞计数在200万／mm3以下，血红蛋白低于5g％，嗜酸性粒细胞的比例及直接计数值均有明显增高；患儿发育极差，合并症多（如支气管肺炎、肠出血等）；病死率较高，在国外有报道钩虫引起的严重贫血及急性肠出血是造成1～5岁婴幼儿最常见的死亡原因。1岁以内的婴儿死亡率为4％，1～5岁幼儿死亡率可达7％，应引起高度重视。

9. 胶原酶的后遗症

溶解酶又称为透明质酸酶或“用玻璃酸酶”，是一种能水解透明质酸的酶，可用于矫正过度过量充填的不完美效果。长期使用会对皮肤照成无法逆转的伤害。

间隔时间：一般间隔一周比较稳妥，如果紧急的情况就间隔72小时，这个和物吸收情况有关。

1. 溶解酶，是一种碱性蛋白质。由吞噬细胞所分泌，对革兰阳性细菌敏感。

2.溶解酶正常值：血清：4～13毫克/升；尿液：0～2毫克/升。

3.溶解酶临床意义：增高急性粒细胞白血病、单核细胞性白血病、流行性热、泌尿系感染、肾移植所致的排斥反应。

用途：主要用来修复塑形失败。溶解酶是溶解的一种物质，比如说那些填充后效果不太好，可以用这个把它溶了，再用填充，这就是一种辅助剂了，就是怕弄不好，可以重新弄的。

10. 衰老的衰老理论和原因

衰老（Aging or Senesence）这个词意味着随着年龄增加，机体逐渐出现的退行性变化。衰老的普遍性、内因性、进行性及有害性作为衰老的标准被普遍接受。自19世纪末应用实验方法研究衰老以来，先后提出的学说不下20余种，很多学说并没有得到实验研究的支持。目前的研究认为，衰老由干细胞衰退、DNA退化、饮食精神因素、衰老基因活跃等是综合因素的结果，仍未形成统一的衰老理论。 该学说认为在生物体的一生中，诱发（物理因素如电离辐射、X射线、化学因素及生物学因素等）和自发的突变破坏了细胞的基因和染色体，这种突变积累到一定程度导致细胞功能下降，达到临界值后，细胞即发生死亡。支持该学说的证据有：X线照射能够加速小鼠的老化，短命小鼠的染色体畸变率较长命小鼠为高，老年人染色体畸变率较高；有人研究了转基因动物在衰老过程中出现的自发突变的频率和类型，也为该学说提供了一定的依据。
然而，该学说也有解释不了的事实，如衰老究竟是损伤增加还是染色体修复能力降低，该学说无法解释；另外，现代生物学证明基因的突变率为10-6-10-9 /细胞/基因位点/代，如此低的突变率不会造成细胞的全群死亡，而按该学说要求细胞应有异常高的突变率；衰老是突变造成的，转化细胞在体外能持续生长，就此而言，转化细胞应不发生突变，事实却并非如此。 其主要论点是：机体中蛋白质，核酸等大分子可以通过共价交叉结合，形成巨大分子。这些巨大分子难以酶解，堆积在细胞内，干扰细胞的正常功能。这种交联反应可发生于细胞核DNA上，也可以发生在细胞外的蛋白胶原纤维中。目前有一些证据支持交联学说。皮肤胶原的可提取性以及胶原酶对其消化作用随增龄降低，而其热稳定性和抗张强度则随年龄的增高而增强了；大鼠尾腱上的条纹数目及所具备的热收缩力随年龄的增高而增加，溶解度却随年龄增高而降低。这些结果表明，在年老时胶原的多肽链发生了交联，并日益增多。该学说与自由基学说有类似之处，亦不能说明衰老发生的根本机制。
生物分子自然交联学说：该学说在论证生物体衰老的分子机制时指出：生物体是一个不稳定的化学体系，属于耗散结构。体系中各种生物分子具有大量的活泼基团，它们必然相互作用发生化学反应使生物分子缓慢交联以趋向化学活性的稳定。随着时间的推移，交联程度不断增加，生物分子的活泼基团不断消耗减少，原有的分子结构逐渐改变，这些变化的积累会使生物组织逐渐出现衰老现象。生物分子或基因的这些变化一方面会表现出不同活性甚至作用彻底改变的基因产物，另一方面还会干扰RNA聚合酶的识别结合，从而影响转录活性，表现出基因的转录活性有次序地逐渐丧失，促使细胞、组织发生进行性和规律性的表型变化乃至衰老死亡。
生物分子自然交联说论证生物衰老的分子机制的基本论点可归纳如下：其一，各种生物分子不是一成不变的，而是随着时间推移按一定自然模式发生进行性自然交联。其二，进行性自然交联使生物分子缓慢联结，分子间键能不断增加，逐渐高分子化，溶解度和膨润能力逐渐降低和丧失，其表型特征是细胞和组织出现老态。其三，进行性自然交联导致基因的有序失活，使细胞按特定模式生长分化，使生物体表现出程序化和模式化生长、发育、衰老以至死亡的动态变化历程。
随年龄增长，对生命重要的大分子有交联增多倾向，或在同种分子间或在不同分子间都可能产生交联键从而改变了分子理化特性，使之不能正常发挥功能。细胞外的胶原蛋白进行交联已如前述，此说则设想胞内大分子如核酸、蛋白质也会进行交联，但迄今在体内还未见证实。把交联视为衰老的原发性因素也只是一种推测，然而这毕竟是研究衰老中值得探索的一个途径。 衰老的免疫学说可以分为两种观点：第一，免疫功能的衰老是造成机体衰老的原因；第二，自身免疫学说，认为与自身抗体有关的自身免疫在导致衰老的过程中起着决定性的作用。衰老并非是细胞死亡和脱落的被动过程，而是最为积极地自身破坏过程。
从衰老的免疫学说可以看出免疫功能的强弱似乎与个体的寿命息息相关，迄今的研究表明机体在衰老的过程中确实伴有免疫功能的重要改变：
1、个体水平 伴随衰老免疫功能改变的特点是对外源性抗原的免疫应答降低，而对自身抗原免疫应答增强。据Whittingham报告，用抗原免疫后，老年人抗体效价比年轻人呈现有意义下降。此外随衰老自身抗体的检出率升高。细胞免疫也随增龄而降低。
2、器官、组织水平 人类的胸腺出生后随着年龄的增长逐渐变大，13-14岁时达到顶峰，之后开始萎缩，功能退化，25岁以后明显缩小。新生动物切除胸腺后即丧失免疫功能，年轻动物切除胸腺后，免疫功能逐渐衰退，抗体形成及移植物抗宿主反应下降。
3、细胞、分子水平 老年动物和人的T细胞功能下降，数量也减少。随年龄的增长，机体对有丝分裂原刀豆蛋白A（con A）、植物血凝素（PHA）及抗CD3抗体的增殖反应能力下降。这是衰老的免疫学特征之一。伴随老化，细胞因子的分泌有明显的改变。在T细胞的增殖中IL-2的产生和IL-2受体的出现是很重要的，老年人IL-2产生减少，IL-2受体，特别是高亲和性受体的出现亦减少。
自身免疫观点认为免疫系统任何水平上的失控都可以导致自身免疫反应的过高表达，也从而表现出许多衰老加速的证据。
免疫系统控制衰老也有许多相反的证据。小鼠中有一种长命的近交品系—C57BL/6，它的抗核抗体的比例及胸腺细胞毒抗体的含量相对较高，但未显示较高程度的免疫病理损伤。裸鼠是一种先天性无胸腺无毛综合症的小鼠，其T细胞免疫功能极度缺乏，以至于可以接受同种异体甚至异种移植物，这种小鼠如果饲养在普通条件下可致早期死亡，但是在无菌条件下饲养其寿命不低于正常鼠。如果在通常的饲养条件下切除新生小鼠的胸腺，死于3月龄左右，若将其置于无菌的环境中，大多数可以活得更长久。可见免疫系统虽然对生存期可以产生影响，但并非决定因素。免疫学说将免疫系统说成是衰老的领步者及根本原因所在，然而至今尚无明显的理由说明免疫系统随龄退化的原因，免疫系统的增龄改变也均是衰老导致的多种效应的表现，应该视为整体衰老的一部分，而不是衰老的始动原因。 端粒学说由Olovnikov提出，认为细胞在每次分裂过程中都会由于DNA聚合酶功能障碍而不能完全复制它们的染色体，因此最后复制DNA序列可能会丢失，最终造成细胞衰老死亡。
端粒是真核生物染色体末端由许多简单重复序列和相关蛋白组成的复合结构，具有维持染色体结构完整性和解决其末端复制难题的作用。端粒酶是一种逆转录酶，由RNA和蛋白质组成，是以自身RNA为模板，合成端粒重复序列，加到新合成DNA链末端。在人体内端粒酶出现在大多数的胚胎组织、生殖细胞、炎性细胞、更新组织的增生细胞以及肿瘤细胞中。正因如此，细胞每有丝分裂一次，就有一段端粒序列丢失，当端粒长度缩短到一定程度，会使细胞停止分裂，导致衰老与死亡。
大量实验说明端粒、端粒酶活性与细胞衰老及永生有着一定的联系。第一个提供衰老细胞中端粒缩短的直接证据是来自对体外培养成纤维细胞的观察，通过对不同年龄供体成纤维细胞端粒长度与年龄及有丝分裂能力的关系观察到随着增龄，端粒的长度逐渐变短，有丝分裂的能力明显渐渐变弱；Hastie发现结肠端粒限制性片段的长度随供体年龄增加逐渐缩短，平均每年丢失33bp的重复序列；植物中不完整的染色体在受精作用中得以修复，而不能在已经分化的组织中修复，这在较为高等的真核生物中也证实了体细胞中端粒酶的活性受抑制；精子的端粒要比体细胞长，体细胞缺失端粒酶活性就会逐渐衰老，而生殖细胞系的端粒却可以维持其长度；转化细胞能够通过端粒酶的活性完全复制端粒以得永生。但是许多问题用端粒学说还不能解释。体细胞端粒长度与有丝分裂能力呈正比，这一点实验已经证实了，而不同的体细胞其有丝分裂能力是不尽相同的，胃肠黏膜细胞的分裂增殖速度就比较快，神经细胞分裂的速度就比较慢。曾有人就不同年龄供体角膜内皮细胞的端粒长度进行研究发现角膜内皮细胞内端粒长度长期维持在一个较高的水平，而端粒酶却不表达。另外，Kippling发现，鼠的端粒比人类长近5-10倍，寿命却比人类短的多。这些都提示体细胞端粒长度与个体的寿命及不同组织器官的预期寿命并非一致。生殖细胞的端粒酶活性长期维持较高的水平却不会象肿瘤那样无限制分裂繁殖；端粒长度由端粒酶控制，那何种因素控制端粒酶呢？生殖细胞内端粒酶活性较高，为什么体细胞中没有较高的端粒酶活性。看来端粒的长度缩短是衰老的原因还是结果尚需进一步研究。