总1型胶原氨基端肽代表什么

㈠ Ⅲ型前胶原N端肽（PⅢNP）数值是26，超氧化物岐化酶(SOD)数值258，其他正常，这个怎么看

数值是26，超氧化物岐化酶(SOD)数值25

㈡ 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

㈢ 变性剂是化学因素吗

化学定义：是研究生命变化过程的化学，是回答生命本质是什么的科学，它着重于生命过程中的化学变化，以及这些化学反应对生命过程的支撑。

阶段：1、体内生物分子的发现与鉴定阶段。2、确定生物分子在体内的变化规律。3、生物大分子在生命过程中的作用机制研究。

生物化学的新成就：1、分子生物学成为一门崭新的学科。2、开创了生命科学研究与认识的新高度、产生了新技术。支撑了生命科学的快速发展。

第二章 蛋白质的结构和功能

一、蛋白质的重要性：蛋白质是生命的物质基础。

1、蛋白质是构成生物体的基本成分。

2、蛋白质具有多样性的生物学功能。

·不同的蛋白质具有不同的功能

·生物机体众多生命现象和生命活动往往都是通过蛋白质功能来实现的

·一切生命现象都是蛋白质功能的体现。

·没有蛋白质就没有生命。

①生物催化作用：物质代谢的全部反应几乎是需要酶作为生物催化剂。绝大多数酶的化学本质是蛋白质，在温和条件下催化反应。酶的催化效率比一般催化剂高107~1013倍。酶对催化的底物具有高度选择性，酶决定了生物机体的代谢类型和代谢途径，生物机体才有可能表现出各种生命现象。

②代谢调节：生物机体具有一套精细有效的调节系统，使得物质代谢活动都是在精细而严密的调节下有序进行的，从而有效保证了与机体的生理状态相适应。参与代谢调节的许多是蛋白质或多肽。

③免疫保护及调节作用：机体的免疫与体内的抗体和细胞因子有关。抗体是一类特异的免疫球蛋白，对机体有免疫保护作用。细胞因子是一类对机体免疫系统起免疫调节作用的特殊蛋白质，如白细胞介素等。

④转运与储存作用：一些物质往往需要通过与蛋白质进行结合形成特殊复合体的方式进行运输。如：活细胞的血红蛋白结合氧和二氧化碳；血浆运铁蛋白转运铁，并在肝形成铁蛋白而储存；脂类物质往往通过血浆脂蛋白的形式进行转运。

⑤运动与支持作用：机体负责运动的肌肉收缩系统是蛋白质，如肌动蛋白、肌球蛋白等。皮肤、骨骼和肌腱的胶原纤维主要含胶原蛋白。维持组织细胞形态的细胞骨架系统是蛋白质，如：微观结构、微丝等。

⑥基因表达与调控：生物机体的生长、发育、繁殖、遗传和变异等都与基因表达和调控具有直接关系。参与基因表达及调控的主要成分为转录因子，这是一类特殊的蛋白质，能够通过调节控制某些基因的表达，影响细胞内的蛋白质种类与数量，控制细胞的分化和功能

⑦接受和传递信息的作用：组织细胞通过分布于细胞膜和细胞内的受体分子识别接收外部信号刺激，通过相应的细胞信号转导途径传递到细胞内，产生生物学效应，以适应外界环境变化。

3.蛋白质的氧化供能

二、蛋白质的分子组成

（一）蛋白质的元素组成

元素的种类：主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

蛋白质的元素组成特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。凯氏定氮法，根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数*6.25*100

（二）、蛋白质的分子组成

氨基酸的种类和数量：存在自然界中的氨基酸有300余种；参与机体蛋白质构成的氨基酸有20多种；参与蛋白质合成的氨基酸仅有20种（编码氨基酸）；蛋白质中的胱氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸等，是蛋白质合成加工修饰转化来的。

编码氨基酸的特点：①氨基酸为α-氨基酸，但脯氨酸例外，为α-亚氨基酸。②不同的α-氨基酸，其侧链不同。它对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。③氨基酸为L-构型，甘氨酸除外。α-碳原子都是手性碳原子，L-构型，具有旋光性。（苏氨酸和异亮氨酸含两个手性碳原子）。

（三）氨基酸的分类

非极性脂肪族氨基酸

极性中性氨基酸

芳香族氨基酸

酸性氨基酸

碱性氨基酸

二、蛋白质一级、二级结构

（一）蛋白质一级结构：指的是蛋白质的化学结构，又称基本结构。

1、氨基酸的连接方式：肽键

（1）肽键：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩和形成化学键，生成的化合物叫肽。

（2）肽：两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合形成三肽，……，寡肽（十个以下氨基酸构成的肽），多肽。

·蛋白质一级结构主要指蛋白质多肽链中的氨基酸排列顺序。众多蛋白质一级结构已被测定，并建立了数据库共使用。

2、多肽链结构

氨基酸残基：多肽链中的氨基酸参与肽键形成而基团不全，被称为氨基酸残基。

主链：有肽键部分规则的重复排列构成的骨干结构，包括肽键、α碳原子、氨基末端、羧基末端。

侧链：R基团

多肽链两端：N末端：多肽链中有自由α-氨基的一端

C末端：多肽链中有自由α-羧基的一端

多肽链的方向性：书写方式：从N末端到C末端。氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。

一级结构的重要性：①是蛋白质理化特性、空间结构和生物学功能的基础。②一级结构异常，理化性质、空间结构和生物学功能均受影响！可导致疾病发生，如镰刀型贫血症

蛋白质的二级结构：指的是多肽链的主链某一段在空间上形成的有规律的折叠或盘旋，是肽段主链骨架原子在空间上的排列分布和相对位置，不涉及侧链的构像。

·形成和稳定蛋白质二级结构的化学键为：氢键。

1、二级结构形成的分子基础

（1）、肽平面：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、Cα2位于同一个刚性平面内，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面称为肽平面。肽平面又称为肽单位。

（2）肽平面主要特点：肽键具有双键性质不能自由旋转，但是与Cα相连的化学键可以旋转。因主链中能旋转的键的种类和数量有限，并受侧链的影响，主链能形成的构像有限。

2、二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。

（1）α-螺旋：多肽主链中的多个肽平面围绕一中心轴盘绕形成右手螺旋状构象，侧链位于螺旋外侧。

（2）β-折叠：是多肽链的主链形成的相对伸展的锯齿状局部构象，又称β-片层结构

·两条以上的多肽链或同一条多肽链内的不同肽段的β-折叠往往平行排列，相邻肽链间形成氢键。如β-角蛋白与丝蛋白中几乎都是β-折叠结构。

（3）β-转角：伸展的多肽链进行180。的回折所形成的局部构象。在β-转角部分，有四个氨基酸残基组成，第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的-N-H之间形成氢键；这类结构主要存在于球状蛋白分子中。

（4）无规则卷曲：是多肽链的主链所形成的无规律性的构象，又称自由折叠。

·重要性：赋予蛋白质构象及功能具有可塑性

超二级结构：蛋白质多肽链中形成二级结构一些肽段，常常在空间上相互靠近，彼此通过疏水作用形成的有规则的二级结构聚集体，又称基序或模体。

·基序是蛋白质三级结构的建筑模块，是蛋白质发挥功能的基础。

蛋白质三级和四级结构

、蛋白质的三级结构

·三级结构：是整条多肽链中所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的排布位置与它们的相互关系，包括主链和侧链构象。

·大多数形成的三级结构为球形，少数纤维状。蛋白质可分为球状蛋白和纤维蛋白。

三级结构形成过程

·影响因素：①多肽链氨基酸序列及环境因素。②分子伴侣参与一些蛋白质折叠形成。

结构域是三级结构层次的局部构象

·在一些相对较大的蛋白质分子三级结构中，有几个超二级结构相互作用形成的一个或数个相互连续而又相对独立的紧密三级结构，以执行某种特定的功能，称为结构域。

·结构域的结构层次介于超二级结构和三级结构之间。如：三磷酸甘油醛脱氢酶由两个结构域，CD4分子有四个结构域；纤粘连蛋白质分子有六个结构域。

形成和维持蛋白质三级结构的力：次级键：氢键、盐键、范德华力、疏水键。

·对于球状蛋白来说，蛋白质表面主要是一些亲水的极性基团，而许多疏水的非极性基团则隐藏在分子内部，所以多少球状蛋白水溶性比较强。

蛋白质的四级结构

亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。

四级结构：是指蛋白质分子中有两个或两个以上亚基相互作用构成的更为复杂的高级结构，主要指各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

·同源二聚体：具有两个亚基的蛋白质，亚基相同。

·异源二聚体：具有两个亚基的蛋白质，亚基不同。

·由2~10个亚基构成的统称为寡聚体，更多数目亚基构成的则称之为多聚体。

·单一亚基独立存在往往没有生物学功能，完整的四级结构是发挥生物学功能的保证。

蛋白质四级结构形成和稳定的力：次级键：亚基与亚基之间相互作用形成的

一级结构与功能的关系：蛋白质一级结构是蛋白质空间结构和功能的物质基础。

一级结构不同，生物功能各异。

一级结构相似、生物功能相似或相同

·蛋白质家族：是指氨基酸序列相似并且结构与功能十分相近的一类蛋白质

·同源蛋白质：是指属于同一个蛋白质家族的成员。

一级结构不同、关键部分相似，构象相似，功能相似。

·蛋白质一级结构截然不同，分别属于不同的蛋白质家族，却往往具有类似结构，通常将这些蛋白质归类为超家族。例如胰岛素超家族，急性球蛋白超家族、肿瘤坏死因子超家族。

一级结构关键部分改变，生物活性改变。例：镰刀形红细胞贫血

·由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”

蛋白质空间结构与功能的关系

·蛋白质构象决定功能

牛胰核糖核酸酶A空间结构决定酶活性。

胰岛素的空间结构决定其代谢调节功能。

·胰岛素原即胰岛素的前体，人胰岛素由86个氨基酸构成的一条多肽链，具有三级结构形成过程，但是活性只有胰岛素的10%。

·蛋白质功能是由蛋白质特定的天然构想决定的。

、蛋白质的变构效应：蛋白质受某些因素的影响，其一级结构不变，高级结构发生一定的可逆性变化，导致其生物学功能发生变化，又称别构作用，是实现其功能调节的重要方式。

蛋白质构象疾病：蛋白质一级结构不变，空间结构改变为不可逆时，功能异常，就会导致疾病的发生，称之为蛋白质构象疾病。

·如：人文状体脊髓变性病、阿尔茨海默病、亨廷顿舞蹈病、牛海绵状脑病等。也与老年痴呆病有关。

牛海绵状脑病（疯牛病）

·疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变

·正常的PrP，富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPc，从而致病。

总结：结构决定功能，蛋白质功能特定的天然构象表现出的性质或具有的属性。

蛋白质的性质

、蛋白质的两性解离

·氨基酸含有氨基和羧基，也就是说氨基酸可以进行酸碱两性解离，因此氨基酸是两性电解质，溶液的PH影响氨基酸的酸碱解离倾向和离子状态。

PH﹤PI 阳离子 PH=PI 氨基酸的兼性离子 PH﹥PI 阴离子

蛋白质的理化特性

蛋白质是两性电解质，具有两性解离特性。

·多肽链末端自由的α-羧基，以及肽链中谷氨酸、天冬氨酸残基的γ和β-羧基，可以进行酸解离，带负电荷。

·多肽链末端自由的α-氨基，以及肽链中赖氨酸残基的ε-氨基，精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基，可以进行碱解离，带正电荷。

蛋白质的等电点

·当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，净电荷为零，即成为兼性离子，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。

·pI是蛋白质的特征性常数，与蛋白质的氨基酸组成有关。

·一般来说。含酸性氨基酸较多酸性蛋白，pI偏酸，相反，含碱性氨基酸较多碱性蛋白，pI偏碱。体内多数蛋白质的pI在5左右，所以在生理条件下，它们多以负离子形式存在。

蛋白质两性解离的重要性

·蛋白质的两性解离与等电点的特性是蛋白质极其重要的性质，对蛋白质从结构稳定及所能挥发有重要影响。

·对蛋白质大的分离纯化和分析等都具有重要的使用价值。如蛋白质的等电点沉淀、离子交换和电泳等分离分析方法的基本原理都是一次性为基础的。

蛋白质的胶体特性：布朗运动、光散射、吸附及不透过半透明等。

1、蛋白质是一种稳定的亲水胶体。

2、蛋白质亲水胶体的稳定因素：①水化膜。②表面同种电荷。

3、蛋白质亲水胶体特性的重要性：是形成和稳定细胞质结构及功能的重要基础。是蛋白质分离纯化的重要理论基础。

七、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

1、影响变性的因素

（1）、物理因素：加热、搅拌、辐射、紫外线、超声

（2）、化学因素：乙醇等有机溶剂、尿素、去污剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等

·变性剂：能够引起蛋白质发生变性的化学物质统称为变性剂

·变性剂的特性：无特异性，对所有蛋白质起作用

变性的本质：①形成和稳定蛋白质构象的力：次级键。②蛋白质构效关系：构象决定功能和特性。③变性的本质：变性因素破坏了蛋白质构象形成和稳定的次级键，导致蛋白质构象改变或破坏。

蛋白质变性理论：提出者：吴宪

内容：天然蛋白质受环境因素的影响，从有规则的紧密结构变为无规则的松散状态，即变性作用

蛋白质变性的特征：①生物活性丧失（主要特征）；蛋白质生物活性：指蛋白质表现其生物学功能的能力。②物理特性的变化：粘度增加、扩散系数降低、光吸收改变，结晶能力降低或丧失、易沉淀等。③化学特性：颜色反应增强，易消化

蛋白质变性的类型

·不同的蛋白质对变性因素的敏感及耐受程度不同，变性程度不同

、可逆变性：若蛋白质变性程度较轻，除去变性因素后，蛋白质构象可以恢复，称为可逆变性

蛋白质复性：去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构想和功能，称为蛋白质复性。例如：尿素对牛胰核糖核酸酶的变性。

不可逆变性：除去变性因素后，蛋白质构象不可以恢复的，称为不可逆变性。如：蛋清的蛋白质加热凝固，酒精及丙醇对组织细胞的固定。

蛋白质变性的重要意义

、理论意义：探讨蛋白质的构效关系

理论指导作用：牛奶的巴氏消毒、医疗及实验室的干烤消毒、高压蒸汽消毒灭菌和辐射消毒等；75%酒精消毒等；蛋白银消毒液等

发布于 2022-03-03 19:30
你见过哪些把无耻当有趣的行为？

小尘
我、男友、男友朋友，四男两女一起自驾游。晚上住的是一个小旅馆，一共订了三个挨着的房间。一进屋我男友先去洗漱了，然而刚洗完澡，门铃响了。另一个女生在门外大声问我男友要不要一起打五排，几人一起把男友拉走了。房子的隔音不太好，没多久就传来了打游戏时的笑闹声。凌晨两点多的时候，隔壁没声了，我给男友打电话，电话也被挂了。后来我才知道，从一开始，那个女生就是要救我的。（1）我们一行六个人，四男两女，相约一起自驾游，然而我们碰头时，另外一个女孩子却对我满脸敌意，翻了个白眼道：“不说就我们五个人吗？怎么还有别的女的？”我一脸懵逼，难道男友之前没跟他的朋友们说我会一起吗？男友显然也有点愣，随后对那个女生笑骂道：“你怎么说话的，这是我女朋友，跟我们一起不行吗？”女生撇着嘴，不服气道：“明明说好就我们五个人，你说话不算话！”这赤裸裸的嫌弃，让我气不打一处来，我转身就要走，男友连忙拉住我道：“你别生气，她今天不知道吃错什么药了，别跟她一般见识。”“人家明摆着不欢迎我，我还跟着干什么，你想去就去，我不去了。”我伸手跟男友要车钥匙，他没车，这次准备开我的车去自驾。男友迟迟没动，让那个女生过来跟我道歉，另外三个男生也让女生给我道歉，女生一直不愿妥协，男友烦躁地叹了口气，对我道：“行，那我也不去了，我们走吧。”没想到男友话音刚落，那女生就连忙跑过来抱住了男友的胳膊，嘟嘴道：“不行，我们约齐一次多不容易，磊哥你得去。”男友用力把胳膊抽出来：“那你给我女朋友道歉！”女生憋了一会，又拉着男友的胳膊道：“就我们五个人不行吗？下次再带她嘛~”“那你们自己玩去吧。”男友拉着我就要走。女生又追上来，对着我道：“对不起，我错了，我不该那样说你，我们一起去玩吧。”男友停下脚步，脸色也缓和了些，另外三个男生也一起劝我别生气了，说蓉蓉是被他们宠坏了，让我别跟她一般计较。我其实心里已经非常不想去了，但想着男友很早之前就开始期待这次旅行，又不忍心扫他的兴。男友贴在我耳边哄我：“我知道她很讨厌，但她是强哥女朋友，跟我们也是多年的朋友了，不好赶她走，其他人都是很好的，我们不理她就是了，再说你年假都请好了，不去多可惜。”我正犹豫着，男友就把我推上了车，上车前，我听到有个男生说：“磊子，这新车帅！”男友笑了笑，坐到车上后有些不好意思地挠了挠头：“宝宝，我用你的车充一下面子，你不介意吧？”我没说话，车窗外阳光明媚，车里就我跟男友两个人，男友开心地哼起了歌，对于一直高负荷工作的社畜来说，出去玩一次的机会确实很难得，我之前对这次出游也期待了很久。但真正上路了之后，不知为何，我心里一直慌慌的。（2）除了我之外，男友跟其他人都是大学同学，另外三个男生是男友的大学室友，分别称呼为 A、B 和强哥，而强哥的女朋友蓉蓉跟他们是一个班的。男友说，在大学时期他们五人就经常一起玩，关系非常好。这四男一女的配置很有偶像剧那味儿了，作为唯一的异性，那个蓉蓉估计是这个小团体中的团宠，所以才对我的加入那么抵触吧。我忍不住回想起蓉蓉那张清秀的脸，虽然她性格很恶劣，却不得不承认，她有一张很讨人喜欢的脸。如此想着，我不免有些自卑，问男友之前是不是暗恋过蓉蓉。男友说：“怎么可能！”“怎么不可能，男女之间哪有纯友谊，否则你们围在她身边那么久干什么？”“谁围在她身边，明明是她围在我们身边。”男友嗤笑了一声道，“她就是个绿茶，我眼瞎了都不会喜欢她。”我震惊于男友的直白，但欣慰男友能鉴别出绿茶的同时，又有点说不出的别扭。一路上走走停停，大家也都熟悉了不少，除了蓉蓉之外，另外三个男生都表现得很绅士，男友也对我照顾有加，刚出发时的不愉快消散了不少。中午时，我们选择了一处野外野餐，男生们负责烹煮食物，我没事情做，便拿着相机拍周围的景色，取景的时候，我无意间拍到了蹲在溪流边的蓉蓉。她面无表情地拿着一个小木棍，无意识地在溪流中搅动着，她背后是正在忙活着的男生们，男生们在一起快乐地忙碌着，每个人脸上都洋溢着笑容，跟面无表情的她形成了鲜明对比。我正奇怪她为什么不开心时，她突然抬起头，直勾勾地看着我。我有些尴尬，举了举相机道：“你刚才蹲在溪边很好看，我帮你拍了张照片，你要看看吗？”我只是客套下，心想她那么讨厌我应该不会过来，没想到她却起身朝我走了过来。我只好把照片给她看，又道：“如果笑一笑就更好看了。”她先是抿了下嘴角，随后又冷笑道：“为什么笑起来才好看？你以为谁都跟你一样是傻白甜，天天就知道笑！”我闻言被气得半死，也不知道自己刚才哪根筋搭错了去跟她搭话。蓉蓉说完便朝着男生们走过去，像小孩子一样拽着男友的胳膊撒娇道：“磊哥，什么时候做好啊，我都快饿死了。”说完还故意挑衅地看了看我。我气得脑仁疼，好在男友比较拎得清，瞬间跟触电一样避开了她的手，笑骂道：“你离我远点啊，我现在是有对象的人了，别对我动手动脚的。”蓉蓉脸上的笑僵了一瞬，随后朝男友翻了个大大的白眼：“切，装什么正经。”男友也不甘示弱，直接让蓉蓉一边待着去，别跟在他身边。男友怼完蓉蓉，冲我邀功似的笑了笑。我勉强笑了笑，心里对这个蓉蓉的厌恶又多了几分。没过多久，饭做好了，之前下车放风的时候，我都避免跟蓉蓉接触，但如今吃饭大家都围在一起，想避也避不开。我跟男友坐在一起，蓉蓉坐在强哥跟 A 的中间，B 离他们稍远些。第一次在野外煮饭吃，虽然食物很简单，却也显得格外美味，我一开始沉浸在美食美景中，无暇顾及其他，但吃到一半时，我却发现了很怪异的一幕。按理说，蓉蓉是强哥的女朋友，两人亲昵是应该的，但坐在蓉蓉另一侧的 A 跟蓉蓉的肢体动作也很亲昵。三个人的肢体距离都差不多，而叉腿坐的 A 的膝盖甚至屡次碰到了蓉蓉的大腿。低头吃饭的蓉蓉把双腿都收得紧紧的，但仍避不开 A 的触碰。这么明显的异常，其他人却都视而不见，强哥甚至还时不时越过蓉蓉跟 A 说笑两句。许是我的视线过于明显，A 察觉后稍微挪了下位置，离蓉蓉远了些。我想跟男友说，但又怕男友说我小题大做，最终还是没吭声。吃完饭后，依然是男生们发挥绅士精神收拾残局，我站在一旁看着他们，蓉蓉此时却走到我身边道：“前面路过一个高铁站，你就回去吧，别跟着我们了。”我无语地看着她，冷笑道：“什么叫我跟着你们？陈磊开的车是我的，车里的油也是我加的，出发之前也是陈磊求了我很久我才来的，你根本没资格赶我走。”蓉蓉挑了下眉，还想说什么，但男友此时却朝我们走了过来，蓉蓉见状撂下句“随便你”后走了。（3）因为蓉蓉的多次找碴，我好不容易来的兴致又被浇灭了，年假来之不易，把年假浪费在令人不愉快的旅行上更令人烦躁。我真想到前面的高铁站回家了，可男友却一直劝说我，说都走那么远了，现在回去多可惜，让我别理那个蓉蓉。“你就当她是条狗，她就只能朝你叫几声，又不能怎么着你，别理她。”我没说话，虽然男友说的有道理，但我心里总有些膈应，因为蓉蓉的恶意针对，还因为这几人之间说不清道不明的怪异氛围。晚上，我们到达了第一个目的地城市，住的地方是一个小旅馆，男友说他们大学的时候也曾一起来这里旅游过，住的也是这个旅馆，属于故地重游了。一共订了三个房间，房间都挨着的。我跟男友在一起半年了，一直没一起住过，所以一回到旅馆，男友就迫不及待地要去洗漱，然而男友刚洗完澡，门铃就响了。蓉蓉在门外大声问男友要不要一起打五排。男友说不去。蓉蓉就在外面使劲拍门，说就差他了。男友无奈打开门，门外不仅有蓉蓉，还有强哥和 A，几人一起笑闹着把男友拉走了，临走时还对我说：“嫂子你放心，等会儿就把磊哥放回来。”房子的隔音不太好，没多久隔壁就传来了打游戏时的笑闹声。这一打就到了半夜，我无聊地刷着手机，发消息问男友什么时候回来，男友没回我。我不知不觉睡着了，但心里有事儿，凌晨两点多的时候我又醒了，房间里还是只有我一个人。我有点生气，仔细听时，隔壁也已经没了动静，我给男友打电话，然而电话却被迅速挂断了。我心下一窒，再次拨了回去，又被秒挂，我再拨时，手机已经被关机了。我瞬间火大，这是什么意思？愤怒吞噬了我的理智，我跑到隔壁房间用力砸门，一边砸一边骂道：“陈磊，你什么意思？！”
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㈣ 三型前胶原n端肽数值326高吗

高。
因为三型前胶原N端肽，也称为Ⅲ型前胶原，正常值为0-15ng/ml，那数值达到326那就是很高了。
Ⅲ型前胶原N端肽是指血液中的一个纤维片段，是肝纤维化检查中的一个项目，当Ⅲ型前胶原N端肽偏高时，可能提示患有肝纤维化、肝炎、肝硬化。

㈤ 胶原的分子结构有何特点

..
胶原蛋白的基本单位称原胶原蛋白，它是由大约1000个氨基酸基构成的α―
肽链所组成，其分子量约为30万。根据α―肽链结构与组成的不同，可将其
分为由两种不同的α肽链，即由两条α1（I）肽链和一条α2（I）肽链所组成
的I型胶原和由三条相同α肽链所组成的II、III、IV型胶原。它们均具有重复
的三重序列结构（甘氨酸―X―Y）n。X和Y可为不同氨基酸残基的三分之
一。现已阐明：α1（I）链具有1056个氨基酸残基，其中1014个组成连续的
三重体。非三股螺旋区部分，称之为末端肽，所以分子有16个N端残基和26个C端肽
构成三股螺旋的伸展部分。α2（I）肽链同样具有构成三重结构的1014个氨
基酸残基。原胶原分子中不含色氨酸残基，酪氨酸残基也抗原性很弱，具有优良的生物相容性很少。

㈥ 总i型前胶原氨基末端肽高是怎么回事

蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。

（一）氨基酸

在进行合成多肽链之前,必须先经过活化,然后再与其特异的trna结合,带到mrna相应的位置上,这个过程靠氨基酰trna合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸与特异的trna相结合,生成各种氨基酰trna.每种氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相对应的trna结合,在氨基酰trna合成酶催化下,利用atp供能,在氨基酸羧基上进行活化,形成氨基酰-amp,再与氨基酰trna合成酶结合形成三联复合物,此复合物再与特异的trna作用,将氨基酰转移到trna的氨基酸臂(即3'-末端cca-oh)上原核细胞中起始氨基酸活化后，还要甲酰化，形成甲酰蛋氨酸trna，由n10甲酰四氢叶酸提供甲酰基。而真核细胞没有此过程。

前面讲过运载同一种氨基酸的一组不同trna称为同功trna。一组同功trna由同一种氨酰基trna合成酶催化。氨基酰trna合成酶对trna和氨基酸两者具有专一性，它对氨基酸的识别特异性很高，而对trna识别的特异性较低。

氨基酰trna合成酶是如何选择正确的氨基酸和trna呢？按照一般原理，酶和底物的正确结合是由二者相嵌的几何形状所决定的，只有适合的氨基酸和适合的trna进入合成酶的相应位点，才能合成正确的氨酰基trna。现在已经知道合成酶与l形trna的内侧面结合，结合点包括接近臂，dhu臂和反密码子臂d柄、反密码子和可变环与酶反应

乍看起来，反密码子似乎应该与氨基酸的正确负载有关，对于某些trna也确实如此，然而对于大多数trna来说，情况并非如此，人们早就知道，当某些trna上的反密码子突变后，但它们所携带的氨工酸却没有改变。1988年，候稚明和schimmel的实验证明丙氨酸trna酸分子的氨基酸臂上g3：u70这两个碱基发生突变时则影响到丙氨酰trna合成酶的正确识别，说明g3：u70是丙氨酸trna分子决定其本质的主要因素。trna分子上决定其携带氨基酸的区域叫做副密码子。一种氨基酰trna合成酶可以识别以一组同功trna，这说明它们具有共同特征。例如三种丙氨酸trna（trnaalm/cua,trnaaim/ggc,trnaain/ugc都具有g3：u70副密码子。）但没有充分的证据说明其它氨基酰trna合成酶也识别同功trna组中相同的副密码子。另外副密码子也没有固定的位置，也可能并不止一个碱基对。

（二）多肽链合成的起始

核蛋白体大小亚基，mrna起始trna和起始因子共同参与肽链合成的起始。

1、大肠杆菌细胞翻译起始复合物形成的过程：

（1）核糖体30s小亚基附着于mrna起始信号部位：原核生物中每一个mrna都具有其核糖体结合位点，它是位于aug上游8-13个核苷酸处的一个短片段叫做sd序列。这段序列正好与30s小亚基中的16s rrna3’端一部分序列互补，因此sd序列也叫做核糖体结合序列，这种互补就意味着核糖体能选择mrna上aug的正确位置来起始肽链的合成，该结合反应由起始因子3（if-3）介导，另外if-1促进if-3与小亚基的结合，故先形成if3-30s亚基-mrna三元复合物。

（2）30s前起始复合物的形成：在起始因子2作用下，甲酰蛋氨酰起 始trna与mrna分子中的aug相结合，即密码子与反密码子配对，同时if3从三元复合物中脱落，形成30s前起始复合物，即if2-3s亚基-mrna-fmet-trnafmet复合物，此步需要gtp和mg2 参与。

（3）70s起始复合物的形成：50s亚基上述的30s前起始复合物结合，同时if2脱落，形成70s起始复合物，即30s亚基-mrna-50s亚基-mrna-fmet-trnafmet复合物。此时fmet-trnafmet占据着50s亚基的肽酰位。而a位则空着有待于对应mrna中第二个密码的相应氨基酰trna进入，从而进入延长阶段，2、真核细胞蛋白质合成的起始

真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与，因此起始过程也更复杂。

（1）需要特异的起始trna即，-trnafmet，并且不需要n端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryote initiation factor,eif）

（2）起始复合物形成在mrna5’端aug上游的帽子结构，（除某些病毒mrna外）

（3）atp水解为adp供给mrna结合所需要的能量。真核细胞起始复合物的形成过程是：翻译起始也是由eif-3结合在40s小亚基上而促进80s核糖体解离出60s大亚基开始，同时eif-2在辅eif-2作用下，与met-trnafmet及gtp结合，再通过eif-3及eif-4c的作用，先结合到40s小亚基，然后再与mrna结合。

mrna结合到40s小亚基时，除了eif-3参加外，还需要eif-1、eif-4a及eif-4b并由atp小解为adp及pi来供能，通过帽结合因子与mrna的帽结合而转移到小亚基上。但是在mrna5’端并未发现能与小亚基18srna配对的s-d序列。目前认为通过帽结合后，mrna在小亚基上向下游移动而进行扫描，可使mrna上的起始密码aug在met-trnafmet的反密码位置固定下来，进行翻译起始。

通过eif-5的作用，可使结合met-trnafmet·gtp及mrnar40s小亚基与60s大亚基结合，形成80s复合物。eif-5具有gtp酶活性，催化gtp水解为gdp及pi，并有利于其它起始因子从40s小亚基表面脱落，从而有利于40s与60s两个亚基结合起来，最后经eif-4d激活而成为具有活性的80smet-trnafmet· mrna起始复合物。
（三）多肽链的延长

在多肽链上每增加一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。

（1）为密码子所特定的氨基酸trna结合到核蛋白体的a位，称为进位。氨基酰trna在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的ef（unstable temperature,ef）ef-tu,热稳定的ef(stable temperature ef,ef-ts)以及依赖gtp的转位因子。ef-tu首先与gtp结合，然后再与氨基酰trna结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入a位。此时gtp水解成gdp，ef-tu和gdp与结合在a位上的氨基酰trna分离
肽键的形成

①核蛋白体“给位”上携甲酰蛋氨酰 基（或肽酰）的trna

②核蛋白体“受体”上新进入的氨基酰trna;

③失去甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后，即将从核蛋白体脱落的trna;

④接受甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后已增长一个氨基酸残基的肽键

（2）转肽--肽键的形成（peptide bond formation）

在70s起始复合物形成过程中，核糖核蛋白体的p位上已结合了起始型甲酰蛋氨酸trna，当进位后，p位和a位上各结合了一个氨基酰trna，两个氨基酸之间在核糖体转肽酶作用下，p位上的氨基酸提供α-cooh基，与a位上的氨基酸的α-nh2形成肽键，从而使p位上的氨基酸连接到a位氨基酸的氨基上，这就是转肽。转肽后，在a位上形成了一个二肽酰trna（图18-13）。

（3)移位（translocation)

转肽作用发生后，氨基酸都位于a位，p位上无负荷氨基酸的trna就此脱落，核蛋白体沿着mrna向3’端方向移动一组密码子，使得原来结合二肽酰trna的a位转变成了p位，而a位空出，可以接受下一个新的氨基酰trna进入，移位过程需要ef-2，gtp和mg2 的参加（图18-14）。

以后，肽链上每增加一个氨基酸残基，即重复上述进位，转肽，移位的步骤，直至所需的长度，实验证明mrna上的信息阅读是从5’端向3’端进行，而肽链的延伸是从氮基端到羧基端。所以多肽链合成的方向是n端到c端
（四）翻译的终止及多肽链的释放

无论原核生物还是真核生物都有三种终止密码子uag，uaa和uga。没有一个trna能够与终止密码子作用，而是靠特殊的蛋白质因子促成终止作用。这类蛋白质因子叫做释放因子，原核生物有三种释放因子：rf1，rf2t rf3。rf1识别uaa和uag，rf2识别uaa和uga。rf3的作用还不明确。真核生物中只有一种释放因子erf，它可以识别三种终止密码子。

不管原核生物还是真核生物，释放因子都作用于a位点，使转肽酶活性变为水介酶活性，将肽链从结合在核糖体上的trna的cca末凋上水介下来，然后mrna与核糖体分离，最后一个trna脱落，核糖体在if-3作用下，解离出大、小亚基。解离后的大小亚基又重新参加新的肽链的合成，循环往复，所以多肽链在核糖体上的合成过程又称核糖体循环（ribosome cycle）（图18-16）。

（五）多核糖体循环

上述只是单个核糖体的翻译过程，事实上在细胞内一条mrna链上结合着多个核糖体，甚至可多到几百个。蛋白质开始合成时，第一个核糖体在mrna的起始部位结合，引入第一个蛋氨酸，然后核糖体向mrna的3’端移动一定距离后，第二个核糖体又在mrna的起始部位结合，现向前移动一定的距离后，在起始部位又结合第三个核糖体，依次下去，直至终止。两个核糖体之间有一定的长度间隔，每个核糖体都独立完成一条多肽链的合成，所以这种多核糖体可以在一条mrna链上同时合成多条相同的多肽链，这就大大提高了翻译的效
多聚核糖体的核糖体个数，与模板mrna的长度有关，例如血红蛋白的多肽链mnra编码区有450个核苷酸组成，长约150nm 。上面串连有5-6个核糖核蛋白体形成多核糖体。而肌凝蛋白的重链mrna由5400个核苷酸组成，它由60多个核糖体构成多核糖体完成多肽链的合成