胶原蛋白是怎么测出来的

㈠ 如何辨别胶原蛋白粉真假

一、看原料是否纯净 生产胶原蛋白的主要原料有两类，一是猪、牛的骨头和皮，二是鱼类的鱼鳞和鱼皮。由于猪、牛骨头和皮中含有较多的脂肪，再加上近几年口蹄疫的暴发，使用猪牛骨头和皮生产胶原蛋白的厂家越来越少，高端的胶原蛋白几乎都是以鱼鳞或者鱼皮为原料； 二、看分子量大小 目前市面上的胶原蛋白产品通常有三种分子量形式：3000Da、1000Da和500Da。其中，以分子量为500Da的产品吸收率最好，恰好为三个氨基酸片段，是最容易吸收的缩氨酸形式，不需要再经过消化酶分解，可以直接透过小肠绒毛，被人体快速吸收。 三、看有效氨基酸的含量和浓度 在人体可以摄入的各种氨基酸中，并不是所有的氨基酸都能帮助构成胶原蛋白，其中羟脯氨酸、脯氨酸、甘氨酸、谷氨酸和精氨酸是构成胶原蛋白最重要的几种氨基酸。目前，市面上大多数胶原蛋白中，以上几种有效氨基酸成分的含量大约在30%左右，少数的胶原蛋白产品可以达到50%。因此，选择胶原蛋白产品时，不仅要看总的蛋白质含量，还要看对构建胶原蛋白最有效的氨基酸含量，这些成分含量越高越好。

㈡ 如何检测化妆品中含有胶原蛋白使用什么方法、设备或仪器

化妆品中胶原蛋白添加量在2-5%左右
胶原蛋白特性是含有丰富的羟脯氨酸
所以可以用质谱仪进行检测
这个到大学生化实验室都会有

㈢ 鸡蛋如何提取胶原蛋白

鸡蛋——去壳——NaCL脱除杂蛋白——胃蛋白酶提取胶原蛋白——得提取液叶调pH至中性——沉淀——离心得胶原蛋白粗提取液——
酸水解——测定Hyp含量——胶原蛋白。
从鸡蛋中提取分离胶原蛋白，以前在全球只有美国一家公司能做到。这家公司从鸡蛋中提取胶原蛋白的设备，价格高达1CO万美元之上，
且提取速度并不快，但现在，中国已有人发明开发出了造价仅占美国设备10％，但提取速度却高出lO倍的新工艺设备。采用这种先进设备和新方法提取的胶原蛋白，质量可以达到国家药典指标(纯度95％)。在国家知识产权局检索文献。

㈣ 如何检测化妆品中含有胶原蛋白使用什么方法、设备或仪器

化妆品中胶原蛋白添加量在2-5%左右
胶原蛋白特性是含有丰富的羟脯氨酸
所以可以用质谱仪进行检测
这个到大学生化实验室都会有

㈤ 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

㈥ 如何鉴别胶原蛋白肽是真的，我怕买到假的了，谁知道呀

呵呵这个的话一个是选择正规卖店来购买，然后上面一般有防伪的，可以拨打电话之类的来进行咨询。。购买了如果不放心可以用下嘛的方法来监测：
将胶原蛋白肽粉末或颗粒倒少量在一张事先准备好的白纸上，将胶原蛋白肽的颜色与白纸的颜色进行比对。颜色越鲜亮，越接近白纸颜色的胶原蛋白肽品质越纯越好。
这个的话呢，一般来说品质良好的胶原蛋白肽在颗粒状态下的颜色应为白色或类白色。在过40目筛的颗粒状下应呈类白色，颗粒越大颜色稍深，但溶解度也会越好。（日本要求必须能达到迅速自溶状态）颗粒越小颜色越白，溶解度相对也就越差。粉末状态下则应相对接近为白纸色。100目以上粉末状态，颜色白好看但溶解比较慢。但色泽均必须保持鲜亮且有光泽。
希望可以帮到你把，呵呵这个一定看清楚哟(*^__^*)

㈦ 怎么检测胶原蛋白液的真假

液体的没办法辨别的， 其他的可以辨别。
1看胶原蛋白的颜色
首先看看胶原蛋白的颜色来区分，纯胶原蛋白都是带有点淡淡的乳黄色的，不会是像面粉一样纯白色。可将胶原蛋白肽按比例5%的浓度(在透明的玻璃杯中，把5克的胶原蛋白肽溶于95毫升的水中，普通温度即可)等完全溶解，再倒入一杯100毫升的清水或矿泉水，对比观察两个玻璃杯里液体的颜色。看到溶液接近无色（清水的颜色）的胶原蛋白肽品质越好。
好的胶原蛋白肽溶液（5%）的颜色就接近无色，清澈透明状态，与清水比较没有什么差别，几乎看不出有颜色。而低级的胶原蛋白肽溶液(5%)的颜色呈现为黄色，颜色越深的胶原蛋白品质就越差。

2胶原蛋白的味道
当你拿到胶原蛋白仔细闻纯鱼提取的胶原蛋白就会有淡淡的鱼腥味，是一种绝对可忍受的那种味道，如果你闻不到鱼腥味道的话那肯定是加了添加剂了的。一般加了添加剂的胶原蛋白是闻到一种说不出来的味道，刚开始闻感觉没有鱼腥味，但详细闻闻就有点鱼腥和一种别的味道的混合味。

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测试胶原蛋白的活性
品质优良的胶原蛋白的活性也很好，吸附性也是相当好的。用手直接搓搓会有粘手感。我们可以来鉴别一下：方法是取等量的胶原蛋白3~5克左右，置于空气中，优质的胶原蛋白吸收空气中的水分后，形成一层胶状，很质感。再用一摁感觉到有点软，手印会清楚的留下。如果是活性不好的胶原蛋白吸收空气水分就相当的慢，不同的是吸水后是硬硬的感觉，没有一点质感。还有如果你把不同的两胶原蛋白取等量同时放在空气中6个小时以上你就会发现他们有生动的差别。

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4观察胶原蛋白的溶水性
现在的胶原蛋白基本都能溶水的，从某种意义上说，溶解速度就能反应出这种胶原蛋白的品质，优质的胶原蛋白溶解速度比较快，（这是相对胶原蛋白之间来比较得出）。比较方法也是取等量的两种胶原蛋白直接放入事先装着相同体积水的杯子里，不搅拌，看它们的溶解速度。这里就能比较出胶原蛋白的差距。