2型胶原酶用什么溶解

A. 什么是生物活性水解胶原蛋白多肽

生物活性水解胶原蛋白多肽是一种商品名称，其主要成分是胶原蛋白。

胶原蛋白是哺乳动物体内含量最多的蛋白质之一，占体内蛋白质总量的30%左右。一个成年人的身体内约有3公斤胶原蛋白，它广泛地存在于人体的皮肤、骨骼、肌肉、内脏、软骨、关节、牙齿、头发等组织中。
胶原蛋白由3条α多肽链构成三股螺旋结构，其分子结构十分稳定，相对分子量在30KDa以上。胶原蛋白属大分子级别蛋白质，进入人体后需要通过复杂的蛋白质转化过程，才能被人体吸收和利用，吸收利用率仅停留在2.5%。
水解胶原蛋白就是胶原蛋白经过科学的加工方法后制成的，相对分子量较小的胶原多肽，可完全溶解于水，其被人体吸收利用率更高，而且可以促进食品中的其他蛋白质的吸收。
水解胶原蛋白含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最多，其次是丙氨酸、谷氨酸、精氨酸、羟脯氨酸等，氨基酸总量占水解胶原蛋白的90%以上，其中强脯氨酸的含量高达11.8--12.6%。这些氨基酸是人类合成自身胶原蛋白的重要原料。人类只有摄入足够量的各种氨基酸，才能合成自身所需的各种蛋白质，维持皮肤和组织器官的形态和结构，修复各损伤组织。
【水解胶原蛋白的生产与产品质量 】
在牛蹄筋、猪蹄、鸡翅、鸡皮、鱼皮、玉米及软骨这些含胶质的食物中都含有大量的胶原蛋白。因为通过食物获取不易吸收等原因，所以人们开始从动物体内人工提取胶原蛋白，做成人体容易吸收的小分子量的水解胶原蛋白。并且随着科技的进步，工艺不断革新，这类提取产品越来越容易被人体吸收。
常用的水解胶原蛋白生产方法有酸、碱 、酶法等工艺。酸、碱法的优点是工艺简单，成本低廉，可以解决胶原蛋白的腥味问题。但是会导致胶原蛋白变性，氨基团分子结构造成破坏，适合人体吸收的三肽结构纠结为杂乱的肽链结构，吸收率下降，产品功能降低。酶法工艺为目前最为理想和安全的技术，不会破坏分子结构，但相应的萃取成本也高。
在酶法工艺下的萃取的胶原蛋白产品，质量差距分化比较大。主要体现在纯度、色泽、味道、澄清度、分子量、灰分等方面。

优质水解胶原蛋白具有以下几个特点：
1.溶解性 胶原蛋白本不易溶于水，粉状的胶原蛋白提取物，经过低温酶降解技术，将分子量结构降低 后，溶水性才会变好，在温水中能帮助其溶解。
2.味道 纯正的胶原蛋白提取物有股淡淡的腥味，类似于鱼腥和豆粉的味道，添加了调味剂的除外。
3.颜色 胶原蛋白提取物溶解在水中会出现透明的淡黄色，因为胶原蛋白少数分子与水中的氢分子产生反应，成为氯基酸的一种。
4.产地 优质的胶原蛋白产地主要在法国、德国、日本、新西兰、加拿大等，2011年日本地震后由于辐射导致了产自日本的胶原蛋白质量受到影响，同时牛、猪等动物中提取的胶原蛋白是没有鱼类提取的胶原蛋白优质。

B. 胶原酶的后遗症

溶解酶又称为透明质酸酶或“用玻璃酸酶”，是一种能水解透明质酸的酶，可用于矫正过度过量充填的不完美效果。长期使用会对皮肤照成无法逆转的伤害。

间隔时间：一般间隔一周比较稳妥，如果紧急的情况就间隔72小时，这个和物吸收情况有关。

1. 溶解酶，是一种碱性蛋白质。由吞噬细胞所分泌，对革兰阳性细菌敏感。

2.溶解酶正常值：血清：4～13毫克/升；尿液：0～2毫克/升。

3.溶解酶临床意义：增高急性粒细胞白血病、单核细胞性白血病、流行性热、泌尿系感染、肾移植所致的排斥反应。

用途：主要用来修复塑形失败。溶解酶是溶解的一种物质，比如说那些填充后效果不太好，可以用这个把它溶了，再用填充，这就是一种辅助剂了，就是怕弄不好，可以重新弄的。

C. 胶原蛋白分为哪几类

胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白 分子。

根据其结构可分为纤维胶原、基底膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六角网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。

根据胶原在体内的分布和功能，胶原可分为间质胶原、基底膜胶原和细胞周围胶原。

类型的间质胶原蛋白分子身体大部分的胶原蛋白,包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子,Ⅰ型胶原蛋白主要分布在皮肤,肌腱,和水产品加工废弃物(皮肤、骨骼和大小),其中一个最丰富的蛋白质占80 - 90%的总胶原蛋白含量,使用最广泛的药物。

Ⅰ型胶原在鱼类胶原蛋白,最引人注目的一个特点是热稳定性较低,还有物种特异性。Ⅱ型胶原蛋白由软骨细胞产生;基底膜胶原类型,通常被称为Ⅳ胶原蛋白,它主要分布在基底膜;周细胞外胶原蛋白通常Ⅴ中指类型胶原蛋白,在结缔组织比比皆是。

根据胶原蛋白的功能可以分为两组,第一组胶原纤维,包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ,Ⅺ,ⅩⅩⅣ,ⅩⅩⅦ胶原蛋白类型;其余是第二组，非纤维性胶原蛋白。非成纤维胶原的-链同时包含三个螺旋结构域(COL)和非三螺旋结构域(NC)，其中成纤维胶原约占胶原总量的90%。

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胶原蛋白相容性：

生物相容性是指胶原蛋白与宿主细胞和组织之间良好的相互作用。胶原本身是细胞外基质的骨架，其三股螺旋结构和交联形成的纤维或网络可以锚定和支持细胞，为细胞增殖和生长提供适宜的微环境。

作为新组织的框架被吸收之前,作为一个主机的一部分被吸收和融入主机后,他们有良好的与细胞周围的基质相互作用,相互影响、协调和参与细胞的正常生理功能和组织作为一个整体。

如海绵状I型胶原与兔脂肪干细胞具有良好的体外生物相容性，可为组织工程种子细胞的生长提供适宜的三维空间，可作为组织工程种子细胞的载体材料。

胶原蛋白可降解性：

胶原蛋白可被特定的蛋白酶生物降解。由于胶原蛋白具有紧密而牢固的螺旋结构，大多数蛋白酶只能切断其侧链，只有胶原酶、弹性酶等特异性蛋白酶才能在特定条件下降解胶原蛋白，破坏胶原肽键。

胶原蛋白肽键一旦断裂，其螺旋结构就会被破坏，完全水解成小分子多肽或氨基酸，进入血液循环系统，被机体再利用或代谢。生物降解性是利用胶原蛋白作为器官移植材料的基础。

D. 胶原酶在4度冰箱放了一个月会失活吗

胶原酶4度存放，最好1~2周内用完；
长时间贮存宜在-20摄氏度，用前可放37度溶解，但溶解时间不能过久，防止酶活性受影响；
消化组织时间：取决于消化液浓度和组织类型，一般消化时间为2－3小时或者4度过夜。

E. 护肤品胶原蛋白能被吸收吗

护肤品胶原蛋白能被吸收吗

护肤品胶原蛋白能被吸收吗，护肤的第一步就是要洁面，美白产品使用过多也会对我们的皮肤造成损伤，护肤品也要注意保存才能长久使用，教你护肤品胶原蛋白能被吸收吗，护肤小技巧！

护肤品胶原蛋白能被吸收吗1

胶原蛋白是生物高分子，是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，人体皮肤中胶原蛋白含量更是超过了70%以上，胶原蛋白含量的多少直接影响着面容的娇嫩与衰老。

人体从25岁开始，皮肤里面胶原蛋白含量就开始降低了，到40岁时，皮肤中胶原蛋白不到18岁时的一半。

随着年龄的增长，成纤维细胞的合成能力下降，若皮肤中缺乏胶原蛋白，胶原纤维就会发生联固化，皮肤便会失去柔软、弹性和光泽，发生老化，

真皮的纤维断裂、脂肪萎缩、汗腺及皮脂腺分泌减少，使皮肤出现色斑、皱纹等一系列老化现象。

所以在30岁以后，补充胶原蛋白是女人必须要做的，除非你不在乎衰老。

补充胶原蛋白最简单的方法还是涂抹，其实大分子胶原蛋白并不能被皮肤吸收，通过口服虽然可以通过肠胃吸收，但是最终作用的皮肤上面的量是很少的，那么市面上的护肤品所含的胶原蛋白能吸收么？

在护肤品中，单纯用作营养性护肤类原料通常要求分子量在2KD以下，以让水解胶原能渗透入皮肤内。

不过超过2kd的胶原蛋白也不是没有用，它具有一定的成膜性，可以在皮肤表面形成一层保护膜，会对皮肤产生良好的滋润保湿作用，达到一定的消皱美容效果。

当然也有一些护肤品加入的是可溶性可以水解的胶原，如欧微的小红瓶，这种胶原就不存在不能被吸收的难题了，事实上能不能被皮肤吸收，试一试就可以明显的感觉到，能被皮肤吸收的水解胶原，使用以后过段时间会明显的感觉到皮肤紧绷了。

胶原蛋白合成多数是在真皮层中进行的，构成皮下组织约95％的真皮里约70％是胶原蛋白（不含水分的重量）。现在越来越多的.公司也研发出了通过促进真皮层自己合成胶原蛋白，来保持皮肤的弹性的有效成分，这种护肤品就不用考虑胶原蛋白被皮肤吸收的问题了。

但毕竟能被人体吸收的胶原和能促进真皮层自己合成胶原蛋白的产品，成本都不会低，现在商品千千万，护肤美容品鱼龙混杂，有很多商家会打着可吸收胶原的旗号，大肆宣扬自己的大分子胶原产品，能不能买到有效果的还需要自己去分辨。

也有一种很有效的补充胶原蛋白的方法是注射，在面部注射补充胶原蛋白，可以很明显达到增强皮肤紧实光亮的作用。以泪沟为例，在皮下及骨膜上注射0.2-0.3毫升的胶原蛋白即可让泪沟消失。

这种方法虽然有效，但胶原蛋白注入皮肤后自身会慢慢消耗代谢掉，一般只能维持1-2年右，要想保持就需要定期注射，每次注射都要面临一些疼痛的。

护肤品胶原蛋白能被吸收吗2

先来看看我们的皮肤的构成

皮肤基本可分为三层：表皮层、真皮层、皮下组织。

表皮层在我们皮肤的最外层，而仅仅是表皮层又分为多层，如角质层、颗粒层、透明层、棘层、基底层等。其中角质层便有5-6层细胞构成。

真皮层，在表皮层下方，其中分布有弹力纤维、胶原蛋白、神经、毛细血管、汗腺、皮脂和淋巴管等。

皮下组织，皮肤的最后一层，含有脂肪组织。

皮肤的作用

表皮层，防止外界异物入侵，过滤紫外线，吸收紫外线、锁水等。

真皮层的作用涉及到皮肤弹性、皮肤衰老速度。

皮下组织，起到给人体保温作用。

总而言之皮肤最大的作用是“屏障作用”，是最重要的一道保护人体的屏障，让环境中的细菌、病毒、阳光、化学伤害、机械伤害不能直接伤害到我们。

所以，皮肤最大的作用不是吸收，而是屏障。

护肤品想要进入皮肤，需要经过多层皮肤，同时皮肤的屏障作用，也会阻止护肤品进入皮肤，所以想要皮肤“瞬间吸收”几乎是不可能的。

护肤品真的被皮肤吸收了?

有人问既然不肯能瞬间吸收，那么坚持使用，是不是也能被全部吸收呢?

答案是：吸收一小部分，浪费一大部分。

我们的皮肤并不会主动去吸收外界的物质，当然除了角质层过于干燥会吸收水分。护肤品其实是通过渗透进入皮肤的，而能够渗透多少，取决于护肤品中分子的大小。分子越小的护肤品，皮肤吸收越好。

通常使用的乳液、爽肤水、霜等，其中含有大量水分，涂抹到皮肤上之所以会感到很快吸收，其实是其中水分进入了角质层，并且发生了蒸发。

我们的皮肤无时无刻不在向外蒸发水分，也称为“无感蒸发”，护肤品中的水分看似被吸收了，其实也会在无感蒸发的过程中被带走了。

此外，一些护肤品会添加了一些所谓的抗氧化成分、美白成分、胶原蛋白、维生素等，在使用过程中也需要面临皮肤屏障问题，绝大多数成分停留在皮肤表皮层，极少进入真皮层。过度使用护肤品会导致角质层增厚、毛孔堵塞，甚至是长痘。

所以，别指望护肤品修复、治疗你的皮肤问题，护肤品其实也只是起到保护作用。当然昂贵的护肤品分子可能更小，更容易吸收，尤其是一些精华液在角质层上的作用效果非常明显，让皮肤保护水润、光泽。

如果你觉得一些护肤品，确实会让皮肤更漂亮，其实没有必要关心有没有吸收这个问题，护肤的目的就是保护和美化皮肤。

护肤品胶原蛋白能被吸收吗3

由于胶原蛋白是大分子结构，不能被人体直接吸收，需要通过消化系统转化成氨基酸，再由不同种类的氨基酸组成人体不同部位所需的不同蛋白质。胶原蛋白对人体皮肤确实很重要，能够起到支撑皮肤、保持紧致的作用，但是，由于胶原蛋白是大分子结构，不能被人体直接吸收，需要通过消化系统转化成氨基酸，再由不同种类的氨基酸组成人体不同部位所需的不同蛋白质。

皮肤不能直接吸收胶原蛋白，但能吸收胶原蛋白的水解产物。

因为胶原蛋白是大分子，所以不易被皮肤吸收。胶原是不溶性的（可溶性胶原除外），但胶原蛋白在酸、碱、热、酶的作用下水解，会产生胶原蛋白水解产物，它们有着十分近似的氨基酸组成和含量，由于大分子的解体和分子量的降低，它们的溶解度随之增大，可溶于冷水。正是由于分子量大幅度地降低和水溶性的急剧提高，这就使得水解产物极易被人体的皮肤、毛发、脏器、骨质等所吸收与利用。与大分子胶原蛋白相比，水解产物则是胶原蛋白更为理想的补充源，人体通过吸收胶原蛋白水解产物，补充和修复异常胶原，使其发挥正常功能，人体随之恢复健康。

(5)2型胶原酶用什么溶解扩展阅读：

不少人认为即使胶原蛋白产品在美容上没有明显功效，但作为一种蛋白质食用，仍然是对人体有益的。对此，阮光锋表示，胶原蛋白其实并不是一种优质蛋白质，其作为蛋白质的营养价值很低。决定蛋白质营养价值的，主要是其氨基酸的组成，通常的氨基酸有二十种，有8种是必需的，其他12种则可以通过其他氨基酸转化而来。

胶原蛋白中含有大量的非必需氨基酸，必需氨基酸的含量比较低，完全不含必需的色氨酸。所以，其作为蛋白质来源，对人体的贡献率其实很低，如果把它作为食谱中的唯一的蛋白质来源，那么无论吃多少都满足不了人体的需求。

F. 买回来的胶原蛋白水晶面膜怎么调

1、采用物理方法，松散、分离生胶原纤维束， 提取可溶性胶原蛋白，确保其结构不变异，功效成分不失活，且含有对胶原蛋白有协同作用的糖蛋白；

2、在低温下采用生物酶解剂，并与胶原酶结合使用，使产品不仅更具有专一性和针对性，而且对目标产物更易控制，不会使其丧失生物活性，且产品的组成结构及性能更稳定、变异小；

3、采用喷雾干燥处理，所得到的胶原蛋白颗粒疏松，颗粒表面富含毛孔，使其更易在水中溶解。而且避免了一般高温干燥方法所导致的长时间高温对活性成分的破坏。

◆看产品的特色

1、平均分子量在3000道尔顿左右。 这个分子量的胶原蛋白可以开启人体自身所需的大分子胶原蛋白的生物合成。分子量太小，进入肠胃道后，容易被胃酸破坏，稳定性差，利用率低，容易有异味；普通食物中的胶原蛋白分子量太大，人体无法有效吸收。因此大分子量的胶原蛋白要被酶水解为分子量在3000道尔顿左右，这样才能提高利用率。

G. 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

H. 胶原蛋白可以用金属勺搅拌吗

可以的，胶原蛋白与金属不会发生反应。
胶原蛋白一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。

I. 何为基质金属蛋白酶请说明其主要分类和作用

基质金属蛋白酶（MMPs），基质金属蛋白酶是一个大家族，因其需要Ca2+、Zn2+等金属离子作为辅助因子而得名。将MMPs分为6类，为胶原酶、明胶酶、基质降解素、基质溶解素、furin活化的MMP和其他分泌型MMP。Ⅳ型胶原酶为其中重要的一类，它主要有两种形式，一种被糖化，分子量为92kD，命名为MMP-9;另一种非糖化，分子量为72kD，被称为MMP-2。当前对MMP-2，MMP-9的研究较深入。MMP-2基因位于人类染色体16q21，由13个外显子和12个内含子所组成，结构基因总长度为27kb，与其他金属蛋白酶不同，MMP-2基因5’旁侧序列促进子区域含有2个GC盒而不是TATA盒。活化的MMP-2定位于细胞穿透基质的突出部位，估计其在酶解细胞间基质成分及基底膜的主要成分Ⅳ型胶原中有“钻头”的作用。此外，已证实MMP-3 和MMP-10能作用于PG、LN、FN、Ⅲ型和Ⅳ型胶原及明胶。且MMP-3能够激活MMP-1和其他家族成员。MMP-7能作用于明胶和FN。MMP-1的产生范围较广，可由基质纤维母细胞、巨噬细胞、内皮细胞、上皮细胞产生。正常情况下MMP-1阳性率很低，但在各种刺激下可高表达。有研究显示恶性肿瘤中MMP-1高表达与预后相关。MMPs的活性受到三个水平的调节，即基因转录水平，无活性酶前体经蛋白水解作用而激活以及特异性抑制因子（TIMP）的作用。

J. 溶酶体的特点所具有的特征

溶酶体的特点

单层膜，含多种水解酶。

在细胞中的作用：1.分解衰老、损伤的细胞器;2.吞噬侵入细胞的病原体。

溶酶体的酶的特点

(1)溶酶体膜蛋白多为糖蛋白，溶酶体膜内表面带负电荷。所以有助于溶酶体中的酶保持游离状态。这对行使正常功能和防止细胞自身被消化有着重要意义;

(2)所有水解酶在pH值=5时左右活性最佳，但其周围胞质中pH值为7.2。溶酶体膜内含有一种特殊的转运蛋白，可以利用atp水解的能量将胞质中的H+(氢离子)泵入溶酶体，以维持其pH5;

(3)只有当被水解的物质进入溶酶体内时，溶酶体内的酶类才行使其分解作用。一旦溶酶体膜被损，水解酶逸出，导致细胞自溶。

溶酶体的功能作用

溶酶体的功能有二：一是与食物泡融合，将细胞吞噬进的食物或致病菌等大颗粒物质消化成生物大分子，残渣通过外排作用排出细胞;二是在细胞分化过程中，某些衰老的细胞器和生物大分子等陷入溶酶体内并被消化掉，这是机体自身更新组织的需要。

溶酶体的主要作用是消化作用，是细胞内的消化器官，细胞自溶，防御以及对某些物质的利用均与溶酶体的消化作用有关。

细胞内消化：对高等动物而言细胞的营养物质主要来源于血液中的大分子物质，而一些大分子物质通过内吞作用进入细胞，如内吞低密脂蛋白获得胆固醇，对一些单细胞真核生物，溶酶体的消化作用就更为重要了。

细胞凋亡：个体发生过程中往往涉及组织或器官的改造或重建，如昆虫和蛙类的变态发育等等。这一过程是在基因控制下实现的，称为程序性细胞死亡，注定要消除的细胞以出芽的形式形成凋亡小体，被巨噬细胞吞噬并消化。

自体吞噬：清除细胞中无用的生物大分子，衰老的细胞器等，如许多生物大分子的半衰期只有几小时至几天，肝细胞中线粒体的平均寿命约10天左右。

防御作用：如吞噬细胞可吞入病原体，在溶酶体中将病原体杀死和降解。

参与分泌过程的调节，如将甲状腺球蛋白降解成有活性的甲状腺素。

形成精子的顶体：顶体相当于一个化学钻，可溶穿卵子的皮层，使精子进入卵子。

所有白细胞均含有溶酶体性质的颗粒，能消灭入侵的微生物。然而，也有一些病源菌(如麻风杆菌、结核杆菌等)能耐受溶酶体酶的作用，因而能在巨噬细胞内存活。溶酶体在病理过程中也有重要意义。由于肺巨噬细胞吞噬吸入的硅或石棉粉尘，引起溶酶体破裂和水解酶的释放，刺激结缔组织纤维的增加，导致硅肺的发生。组织缺氧(如心肌梗死)也可造成溶酶体的急性释放，使血液中有关酶的浓度迅速增高。

溶酶体与疾病

矽肺

二氧化硅尘粒（矽[xī]尘）吸入肺泡后被巨噬细胞吞噬，含有矽尘的吞噬小体与溶酶体合并成为次级溶酶体。二氧化硅的羟基与溶酶体膜的磷脂或蛋白形成氢键，导致吞噬细胞溶酶体崩解，细胞本身也被破坏，矽尘释出，后又被其他巨噬细胞吞噬，如此反复进行。受损或已破坏的巨噬细胞释放“致纤维化因子”，并激活成纤维细胞，导致胶原纤维沉积，肺组织纤维化。

肺结核

结核杆菌不产生内、外毒素，也无荚膜和侵袭性酶。但是菌体成分硫酸脑苷脂能抵抗胞内的溶菌杀伤作用，使结核杆菌在肺泡内大量生长繁殖，导致巨噬细胞裂解，释放出的结核杆菌再被吞噬而重复上述过程，最终引起肺组织钙化和纤维化。

各类溶酶体贮积症

溶酶体贮积症（Lysosome Storage Diseases 简称：LSDs）是由于遗传缺陷引起的，由于溶酶体的酶发生变异，功能丧失，导致底物在溶酶体中大量贮积，进而影响细胞功能，常见的贮积症主要有以下几类：

台-萨氏综合征（Tay-Sachs diesease）：要叫黑蒙性家族痴呆症，溶酶体缺少氨基已糖酯酶A（β-N-hexosaminidase），导致神经节甘脂GM2积累（图6-30），影响细胞功能，造成精神痴呆，2~6岁死亡。患者表现为渐进性失明、病呆和瘫痪，该病主要出现在犹太人群中。

II型糖原累积病（Pompe病或称庞贝氏病）：溶酶体缺乏α-1，4-葡萄糖苷酶，糖原在溶酶体中积累，导致心、肝、舌肿大和骨骼肌无力。属常染色体缺陷性遗传病，患者多为小孩，常在两周岁以前死亡。

戈谢病（Gaucher病）：又称脑苷脂沉积病，是巨噬细胞和脑神经细胞的溶酶体缺乏β- 葡萄糖苷酶造成的。大量的葡萄糖脑苷脂沉积在这些细胞溶酶体内，巨噬细胞变成戈谢细胞，患者的肝、脾、淋巴结等肿大，中枢神经系统发生退行性变化，常在1 岁内死亡。

细胞内含物病（inclusion-cell disease，I-cell disease）：一种更严重的贮积症，是N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶单基因突变引起的。由于基因突变，高尔基体中加工的溶酶体前酶上不能形成M6P分选信号，酶被运出细胞（default pathway）。这类病人成纤维细胞的溶酶体中没有水解酶，导致底物在溶酶体中大量贮积，形成所谓的“包涵体（inclusion）”。另外这类病人肝细胞中有正常的溶酶体，说明溶酶体形成还具有M6P之外的途径。

遗传性疾病

溶酶体中酸性水解酶的合成，象其它蛋白质的生物合成过程一样，是由基因决定的.，当基因突变引起酶蛋白合成障阻时，可造成溶酶体酶缺乏。机体由于基因缺陷，可使溶酶体中缺少某种水解酶，致使相应作用物不能降解而积蓄在溶酶体中，造成细胞代谢障阻，形成溶酶体贮积病。其主要的病理表现为有关脏器(肝、肾、心肌、骨骼肌)中溶酶体过载，即细胞摄入过多或不能消化的物质，或因溶酶体酶活性降低，以及机体的年龄增长，从而在细胞内出现大量溶酶体蓄积造成过载。目前已知这类疾病达40余种，国内可检测的有30多种（见词条：溶酶体贮积症）。其中糖原贮积病Ⅱ型是最早被发现的。由于在肝细胞常染色体上的一个基因缺陷，使溶酶体内缺乏α-葡萄糖苷酶，导致糖原无法降解为葡萄糖，而造成糖原在肝脏和肌肉大量积蓄。此病多发生于婴儿。临床表现为肌无力，心脏增大，进行性心力衰竭，多于两周岁以前死亡，故此病又称为心脏型糖原沉着病。

类风湿关节炎

对类风湿关节炎的病因还不清楚，但此病所表现出来的关节骨膜组织的炎症变化以及关节软骨细胞的腐蚀，被认为是细胞内的溶酶体的局部释放所致。其原因可能是由于某种类风湿因子，如抗IgG，被巨噬细胞、中性粒细胞等吞噬，促使溶酶体酶外逸。而其中的一些酶，如胶原酶，能腐蚀软骨，产生关节的局部损害，而软骨消化的代谢产物，如硫酸软骨素，又能促使激肽的产生而参与关节的炎症反应。

休克

在休克过程中，机体微循环发生紊乱，组织缺血、缺氧，影响了供能系统，使膜不稳定，引起溶酶体酶的外漏，造成细胞与机体的损伤。休克时机体细胞内溶酶体增多，体积增大，吞噬体显着增加。溶酶体内的酶向组织内外释放，多在肝和肠系膜等处，引起细胞和组织自溶。因此，在休克时，测定淋巴液和血液中溶酶体酶的含量高低，可作为细胞损伤轻重度的定量指标。通常以酸性磷酸酶、β-葡萄糖醛酸酶与组织蛋白酶为指标。关于休克时溶酶体释放的机理，有人提出是由于pH降低和三羧酸循环受阻。休克时缺血缺氧，引起细胞pH值的下降(约pH5)，酸性水解酶活化，水解溶酶体膜，最终导致溶酶体膜裂解，溶酶体释放，使细胞、组织自溶。

肿瘤

溶酶体与肿瘤的关系日益引起人们的关注，一般有以下几种观点：

(1)致癌物质引起细胞分裂调节机能的障阻及染色体畸变，可能与溶酶体释放水解酶的作用有关；

(2)某些影响溶酶体膜通透性的物质，如巴豆油，某些去垢剂、高压氧等，是促进致癌作用的辅助因子，也能引发细胞的异常分裂；

(3)在核膜残缺的情况下，核膜对核的保护丧失，溶酶体可以溶解染色质，而引起细胞突变；

(4)溶酶体代谢过程中的某些产物是肿瘤细胞增殖的物质基础；

(5)致癌物质进入细胞，在与染色体整合之前，总是先贮存在溶酶体中，这已为放射自显影所证实。

总之，溶酶体与肿瘤发生是否有直接关系，尚待进一步探索。