胶原图用什么分析

⑴ 我想分析韧带组织中成纤维细胞胶原蛋白的表达水平，是分析前胶原蛋白还是胶原纤维用什么试验方法谢谢！

分析胶原蛋白，先测N含量，然后再换算成蛋白质含量

⑵ 胶原蛋白是用什么材料做成的

胶原蛋白
的成分就是胶原蛋白
胶原蛋白（Collagen）又叫胶原质，是组成各种细胞外间质的聚合物在动物细胞中扮演结合组织的角色，是细胞外基质最重要的组成成份，同时也是动物结构组织最主要的构造性蛋白质，主要是以以下不溶性纤维蛋白的形式存在，在人体的组成中，约占蛋白质的33%，扮演着有如‘床垫’‘水泥’的角色，能保证并连结各种组织支撑起人体的结构。
应用方面：
胶原蛋白是人体组织的主要成份，它与人体各器官组织及细胞有着不可分隔的关系，所以应用于人体器官组织的修补及再生。胶原蛋白的相关医学应用包括胶原蛋白海绵，丝腺，薄膜（外科止血，用于心脏血管，神经，口腔，骨科，皮肤，妇产手术等）伤口敷料，人工皮肤，血管，心瓣膜，眼角膜保护材料，注射式胶原蛋白（用于除皱，软组织丰满填补，治疗尿失禁，尿液回流，骨科组织再生填料），药物辅助机制，胶原蛋白基质模板等用途。一般而言，蛋白质的基本单位为氨基酸，而其胶原蛋白却是维持紧实和弹性的主要成份之一。
胶原蛋白在美容上的作用
胶原蛋白是动物体内含量最丰富的蛋白质，占人体的30%以上。它属于不溶性纤维型蛋白质，也是细胞外基质中的一类。胶原蛋白可以从动物中提取不同组织中不同类型的胶原蛋白，其功能和作用也不同。提取胶原蛋白能够溶解的一般是前胶原。从类型看，目前为止人体内的胶原蛋白有二十多种，不同类型的胶原蛋白在分子结构及免疫学特征性有所不同，按组织分类可分三类：
第一类：间隙胶原I-III型，主要存在于皮肤和肌腱等组织中，是细胞之间的胶原蛋白，有很强的抗张性，其中II型胶原由软
骨细胞产生。
第二类：基膜胶原有Ⅳ-Ⅶ型胶腺为基膜胶原，主要存在于脏器当中。
第三类：软骨胶原有Ⅸ-Ⅺ型为软骨中微量胶原与软骨形成有关。
从结构上看，胶原的分子结构独特，在电子显微镜看到三个分子呈现螺旋结构，并有多型性，胶原肽链的氨基酸组成独特，甘氨酸含量三分之一，脯氨酸及羟脯氨酸各占10%，其中羟脯氨酸在动物组织中，仅见于胶原，皮肤中的胶原转换率一般比较慢，儿童的皮肤以III型为主，到了成年皮肤以I型为主，随着年龄的增长，交联腱日益增多，胶原纤维亦越紧密与皮肤老化变僵硬相关，所以，皮肤表现松弛。
从胶原的生物学作用看，胶原在细胞外基质中含量最高（皮肤），刚性及抗张强度最大，是细胞外基质中的骨架结构，另外，细胞外基质中的其他成份可分别与胶原相结合，构成结构和功能的统一体，同时各型胶原与细胞外基质成份结合时有一定的选择性。

⑶ 人体的胶原是由什么形成的

胶原纤维形成的基本过程如下（图3－13）：

（1）细胞内合成前胶原蛋白分子：成纤维细胞摄取合成蛋白质所需的氨基酸，包括脯氨酸、赖氨酸和甘氨酸，在粗面内质网的核糖体上按照特定的胶原mRNA的碱基序列，合成前α－多肽链。后者边合成边进入粗面内质网腔内，并在羟化酶的作用下，将肽链中的脯氨酸和赖氨酸羟化。经羟化后，三条前α－多肽链互相缠绕成绳索状的前胶原蛋白分子（procollagen molecule）。溶解状态的前胶原蛋白分子，两端未缠绕，呈球状构型，在粗面内质网腔内或转移到高尔基复合体内加入糖基后，分泌到细胞外。

（2）原胶原蛋白分子的细胞外聚合：细胞外的前胶原蛋白分子，在肽内切酶的作用下，切去分子两端球状构形部分，形成原胶原蛋白分子（tropocol-lagen）粗约1.5nm，长约300nm。原胶原蛋白分子平行排列聚合成胶原原纤维。聚合时，相互平行的相邻分子错开1／4分子长度，同一排的分子，首尾相对并保持一定距离，聚合成束，于是形成具有64nm周期横纹的胶原原纤维。聚合时，分子内、分子间的化学基因进行缩合、交联，增加原纤维的稳固性。若干胶原原纤维经糖蛋白粘合成粗细不等的胶原纤维。

胶原纤维的一菜成受多方面的影响和调控。如细胞内脯氨酸的含量直接影响前α－多肽链的合成。缺氧或缺乏维生素C或Fe2+等辅助因子，导致前α－多肽链的羟化受到抑制，造成前胶原蛋白合成障碍，影响创伤的愈合。聚合时，如胶原蛋白分子内和分子间的交联障碍（常因赖氨酰氧化酶不足所致）将影响胶原纤维的稳固性。除成纤维细胞外，成骨细胞、软骨细胞、某些平滑肌细胞等起源于间充质的细胞以及多种上皮细胞也能产生胶原蛋白。

不同组织的胶原蛋白其分子类型不同，已证实α－多肽链按其一级结构分为α1，α2，α3，三类，各类又分为10型，如α1（Ⅰ）、α1（Ⅱ）、α1（Ⅲ）、α1（Ⅲ）……α1（X）。

根据构成胶原蛋白三股肽链的不同，现已发现有11种不同类型的胶原。现将主要几种类型的组成、分布和特点列举于表（表3－1）。

表3－1 胶原蛋白的类型、分布和特点

类型 前胶原蛋白的三股肽链 分布 主要特点
Ⅰ [α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ) 真皮、筋膜、巩膜、被膜、腱、纤维软骨、骨、牙本质 构成致密并有横纹的粗纤维束，抗拉力强
Ⅱ [α1(Ⅱ)]3 透明软骨和弹性软骨 构成有横纹的细原纤维，抗压力较强
Ⅲ [α1（Ⅲ）]3
[α1（Ⅳ）]2α2（Ⅳ）
网状纤维、平滑肌、神经内膜、动脉、肝、脾、肾、肺、子宫 构成有横纹的细原纤维，维持器官的形态结构
Ⅳ [α1（Ⅳ）]3
[α2（Ⅳ）]3

[α1（Ⅴ）]2α2（Ⅴ）
基膜基板、晶 状体囊 不形成原纤维，为均质状膜，支持和滤过作用
Ⅴ [α1（Ⅴ）]3
α1（Ⅴ）α2（Ⅴ）α3（Ⅴ）
胎膜、肌、腱鞘 构成细的无横纹原纤维

⑷ 如果鉴别胶原蛋白

胶原蛋白是一种细胞外蛋白质，它是曲3条肽链拧成螺旋形的纤维状蛋白质，胶原蛋白是人体内含量最丰富的蛋白质，占全身总蛋白质的30%以上。 胶原蛋白富含人体需要的甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸等氨基酸。胶原蛋白是细胞外基质中最重要的组成部分。 一个成年人的身体内约有3公斤胶原蛋白，主要存在于人体皮肤、骨骼、眼睛、牙齿、肌腱、内脏（包括心、胃、肠、血管）等部位，其功能是维持皮肤和组织器官的形态和结构，也是修复各损伤组织的重要原料物质。在人体皮肤成分中，有70%是由胶原蛋白所组成。 当胶原蛋白不足时，不仅皮肤及骨骼会出现问题，对内脏器官也会产生不利影响。也就是说，胶原蛋白是维持身体正常活动所不可缺少的重要成分。同时也是使身体保持年轻、防止老化的物质。另外，胶原蛋白还可以预防疾病，改善体质，对美容和健康都很有帮助。 现在胶原蛋白正慢慢进入美容护肤领域.胶原蛋白是人体组织结构的主要成分之一，也是人体内含量最多的一种蛋白质，约占人体蛋白质总量的25-33%，相当于人体体重的6%，它遍及全身的各个组织器官，如：皮肤、骨骼、软骨、韧带、角膜、各种内膜、筋膜等，是维持皮肤与组织器官形态、结构的主要成分，也是修复各损伤组织的重要原料物质。如下图示当真皮层的胶原蛋白（下图黄色部分）被氧化、断裂后，对表皮的支撑作用就消失了，因此造成不均一的塌陷，这样皱纹就产生了。 胶原蛋白与鱼尾纹产生机理手术用止血覆盖物胶原蛋白 （SurgiAid Hemostat Sheet） 生物体高分子作为人工皮肤或是伤口的敷料有很大的潜力。此产品主要用于外科止血方面。胶原蛋白可使血液凝固，具有凝血功能，用作伤口止血敷料，主要是基于胶原蛋白能够与伤口紧密结合，渗入新生组织当中，并作为细胞生长时之支架。因为海绵状的胶原蛋白能吸收脑脊髓液，可分开脑与脑上组织且无严重的发炎现象，所以亦可作为破损之脑膜取代物之用。

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⑸ 什么是原胶原

什么是原胶原？有一个“原”字，顾名思义，一定与胶原蛋白形成的本源有关系，否则就不叫原胶原了。

实际上，在胶原蛋白合成过程中，形成原胶原之前，还有一个二级结构是“前胶原”。

氨基酸，尤其是甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸为代表的氨基酸按一定的组合重复多次链接，就会形成肽链，有3条（分a1和a2两种肽链），他们缠绕后，形成了"前胶原"。（但这时两端并没有缠绕）

前胶原再经过化学修饰去掉两端未缠绕的部分后，剩余的具有整齐两端的肽链，就叫做”原胶原“。

所以，”前胶原“与“原胶原“不同的是两端的差异！

当形成原胶原后，多个原胶原才能够去"组装"形成原胶原纤维，然后，再进一步形成胶原纤维和大家熟知的胶原蛋白结构。

最后一张图，可完整的说明原胶原在合成胶原蛋白中的作用。

原胶原在胶原蛋白形成中的角色

⑹ 如何用IPP6.0分析masson胶原染色的面积

如果仅测量胶原染色的面积，火锅的方法太麻烦了。简单的方法：
①选取测量参数：area、Per-area。将面积过滤取消，则与火锅所用的方法结果一致。
②选定AIO，不要将convert AIO to object！！！
③颜色分割，并计数。不需要create preview及convert to---gray scale 8。
④统计结果中Per-area的Sum项，就是胶原着色的面积与AIO面积之比。这种方法适合作宏，进行批量处理。
你的结果基本准确，反映了胶原着色的面积与AIO面积之比！！！

⑺ 胶原蛋白是怎样合成的

胶原蛋白是怎样合成的，下面是一张图可以清楚说明胶原蛋白的合成过程：

胶原蛋白合成过程

1、一些氨基酸，其中包括最需要的3种氨基酸，按照GLY-X-Y序列重复排列，形成长的肽链，其中GLY是甘氨酸，而XY一般主要是脯氨酸和羟脯氨酸。

2、3条这样的长肽链相互缠绕形成螺旋结构的前胶原。

3、在成纤维细胞外，前胶原修饰去掉两端未对齐的末端（C、N），形成原胶原。

4、形成的原胶原整齐顺序排列进行自组装（Self-assembly），形成胶原蛋白原纤维。

5、这些原纤维再组合形成胶原纤维，即最终形成了我们说知道的胶原蛋白。

一些基本简单的胶原蛋白合成大致就是如此，而实际上在合成中还有很多复杂的过程。

注意：

（1）前胶原与原胶原的区别是：两端是否整齐。

（2）只有形成原胶原，才能够组装形成最终的胶原蛋白。

（3）甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸是合成胶原蛋白最重要的“原料”，赖氨酸对于胶原蛋白的稳定性起重要作用，另外赖氨酸也是人体必需氨基酸，人体不能自身合成，必须从食物中补充。

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⑻ 成年人体自身如何有效合成胶原蛋白并修复皮肤胶原蛋白层

胶原蛋白是一种细胞外基质蛋白，在负责皮肤、软骨等结缔组织的基础结构中起着重要作用，并且对骨骼，肌肉和心血管网络内的组织至关重要。

这些体现在人们常说的美容养颜，以及关节健康，如果胶原蛋白失去维持皮肤弹性、软骨韧性等功能，自然就不美了，出现皱纹，或关节疼痛等外显症状。

关于胶原蛋白的合成先看一张图：

胶原蛋白氨基酸序列

由甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸形成的Gly-pro-hyd三肽序列，重复链接后，方可形成3条用于构建原胶原的肽链。

问题中提到的护肤品中的胶原蛋白，一般而言，都是大分子结构，难以突破皮肤屏障进入皮肤真皮层中。

最后总结，所以，想合成胶原蛋白，这些氨基酸的摄入是比较关键的。含有这些氨基酸的食物就不列举了，自行查找吧。

⑼ 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

⑽ 胶原蛋白就是蛋白质的一种,而且是人体内含量最丰富的蛋白质

（1）①蛋白质的消化是从胃开始的，当食物中的蛋白质进入胃以后，在胃液的作用下进行初步消化后进入小肠，小肠里的胰液和肠液含有消化糖类、脂肪和蛋白质的酶，在这些酶的作用下，蛋白质被彻底消化为氨基酸．营养物质通过消化道壁进入循环系统的过程叫做吸收，小肠是消化和吸收的主要场所，小肠能吸收无机盐、葡萄糖、维生素、氨基酸、甘油、脂肪酸、水；所以各种品牌的胶原蛋白其本质都是蛋白质，通过口服进入人体消化后的最终产物是氨基酸，并在小肠被吸收；
②通过客服人员回答顾客的对话中可知胶原蛋白能直接被人体吸收的说法是不科学的，因为蛋白质是不能直接被人体吸收的，必须经过消化才能被吸收；
（2）①巨型南瓜是由优良基因的种子培育出来的，基因决定生物的性状，因此该巨型南瓜与普通南瓜在性状上的差异，是由基因决定的，这种差异体现了生物具有变异这一普遍的现象；
②绿色植物利用太阳能（光能）提供的能量，在叶绿体中合成淀粉等有机物，并且把光能转变成化学能，储存在有机物中的过程，称为光合作用；光合作用的实质是物质转化和能量转化：物质转化是指将无机物转化为有机物，并且释放出氧气的过程，能量转化是指将光能转化为储存在有机物里的化学能的过程；
③葡萄糖被吸收进入血液后，导致血糖超过正常含量，刺激体内的感受器，引起激素调节，胰岛分泌的胰岛素增加，使血糖含量下降，维持在正常水平．
故答案为：
（1）①氨基酸；小肠；②蛋白质是不能直接被人体吸收的；
（2）①基因；②太阳能；③胰岛素．