胶原等电点与ph是多少

㈠ 等电点与最适pH有什么关系

等电点会影响一定pH值下的溶解度。两性分子在水或盐水中在其等电点的溶解度最低，一般会在等电点时从溶液里沉淀出来。生物两性分子如蛋白质即含有酸性的，也含有碱性的官能团。组成蛋白质的氨基酸可能是带正电荷的、带负电荷的、中性的或者本生是两性的。它们的电荷加在一起是蛋白质的电荷。pH值小于等电点时蛋白质的总电荷是正的，大于等电点时是负的。因此使用等电聚焦的技术可以在聚丙烯酰胺凝胶里根据蛋白质不同的等电点把它们分离开来。等电聚焦也是双向凝胶电泳的第一步。
(一)计算
使用该分子的酸度系数可以计算一个只带一个胺基和一个羧基的氨基酸的等电点。

㈡ 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

㈢ 蛋白质等电点

等电点是一个分子或者表面不带电荷时的pH值。是针对带电荷的物质而言，不只限于两性电解质如氨基酸和蛋白质。当然，蛋白质是两性电解质，其等电点和它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数量比例有关。各种蛋白质因氨基酸残基组成不同，等电点也不一样。

(3)胶原等电点与ph是多少扩展阅读：

少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析．

这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程．利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质．

例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色．这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故．还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质生成紫色络合物。

㈣ 蛋白质的等电点在不同的ph值下的电荷及电泳特征

蛋白质由许多包含弱酸弱碱集团的不同氨基酸组成。它们表面的净电荷会随着周围环境的pH值改变而改变。
当某一蛋白质的等电点和环境pH相同时，此时该蛋白质表面静电荷为零，不带电。电泳时不移动。
当环境pH高于其等电点时，此时该蛋白质带有负电，电泳时将向阳极移动。
当环境pH低于其等电点时，此时该蛋白质带有正电，电泳时将向阴极移动。

㈤ 胶原蛋白在水溶解度大吗

蛋白质的水溶性 蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键(偶极-偶极相互作用或氢键)

㈥ 阿胶成分分析

发扬国粹瑰宝阿胶一直是我们百年堂致力追求的的梦想，为了让大家更深刻的认识阿胶，我们百年堂的同仁们经过了大量的资料搜集及整理，特对很多朋友对阿胶的疑问整理了一份资料，以便大家作为参考，让我们的阿胶瑰宝文化不断得到传播，也让我们先人留下的千年的文化的结晶得到继承和发扬。

第一节 阿胶的原料驴皮
《中华人民共和国药典》载：阿胶为驴皮经煎煮、浓缩制成的固体胶。阿胶的原料是驴皮，但原料的应用却有其历史的演变过程。
熬制阿胶的原料历代有所不同。唐代以前，阿胶的原料以牛皮为主；唐宋时代，牛皮、驴皮均可作为熬制阿胶的主要原料；明代后，阿胶制作原料由乌驴皮所替代；新中国成立后，阿胶的原料被驴皮所独享。
驴皮的质量标准收载于山东省药材标准(2002年版)，标准规定了性状、检查(杂质)、炮制、性味、功能与主治、贮藏等。
驴皮的结构
驴皮结构从外到里可分为三层：最外层是比较薄的表皮层，中间是最厚最紧密的真皮层，下层是皮下层，也叫脂肪层。
(一)表皮层
表皮层由各种形状、彼此紧密贴着的许多单核细胞结构的角朊蛋白组成。表皮层的厚度占1 %～1．5％。表皮层很薄而且是由非胶原蛋白组成，在制胶上并无价值。组成表皮层的角朊具有疏水性，比胶原对化工材料有较高的稳定性，不过，由于表皮层溶于碱水溶液
中，所以，在制胶的原料炮制处理过程中，往往加入碱性物质促使其溶解。
(二)真皮层
真皮层介于表皮层和皮下层之间，其重量和厚度均占皮料的90 %以上。该层是制备阿胶的主要加工对象。真皮层又可分为乳头层和网状层，与表皮层连接的叫乳状层，与皮下层相连的叫网状层。
真皮层主要是由构造、编织和化学组成上彼此不同的胶原纤维、弹性纤维和网状纤维构成，此外，真皮层中还含有细胞、汗腺、脂腺、血管、淋巴腺、神经、毛束、肌肉、纤维间质和矿物质等成分。
(三)皮下层
皮下层是一层松软的结缔组织，由排列疏松的胶原纤维和弹性纤维构成，纤维间包含着许多脂肪细胞、神经、肌肉纤维和血管等。
脂肪的含量依据种类、屠杀时间和牲畜的肥瘦不同而异，一般脂肪的含量为0．5％～3％。
显然，皮下层也含有少量的胶原纤维，可以提取少量的胶，但是胶的质量较差。
三、驴皮的成分
生皮料是极其复杂的物质。它基本上是由蛋白质和非蛋白质两大组分组成，其中，蛋白质占鲜皮的30％～35％。
新剥下来的生皮的pH值为6．8～7．8，在存放过程中随皮料的逐渐变质，pH值亦随之变化.
(一)皮料的蛋白质组分
组成生皮的蛋白质种类很多，皮料蛋白质分为纤维蛋白(结构蛋白)、非纤维蛋白(非结构蛋白)和酶等。
纤维蛋白由胶原、角朊、弹性硬朊组成。胶原约占生皮总量(除皮下层)的29％，约占全部蛋白质总量的88％；角朊约占生皮总量(除皮下层)的2％，约占全部蛋白质总量的6．1 %；弹性硬朊约占生皮总量(除皮下层)的O．3％，约占全部蛋白质总量的0．9％。
非纤维蛋白由简单蛋白、缀分蛋白组成。简单蛋白(白蛋白、球蛋白)约占生皮总量(除皮下层)的1％，约占全部蛋白质总量的3 %；缀分蛋白(粉蛋白、类黏蛋白)约占生皮总量(除皮下层)的0．7％，约占全部蛋白质总量的2％。
皮料蛋白质的组成元素：碳47％～50％，氢6％～％7 9／6，氧24％～25％，氮16％～17％，硫0．2 9／6～O．3％。
(二)皮料的非蛋白质组分
皮料的非蛋白质组分有水分、脂肪和类脂物、矿物质以及碳水化合物和不属于蛋白质的含氮物等。
水分：皮中的水分是动物赖以生存所必需的，含水量随畜种、畜龄、雌雄、部位的不同而有差异。皮料的表皮层含水量最少，真皮层最多，皮下层脂肪含量高因而水分较少。鲜皮的含水量一般在60 %～75％。
脂肪和类脂物：主要存在于皮下层，脂肪的存在有害于阿胶的质量，在生产过程中要不断地将其除去。
矿物质：皮料含有的盐类主要是钾、钠、磷、钙、镁的化合物，其中以食盐为最多。矿物质在皮中的含量甚微，仅占鲜皮重的0．35％～O．5％。
碳水化合物：鲜皮中含有微量的非蛋白质含氮物质，如脲素、肌酸、脲酸、维生素、嘌呤碱、游离氨基酸和葡萄糖、半乳酸、甘露糖等单糖以及糖原、黏多糖等碳水化合物，这些物质在皮料中的总量一般不超过0．5％。

(三)胶原
在皮料结缔组织中胶原是含量最多、最重要的结构蛋白质，它约真皮层干物质的98％。胶原是制备阿胶的主要部分，其他蛋白质分和非蛋白质组分大都有害于阿胶的质量，应在制胶的过程中分针十对其特性，采取相应的方法加以排除。
胶原的结构：胶原纤维的直径为20～40微米，每条纤维由平行列成行的直径为2～5微米的细纤维构成；用超声波还可以将细纤分成更小的结构单元，这更小的结构单元是直径小至几十个纳米原纤维；原纤维可以再拆散成更细的亚原纤维(纤丝)，直径为30米；再用电子显微镜或x射线衍射分析，可以看到构成亚原纤维是直径为1．2～1．9纳米的初原纤维。
蛋白质分子的基本成分是a氨基酸，氨基酸相互缩聚成多肽；胶分子是由三个多肽螺旋扭合成绳状的大分子，分子量一般为30万50万，胶原大分子的线形高聚物便是胶原的初原纤维。
胶原结构的最终阐明还有待于进～步查明胶原氨基酸的排列次和对纤维形成机理的研究。
胶原的氨基酸组成：胶原由18种氨基酸组成，组成胶原的氨基酸：甘氨酸约占1／3；丙氨酸约占1／9；脯氨酸和羟脯氨酸约占2／9，这种氨基酸共占氨基酸总数的67％。其次为谷氨酸、精氨酸、门冬氨及丝氨酸，约占氨基酸总数的20％；组氨酸、蛋氨酸及酪氨酸也有少的存在。
可以看出，在组成的氨基酸中，羟脯氨酸和脯氨酸的含量较多共占22％)，它们不仅关系到胶原的特殊构型，也与胶原的收缩温有密切的关系。羟脯氨酸在胶原中的含量高于10％，但它在其他白质中的含量很少甚至没有，因此，可以用测定试样的羟脯氨酸含来鉴定胶原的纯度。
胶原中甘氨酸的含量很高约占1／3，胶原中非极性氨基酸占％，极性氨基酸占20％；其中，酸性氨基酸比碱性氨基酸多，但是于一部分酸性氨基酸的侧链已转变成酰胺基，所以，胶原分子中出的碱性基比酸性基略多。

胶原的收缩温度：胶原纤维在水中受热到一定程度，就要自动卷曲收缩，此变形状态发生时的温度称为收缩温度。一般皮料的收缩温度为60～65℃。 _
胶原的等电点：氨基酸的两性性质决定着胶原的两性性质。胶原也是一种两性电解质，它在酸碱溶液作用下，会吸水嘭胀}当胶原分子内存在的氨基(NH3+)和羧基(c00一)数量相同时，膨胀最小，此时胶原所在介质的pH值即为胶原的等电点。胶原的等电点为7．5～7．8。
酸碱与胶原的作用：胶原在酸碱溶液中，首先要与酸碱结合，同时强烈的膨胀，在pH值2．2和12时膨胀最大，使皮料松软，酸碱影响到肽链间的氢键，进一步还要破坏肽链间的牢固交联键；胶原受碱作用时发生纵向的断裂，而受酸作用时发生横向的断裂。胶原的
水解，可用胶解度来表示，即 胶解度=(变为阿胶的氮含量／胶原的总氮量)×lQ0％
胶原的酸容量为：0．82～0.9毫克/(干胶原)
胶原的碱容量为：O．4～O．5毫克巧毫(干胶原)
盐类与胶原的作用：各种盐类与胶原的作用各不相同，大致可分为三类：一是硫氰酸盐、碘化物、钡盐、钙盐、镁盐等，胶原在这盐的任一浓度都会膨胀，纤维素缩短、变粗，胶原的收缩温度有显巷下降。
二是胶原在氯化钠的稀溶液中，只有微微膨胀，当盐的浓度较高肘要引起脱水作用，此1日寸胶原的收缩温度略微升高。三是脱水性大而吸附性小的盐类，如硫酸盐、硫代硫酸盐。盐类对胶原膨胀能办的大小顺序如下：
阳离子：Ca2+>Li+>Na+>K+>Rb+>Cs+
阴离子：CNS->I一>N03一>cl一>cH3C00一>s04 2-
第二节 阿胶的药用辅料
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《中华人民共和国药典(2000年版一部)》阿胶项下规定：“阿胶为驴皮经煎煮、浓缩制成的固体胶”；又在【制法】项下规定：“将驴皮浸泡，去毛，切成小块，再漂泡洗净，分次水煎，滤过，合并滤液，用文火浓缩(可分别加入适量的黄酒、冰糖、豆油)至稠膏状，冷凝，切块，阴干。”由此可以看出，在阿胶的生产中，加辅料并不是药典的强制性要求，各阿胶生产企业可以根据自身的情况来掌握。也就是说，中国药典规定阿胶的生产，允许有“加辅料的呵胶”和“不加辅料的阿胶”两种，但目前，市面上见到的阿胶大部分是加入适量的辅料而生产的。
根据工艺的需要，阿胶在生产过程中常加入冰糖、豆油、黄酒等辅料。辅料既有矫味及辅助成型的作用，亦有一定的医疗辅助作用。辅料的优劣，也直接关系到阿胶的质量。根据2001年12月l日实施的新版《中华人民共和国药品管理法》第十一条“生产药品所需要的原料、辅料，必须符合药用的要求”的规定，凡在生产的药品中加入的辅料必须达到国家药用辅料的标准，国家没有药用标准规定的辅料必须达到国家食品卫生标准。鉴于此，阿胶中加入的冰糖、豆油、黄酒以及所用的溶媒水等，都虚该达到国家药用标准或国家食品卫
生标准。

一、冰糖
标准来源；中华人民共和国行业标准QBll74—9lo
质量标准：冰糖质量标准规定了感观指标、理化指标(蔗糖分、还原糖分、干燥失重、电导灰分、国际糖色值)、卫生指标C砷、铅、铜、二氧化硫、细菌总数、大肠菌群、致病菌等)。
冰糖的作用：加入冰糖能矫味；加入冰糖能增加胶的硬度及透明度；加入冰糖可防止阿胶在贮存过程中的涩裂现象。
二、豆油
标准来源：中华人民共和国药典2000年版二部。
质量标准：大豆油质量标准项下规定了性状(相对密度、折光率、酸值、皂化值、碘值)、检查(过氧化物、不皂化物、重金属、棉子油、脂肪酸组成)、类别、贮藏。
豆油的作用：加入豆油能降低胶的黏度，便于切块；在浓缩收胶时，锅内气泡容易逸散；保护胶片不碎裂。在阿胶的晾制过程中，油类在胶片的表面形成油层，进而起到保护胶片不碎裂的作用。
三、黄酒
标准来源：中华人民共和国国家标准GB／T13662—920
质量标准：黄酒质量标准规定了感观(色泽、香气、口味、风格)、理化指标(容量偏差、固形物、酒精度、糖分、总酸)、卫生指标(细菌、大肠杆菌、二氧化硫、氨基酸态氮)等。
黄酒的作用：加入黄酒的目的主要是矫臭矫味。绍兴酒气味芳香，能改善阿胶的气味。阿胶加入酒类后，在胶液浓缩蒸发过程中，胶中易挥发的致臭物质会不同程度的散发，从而达到矫味的目的，另外可增加阿胶药性功效。
四、朱砂
标准来源：中国人民共和国药典2000年版一部。
质量标准：朱砂质量标准项下规定了性状、鉴别、检查(铁)、含量测定(Hgs)、炮制、性味与归经、功能与主治、用法与用量、注意、贮藏。
朱砂的作用：保持传统的制胶特色；将规定的字样印在胶片上；有镇静安神的作用。
五、水质
熬胶用水有一定的选择。阿胶的质量与水质有着密切的关系。
现代生产阿胶，一般应选择纯净、硬度较低的中性水(淡水)，或用蒸馏法、离子交换法、反渗透法或其他适宜的方法制得的供药用的纯化水来熬制阿胶。水质对阿胶的产品质量起着决定性的作用。
(一)水的优缺点
阿胶熬制目前仍然采用水为溶媒。胶原虽然可以溶于许多有机溶剂或无机溶剂中，甚至某些溶剂可以直接析出胶原纤维，但是由于水具有许多其他溶剂所不可比拟的优点，即使有某些不足，提胶采用水作溶剂还是最为理想的。
水能通过树脂、油脂或其他增水性物质所不能通过的细胞膜；水作为溶剂，可减少或简化溶剂回收装置；水无毒、无味、无色、不燃，对产品的质量没有影响；水的黏度低，有利于传质过程；水价廉、易于获得。水不具备杀菌性质，在水溶液中能够繁衍微生物，而使溶液被破坏，黏度卜降。
(--)制胶用水质
熬制阿胶的传统水源历代有所不司。唐代以前的本草记载阿胶出东阿，并未言及制胶用水；宋代时期的本草则记载用阿井水；明清以后的本草则强调用狼溪河水和阿井水，取其阴阳相配之意。然谓取阿井煎胶。早已名存实亡，仅系对传统的追溯和装潢门面的象征或
点缀罢了，到目前为止，传统的制胶用水也只有狼溪河水了。历史上，阿胶的制备特别强调用狼溪泉水，那是因为狼溪泉水的水质好。狼溪泉水是一优质锶锂矿泉水，含有丰富的微量元素，且水的硬度适中，较适宜于熬制阿胶，用此水熬制的阿胶灰分易于控制，保持了阿
胶的传统特色，且在阿胶的生产过程中，阿胶中的氨基酸与水中的微量元素结合形成有机盐，更好地发挥阿胶的疗效，因而使阿胶具有广泛的临床治疗效果，几千年来畅销不衰，享誉海内外。
目前各阿胶生产厂，均采用当地的水源制备阿胶，但是由于水质及工艺的差异，仍以山东阿胶为最好。实践证明，熬胶用水的比重过大，阿胶内的灰分超标；水的比重过小，胶沫不易提出，阿胶的水不溶物过高。如纯化水及比重较小的水不易提沫。
1980年初，有人对我国部分生产厂家制胶用水质进行了分析测定，结果发现山东省与外省市制胶用水相比，差异较大。如北 、天津、杭州、上海等地的水的比重较小，一般在1．001 1～l：0018；而山东的水的比重较大，一般在1．002 8～1．003 80水质都有一定为地域性，在老东阿(平阴县东阿镇)一带的水质最好，最适于熬制阿胶。
根据阿胶生产工艺要求，阿胶的熬制仍可采用饮用水，对达不到饮用水标准的水质应进行软化处理，或采用纯化水。
饮用水：为天然水经净化处理所得的水，其质量应符合中华人民共和国国家标准GB5749-_85《生活饮用水卫生标准》。饮用水可．作为原料的浸泡、洗涤用水和胶液提取、浓缩熬制时添加的提沫溶剂。
纯化水：为饮用水经蒸馏法、离子交换法、反渗透法或其他适宜方法制备的制药用水。其质量应符合《中华人民共和国药典(2000年版二部)》纯化水质量标准项下的规定。。纯化水可作为阿胶的擦胶用水等。
第三节：阿胶生产崇尚道地
祖国医学对中药材崇尚“道地”（或称“地道”）， 所谓“道地药材”是指中医在选择一种药材入药时，为了保证其疗效经常把药材的出产地与药材名字并称，在特定的自然条件、生态环境的地域内所产的药材，久而久之形成了许多惯称皆是如此。比如云木香即是指云南所产的木香，浙贝母即是浙江所产的贝母，广藿香即是广东所产藿香等等。
古代医学大家法度森严，明辩真伪，要求真阿胶必须有4个充分必要条件，否则一概打入伪品之列：
——天者，东阿独特的自然环境也（东阿水、东阿阿胶生产全程需要的气候）；
——地者，东阿所产汲取万物精华之黑驴皮也；
——人者，东阿人一以贯之的熬胶技术与阿胶文化精神也。
一言蔽之：国宝阿胶，乃是天地人三才共同创造的产物，只有产自东阿的胶才叫阿胶，外地的只能称驴皮胶（这个约定俗成的戒律，逼得明清时期江浙一带的厂家只好自称驴皮胶，延续至今）。直至今日，长沙九芝堂的 阿胶颗粒还只能称为驴胶颗粒。而东阿百年堂阿胶是东阿道地阿胶的典范，百年堂阿胶采用古井.古方.古工艺融合现代科技精华制作而成，品质道地，工艺传统。

㈦ 胶原蛋白ph值多少（4、5、6、7）对人身体最好最容易吸收

富含胶原蛋白的食品(含有胶原蛋白的食物、胶原蛋白的作用)
美容专家介绍，为了保持皮肤的弹性和水分，应该多吃富含胶原蛋白质的食物，胶原蛋白是肌肤中的主要成分，占肌肤细胞中蛋白质含量的71%以上，胶原蛋白使细胞变得丰满，从而使肌肤充盈，保持皮肤弹性与润泽，胶原蛋白有着十分重要的作用。富含胶原蛋白的食品主要有肉皮、猪蹄、牛蹄筋、鸡翅、鸡皮、鱼皮及软骨等。

但要注意：1、大分子胶原蛋白进入人体后需要降解为小分子肽、氨基酸才能被人体吸收，真正有效吸收的成分并不多。2、这些食物多半脂肪含量较高，不适合经常食用。高热量、高脂肪，尤其是油炸食物都容易产生自由基，加速老化。如果能少吃这一类食物，就等于减少了身体被自由基伤害的机会及皮肤出现黑斑、皱纹等的风险。

采用生物技术提取的活性胶原蛋白，去除了脂肪，避免了食物经过高温蒸煮等烹调过程，生物酶定向剪切技术（Bioenzymic Directing Degraded Technology）使胶原蛋白活性得到保持，适合人们服用。
Βā冄12号 回答采纳率:19.9% 2008-11-17 15:10 检举
虽然以上那些食物富含胶原蛋白 不过不是都可以完全吸收的···所以你想更好的补充的话
可以买胶原蛋白的饮品喝的
FANCL的不错
专柜可以买到

㈧ 如果蛋白质等电点是6.2，用deae柱子，应选用多大ph值上柱子

如果蛋白质等电点是6.2，用DEAE柱子，应选用8.0左右的pH值上柱子
DEAE是阴离子交换柱，当环境pH高于蛋白质等电点的时候，蛋白质可以结合上阴离子柱。考虑到要稳定的结合一般选择的环境pH要高于等电点值1.5左右。同时考虑维持蛋白质的稳定，环境pH一般选择偏中性的值。