胶原纤维怎么和水分开

A. 麦冬水可以冲胶原蛋白粉吗

可以分开泡嘛，像我吃mmv的时候都是和柠檬一起吃，这样吸收效果更好

B. 胶原蛋白吃后怎么被吸收的

胶原蛋白选择方面2000-3000道尔顿的小分子胶原蛋白，并且有3点是衡量胶原蛋白吸收的。

人体除去水分以外，六分之一都是由胶原蛋白构成的，胶原蛋白分布在身体里的每个角落，人体所有和年龄相关的疾病都与胶原蛋白流失有着密切的关系。胶原蛋白的补充对人体美容、抗衰、养生的重大意义，做为一款长期的口服营养，深度了解胶原蛋白的专业知识，理性的选择方式是关键。

首先要规避胶原蛋白对人体带来的副作用。

胶原蛋白有副作用一：胶原蛋白的选材 激素、污染问题
人工饲养的动物提取的胶原蛋白包括鱼类，都会含有因饲料添加剂引发的激素残存，长期服用雌激素会增加妇科隐患的患病几率，比如小叶增生、卵巢囊肿、子宫肌瘤等。
胶原蛋白中含激素有两种可能
1、使用计量小，但可以看到效果。人体每天流失4g左右的胶原蛋白，如果想达到预防衰老，保持现状，用量多少先不说，至少每天能再生的胶原蛋白总量需要在4g。如果想达到明显改善，每天体内再生的胶原蛋白总量需要在4g以上。2013年，国家相关报道公布，普通胶原蛋白在人体的合成率很低，也就是就说每天口服4克的胶原蛋白，真正合成的可能只有百分之几。在这样的情况下，如果每天用很少的量可以见效的，使用者应该考虑是否添加了其它物质。
2、胶原蛋白原料的来源？不论是陆地动物还是水中养殖的鱼类，经过人工饲养过程时，有可能使用激素，这样的原料就有存在激素残存的风险，目前还没出现可以分离残存激素的技术认证。

艾苛蜜ACMETEA的解决方案：选择阿拉斯加3千米以下野生深海鳕鱼为胶原蛋白原料，远离人工饲养和激素问题。

胶原蛋白有副作用二：胶原蛋白的吸收率
分子颗粒在1000D以下的胶原蛋白需要通过胃液消化液进行分解吸收，胶原蛋白在被胃液的消化过程中会被分解成十八种氨基酸，然后进入体内，也就是说胶原蛋白通过胃液消化进入身体时胶原蛋白已经不存在。关于这个论证在2013年国家卫生机构已在各大媒体进行澄清胶原蛋白在人体内的吸收率，通过胃液消化后的胶原蛋白在人体的再生率没有办法验证。

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胶原蛋白有副作用三：胶原蛋白的合成率
胶原蛋白在体内的合成离不开活性维生素C的配合，胶原蛋白的合成过程中脯氨酸的羟化需要活性维生素C参加，所以活性VC缺乏胶原蛋白不能正常合成，导致细胞连接障碍。

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胶原蛋白有副作用四：胶原蛋白的再生率
胶原蛋白再生是个非常复杂的过程，要通过胶原吸收－胶原合成－胶原穿透细胞壁－激活细胞再生，这个是单纯胶原蛋白单独不能完成的。

ACMETEA的解决方案：必须要借助ACMETEA修复专用配套营养雨生红球藻的力量，帮助胶原蛋白穿透细胞壁，强力激活细胞再生。

胶原蛋白有副作用五：新生胶原蛋白的均衡性和稳定性
胶原蛋白和玻尿酸，如同孪生姐妹，胶原蛋白是网状纤维，玻尿酸保湿因子是填充网状纤维缝隙的重要物质，并且支持胶原纤维的饱满性和圆润性。两种成分是相互存在，相对均衡和稳定，缺一不可。目前国内外都没有直接口服的玻尿酸能验证出可以生成玻尿酸和保湿因子。

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胶原蛋白有副作用六：滥用胶原蛋白会导致体内氨基酸超标
胶原蛋白是由多种氨基酸构成的，我们日常饮食的蛋白质也是由多种氨基酸构成的，两种营养的氨基酸有的是相同的，如果大量补充胶原蛋的同时对饮食的蛋白质摄入量不控制的话，会引起个别氨基酸重叠，会加重脏器的负担，破害肾脏，个别人会引起蛋白质过敏、头晕、恶心、胸闷、气短等症状。

ACMETEA的解决方案：补充艾苛蜜同时，对日常摄入的其它蛋白质用量削减。

C. 胶原蛋白肽怎么服用效果好

正常情况下，胶原蛋白肽泡在温水中喝效果最好，等到完全溶解了就可以直接饮用，每天喝胶原蛋白肽的量不要过多，建议4~5克左右就可以了。
胶原蛋白补在生活中也可以吃一些含有胶原蛋白的食物，比如猪蹄，鸡爪，猪皮等，还要多吃新鲜的蔬果水果和蔬菜，因为胶原蛋白肽，在维生素c的作用下，才可以被身体吸收利用。
在选择上注意两点：1､看品牌，选择大品牌，质量好，效果佳；2看平台，资质是否齐全、是否有追溯机制，是否与消费者站在一起，售后有保障。

D. 蚕丝如何溶解进水

蚕丝想要溶解进水的话。可以溶解它的溶剂有含氯氧化剂（次氯酸钠、亚氯酸钠、氯水等），碱剂（烧碱、氨水、氢氧化钾等），强酸（硫酸、盐酸）等等。

1、水解蚕丝的制作过程是比较简单的，它是以蚕丝作为主要基础，在ph大于7的环境下，利用水解方式提取其中的弹力纤维而形成的胶原蛋白。

2、水解蚕丝的主要成分是氨基酸，核糖，核酸等等，之所以水解蚕丝蛋白会得到大家的推崇，有一个很重要的原因，就是它跟支撑人体细胞的主要蛋白质一胶原蛋白一样，能完全被人体吸收利用起来。

所以如果能在平时多使用富含水解蚕丝蛋白的护肤品、化妆品的话，能让细胞跟细胞之间的间隙变得更紧致，距离被缩短了，自然肌肤的整体柔韧度和紧致度也会有所提升。

蚕丝蛋白其实是部分结晶体，其中有许多不能溶于水的纤维丝。这种丝决定了蚕丝轴向。

科学家从蚕茧中提取出蚕丝，然后将它再次溶于水中。他们发现，随着水的数量的变化，蚕丝在水溶液中的结构也发生变化。他们据此推测，蚕丝要想成型，取决于在一段时间内蚕丝蛋白与水的比例。

蚕丝蛋白水溶液是处于一种亲水与非亲水的混合状态。为了检测水的比例对蚕丝的影响，科学家配比了蚕丝蛋白的溶液，在溶液中，所有的蚕丝蛋白全部溶于水中。随后，科学家在水中加入了一种化合物，这种化合物可以逐渐地吸收水分。

随着化合物将水分的逐渐吸收，蚕丝蛋白水溶液的亲水部分开始结合，最后形成链条。随着水分继续被吸收，蚕丝链结合在一起形成了纳米级别的球状粒子——胶态离子。这种胶态离子又结合在一起形成更大的胶体结构。此时，这种胶体依然是溶于水的，从而避免了过早地形成结晶。

E. 胶原纤维和胶原原纤维有什么区别

纤维细胞是关键带有胶原蛋白粉，碳水化合物有甘氨酸、脯氨和羟脯氨酸等的化学纤维组成物。纤维细胞是三种化学纤维中遍布最普遍，成分数最多的一种化学纤维。普遍遍布于各内脏器官内，在皮肤、巩膜和筋腱更为丰富多彩。纤维细胞上色关键用以和肌肉组织的辨别。

纤维细胞是真皮中的主要成分，占真皮所有化学纤维品质的95%-98%.新鲜的纤维细胞呈乳白色，，故又称白化学纤维。在HE上色标本采集中，纤维细胞被染上淡紫色，较粗壮，直径1-20um,整束遍布，排序密不可分，并交织成网。

胶原蛋白是唯一含羟脯氨酸较多的蛋白，因而，测量羟脯氨酸的量比明确组织中胶原蛋白的成分。胶原蛋白粉占全身蛋白的30%。汇聚成胶原蛋白的微原化学纤维的蛋白质分子称之为原胶原蛋白分子结构。

胶原蛋白粉是身体的一个关键构造一部分，关键存有于结缔组织中－人体蛋白的30%是胶原蛋白粉。胶原蛋白粉的氨基酸序列十分有特点，含有甘氨酸和脯氨酸及其碳水化合物的化合物。

大部分蛋白只含小量甘氨酸，胶原蛋白粉是一个关键的列外，它含三分之一的甘氨酸，及其一般蛋白质中罕见的羟脯氨酸、焦谷氨酸和别的蛋白基本上不会有的甲基磷酸氢钙。

F. 纤维蛋白和胶原蛋白的区别

一、性质不同

1、胶原蛋白：胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分。

2、纤维蛋白：一种由肝脏合成的具有凝血功能的蛋白质，是凝血过程、血栓形成过程中的重要物质。

二、作用不同

1、胶原蛋白作用：胶原蛋白具有良好的生物相容性、生物降解性和生物活性，广泛应用于食品、医药、组织工程、化妆品等领域。

2、纤维蛋白作用：纤维蛋白原可以促进血小板的聚集，促进平滑肌细胞和内皮细胞的生长、增殖和收缩，增加血液粘度和外周阻力，引起内皮细胞损伤，促进胶原和脱氧核糖核酸的合成，趋化单核/巨噬细胞向内膜下迁移，促进红细胞粘着和血栓形成。

(6)胶原纤维怎么和水分开扩展阅读：

胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但可以被动物胶原酶破坏，胶原酶的片段可以自动变性，可以被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40～41℃；当环境ph值为酸性时，胶原的变性温度为38～39℃。

胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中甘氨酸含量最高。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。

G. 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

H. 胶原，明胶和胶原蛋白的区别

明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品<div class="dib hot-words pr" "="" style="margin: 0px; padding: 0px; position: relative; display: inline;">工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。但其实明胶、胶原蛋白和胶原蛋白并不相同。

希望能帮到您，祝生活愉快！

I. 胶原蛋白是怎样让细胞粘接的

胶原蛋白是一种细胞外蛋白质，它是曲3条肽链拧成螺旋形的纤维状蛋白质，胶原蛋白是体内含量最丰富的蛋白质，占全身总蛋白质的1/3。当胶原蛋白不足时，不仅皮肤及骨骼会出现问题，对内脏器官也产生不利影响。也就是说，胶原蛋白是维持身体正常活动所不可缺少成分。同时也使身体保持年轻、防止老化的物质.