一二三型胶原蛋白分别是什么提取

Ⅰ 胶原蛋白用什么原料做出来的，有什么作用

畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径。

但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发。

胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。

胶原蛋白的应用：

1、生物医学材料

胶原蛋白是肌体自然蛋白，对皮肤表面的蛋白质分子具有较大的亲和力、较弱的抗原性、良好的生物相容性和生物降解安全性，可降解吸收，粘着力好。

由胶原制成的手术缝合线既有与天然丝一样的高强度，又有可吸收性，在使用时既有优良的血小板凝聚性能，止血效果好，又有较好的平滑性和弹性，缝合结头不易松散，操作过程中不易损伤机体组织，对创面有很好的黏附性，一般情况下只需较短时间的压迫就可达到满意的止血效果。

所以胶原蛋白可以制成粉状、扁状及海绵状的止血剂。同时用合成材料或胶原蛋白在血浆代用品、人造皮肤、人工血管、骨的修复和人工骨和固定化酶的载体等方面的研究和应用方面都十分的广泛。

2、组织工程

由于胶原蛋白广布于人体各组织中，系各组织中的重要成分并构成组织细胞外基质（Extracelluarmatrix，ECM），其性质是一种天然的组织支架材料。

从临床应用的角度，人们用胶原蛋白制成各种各样的组织工程支架，如皮肤、骨组织、气管和血管支架等。

然而以胶原本身而言就有两大类，即纯胶原制备的支架和与其它成分复合而成的复合物支架。

纯胶原蛋白组织工程支架具有生物相容性好、易加工、可塑性并能促进细胞黏附、增殖等优点，但也有胶原蛋白的力学性能差，在含水时难以塑形，无法支撑组织重建等不足。

其次在修复处的新生组织会产生各种各样的酶，将胶原蛋白水解，导致支架崩解，而采用交联或复合的方式能改善与提高。

现已成功地将胶原蛋白基生物材料用于人工皮肤、人工骨、软骨移植和神经导管等组织工程产品。

有人用嵌入软骨细胞的胶原蛋白凝胶来修复软骨缺陷并尝试用上皮、内皮和角膜细胞附在胶原蛋白海绵以适应角膜组织。

还有人混合自体同源的间叶细胞中的茎状细胞和胶原蛋白凝胶制作肌腱用于腱后修复。

以胶原蛋白为基质作真皮辅以上皮成分构成的组织工程人工皮肤药物缓释胶以胶原蛋白为主要成分的给药系统应用非常广泛，可以把胶原蛋白水溶液塑造成各种形式的给药系统。

如眼科方面的胶原蛋白保护物、烧伤或创伤使用的胶原海绵、蛋白质传输的微粒、胶原蛋白的凝胶形式、透过皮肤给药的调控材料以及基因传输的纳米微粒等。

此外，还可作为组织工程包括细胞培养系统的基质、人工血管和瓣膜的支架材料等。

3、烧伤

自体皮肤移植一直是治疗二度和三度烧伤的全球标准方法，然而对于严重烧伤的病人，缺少合适的可移植的皮肤成了最严峻的问题。

有人利用生物工程技术通过婴儿皮肤细胞培育出婴儿皮肤组织，这种胶原蛋白组织在没有自体移植的情况下，在3周到18个月不等的时间里可治愈不同程度的烧伤，而且新长出的皮肤也很少表现出肥大增生和抗性。

还有人用人工合成的聚-DL-乳酸-羟基乙酸（PLGA）和天然胶原蛋白来培育三维的人皮肤纤维原细胞。

结果表明：细胞在合成网状物上生长更快，而且内外几乎同步生长，增殖细胞和分泌的胞外基质更均一，把这种纤维植入无皮的大鼠背部，2周后就长出了真皮组织，4周后就长出了上皮组织。

4、美容

胶原蛋白由动物皮提取，皮中除胶原蛋白外还含有透明质酸、硫酸软骨素等蛋白多糖，它们含有大量极性基团，是保湿因子，且有阻止皮肤中的酪氨酸转化为黑色素的作用，故胶原蛋白有纯天然保湿、美白、防皱、祛斑等作用，可广泛应用于美容用品中。

胶原蛋白的化学组成、结构赋予了它是美容的基础。胶原蛋白与人体皮肤胶原的结构相似，为非水溶性纤维状含糖蛋白质，分子中富含大量氨基酸和亲水基，具有一定的表面活性和很好的相容性，同时由于其分子中含有大量的羟基，因此它有着相当好的保湿作用。

在相对湿度70%时，仍可保持其自身重量45%的水分。试验证明：0.01%的胶原蛋白纯溶液就能形成很好的保水层，供给皮肤所需要的全部水分。

随着年龄的增长，成纤维细胞的合成能力下降，若皮肤中缺乏胶原蛋白，胶原纤维就会发生联固化，使细胞间粘多糖减少，皮肤便会失去柔软、弹性和光泽，发生老化，同时真皮的纤维断裂、脂肪萎缩、汗腺及皮脂腺分泌减少，使皮肤出现色斑、皱纹等一系列老化现象。

将其作为活性物质用于化妆品中时，后者可以扩散到皮肤的深层，其含有的酪氨酸与皮肤中的酪氨酸竞争，而与酪氨酸酶的催化中心结合。

从而抑制黑色素的产生，使皮肤中的胶原蛋白活性增强，保持角质层水分以及纤维结构的完整性，促进皮肤组织的新陈代谢，对皮肤产生良好的滋润保湿、消皱美容作用。

早在20世纪70年代初，美国就率先推出注射用牛胶原，用于祛斑除皱纹及修复瘢痕。

不过在化妆品中，单纯用作营养性护肤类原料通常要求分子量在2KD以下，以让水解胶原能渗透入皮肤内。而护发类化妆品除要求水解胶原具有保湿性以外，还应具有一定的成膜性，因此，水解胶原的分子量要求会更高。

5、食品

胶原蛋白亦可用于食品，早在十二世纪Bingen 的 St.Hilde-gard 就描述了利用小牛的软骨汤作为药物来治疗关节疼痛，在相当长的一段时间里，含胶原的一些产品被人们认为对关节是很有益处的。

因为它具有适用于食品的一些属性：食用级通常外观为白色，口感柔和，味道清淡，易消化。可以降低血甘油三酯和胆固醇，并可以增高体内某些缺乏的必需微量元素使之维持在一个相对的正常范围之内，它是一种理想的降血脂食品。

此外，有研究表明，胶原蛋白可以协助排除体内的铝，减少铝在体内的聚集，降低铝质对人体的危害，并一定程度上促进指甲和头发的生长。Ⅱ型胶原是关节软骨中的主要蛋白，因而是潜在的自身抗原。

口服后能诱导T细胞产生免疫耐受，从而抑制T细胞介导的自身免疫性疾病。

胶原多肽是胶原或明胶经蛋白酶等降解处理后制得的具有较高消化吸收性、分子量约为2000～30000的产物，不具有明胶的凝胶性能，市场上销售的胶原多为胶原多肽。

胶原的一些品质使得它在许多食品中用作功能物质和营养成分具有其它替代材料难以比拟的优点：

胶原大分子的螺旋结构和存在结晶区使其具有一定的热稳定性；胶原天然的紧密的纤维结构使胶原材料显示出很强的韧性和强度，适用于薄膜材料的制备。

由于胶原分子链上含有大量的亲水基团，所以与水结合的能力很强，这一性质使胶原在食品中可以用作填充剂和凝胶；胶原在酸性和碱性介质中膨胀，这一性质也应用于制备胶原基材料的处理工艺中。

胶原蛋白粉可直接加入到肉制品，以影响肉类的嫩度和肉类蒸煮后肌肉的纹理。研究表明，胶原蛋白对原料肉和烹饪肉质地的形成非常重要，胶原蛋白含量越高，肉的质地越硬。

像鱼肉的嫩化被认为与V型胶原蛋白降解有关，其肽键的破坏引起的细胞外周胶原纤维的裂解被认为是肌肉嫩化现象的主要原因。

通过破坏胶原蛋白分子内的氢键，使原有的紧密超螺旋结构破坏，形成分子较小、结构较为松散的明胶，既可改善肉质的嫩度又可提高其使用价值，使其具有良好的品质，增加蛋白质含量，既口感好又有营养。

日本还开发出了动物胶原蛋白为原料经胶原蛋白水解酶水解、调制开发出新型调味品和清酒，不但有特殊的风味，还能补充部分氨基酸。

随着各类香肠制品在肉制品中所占的比例越来越大，天然的肠衣制品严重缺乏。

研究人员正致力于替代品的开发，以胶原蛋白质为主要的胶原肠衣本身是营养丰富的高蛋白物质，在热处理过程中随着水分和油脂的蒸发与溶化，胶原几乎与肉食品的收缩率一致，而其他的可食用包装材料还没有被发现具有这种品质。

另外，胶原蛋白本身具有固定化酶的功能，具有抗氧化性，可以改善食品的风味和质量。产品应力与胶原蛋白含量的多少成正比，而应变则成反比。

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胶原蛋白对的分类：

胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子。

根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。

根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。

间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子，Ⅰ型胶原蛋白主要分布于皮肤、肌腱等组织，也是水产品加工废弃物（皮、骨和鳞）含量最多的蛋白质，占全部胶原蛋白含量的80-90%左右，在医学上的应用最为广泛。

Ⅰ型胶原在鱼类胶原中一个最显着的的特点是热稳定性比较低，并呈现有鱼种的特异性。

Ⅱ型胶原蛋白由软骨细胞产生；基底膜胶原蛋白通常是指Ⅳ型胶原蛋白，其主要分布于基底膜。

细胞外周胶原蛋白通常中指Ⅴ型胶原蛋白，在结缔组织中大量存在。

按功能，可将胶原分为两组，第一组是成纤维胶原，包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅺ、ⅩⅩⅣ和ⅩⅩⅦ型胶原；其余是第二组，非成纤维胶原。

非成纤维胶原的α- 链既含有三螺旋域（胶原域，COL），还含有非三螺旋域（非胶原域，NC），其中成纤维胶原约占胶原总数的90%。

Ⅱ 胶原蛋白是什么

胶原蛋白（Collagen）一词源自希腊语“κόλλα（胶水）”，是一种三螺旋结构的蛋白质，具有强韧弹性，也是细胞外基质与结缔组织的主要成分。胶原蛋白的作用就如胶水一般，可稳固各个身体组织之间，是人体内含量最多的一种蛋白质。常见的胶原蛋白有以下几种：
I型胶原蛋白（Type I collagen）：含量最高，由密集的纤维组成，体内的胶原蛋白有90%属于第一型，用以支撑各身体器官。
II型胶原蛋白（Type II collagen）：由较松散的纤维组成，是软骨的主要成分，可减少运动时对关节摩擦产生的损害。
III型胶原蛋白（Type III collagen）：是血管、肌肉及器官的组成成分，可帮助维持器官内壁弹性。

Ⅲ 胶原蛋白是从哪里提取出来的

胶原蛋白是从动物的结缔组织中取出来的。
胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%。
胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。

Ⅳ 胶原蛋白从哪里提取

采用超高压处理系统对原料给予高压处理一段时间，使其组织结构和胶原蛋白的三股螺旋结构发生松弛、变性，把胶原蛋白从其他蛋白质中分离出来。

(4)一二三型胶原蛋白分别是什么提取扩展阅读：

1、胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。

2、畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径，但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发。

3、由于氨基酸组成和交联度等方面的差异，使得水产动物尤其是其加工废弃物—皮、骨、鳞中所含有的丰富的胶原蛋白具有很多牲畜胶原蛋白所没有的优点，另外来源于海洋动物的胶原蛋白在一些方面明显优于陆生动物的胶原蛋白，比如具有低抗原性、低过敏性等特性。原蛋白种类较多，常见类型为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型。

4、胶原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，因此在食品、医药、组织工程、化妆品等领域获得广泛的应用。

参考资料来源：

网络-胶原蛋白

Ⅳ 胶原蛋白分为哪几类

胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白 分子。

根据其结构可分为纤维胶原、基底膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六角网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。

根据胶原在体内的分布和功能，胶原可分为间质胶原、基底膜胶原和细胞周围胶原。

类型的间质胶原蛋白分子身体大部分的胶原蛋白,包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子,Ⅰ型胶原蛋白主要分布在皮肤,肌腱,和水产品加工废弃物(皮肤、骨骼和大小),其中一个最丰富的蛋白质占80 - 90%的总胶原蛋白含量,使用最广泛的药物。

Ⅰ型胶原在鱼类胶原蛋白,最引人注目的一个特点是热稳定性较低,还有物种特异性。Ⅱ型胶原蛋白由软骨细胞产生;基底膜胶原类型,通常被称为Ⅳ胶原蛋白,它主要分布在基底膜;周细胞外胶原蛋白通常Ⅴ中指类型胶原蛋白,在结缔组织比比皆是。

根据胶原蛋白的功能可以分为两组,第一组胶原纤维,包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ,Ⅺ,ⅩⅩⅣ,ⅩⅩⅦ胶原蛋白类型;其余是第二组，非纤维性胶原蛋白。非成纤维胶原的-链同时包含三个螺旋结构域(COL)和非三螺旋结构域(NC)，其中成纤维胶原约占胶原总量的90%。

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胶原蛋白相容性：

生物相容性是指胶原蛋白与宿主细胞和组织之间良好的相互作用。胶原本身是细胞外基质的骨架，其三股螺旋结构和交联形成的纤维或网络可以锚定和支持细胞，为细胞增殖和生长提供适宜的微环境。

作为新组织的框架被吸收之前,作为一个主机的一部分被吸收和融入主机后,他们有良好的与细胞周围的基质相互作用,相互影响、协调和参与细胞的正常生理功能和组织作为一个整体。

如海绵状I型胶原与兔脂肪干细胞具有良好的体外生物相容性，可为组织工程种子细胞的生长提供适宜的三维空间，可作为组织工程种子细胞的载体材料。

胶原蛋白可降解性：

胶原蛋白可被特定的蛋白酶生物降解。由于胶原蛋白具有紧密而牢固的螺旋结构，大多数蛋白酶只能切断其侧链，只有胶原酶、弹性酶等特异性蛋白酶才能在特定条件下降解胶原蛋白，破坏胶原肽键。

胶原蛋白肽键一旦断裂，其螺旋结构就会被破坏，完全水解成小分子多肽或氨基酸，进入血液循环系统，被机体再利用或代谢。生物降解性是利用胶原蛋白作为器官移植材料的基础。

Ⅵ 胶原蛋白1-3型和2型有何区别

一、存在位置不同

1、胶原蛋白1型：主要存在于成人皮肤、肌腱、骨组织。

2、胶原蛋白2型：主要存在于婴儿皮肤或血管内膜、肠道。

3、胶原蛋白3型：主要存在软骨、玻璃体、椎间盘等。

二、特点不同

1、胶原蛋白1型：I型胶原蛋白是相对坚硬的胶原蛋白，并呈现有鱼种的特异性。

2、胶原蛋白2型：II型胶原蛋白独特的高分子长链纤维结构使它在体内能形成胶原蛋白网络，并吸附各种蛋白多糖聚合物最终为组织提供抗拉张强度。

3、胶原蛋白3型：III型胶原不成熟、不稳定，弹性张力较低；III型胶原蛋白是具有弹性的胶原蛋白。

三、作用不同

1、胶原蛋白1型：胶原蛋白Ⅰ型较粗大，用于支撑皮肤硬度，使皮肤坚固。但是如果含量过多，则会使皮肤僵硬，创伤愈合后，也容易形成疤痕。

2、胶原蛋白2型：与皮肤损伤修复过程和修复质量紧密相关。

3、胶原蛋白3型：胶原蛋白III型较细小，用于支撑皮肤柔嫩度，使皮肤细腻和富有弹性。含量越高，越能使皮肤细腻柔嫩，创伤后III型胶原蛋白可以更好地让伤口恢复，不容易留疤痕。

Ⅶ 胶原蛋白是什么提取出来的有什么用

1. 胶原蛋白又称胶原。由3条肽链拧成螺旋形的纤维状蛋白质。在体内以胶原纤维形式存在，在水中加热即溶解成胶。在高等动物机体中含量丰富，约占蛋白质总是的1/3。主要分布在结缔组织中，如皮肤于重的70%为胶原。胶原蛋白是一种糖蛋白，分子含糖，及大量甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸，不含胱氨酸和色氨酸。属不完全蛋白，营养价值不很高，但对动物和人体皮肤、血管、骨胳、筋腱、牙齿和软骨的形成都十分重要，是这些结缔组织的主要基质。

2. 如果胶原蛋白的生物合成反常，或胶原蛋白因其他原因起异常变化，即有可能导致胶原病。在临床医学上，类风湿性关节炎、红斑狼疮等胶原病的发生都与胶原代谢异常有关。工业上可用皮、骨为原料制备不纯的胶原蛋白，如牛皮胶、鱼胶和骨胶等工业用胶，供粘合用。用驴皮制成的阿胶，是重要的滋补药，有补血功用。白明胶（又称明胶）为纯胶原蛋白，一般也以皮、骨为原料，经酸水解后，再用水在60℃时抽提即得。明胶可供食用或制备照相乳胶，还可用于提取羟脯氨酸。

Ⅷ 胶原蛋白是用什么材料做成的

胶原蛋白
的成分就是胶原蛋白
胶原蛋白（Collagen）又叫胶原质，是组成各种细胞外间质的聚合物在动物细胞中扮演结合组织的角色，是细胞外基质最重要的组成成份，同时也是动物结构组织最主要的构造性蛋白质，主要是以以下不溶性纤维蛋白的形式存在，在人体的组成中，约占蛋白质的33%，扮演着有如‘床垫’‘水泥’的角色，能保证并连结各种组织支撑起人体的结构。
应用方面：
胶原蛋白是人体组织的主要成份，它与人体各器官组织及细胞有着不可分隔的关系，所以应用于人体器官组织的修补及再生。胶原蛋白的相关医学应用包括胶原蛋白海绵，丝腺，薄膜（外科止血，用于心脏血管，神经，口腔，骨科，皮肤，妇产手术等）伤口敷料，人工皮肤，血管，心瓣膜，眼角膜保护材料，注射式胶原蛋白（用于除皱，软组织丰满填补，治疗尿失禁，尿液回流，骨科组织再生填料），药物辅助机制，胶原蛋白基质模板等用途。一般而言，蛋白质的基本单位为氨基酸，而其胶原蛋白却是维持紧实和弹性的主要成份之一。
胶原蛋白在美容上的作用
胶原蛋白是动物体内含量最丰富的蛋白质，占人体的30%以上。它属于不溶性纤维型蛋白质，也是细胞外基质中的一类。胶原蛋白可以从动物中提取不同组织中不同类型的胶原蛋白，其功能和作用也不同。提取胶原蛋白能够溶解的一般是前胶原。从类型看，目前为止人体内的胶原蛋白有二十多种，不同类型的胶原蛋白在分子结构及免疫学特征性有所不同，按组织分类可分三类：
第一类：间隙胶原I-III型，主要存在于皮肤和肌腱等组织中，是细胞之间的胶原蛋白，有很强的抗张性，其中II型胶原由软
骨细胞产生。
第二类：基膜胶原有Ⅳ-Ⅶ型胶腺为基膜胶原，主要存在于脏器当中。
第三类：软骨胶原有Ⅸ-Ⅺ型为软骨中微量胶原与软骨形成有关。
从结构上看，胶原的分子结构独特，在电子显微镜看到三个分子呈现螺旋结构，并有多型性，胶原肽链的氨基酸组成独特，甘氨酸含量三分之一，脯氨酸及羟脯氨酸各占10%，其中羟脯氨酸在动物组织中，仅见于胶原，皮肤中的胶原转换率一般比较慢，儿童的皮肤以III型为主，到了成年皮肤以I型为主，随着年龄的增长，交联腱日益增多，胶原纤维亦越紧密与皮肤老化变僵硬相关，所以，皮肤表现松弛。
从胶原的生物学作用看，胶原在细胞外基质中含量最高（皮肤），刚性及抗张强度最大，是细胞外基质中的骨架结构，另外，细胞外基质中的其他成份可分别与胶原相结合，构成结构和功能的统一体，同时各型胶原与细胞外基质成份结合时有一定的选择性。

Ⅸ 胶原蛋白的分类

胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子，Ⅰ型胶原蛋白主要分布于皮肤、肌腱等组织，也是水产品加工废弃物（皮、骨和鳞）含量最多的蛋白质，占全部胶原蛋白含量的80-90%左右，在医学上的应用最为广泛。Ⅰ型胶原在鱼类胶原中一个最显着的的特点是热稳定性比较低，并呈现有鱼种的特异性。Ⅱ型胶原蛋白由软骨细胞产生；基底膜胶原蛋白通常是指Ⅳ型胶原蛋白，其主要分布于基底膜；细胞外周胶原蛋白通常中指Ⅴ型胶原蛋白，在结缔组织中大量存在。按功能，可将胶原分为两组，第一组是成纤维胶原，包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅺ、ⅩⅩⅣ和ⅩⅩⅦ型胶原；其余是第二组，非成纤维胶原。非成纤维胶原的α- 链既含有三螺旋域（胶原域，COL），还含有非三螺旋域（非胶原域，NC），其中成纤维胶原约占胶原总数的90%。
胶原蛋白的种类及其在组织中的分布图册参考资料。

Ⅹ 胶原蛋白的提取分离

由于胶原是细胞外间质成分，在体内以不溶性大分子结构存在，并与蛋白多糖、糖蛋白等结合在一起，因此胶原的制备包括材料的选择、预处理、酸碱酶盐水法提取、不同类型胶原的分离和纯化。 除胶原蛋白外，动物骨中还含有油脂、多种矿物质和其他杂质，因此在被用于提取胶原蛋白之前必须进行预处理。先剔除动物骨上残留的肉质和肌腱等杂物，粉碎后用正丁醇或正己烷萃取出骨油。最后除去骨中无机物以提高胶原蛋白的得率。除去骨中的矿物质可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍质量的1.0moL/LHCL脱钙处理2d，用正乙烷脱脂后再用胃蛋白酶酶解，在加酶量150U/g，pH值1.7，37℃条件下处理120min，然后在固液比1∶6的情况下抽提5h，在此条件下，提取率可达18%；还有人用EDTA溶液（pH7.4）浸泡骨料5d，可有效脱去骨料中的羟基磷灰石。
胶原蛋白的提取一般有三种方法：一是高压辅助的物理方法；二是用溶剂预处理结合低温或热水抽提的化学方法，根据溶剂的不同，可分为热水浸提法、酸法、碱法、盐法；三是用酶的生物化学法。一般来说，高压辅助和热水抽提针对明胶的提取，而低温抽提和酶法针对胶原的提取，但其基本原理都是根据胶原蛋白的特性改变蛋白质所在的外界环境，把胶原蛋白从其他蛋白质中分离出来。
在实际提取过程中，不同提取方法之间往往相互结合，可以得到较好的提取效果。采用超高压处理系统对原料给予高压处理一段时间，使其组织结构和胶原蛋白的三股螺旋结构发生松弛、变性，便于分离提取。 酸法提取是利用一定浓度的酸溶液在一定的条件下提取胶原蛋白，主要采用低离子浓度酸性条件破坏分子间盐键和希夫碱，而引起纤维膨胀、溶解，采用酸法提取的胶原蛋白通常成为酸溶性胶原蛋白。酸溶解法可将没有交联的胶原分子溶解出来，也可溶解含有醛胺类交联键的胶原纤维，然后释放到溶剂中。酸法是提取胶原蛋白比较常用和有效的方法，用低温酸法提取的胶原最大程度的保持了其三螺旋结构，适用于医用生物材料及原料的制备。通常的做法是将适当浓度的酸液按一定料液比加入到经过预处理的骨粉中，于0～25℃搅拌提取一定时间。在采用酸法进行胶原蛋白的提取时，注意提取温度不宜过高，以免胶原蛋白的生物活性发生破坏。取样经前处理后，匀浆在低温下用酸浸提，离心即可得酸溶性胶原蛋白（acid-soluble collagen，ASC）。作为溶剂使用的酸，主要有盐酸、磷酸、甲酸、乙酸、苹果酸、柠檬酸等，但大多数研究集中于乙酸抽提，像Maria Sadowska等用0.5mol/L柠檬酸在室温下提取骨胶原蛋白，其提取率略低于乙酸提取。柠檬酸因不产生颜色和异味得以广泛使用于食品工业的胶原蛋白的提取。
酸法处理时，反应强烈，水解彻底，多生成氨基酸混合物，而且使用酸提取时，根据酸浓度、水解温度、水解时间等条件的不同，可以得到分子量不均的胶原水解物。但是在即使中等浓度酸彻底水解过程中色氨酸也会全部被破坏，丝氨酸和酪氨酸也会部分被破坏，且设备腐蚀严重。因此，酸法溶出生物医用胶原要准确控制酸度、温度、时间等影响因素。由于各种不足，酸法很少单独使用，一般和酶法配合。比如以猪皮为原料，在柠檬酸(pH8.6)和胃蛋白酶协同下提取胶原蛋白。在处理后的猪皮中加0.05moL/L含有胃蛋白酶的柠檬酸溶液（pH2.5-3）处理一段时间，然后再用NaCL盐析，最后提取率为12.35%，提取物保持了完整三股螺旋结构的I型胶原蛋白。还有人以雏鸡胸软骨为原材料，在0.5moL/L醋酸条件下经胃蛋白酶多次消化，在4℃，20000r条件下离心20min，最后应用DEAE-Sephadex A-50进行离子交换层析，之后透析，再用NaCL盐析，最后得到纯化的胶原蛋白Ⅱ型。 碱法提取即利用一定浓度的碱在一定的外界条件下提取胶原蛋白，碱处理法中常用的处理剂为石灰、氢氧化钠、碳酸钠等，用氢氧化钠浸提时效果较好。一般的是把样品匀浆后，用碱溶液多次溶胀后，再离心提取。但由于易引起蛋白质变性，如胶原肽键水解，含羟基、疏基的氨基酸全部被破坏；所得产物等电点pH值较低，天冬酞胺和谷氨酞胺分别转变为天冬氨酸和谷氨酸，得到的水解产物分子量较在酸性溶液中比低等问题，若比较严重的话，还会产生 D、L-型氨基酸消旋混合物，若D型氨基酸含量高过L 型氨基酸，则会抑制L-型氨基酸的吸收，有些D型氨基酸有毒，甚至有致癌、致畸和致突变的作用。而且碱法提取的含量较低，用氢氧化钠从鱿鱼皮中提取碱溶性胶原蛋白，其得率只有3%（以湿基计）。所以，若想提取结构完整、使用安全的胶原蛋白，很少采用此方法。有关单独采用碱法提取胶原蛋白的报道不多，一般是碱法提取和酸法提法结合使用。比如在4℃条件下，鱼骨用0.1moL/L的NaOH浸泡6h，再用2.5%NaCl浸泡6h去除杂蛋白，用10%的异丙醇溶液去除脂肪，0.1moL/L的柠檬酸浸泡3d，最后得到无色无味的胶原蛋白，提取率为11.87%。
注意，无论酸法或碱法，均可有效地提取胶原蛋白，有人分别采用醋酸- 盐酸的混合酸液（pH3.0）和NaOH溶液（pH12.0）提取骨胶原蛋白，提取率基本相当。但是，这两种方法提取胶原蛋白不仅容易影响胶原蛋白的生物活性，而且提取后产生的酸性或碱性废液必须进行适当处理，以避免对环境造成污染。 酶法提取是指可溶性胶原和酸溶性胶原被提取后，需用一些蛋白酶，如胶原酶、胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等水解，得到不同的酶促溶性胶原蛋白。所使用的蛋白酶主要分3种：动物蛋白酶（如胰蛋白酶，胃蛋白酶），植物蛋白酶（如木瓜蛋白酶，菠萝蛋白酶），微生物蛋白酶（如碱性蛋白酶，中性蛋白酶）。在对酶法水解胶原蛋白的研究中，以碱性蛋白酶应用最多。
将胶原进行限制性降解，即将末端肽切割下来，由于胶原肽链间的共价键都是通过分子末端肽里的赖氨酸或羟赖氨酸的相互作用形成的，末端肽被切下后，含三螺旋结构的主体部分可溶于稀有机酸而被提取出来。用酶处理，可以水解掉胶原纤维蛋白的末端肽，提高胶原蛋白的产率；而且还不会破坏胶原蛋白的三股螺旋结构，保持其特性。影响酶提取的因素有很多，如酶浓度、酶与底物的比例、酶解时间、酶解温度、pH值以及料液比等。在实际操作中，大多数采用酶复合法提取胶原蛋白，较多的是使用胃蛋白酶提取，有机酸多为乙酸。
酶解胶原蛋白的工艺主要分为单酶水解法和多酶水解法。多酶水解法又分为混合酶水解法（比如牛胰蛋白酶，链霉菌蛋白酶，芽孢杆菌蛋白酶混合）和分步酶水解法，酶法提取皮胶原具体实验工艺及条件的选取通常应考虑要开发的产品对分子量的要求，要得到分子量较小的胶原多肽一般采用多酶水解法。影响酶解效果的因素主要有：酶的种类、加酶量、酶解温度、酶解时间、pH值及料水比。采用酶法提取骨料中的胶原蛋白，既能有效缩短提取时间，又能获得具有良好生物活性的胶原蛋白，而且对环境的污染也较小。胶原蛋白不易被普通蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性后可被普通蛋白酶水解。胃蛋白酶水解胶原蛋白的适宜条件为pH 1.65～1.70、温度37℃。
有人以猪骨为原料，用蛋白酶的酶解反应代替传统制胶工艺，对骨胶原的酶解反应与酶法制胶工艺进行了试验研究。结果表明：以胃蛋白酶对骨胶原的提取率最高（46.14%），其次是胰蛋白酶（43.42%），接下来是中性蛋白酶（30.14%），最后是碱性蛋白酶（21.15%）。并且通过单因素和正交试验对胃蛋白酶酶解反应中各主要影响因素进行了优化。试验结果表明，胃蛋白酶提取的最优条件是，胃蛋白酶的浓度是1%，在pH2.0的条件下酶解48h，然后在浓度为10%（w/v）的NaCL溶液中盐析24h，最后骨胶原的回收率为64.77%，骨胶原的提取率为49.75%。还有人用胃蛋白酶提取猪皮胶原蛋白，分别在水解0、2、6、10、14、18、22、26h时对四种不同胃蛋白酶用量（分别为1%、2%、2.5%、3%）的试样取样检测，采用一阶HILL方程模拟胃蛋白酶提取猪皮胶原蛋白的进程以及胃蛋白酶水解速率的衰减过程，最后得出2%的胃蛋白酶用量和6-7h的水解时间提取率最大。还有人用以新鲜猪皮为原料，在50-52℃的条件下用胰酶进行水解，在酶用量为 5000：1～10000：1，pH值为9，反应2－3h，原料：水为1：2的条件下酶解。结果表明：总蛋白质的提取率≥80%。
采用酶法提取胶原蛋白时，必须严格控制提取条件。首先，酶作用时间必须适当。如果时间过短，胶原蛋白就不能充分释放到提取液中，影响提取率；如果酶作用时间过长，胶原蛋白会水解过度，产生过多的苦味小分子低聚肽，不仅会增加分离纯化的难度，也会影响胶原蛋白的功能特性和生物活性。其次，酶解温度要适宜。温度过低，酶的作用效果不明显；温度过高会引起酶的失活和胶原蛋白的变性。据报道，当介质pH略低于中性时，胶原蛋白的变性温度为40～41℃，当介质pH为酸性时，胶原蛋白的变性温度为38～39℃，而且鱼皮胶原蛋白的变性温度要比猪皮胶原蛋白的变性温度低7～12℃。所以，如果要使提取的胶原蛋白具有良好的生物活性，在提取过程中应使提取温度低于变性温度。第三，需选用适当的酶。一般从陆生哺乳动物组织中提取胶原蛋白时，采用胃蛋白酶在其最适作用温度下进行提取是合理的，但对于鱼类等水生动物，由于其胶原蛋白的变性温度比陆生哺乳动物低，因此许多蛋白酶便不适用，如果在这些酶的最适作用温度下提取可能会破坏胶原蛋白的某些功能特性和生物活性。采用酶法提取胶原蛋白及其多肽的研究主要是从动物皮及其加工副产物中，应用酶法从动物骨中提取胶原蛋白及其多肽报道较少。 指使胶原分子内部和分子间通过共价健结合提高胶原纤维的张力和稳定性的方法。该法又分为物理方法、化学方法和低温等离子体法，生物学方法；其中物理方法、化学方法是最常用的交联改性方法，生物学方法改性胶原蛋白主要在研究有关动物老化的生命现象中涉及，在研制胶原基生物医学材料中少见报道。
物理方法
通过物理手段对胶原蛋白改性有紫外线照射、重度脱水、λ射线照射和热交联等方法。胶原溶液如被紫外线等照射，将在分子间产生交联，粘度增加，生成凝胶。常用的紫外线交联胶原膜的方法是将胶原膜放在铝箔上，距离254 nm紫外灯20 cm高度，照射1～5 h。对紫外线照射的胶原膜进行力学性能和胶原酶试验表明：交联胶原膜的萎缩温度Ts和抗胶原酶解的能力均显着高于未交联胶原膜。
重度脱水也是胶原蛋白物理改性中常使用的方法，该法是通过脱水导致胶原分子间交联，从而增加变性温度，改善胶原的性能。改性后胶原膜生物相容性提高，降低了水溶性，影响了膜与成骨细胞的生物相容性。物理方法改性原蛋白的优点是可避免外源性有毒化学物质进入胶原内，缺点是胶原膜交联度低，且难以获得均匀一致的交联。
化学方法
化学方法比物理方法改性交联度高，且能获得均匀一致的交联，对调节、控制胶原的各性质均有效。已广泛应用于各种化学试剂交联胶原，以提高其交联度、力学性能及生物相容性。化学改性法具体又可分为使用化学试剂交联、侧链的修饰、生理活性物的固定化三种方法。
化学试剂交联法中常用的化学交联剂有戊二醛、己异二氰酸酯、碳化二亚胺、叠氮二苯基磷等，其中戊二醛是应用最广泛的试剂，大量实验证明：戊二醛能提供有效交联，但有细胞毒性，且其用量难以控制。另外，随着交联度的增加，吸水能力和膨胀度却会降低。酰基叠氮化物、聚环氧化物或京尼平交联等，不会引入明显的毒性，且可获得理想的交联效果。所见报道中，多使用单一交联剂对胶原蛋白交联改性，但也有使用混合交联剂的，如为了解决人工心脏瓣膜晚期钙化问题，筛选出环氧丙烷化学改性戊二醛处理生物瓣的方法，可明显减低瓣膜组织胶原蛋白末端游离羧基含量。动物实验表明，经改性后的瓣膜组织能保持较好的组织稳定性和机械抗张强度、免疫原性测试为阴性，符合临床应用。
侧链修饰就是对胶原分子侧链的氨基和羧基进行化学修饰，改善电荷分布，使胶原获得新的特性，例如将胶原氨基丁二酰化，可变成负电荷丰富的胶原。与未修饰胶原蛋白相比血小板粘附能，血纤维蛋白形成能都弱，有抗栓性；然而如将胶原羧基甲基化获得的正电荷丰富的胶原，生理条件下血小板粘附能、活化能都高。与交联改性相比，在生物材料领域，利用侧链修饰对胶原改性所做的工作还较少。
化学方法虽然可获得均匀一致的交联，但存在着引入外源有毒试剂，残留试剂难清除等缺点。一些报道表明，低温等离子体技术改性胶原或胶原复合膜可使材料表面引入不同基团，改变材料表面化学组分和结构，从而改变材料的特性，如使之更具有细胞识别位，提高表面能，改善表面极性等。 胶原单独使用，物理机械性能差（这几乎是天然材料共有的弱点），性能单一，且因有亲水性强，在体内易被胶原酶降解等不可避免的弱点限制了它的应用。但如将胶原与其它物理、化学性质不同的合成或天然高分子共混，组成一种多相固体材料，在性能上胶原与其它高分子互相补充，胶原基“复合材料”的概念由此产生。
已见报道的与胶原共混的合成高分子有不可生物降解的聚甲基烯酸酯及丁烯酸酯、聚氨酯、聚酰胺和可生物降解的聚乙烯醇、聚乳酸、聚谷氨酸、聚乙醇酸等，20世纪80～90年代初最有代表性的是聚甲基丙烯酸羟乙酯（PHEMA）和聚乙烯醇与胶原共混，其报道集中于复合方法、复合机理、理化及生物学性能、材料表面和整体结构、表面修饰的方法和机理以及水凝胶的溶胀扩散等，尤其是水凝胶制备、作软组织替代、药物缓释等。后来利用可生物降解的聚乳酸、聚乙醇酸、聚酸酐、聚谷氨酸、聚亚乙基四乙酸等与胶原共混改性制备可吸收外科缝线、组织工程支架材料（如组织引导再生材料）的相关研究相对增多。不过合成高分子与胶原蛋白共混复合一些问题，如尼龙等不降解高分子材料不能进行生理代谢，与胶原蛋白复合后只能用做皮肤的外层敷料不能永久代替皮肤，而聚谷氨酸等可生物降解材料，如果相对分子质量小则强度不够，相对分子质量大难溶于水，溶解时还出现降解，影响材料的机械强度。
天然高分子材料中最具代表性的是天然蛋白质和天然多糖，多糖主要有软骨素、HA（透明质酸）、壳聚糖、肝素等，多糖复合材料比较集中于可吸收性外科缝线、药物释放的载体、皮肤替代物、透析膜、止血剂、医用引导组织再生材料、骨替代材料、组织培养系统的支架。