胶原的分子组成有什么特点

Ⅰ 人体的胶原是由什么形成的

胶原纤维形成的基本过程如下（图3－13）：

（1）细胞内合成前胶原蛋白分子：成纤维细胞摄取合成蛋白质所需的氨基酸，包括脯氨酸、赖氨酸和甘氨酸，在粗面内质网的核糖体上按照特定的胶原mRNA的碱基序列，合成前α－多肽链。后者边合成边进入粗面内质网腔内，并在羟化酶的作用下，将肽链中的脯氨酸和赖氨酸羟化。经羟化后，三条前α－多肽链互相缠绕成绳索状的前胶原蛋白分子（procollagen molecule）。溶解状态的前胶原蛋白分子，两端未缠绕，呈球状构型，在粗面内质网腔内或转移到高尔基复合体内加入糖基后，分泌到细胞外。

（2）原胶原蛋白分子的细胞外聚合：细胞外的前胶原蛋白分子，在肽内切酶的作用下，切去分子两端球状构形部分，形成原胶原蛋白分子（tropocol-lagen）粗约1.5nm，长约300nm。原胶原蛋白分子平行排列聚合成胶原原纤维。聚合时，相互平行的相邻分子错开1／4分子长度，同一排的分子，首尾相对并保持一定距离，聚合成束，于是形成具有64nm周期横纹的胶原原纤维。聚合时，分子内、分子间的化学基因进行缩合、交联，增加原纤维的稳固性。若干胶原原纤维经糖蛋白粘合成粗细不等的胶原纤维。

胶原纤维的一菜成受多方面的影响和调控。如细胞内脯氨酸的含量直接影响前α－多肽链的合成。缺氧或缺乏维生素C或Fe2+等辅助因子，导致前α－多肽链的羟化受到抑制，造成前胶原蛋白合成障碍，影响创伤的愈合。聚合时，如胶原蛋白分子内和分子间的交联障碍（常因赖氨酰氧化酶不足所致）将影响胶原纤维的稳固性。除成纤维细胞外，成骨细胞、软骨细胞、某些平滑肌细胞等起源于间充质的细胞以及多种上皮细胞也能产生胶原蛋白。

不同组织的胶原蛋白其分子类型不同，已证实α－多肽链按其一级结构分为α1，α2，α3，三类，各类又分为10型，如α1（Ⅰ）、α1（Ⅱ）、α1（Ⅲ）、α1（Ⅲ）……α1（X）。

根据构成胶原蛋白三股肽链的不同，现已发现有11种不同类型的胶原。现将主要几种类型的组成、分布和特点列举于表（表3－1）。

表3－1 胶原蛋白的类型、分布和特点

类型 前胶原蛋白的三股肽链 分布 主要特点
Ⅰ [α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ) 真皮、筋膜、巩膜、被膜、腱、纤维软骨、骨、牙本质 构成致密并有横纹的粗纤维束，抗拉力强
Ⅱ [α1(Ⅱ)]3 透明软骨和弹性软骨 构成有横纹的细原纤维，抗压力较强
Ⅲ [α1（Ⅲ）]3
[α1（Ⅳ）]2α2（Ⅳ）
网状纤维、平滑肌、神经内膜、动脉、肝、脾、肾、肺、子宫 构成有横纹的细原纤维，维持器官的形态结构
Ⅳ [α1（Ⅳ）]3
[α2（Ⅳ）]3

[α1（Ⅴ）]2α2（Ⅴ）
基膜基板、晶 状体囊 不形成原纤维，为均质状膜，支持和滤过作用
Ⅴ [α1（Ⅴ）]3
α1（Ⅴ）α2（Ⅴ）α3（Ⅴ）
胎膜、肌、腱鞘 构成细的无横纹原纤维

Ⅱ 胶原蛋白的特点~求解

胶原蛋白是一种由三股螺旋形纤维所构成的透明状物质，具有一些独特的特性1.营养性：可以给予含有胶原蛋白所必需的养分，使皮肤中的胶原蛋白活性加强，保持角质层水分以及纤维结构的完整性，改善皮肤细胞生存环境，促进皮肤组织的新陈代谢，增加微循环，达到滋润皮肤、延缓衰老、美容、消皱、养发的目的。2.修复性：胶原蛋白具有独特的修复功能，胶原蛋白和周围组织的亲和性好，具有修复组织的作用。3.保湿性：由于胶原蛋白分子中含有大量的亲水基，使之具有良好的保湿功能，能够达到保持肌肤润泽度的目的。4.配伍性：胶原蛋白可以调节和稳定PH值，起到稳定泡沫、乳化胶体的作用。同时，作为一种功能性成份在化妆品中，可以减轻各种表面活性剂、酸、碱等刺激性物质对皮肤、毛发的损害。5.亲和性：人体组织对胶原蛋白有很好的吸收作用。
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Ⅲ 胶原分子组成和构成有哪些特点.

1、三股右手超螺旋；
2、链中甘氨酸和脯氨酸含量丰富；
3、合成过程：前胶原（含有前肽序列）——原胶原（仍保留端肽区的非螺旋结构域）——胶原原纤维——胶原蛋白。

Ⅳ 胶原蛋白的生物学性状

胶原作为医用生物材料，最重要的特点在于其低免疫原性，与其它具有免疫原性的蛋白质相比，胶原蛋白的免疫原性非常低。人们甚至曾认为胶原不具有抗原性，研究表明：胶原具有低免疫原性，不含端肽时免疫原性尤其低。胶原有三种类型的抗原分子，第一类是胶原肽链非螺旋的端肽，在天然和变性胶原中均存在。由于2个不同种类的哺乳动物中间的胶原蛋白，其整个氨基酸序列变化不是很大，而且胶原蛋白的三螺旋区域有高度的进化稳定性，但在非螺旋的末端区域中有很大的变化性，在这区域中几乎50%以上的氨基酸残基表现出种属性变化，大量的研究和生产都集中在如何完全去除端肽，只要去除端肽就认为是安全的。第二类是胶原的三股螺旋的构象，仅存在于天然胶原分子中，即位于天然胶原蛋白的三螺旋结构中的抗原决定簇，会在分离和纯化过程中暴露出来，尤其是含α1和α2单链暴露出的中央端情况下更为明显。第三类是α-链螺旋区的氨基酸顺序，只出现在变性胶原中。
免疫学分析和研究结果表明，使用胶原加完全弗氏佐剂，能对胶原产生多克隆和单克隆抗体。由T细胞启动的对胶原蛋白免疫反应的证据是，位于重要组织相容性（H-2）部位上ⅠA或ⅠB亚区的免疫反应基因已被鉴定。胶原蛋白免疫原性的临床评价通常是皮肤过敏性测试(细胞免疫指数，迟发性Ⅳ型反应)和由反应型抗体的存在(体液免疫指数)来确定的。实践证明，在患者身上进行这两种评价是合理的。在治疗前，用过敏剂量的植入性胶原对患者进行皮试，大约3%有潜在的反应，反复多次处理的患者，大约1%～2%会产生迟发性过敏性的临床病状，典型的症状包括局部水肿和红斑反应，有的还伴有硬化和瘙痒，持续时间4～6个月，个别甚至可达1年以上。 胶原蛋白是肌体自然蛋白，对皮肤表面的蛋白质分子具有较大的亲和力、较弱的抗原性、良好的生物相容性和生物降解安全性，可降解吸收，粘着力好。由胶原制成的手术缝合线既有与天然丝一样的高强度，又有可吸收性，在使用时既有优良的血小板凝聚性能，止血效果好，又有较好的平滑性和弹性，缝合结头不易松散，操作过程中不易损伤机体组织，对创面有很好的黏附性，一般情况下只需较短时间的压迫就可达到满意的止血效果。所以胶原蛋白可以制成粉状、扁状及海绵状的止血剂。同时用合成材料或胶原蛋白在血浆代用品、人造皮肤、人工血管、骨的修复和人工骨和固定化酶的载体等方面的研究和应用方面都十分的广泛。
胶原蛋白分子肽链上具有多种反应基团，如羟基、羧基和氨基等，易于吸收和结合多种酶和细胞，实现固定化，它具有与酶和细胞亲合性好、适应性强的特点。另外，胶原易加工成型，故纯化的胶原蛋白可制成许多不同形式的材料，如膜，带，薄片，海绵，珠体等，但以膜形式应用的报道最多。胶原制备膜用于生物医学，除具有生物可降解性、组织可吸收性、生物相容性、弱抗原性外，还主要有：亲水性强，抗张强度高，具有类似真皮的形态结构，透水透气性好；高抗张强度和低延展性决定的生物塑性；官能团多，可进行适度交联改性，从而可控制其生物降解速度；可调节溶解（溶胀）性；与其它生物活性组分一起使用，具有协同效应；可与药物相互作用；交联或酶处理去端肽可使抗原性降低，可隔离微生物，有生理活性，如有血凝作用等优点。同时也存在以下缺点：胶原的分离纯化及加工处理复杂，分离的胶原交联密度、纤维大小等具有多样性。酶解胶原速度多变，条件难于控制；且纯胶原干燥后质地脆，成膜能力并不强，其膜延展性低，易干裂，抗水性差，遇水易溶胀，在体内易降解，潮湿环境中易受细菌侵蚀而变质，此外还可能导致一些副反应，如组织钙化等。故实际应用中，常常通过一定方法将胶原蛋白改性，通过改性避免胶原蛋白制备材料的缺点，提高胶原的拉伸强度及抗降解能力，降低膨胀率，改善胶原的力学性能与抗水性。
临床应用形式有水溶液、凝胶、颗粒剂、海绵和薄膜等。同样这些形状都可用于药物缓释，已获准上市和正在研发的胶原蛋白药物缓释应用大都集中在眼科中抗感染和青光眼治疗，创伤中的局部治疗及伤口修复的控制感染，妇科的宫颈发育异常和外科的局部麻醉等。 由于胶原蛋白广布于人体各组织中，系各组织中的重要成分并构成组织细胞外基质（Extracelluarmatrix，ECM），其性质是一种天然的组织支架材料。从临床应用的角度，人们用胶原蛋白制成各种各样的组织工程支架，如皮肤、骨组织、气管和血管支架等。然而以胶原本身而言就有两大类，即纯胶原制备的支架和与其它成分复合而成的复合物支架。纯胶原蛋白组织工程支架具有生物相容性好、易加工、可塑性并能促进细胞黏附、增殖等优点，但也有胶原蛋白的力学性能差，在含水时难以塑形，无法支撑组织重建等不足。其次在修复处的新生组织会产生各种各样的酶，将胶原蛋白水解，导致支架崩解，而采用交联或复合的方式能改善与提高。现已成功地将胶原蛋白基生物材料用于人工皮肤、人工骨、软骨移植和神经导管等组织工程产品。有人用嵌入软骨细胞的胶原蛋白凝胶来修复软骨缺陷并尝试用上皮、内皮和角膜细胞附在胶原蛋白海绵以适应角膜组织。还有人混合自体同源的间叶细胞中的茎状细胞和胶原蛋白凝胶制作肌腱用于腱后修复。
以胶原蛋白为基质作真皮辅以上皮成分构成的组织工程人工皮肤药物缓释胶以胶原蛋白为主要成分的给药系统应用非常广泛，可以把胶原蛋白水溶液塑造成各种形式的给药系统，如眼科方面的胶原蛋白保护物、烧伤或创伤使用的胶原海绵、蛋白质传输的微粒、胶原蛋白的凝胶形式、透过皮肤给药的调控材料以及基因传输的纳米微粒等。此外，还可作为组织工程包括细胞培养系统的基质、人工血管和瓣膜的支架材料等。 胶原蛋白由动物皮提取，皮中除胶原蛋白外还含有透明质酸、硫酸软骨素等蛋白多糖，它们含有大量极性基团，是保湿因子，且有阻止皮肤中的酪氨酸转化为黑色素的作用，故胶原蛋白有纯天然保湿、美白、防皱、祛斑等作用，可广泛应用于美容用品中。胶原蛋白的化学组成、结构赋予了它是美容的基础。胶原蛋白与人体皮肤胶原的结构相似，为非水溶性纤维状含糖蛋白质，分子中富含大量氨基酸和亲水基，具有一定的表面活性和很好的相容性，同时由于其分子中含有大量的羟基，因此它有着相当好的保湿作用。在相对湿度70%时，仍可保持其自身重量45%的水分。试验证明：0.01%的胶原蛋白纯溶液就能形成很好的保水层，供给皮肤所需要的全部水分。
随着年龄的增长，成纤维细胞的合成能力下降，若皮肤中缺乏胶原蛋白，胶原纤维就会发生联固化，使细胞间粘多糖减少，皮肤便会失去柔软、弹性和光泽，发生老化，同时真皮的纤维断裂、脂肪萎缩、汗腺及皮脂腺分泌减少，使皮肤出现色斑、皱纹等一系列老化现象。将其作为活性物质用于化妆品中时，后者可以扩散到皮肤的深层，其含有的酪氨酸与皮肤中的酪氨酸竞争，而与酪氨酸酶的催化中心结合，从而抑制黑色素的产生，使皮肤中的胶原蛋白活性增强，保持角质层水分以及纤维结构的完整性，促进皮肤组织的新陈代谢，对皮肤产生良好的滋润保湿、消皱美容作用。早在20世纪70年代初，美国就率先推出注射用牛胶原，用于祛斑除皱纹及修复瘢痕。
不过在化妆品中，单纯用作营养性护肤类原料通常要求分子量在2KD以下，以让水解胶原能渗透入皮肤内。而护发类化妆品除要求水解胶原具有保湿性以外，还应具有一定的成膜性，因此，水解胶原的分子量要求会更高。 胶原蛋白亦可用于食品，早在十二世纪Bingen 的 St.Hilde-gard 就描述了利用小牛的软骨汤作为药物来治疗关节疼痛，在相当长的一段时间里，含胶原的一些产品被人们认为对关节是很有益处的。因为它具有适用于食品的一些属性：食用级通常外观为白色，口感柔和，味道清淡，易消化。可以降低血甘油三酯和胆固醇，并可以增高体内某些缺乏的必需微量元素使之维持在一个相对的正常范围之内，它是一种理想的降血脂食品。此外，有研究表明，胶原蛋白可以协助排除体内的铝，减少铝在体内的聚集，降低铝质对人体的危害，并一定程度上促进指甲和头发的生长。Ⅱ型胶原是关节软骨中的主要蛋白，因而是潜在的自身抗原。口服后能诱导T细胞产生免疫耐受，从而抑制T细胞介导的自身免疫性疾病。胶原多肽是胶原或明胶经蛋白酶等降解处理后制得的具有较高消化吸收性、分子量约为2000～30000的产物，不具有明胶的凝胶性能，市场上销售的胶原多为胶原多肽。
胶原的一些品质使得它在许多食品中用作功能物质和营养成分具有其它替代材料难以比拟的优点：胶原大分子的螺旋结构和存在结晶区使其具有一定的热稳定性；胶原天然的紧密的纤维结构使胶原材料显示出很强的韧性和强度，适用于薄膜材料的制备；由于胶原分子链上含有大量的亲水基团，所以与水结合的能力很强，这一性质使胶原在食品中可以用作填充剂和凝胶；胶原在酸性和碱性介质中膨胀，这一性质也应用于制备胶原基材料的处理工艺中。
胶原蛋白粉可直接加入到肉制品，以影响肉类的嫩度和肉类蒸煮后肌肉的纹理。研究表明，胶原蛋白对原料肉和烹饪肉质地的形成非常重要，胶原蛋白含量越高，肉的质地越硬。像鱼肉的嫩化被认为与V型胶原蛋白降解有关，其肽键的破坏引起的细胞外周胶原纤维的裂解被认为是肌肉嫩化现象的主要原因。通过破坏胶原蛋白分子内的氢键，使原有的紧密超螺旋结构破坏，形成分子较小、结构较为松散的明胶，既可改善肉质的嫩度又可提高其使用价值，使其具有良好的品质，增加蛋白质含量，既口感好又有营养。日本还开发出了动物胶原蛋白为原料经胶原蛋白水解酶水解、调制开发出新型调味品和清酒，不但有特殊的风味，还能补充部分氨基酸。
随着各类香肠制品在肉制品中所占的比例越来越大，天然的肠衣制品严重缺乏。研究人员正致力于替代品的开发，以胶原蛋白质为主要的胶原肠衣本身是营养丰富的高蛋白物质，在热处理过程中随着水分和油脂的蒸发与溶化，胶原几乎与肉食品的收缩率一致，而其他的可食用包装材料还没有被发现具有这种品质。另外，胶原蛋白本身具有固定化酶的功能，具有抗氧化性，可以改善食品的风味和质量。产品应力与胶原蛋白含量的多少成正比，而应变则成反比。 胶原蛋白是人体骨骼，尤其是软骨组织中的重要组成成分。胶原蛋白就像骨骼中的一张充满小洞的网，它会牢牢地留住就要流失的钙质。没有这张充满小洞的网，即便是补充了过量的钙，也会白白地流失掉。而胶原蛋白的特征氨基酸羟基脯氨酸是血浆中运输钙到骨细胞的工具。骨细胞中的骨胶原是羟基磷灰石的黏合剂，它与羟基磷灰石共同构成了骨骼的主体。而骨质疏松的实质是合成骨胶原的速度跟不上需要，换言之，新的骨胶原的生成速度低于老的骨胶原发生变异或老化速度。研究表明，如果缺少胶原蛋白，补充再多的钙质也无法防止骨质疏松，因此，只有摄入足够的可与钙结合的胶原蛋白，才能使钙在体内被较快消化吸收，且能较快的达到骨骼部位而沉积。
将胶原蛋白和聚乙烯吡咯烷酮溶在柠檬酸缓冲液里制得胶原蛋白-PVP聚合物（C-PVP），用于受伤骨骼的加固不仅效果好，安全性也高，即使长周期的连续用药，不管是实验还是临床试验都不表现出淋巴肿大、DNA损伤，不会引起肝和肾的代谢紊乱，也不诱发人体产生抗C- PVP的抗体。 饲料用胶原蛋白粉是以制革的残次皮料、皮边角余料等副产物为原料，运用物理、化学或生物技术方法处理得到的蛋白质产品。制革厂鞣革后匀削和剪裁产生的固体废弃物统称为鞣革废渣，其干物质的主要成分就是胶原蛋白。处理后可作为一种动物源性蛋白营养添加剂，替代或部分替代进口鱼粉，用于混、配合饲料的生产，具有较好的饲喂效果和经济效益。其蛋白质含量高，富含18种以上氨基酸，含有钙、磷、铁、锰、硒等矿物质元素，并带有芳香味。研究表明，水解胶原蛋白粉可部分或全部替代生长肥育猪日粮中的鱼粉或豆粕，但添加比例不能超过 6%，当含量达 8%时则显着降低生产性能及日粮消化率，增加饲养成本。
还有人进行了生长试验和消化试验以评价水产饲料中胶原蛋白替代鱼粉的效果。生长试验是在基础饲料(对照组，含鱼粉 12%)中分别以 2%、4%胶原蛋白等重量替代鱼粉饲养平均体重6.5g的异育银鲫（共 315 尾）35 d，各组鱼体增重率分别为 71.3%、70.9%、71.9%，各组间没有显着差异（P>0.05）；消化试验是采用平均体重 110g 的异育银鲫，按套算法测定了异育银鲫对胶原蛋白的蛋白质消化率为 97.3%。研究结果表明，胶原蛋白具有很高的消化吸收率，可部分替代鱼粉而对异育银鲫的增重无影响。 有人研究了膳食铜缺乏与老鼠心脏胶原蛋白含量之间的关系。通过SDS- PAGE分析，再用考马斯亮蓝染色，结果表明检测改变了的胶原蛋白的额外代谢特征可预测铜缺乏；由于肝脏纤维化可减少蛋白质含量，因此还可通过测定肝脏中胶原蛋白的含量来预测肝脏纤维化。Anoectochilusformosanus的水提取物（AFE）则可降低CCl4诱发的肝脏纤维化，降低肝脏胶原蛋白的含量。胶原蛋白还是巩膜的主要成分，对眼睛的作用也非常重要，如果巩膜中胶原蛋白的合成减少而降解增加就会导致近视。

Ⅳ 胶原纤维的功能特点

胶原纤维功能：减缓衰老速度，特点：高强度、高耐磨性，耐刺穿性、抗压性强。胶原纤维是主要含有胶原蛋白，氨基酸有甘氨酸、脯氨和羟脯氨酸等的纤维组合物。胶原纤维是三种纤维中分布最广泛，含量最多的一种纤维。
胶原纤维是真皮中的主要成分，占真皮全部纤维质量的95%到98%。新鲜的胶原纤维呈白色，故又称白纤维。在HE染色标本中，胶原纤维被染成粉红色，较粗大，直径0.5到20um，成束分布，排列紧密，并交织成网。
胶原是唯一含羟脯氨酸较多的蛋白质，因此，测定羟脯氨酸的量能确定组织中胶原的含量。胶原蛋白占全身蛋白质的30%。聚合成胶原的微原纤维的蛋白质分子称为原胶原分子。

Ⅵ 胶原是什么物质！

胶原是蛋白质的一种。人体中有10万种蛋白质，其中，胶原的量最多，它占人体蛋白质总量的30％左右。胶原是填补在细胞与细胞之间的成分(
细胞外基质
)的主要构成物。胶原的分子是像丝一样的构造，许多胶原蛋白分子集合在一起就形成
胶原纤维
，这些纤维支撑着人体的各种组织。此外，胶原还具有帮助
细胞增殖
的功能。

人体内的胶原大约有40％存在于皮肤内。骨骼和软骨中也含有许多胶原，它们约占全部胶原的20％。其余的胶原则存在于血管、肌腱以及各个脏器中。骨骼是矿物质（磷酸钙）沉积在胶原上形成的。维生素C是合成胶原必不可少的营养成分。如果维生素C极度缺乏，皮肤或黏膜就容易出血，从而引发
坏血病
，同时，骨骼也会变得脆弱。

胶原分子的分子量约30万，是三股螺旋形的链状结构。三股螺旋链在加热时散开变成单链，这样就成了有弹性口感的明胶，它是制造
肉皮冻
或果冻的原料。如果明胶再进一步分解，就成了分子量是几千的
胶原肽
，它是一些保健食品的原料。

Ⅶ 胶原纤维的物理特性

原理：
成纤维细胞摄取所需的氨基酸，如脯氨酸和赖氨酸等，在粗面内质网的核蛋白体上合成前α多肽链（proalpha polypeptide chain），多肽链输送到高尔基复合体后，组成前胶原分子（procollagen）。前胶原分子由分泌囊泡带到细胞表面，然后通过胞吐作用释放到细胞外。在前胶原肽酶催化下，将每一前α多肽链的尾段除去，成为原胶原分子（tropocollagen）。许多原胶原分子成行平行排列，结合成具有周期性横纹的胶原原纤维。由胶原原纤维互相结合形成胶原纤维。
物理特性：
成纤维细胞，也称为纤维母细胞，是疏松结缔组织的主要细

Ⅷ collagen胶原的基本结构

胶原蛋白的基本结构单位是原胶原(tropocollagen),原胶原肽链的一级结构具有(Gly-x-y)n重复序列, 其中x常为脯氨酸(Pro), y常为羟脯氨酸(Hypro)或羟赖氨酸(Hylys)。Hylys残基可发生糖基化修饰, 其糖单位有的是一个半乳糖残基(Gal), 但通常是二糖(Glu-Gal-),胶原上的糖所占的量约为胶原的10%。原胶原是由三条α-肽链组成的纤维状蛋白质, 相互拧成三股螺旋状构型, 长300nm, 直径1.5nm。
目前已发现20个左右的基因分别在不同组织中编码不同类型的胶原; 不同类型的胶原定位于体内的特定组织,也有2-3种不同的胶原存在于同一组织中。
胶原、明胶和胶原蛋白的异同
《英汉化学化工词汇》（第3版 科学出版社，1988）中将collagen译为胶原（蛋白），通常称为胶原，有时候为了叙述伤的方便或更强调其蛋白的特性，也把collgagen称作胶原蛋白。胶原是指动物组织器官中存在的一类蛋白质，在提取、分离时，随着方法和条件的不同，可以产生胶原、明胶和胶原蛋白三种产物。能被称为胶原的，必须是其三螺旋结构没有改变的那类蛋白质，还保留有生物活性。
明胶是胶原在酸、碱、酶或高温作用下的变性产物，与胶原一样由18中氨基酸组成，但已失去了生物活性。
上述胶原第一种水解产物，便是胶原蛋白，胶原的三螺旋结构彻底松开，成为3条自由的肽链，且降解成多分散的胎段，其中包括小肽。因此胶原蛋白是多肽混合物，相对分子质量从几千到几万，分子量分布很宽，没有生物活性，能溶于冷水，而且能被蛋白酶利用。胶原蛋白与机体的生长、衰老和疾病有着极其密切的联系。因其具有良好的生物相容性、营养性、修复性、保湿性、配伍性和亲和性，所以被广泛应用于生物医学材料、化妆品、食品及保健品等功能性产品。胶原蛋白具有美容（防皱、保湿、美白、减肥、丰胸）、预防骨质疏松、改善关节健康、改善血液循环、健胃、提高人体免疫力等功效。
通过上面的叙述，可以归纳如下：a.胶原具有生物活性，不溶于冷水和热水，不能被蛋白酶利用；b.明胶相对分子质量较高只溶于热水，不溶于冷水，胶原蛋白相对分子质量较低，而且分子量分布比明胶更宽，可溶于冷水；c.明胶与胶原蛋白均无生物活性，但可被蛋白酶利用。