胶原蛋白交联是什么

① 什么是胶原蛋白

25岁，人的肌肤处于巅峰状态，过了年龄以后，胶原蛋白开始流失，每10年下降1000克左右。皮肤随之会变的干燥，出现细纹、松弛等问题，衰老也就随之而来。

鱼胶的营养成分占比也是极好的，它的蛋白质含量高达84.2%，脂肪仅为0.2%，这是它的优势。据《中国功能食品原料基本成分数据表》显示：花胶（鱼胶）的蛋白含量为76克/100克。因为鱼胶蛋白质含量丰富且脂肪含量极少的特点，成为了女性补充胶原蛋白的最佳选择。

需要注意的是，吃鱼胶的时候，建议通过合理搭配饮食来补充胶原蛋白，可以在专业营养师指导下，进行合理的营养补充。

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② 精致交联 怎么理解就是胶原蛋白肯可能具有的特性。不知道什么意思 ，知道的指导一下！

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③ 胶原蛋白的主要成份它的作用是什么

胶原蛋白 的成分就是胶原蛋白

胶原蛋白（Collagen）又叫胶原质，是组成各种细胞外间质的聚合物在动物细胞中扮演结合组织的角色，是细胞外基质最重要的组成成份，同时也是动物结构组织最主要的构造性蛋白质，主要是以以下不溶性纤维蛋白的形式存在，在人体的组成中，约占蛋白质的33%，扮演着有如‘床垫’‘水泥’的角色，能保证并连结各种组织支撑起人体的结构。

应用方面：
胶原蛋白是人体组织的主要成份，它与人体各器官组织及细胞有着不可分隔的关系，所以应用于人体器官组织的修补及再生。胶原蛋白的相关医学应用包括胶原蛋白海绵，丝腺，薄膜（外科止血，用于心脏血管，神经，口腔，骨科，皮肤，妇产手术等）伤口敷料，人工皮肤，血管，心瓣膜，眼角膜保护材料，注射式胶原蛋白（用于除皱，软组织丰满填补，治疗尿失禁，尿液回流，骨科组织再生填料），药物辅助机制，胶原蛋白基质模板等用途。一般而言，蛋白质的基本单位为氨基酸，而其胶原蛋白却是维持紧实和弹性的主要成份之一。

胶原蛋白在美容上的作用
胶原蛋白是动物体内含量最丰富的蛋白质，占人体的30%以上。它属于不溶性纤维型蛋白质，也是细胞外基质中的一类。胶原蛋白可以从动物中提取不同组织中不同类型的胶原蛋白，其功能和作用也不同。提取胶原蛋白能够溶解的一般是前胶原。从类型看，目前为止人体内的胶原蛋白有二十多种，不同类型的胶原蛋白在分子结构及免疫学特征性有所不同，按组织分类可分三类：
第一类：间隙胶原I-III型，主要存在于皮肤和肌腱等组织中，是细胞之间的胶原蛋白，有很强的抗张性，其中II型胶原由软 骨细胞产生。
第二类：基膜胶原有Ⅳ-Ⅶ型胶腺为基膜胶原，主要存在于脏器当中。
第三类：软骨胶原有Ⅸ-Ⅺ型为软骨中微量胶原与软骨形成有关。
从结构上看，胶原的分子结构独特，在电子显微镜看到三个分子呈现螺旋结构，并有多型性，胶原肽链的氨基酸组成独特，甘氨酸含量三分之一，脯氨酸及羟脯氨酸各占10%，其中羟脯氨酸在动物组织中，仅见于胶原，皮肤中的胶原转换率一般比较慢，儿童的皮肤以III型为主，到了成年皮肤以I型为主，随着年龄的增长，交联腱日益增多，胶原纤维亦越紧密与皮肤老化变僵硬相关，所以，皮肤表现松弛。

从胶原的生物学作用看，胶原在细胞外基质中含量最高（皮肤），刚性及抗张强度最大，是细胞外基质中的骨架结构，另外，细胞外基质中的其他成份可分别与胶原相结合，构成结构和功能的统一体，同时各型胶原与细胞外基质成份结合时有一定的选择性。

④ 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

⑤ 胶原蛋白是怎样形成的

胶原蛋白是人体含量最多的一种蛋白质，是人体结缔组织的主要组成部分，是骨骼的核心物质。胶原蛋白质像是几根细绳子一样扭成一束，成为胶原纤维。胶原纤维形成时必须在胶原蛋白分子内部或分子之间交联起来，才能坚韧有力，强硬奈拉。此种交联反应必须由一种叫做赖氨酸氧化酶的催化才能完成。此酶是一种含铜的金属酶，必须具备充分的铜才能起作用。进入老年期后，如食物中缺乏铜，就会出现骨质疏松、牙齿脱落、伤筋损骨等症状。

人体血清里的铜几乎80%都存在于铜蓝蛋白中。铜蓝蛋白是一种含铜的氧化酶，它能氧化体内的酚类、脂类和维生素C，并能使二价铁变为三价铁，使之便于在体内运输，并负责细胞色素的再生，从而保证细胞内产生足够的能量。上年纪的人如果缺铜，会导致细胞供应能量不足，出现精力缺乏、步履不稳、运动失调及思维迟钝等症状。

⑥ 胶原的交联方式是什么请帮忙详细解答。谢谢

如果是自身的话，也分不同类型的。建议你看《胶原蛋白物理与化学》一书。引入外因，有物理交联和化学交联。

⑦ 胶原蛋白分为哪几类

胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白 分子。

根据其结构可分为纤维胶原、基底膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六角网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。

根据胶原在体内的分布和功能，胶原可分为间质胶原、基底膜胶原和细胞周围胶原。

类型的间质胶原蛋白分子身体大部分的胶原蛋白,包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子,Ⅰ型胶原蛋白主要分布在皮肤,肌腱,和水产品加工废弃物(皮肤、骨骼和大小),其中一个最丰富的蛋白质占80 - 90%的总胶原蛋白含量,使用最广泛的药物。

Ⅰ型胶原在鱼类胶原蛋白,最引人注目的一个特点是热稳定性较低,还有物种特异性。Ⅱ型胶原蛋白由软骨细胞产生;基底膜胶原类型,通常被称为Ⅳ胶原蛋白,它主要分布在基底膜;周细胞外胶原蛋白通常Ⅴ中指类型胶原蛋白,在结缔组织比比皆是。

根据胶原蛋白的功能可以分为两组,第一组胶原纤维,包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ,Ⅺ,ⅩⅩⅣ,ⅩⅩⅦ胶原蛋白类型;其余是第二组，非纤维性胶原蛋白。非成纤维胶原的-链同时包含三个螺旋结构域(COL)和非三螺旋结构域(NC)，其中成纤维胶原约占胶原总量的90%。

(7)胶原蛋白交联是什么扩展阅读：

胶原蛋白相容性：

生物相容性是指胶原蛋白与宿主细胞和组织之间良好的相互作用。胶原本身是细胞外基质的骨架，其三股螺旋结构和交联形成的纤维或网络可以锚定和支持细胞，为细胞增殖和生长提供适宜的微环境。

作为新组织的框架被吸收之前,作为一个主机的一部分被吸收和融入主机后,他们有良好的与细胞周围的基质相互作用,相互影响、协调和参与细胞的正常生理功能和组织作为一个整体。

如海绵状I型胶原与兔脂肪干细胞具有良好的体外生物相容性，可为组织工程种子细胞的生长提供适宜的三维空间，可作为组织工程种子细胞的载体材料。

胶原蛋白可降解性：

胶原蛋白可被特定的蛋白酶生物降解。由于胶原蛋白具有紧密而牢固的螺旋结构，大多数蛋白酶只能切断其侧链，只有胶原酶、弹性酶等特异性蛋白酶才能在特定条件下降解胶原蛋白，破坏胶原肽键。

胶原蛋白肽键一旦断裂，其螺旋结构就会被破坏，完全水解成小分子多肽或氨基酸，进入血液循环系统，被机体再利用或代谢。生物降解性是利用胶原蛋白作为器官移植材料的基础。

⑧ 胶原蛋白是什么

胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。

胶原蛋白富含人体需要的甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸等氨基酸,同时相比一般的蛋白质，它含有某些特殊的氨基酸。这些特殊的氨基酸使得它在改善身体,美化容颜上具有独特的优势。这也是它成为最受追捧蛋白的原因之一。

(8)胶原蛋白交联是什么扩展阅读：

胶原蛋白含有人体必须的微量元素，同时它可以降低血甘油三酯和胆固醇。其次，人体的骨骼中胶原蛋白能够牢牢锁住流失的钙质。

另外胶原蛋白在美容方面的用处也是效果惊人的，例如动物皮中提取的胶原蛋白还含有透明质酸、硫酸软骨素等蛋白多糖，它们含有大量极性基团,是保湿因子，能够阻止皮肤中的酪氨酸转化为黑色素,因而胶原蛋白有纯天然保湿、美白、防皱、祛斑等作用。

⑨ 成年人体自身如何有效合成胶原蛋白并修复皮肤胶原蛋白层

胶原蛋白是一种细胞外基质蛋白，在负责皮肤、软骨等结缔组织的基础结构中起着重要作用，并且对骨骼，肌肉和心血管网络内的组织至关重要。

这些体现在人们常说的美容养颜，以及关节健康，如果胶原蛋白失去维持皮肤弹性、软骨韧性等功能，自然就不美了，出现皱纹，或关节疼痛等外显症状。

关于胶原蛋白的合成先看一张图：

胶原蛋白氨基酸序列

由甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸形成的Gly-pro-hyd三肽序列，重复链接后，方可形成3条用于构建原胶原的肽链。

问题中提到的护肤品中的胶原蛋白，一般而言，都是大分子结构，难以突破皮肤屏障进入皮肤真皮层中。

最后总结，所以，想合成胶原蛋白，这些氨基酸的摄入是比较关键的。含有这些氨基酸的食物就不列举了，自行查找吧。

⑩ 胶原蛋白用什么原料做出来的，有什么作用

畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径。

但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发。

胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。

胶原蛋白的应用：

1、生物医学材料

胶原蛋白是肌体自然蛋白，对皮肤表面的蛋白质分子具有较大的亲和力、较弱的抗原性、良好的生物相容性和生物降解安全性，可降解吸收，粘着力好。

由胶原制成的手术缝合线既有与天然丝一样的高强度，又有可吸收性，在使用时既有优良的血小板凝聚性能，止血效果好，又有较好的平滑性和弹性，缝合结头不易松散，操作过程中不易损伤机体组织，对创面有很好的黏附性，一般情况下只需较短时间的压迫就可达到满意的止血效果。

所以胶原蛋白可以制成粉状、扁状及海绵状的止血剂。同时用合成材料或胶原蛋白在血浆代用品、人造皮肤、人工血管、骨的修复和人工骨和固定化酶的载体等方面的研究和应用方面都十分的广泛。

2、组织工程

由于胶原蛋白广布于人体各组织中，系各组织中的重要成分并构成组织细胞外基质（Extracelluarmatrix，ECM），其性质是一种天然的组织支架材料。

从临床应用的角度，人们用胶原蛋白制成各种各样的组织工程支架，如皮肤、骨组织、气管和血管支架等。

然而以胶原本身而言就有两大类，即纯胶原制备的支架和与其它成分复合而成的复合物支架。

纯胶原蛋白组织工程支架具有生物相容性好、易加工、可塑性并能促进细胞黏附、增殖等优点，但也有胶原蛋白的力学性能差，在含水时难以塑形，无法支撑组织重建等不足。

其次在修复处的新生组织会产生各种各样的酶，将胶原蛋白水解，导致支架崩解，而采用交联或复合的方式能改善与提高。

现已成功地将胶原蛋白基生物材料用于人工皮肤、人工骨、软骨移植和神经导管等组织工程产品。

有人用嵌入软骨细胞的胶原蛋白凝胶来修复软骨缺陷并尝试用上皮、内皮和角膜细胞附在胶原蛋白海绵以适应角膜组织。

还有人混合自体同源的间叶细胞中的茎状细胞和胶原蛋白凝胶制作肌腱用于腱后修复。

以胶原蛋白为基质作真皮辅以上皮成分构成的组织工程人工皮肤药物缓释胶以胶原蛋白为主要成分的给药系统应用非常广泛，可以把胶原蛋白水溶液塑造成各种形式的给药系统。

如眼科方面的胶原蛋白保护物、烧伤或创伤使用的胶原海绵、蛋白质传输的微粒、胶原蛋白的凝胶形式、透过皮肤给药的调控材料以及基因传输的纳米微粒等。

此外，还可作为组织工程包括细胞培养系统的基质、人工血管和瓣膜的支架材料等。

3、烧伤

自体皮肤移植一直是治疗二度和三度烧伤的全球标准方法，然而对于严重烧伤的病人，缺少合适的可移植的皮肤成了最严峻的问题。

有人利用生物工程技术通过婴儿皮肤细胞培育出婴儿皮肤组织，这种胶原蛋白组织在没有自体移植的情况下，在3周到18个月不等的时间里可治愈不同程度的烧伤，而且新长出的皮肤也很少表现出肥大增生和抗性。

还有人用人工合成的聚-DL-乳酸-羟基乙酸（PLGA）和天然胶原蛋白来培育三维的人皮肤纤维原细胞。

结果表明：细胞在合成网状物上生长更快，而且内外几乎同步生长，增殖细胞和分泌的胞外基质更均一，把这种纤维植入无皮的大鼠背部，2周后就长出了真皮组织，4周后就长出了上皮组织。

4、美容

胶原蛋白由动物皮提取，皮中除胶原蛋白外还含有透明质酸、硫酸软骨素等蛋白多糖，它们含有大量极性基团，是保湿因子，且有阻止皮肤中的酪氨酸转化为黑色素的作用，故胶原蛋白有纯天然保湿、美白、防皱、祛斑等作用，可广泛应用于美容用品中。

胶原蛋白的化学组成、结构赋予了它是美容的基础。胶原蛋白与人体皮肤胶原的结构相似，为非水溶性纤维状含糖蛋白质，分子中富含大量氨基酸和亲水基，具有一定的表面活性和很好的相容性，同时由于其分子中含有大量的羟基，因此它有着相当好的保湿作用。

在相对湿度70%时，仍可保持其自身重量45%的水分。试验证明：0.01%的胶原蛋白纯溶液就能形成很好的保水层，供给皮肤所需要的全部水分。

随着年龄的增长，成纤维细胞的合成能力下降，若皮肤中缺乏胶原蛋白，胶原纤维就会发生联固化，使细胞间粘多糖减少，皮肤便会失去柔软、弹性和光泽，发生老化，同时真皮的纤维断裂、脂肪萎缩、汗腺及皮脂腺分泌减少，使皮肤出现色斑、皱纹等一系列老化现象。

将其作为活性物质用于化妆品中时，后者可以扩散到皮肤的深层，其含有的酪氨酸与皮肤中的酪氨酸竞争，而与酪氨酸酶的催化中心结合。

从而抑制黑色素的产生，使皮肤中的胶原蛋白活性增强，保持角质层水分以及纤维结构的完整性，促进皮肤组织的新陈代谢，对皮肤产生良好的滋润保湿、消皱美容作用。

早在20世纪70年代初，美国就率先推出注射用牛胶原，用于祛斑除皱纹及修复瘢痕。

不过在化妆品中，单纯用作营养性护肤类原料通常要求分子量在2KD以下，以让水解胶原能渗透入皮肤内。而护发类化妆品除要求水解胶原具有保湿性以外，还应具有一定的成膜性，因此，水解胶原的分子量要求会更高。

5、食品

胶原蛋白亦可用于食品，早在十二世纪Bingen 的 St.Hilde-gard 就描述了利用小牛的软骨汤作为药物来治疗关节疼痛，在相当长的一段时间里，含胶原的一些产品被人们认为对关节是很有益处的。

因为它具有适用于食品的一些属性：食用级通常外观为白色，口感柔和，味道清淡，易消化。可以降低血甘油三酯和胆固醇，并可以增高体内某些缺乏的必需微量元素使之维持在一个相对的正常范围之内，它是一种理想的降血脂食品。

此外，有研究表明，胶原蛋白可以协助排除体内的铝，减少铝在体内的聚集，降低铝质对人体的危害，并一定程度上促进指甲和头发的生长。Ⅱ型胶原是关节软骨中的主要蛋白，因而是潜在的自身抗原。

口服后能诱导T细胞产生免疫耐受，从而抑制T细胞介导的自身免疫性疾病。

胶原多肽是胶原或明胶经蛋白酶等降解处理后制得的具有较高消化吸收性、分子量约为2000～30000的产物，不具有明胶的凝胶性能，市场上销售的胶原多为胶原多肽。

胶原的一些品质使得它在许多食品中用作功能物质和营养成分具有其它替代材料难以比拟的优点：

胶原大分子的螺旋结构和存在结晶区使其具有一定的热稳定性；胶原天然的紧密的纤维结构使胶原材料显示出很强的韧性和强度，适用于薄膜材料的制备。

由于胶原分子链上含有大量的亲水基团，所以与水结合的能力很强，这一性质使胶原在食品中可以用作填充剂和凝胶；胶原在酸性和碱性介质中膨胀，这一性质也应用于制备胶原基材料的处理工艺中。

胶原蛋白粉可直接加入到肉制品，以影响肉类的嫩度和肉类蒸煮后肌肉的纹理。研究表明，胶原蛋白对原料肉和烹饪肉质地的形成非常重要，胶原蛋白含量越高，肉的质地越硬。

像鱼肉的嫩化被认为与V型胶原蛋白降解有关，其肽键的破坏引起的细胞外周胶原纤维的裂解被认为是肌肉嫩化现象的主要原因。

通过破坏胶原蛋白分子内的氢键，使原有的紧密超螺旋结构破坏，形成分子较小、结构较为松散的明胶，既可改善肉质的嫩度又可提高其使用价值，使其具有良好的品质，增加蛋白质含量，既口感好又有营养。

日本还开发出了动物胶原蛋白为原料经胶原蛋白水解酶水解、调制开发出新型调味品和清酒，不但有特殊的风味，还能补充部分氨基酸。

随着各类香肠制品在肉制品中所占的比例越来越大，天然的肠衣制品严重缺乏。

研究人员正致力于替代品的开发，以胶原蛋白质为主要的胶原肠衣本身是营养丰富的高蛋白物质，在热处理过程中随着水分和油脂的蒸发与溶化，胶原几乎与肉食品的收缩率一致，而其他的可食用包装材料还没有被发现具有这种品质。

另外，胶原蛋白本身具有固定化酶的功能，具有抗氧化性，可以改善食品的风味和质量。产品应力与胶原蛋白含量的多少成正比，而应变则成反比。

(10)胶原蛋白交联是什么扩展阅读：

胶原蛋白对的分类：

胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子。

根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。

根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。

间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子，Ⅰ型胶原蛋白主要分布于皮肤、肌腱等组织，也是水产品加工废弃物（皮、骨和鳞）含量最多的蛋白质，占全部胶原蛋白含量的80-90%左右，在医学上的应用最为广泛。

Ⅰ型胶原在鱼类胶原中一个最显着的的特点是热稳定性比较低，并呈现有鱼种的特异性。

Ⅱ型胶原蛋白由软骨细胞产生；基底膜胶原蛋白通常是指Ⅳ型胶原蛋白，其主要分布于基底膜。

细胞外周胶原蛋白通常中指Ⅴ型胶原蛋白，在结缔组织中大量存在。

按功能，可将胶原分为两组，第一组是成纤维胶原，包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅺ、ⅩⅩⅣ和ⅩⅩⅦ型胶原；其余是第二组，非成纤维胶原。

非成纤维胶原的α- 链既含有三螺旋域（胶原域，COL），还含有非三螺旋域（非胶原域，NC），其中成纤维胶原约占胶原总数的90%。