⑴ 什么是生物活性水解胶原蛋白多肽
生物活性水解胶原蛋白多肽是一种商品名称，其主要成分是胶原蛋白。
胶原蛋白是哺乳动物体内含量最多的蛋白质之一，占体内蛋白质总量的30%左右。一个成年人的身体内约有3公斤胶原蛋白，它广泛地存在于人体的皮肤、骨骼、肌肉、内脏、软骨、关节、牙齿、头发等组织中。
胶原蛋白由3条α多肽链构成三股螺旋结构，其分子结构十分稳定，相对分子量在30KDa以上。胶原蛋白属大分子级别蛋白质，进入人体后需要通过复杂的蛋白质转化过程，才能被人体吸收和利用，吸收利用率仅停留在2.5%。
水解胶原蛋白就是胶原蛋白经过科学的加工方法后制成的，相对分子量较小的胶原多肽，可完全溶解于水，其被人体吸收利用率更高，而且可以促进食品中的其他蛋白质的吸收。
水解胶原蛋白含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最多，其次是丙氨酸、谷氨酸、精氨酸、羟脯氨酸等，氨基酸总量占水解胶原蛋白的90%以上，其中强脯氨酸的含量高达11.8--12.6%。这些氨基酸是人类合成自身胶原蛋白的重要原料。人类只有摄入足够量的各种氨基酸，才能合成自身所需的各种蛋白质，维持皮肤和组织器官的形态和结构，修复各损伤组织。
【水解胶原蛋白的生产与产品质量 】
在牛蹄筋、猪蹄、鸡翅、鸡皮、鱼皮、玉米及软骨这些含胶质的食物中都含有大量的胶原蛋白。因为通过食物获取不易吸收等原因，所以人们开始从动物体内人工提取胶原蛋白，做成人体容易吸收的小分子量的水解胶原蛋白。并且随着科技的进步，工艺不断革新，这类提取产品越来越容易被人体吸收。
常用的水解胶原蛋白生产方法有酸、碱 、酶法等工艺。酸、碱法的优点是工艺简单，成本低廉，可以解决胶原蛋白的腥味问题。但是会导致胶原蛋白变性，氨基团分子结构造成破坏，适合人体吸收的三肽结构纠结为杂乱的肽链结构，吸收率下降，产品功能降低。酶法工艺为目前最为理想和安全的技术，不会破坏分子结构，但相应的萃取成本也高。
在酶法工艺下的萃取的胶原蛋白产品，质量差距分化比较大。主要体现在纯度、色泽、味道、澄清度、分子量、灰分等方面。
优质水解胶原蛋白具有以下几个特点：
1.溶解性 胶原蛋白本不易溶于水，粉状的胶原蛋白提取物，经过低温酶降解技术，将分子量结构降低 后，溶水性才会变好，在温水中能帮助其溶解。
2.味道 纯正的胶原蛋白提取物有股淡淡的腥味，类似于鱼腥和豆粉的味道，添加了调味剂的除外。
3.颜色 胶原蛋白提取物溶解在水中会出现透明的淡黄色，因为胶原蛋白少数分子与水中的氢分子产生反应，成为氯基酸的一种。
4.产地 优质的胶原蛋白产地主要在法国、德国、日本、新西兰、加拿大等，2011年日本地震后由于辐射导致了产自日本的胶原蛋白质量受到影响，同时牛、猪等动物中提取的胶原蛋白是没有鱼类提取的胶原蛋白优质。
⑵ 有什么好的胶原蛋白，求推荐
随着女性没美容观念的转变，胶原蛋白作为一种新概念的美容产品慢慢被人所关注，其中被大家讨论最多的就是哪个胶原蛋白口碑好，胶原蛋白哪个牌子好。其实，不同品牌的胶原蛋白产品都是具有自己不同特点，是不能一概而论的。如何补充胶原蛋白方法主要有口服含胶原蛋白的食物、直接皮下注射、口服小分子胶原蛋白肽三种。
吃什么补充胶原蛋白
胶原蛋白能为皮肤细胞提供结构支持，是维持年轻亮丽肌肤必不可少的物质。随着年龄的增长，体内的一些天然酶会分解胶原蛋白，加上机体自身合成的胶原蛋白减少，皮肤的紧致度和饱满度都会逐渐降低，并且形成皱纹。因此很多人都开始寻求方法补充胶原蛋白。那么，在日常饮食上，吃什么能补充胶原蛋白呢？
补充胶原蛋白的食物一 ：鱼类
胶原蛋白外层由脂肪膜包裹，而富含omega-3脂肪酸的金枪鱼和鲑鱼可以令脂肪膜变得更强，从而为胶原蛋白提供更好的保护，最终为皮肤提供更好的结构支持。
补充胶原蛋白的食物二 ：红色蔬菜
西红柿、红椒、甜菜等红色蔬菜富含抗氧化剂——番茄红素，在帮助提高皮肤胶原蛋白含量的同时，还能为皮肤提供自然的防晒保护。
补充胶原蛋白的食物三 ：深绿色蔬菜
菠菜、甘蓝菜这样的深绿色蔬菜富含维生素C，能加速胶原蛋白的生成。维生素C的抗氧化性能还可使分解胶原蛋白的信使酶的活性得到稳定。此外，维生素C还能抵御自由基对胶原蛋白的破坏。
补充胶原蛋白的食物四：橙色蔬菜
胡萝卜、番薯等颜色呈橙色的蔬菜富含维生素A，能使受损的胶原蛋白得到修复和再生。
补充胶原蛋白的食物五：浆果类食物
黑莓和树莓等浆果类食物能够帮助清除体内的自由基，同时还能增加体内的胶原蛋白含量。
补充胶原蛋白的食物六 ：大豆类
豆奶、奶酪、豆腐等大豆类食物所含有的染料木黄酮(一种作为抗氧化剂使用的植物激素)可加速胶原蛋白再生，同时还能令加速皮肤老化的金属蛋白酶活性得到抑制，从而延缓皮肤衰老。
补充胶原蛋白的食物七 ：白茶
项研究发现，白茶可以保护皮肤中的结构性蛋白，尤其是胶原蛋白。白茶可以抑制胶原蛋白分解酶的活性，减少胶原蛋白的丢失，从而缓解皱纹。
胶原蛋白胶囊
胶原蛋白胶囊是什么？顾名思义，胶原蛋白胶囊当然是补充胶原蛋白的。胶原蛋白胶囊是指把胶原蛋白分装在胶囊中加工成的产品。胶原蛋白胶囊从包装分为固体胶原蛋白胶囊，比如百爱胶原蛋白胶囊，另外一种是软胶囊胶原蛋白产品。
那么，胶原蛋白又是什么呢？胶原蛋白（也称胶原）是细胞外基质的一种结构蛋白质，胶原蛋白是动物体中普遍存在的一种大分子蛋白，主要存在于动物的结缔组织（骨、软骨、皮肤、腱、韧等）中，占哺乳动物体内蛋白质的25%～30%，相当于体重的6%。对于人体而言，胶原蛋白也是重要的成分之一，人体内胶原蛋白的老化会直接导致皮肤的老化，因此及时的补充人体的胶原蛋白是十分有必要的。补充人体胶原蛋白的方式有很多，人们就可以通过吃一些胶原蛋白含量高的食物进行弥补，也可以通过服用胶原蛋白相关的保健品，诸如胶原蛋白粉或者胶原蛋白胶囊等进行补充。相对来说的话，胶原蛋白粉中的胶原蛋白的纯度要高于胶原蛋白胶囊中的纯度，因此很多人会选择服用胶原蛋白。胶原蛋白胶囊相对于胶原蛋白粉来说的话，在服用方法上面还是更为方便快捷的。在选择胶原蛋白胶囊的时候，一定要注意的是要选择品质好的胶原蛋白胶囊，避免买到伪劣产品，从而影响到胶原蛋白胶囊的效果。
什么是胶原蛋白
胶原蛋白这个名词越来越多的出现在了人们的耳边，很多人都知道胶原蛋白是人体的重要组成部分，但是对于胶原蛋白具体是什么却不是很清楚，妈网网络就为大家讲解一下什么是胶原蛋白。
胶原蛋白（也称胶原）是细胞外基质的一种结构蛋白质，英文名“collagen”，由希腊文演化而来，多糖蛋白，呈白色，含有少量的半乳糖和葡萄糖，是细胞外基质（ECM）的主要成分，约占胶原纤维固体物的85%。胶原蛋白是动物体中普遍存在的一种大分子蛋白，主要存在于动物的结缔组织（骨、软骨、皮肤、腱、韧等）中，占哺乳动物体内蛋白质的25%～30%，相当于体重的6%。在许多海洋生物，如鱼类的皮，占其蛋白质含量甚至高达80%以上。对机体和脏器起着支持、保护、结合以及形成界隔等作用。除了生物力学方面的以外，还具有诸如信号转导、生长因子与细胞因子的运输等功能。
胶原蛋白种类较多，常见类型为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型，胶原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，比如低抗原性、在体内易被人体吸收、能促进细胞成活与生长、促进血小板凝结等在食品、医药、组织工程、化妆品等领域获得广泛的应用。它不仅可以作为保健食品、美容产品、包装材料，还可以作为食品添加剂应用在肉制品改良、冷冻食品、饮料、糕点以及乳制品等中。在医学领域中，胶原蛋白由于具有低免疫原性、纤维的再形成性、强的机械性能和生物可降解性等优点，可制成胶原海绵、胶原膜、人工皮肤、固定化美酶载体和胶囊等。中国传统的胶原保健品“阿胶”主要是以驴皮为原料（其实就是驴皮中所含胶原蛋白），经特殊的工艺生产出来的，具有较高的滋补保健作用，有中药三宝之一的美誉。
含胶原蛋白的食物
胶原蛋白对身体的重要性大家都知道，因此也都纷纷的购买胶原蛋白的保健产品来补充胶原蛋白。不过对于胶原蛋白的保健产品而言，因其加工过程中的种种原因，导致胶原蛋白的纯度会存在着差异。因此补充胶原蛋白最好的方式就是从食物中补充了。那么，什么食物中含有胶原蛋白呢？
酸牛奶和肉皮
人的皮肤每天都有几百万表皮细胞死亡，酸牛奶中含酸性物质，有助于软化皮肤的黏性物质，能去掉死细胞，在此过程中皱纹也可消除。多吃肉皮，能使贮存水功能低下的组织细胞得到改善，同时人体可利用肉皮中的营养物质，充分合成胶原蛋白，然后通过体内与胶原蛋白结合的水，去影响特定组织的生理功能，减少皱纹使皮肤保持光泽。
银耳
对于女性来说，银耳性温，富含植物胶原蛋白是最适合补身体的食物，能够健脾开胃，滋阴润肺，很适合秋燥的时候食用。长期使用银耳可以润肤，并有祛除脸部黄褐斑、雀斑的功效，不过注意烹调的时候少放糖。
鸡爪
鸡爪能够降压降脂，提高人体免疫力，有益心血管，养颜护肤，很适合平时食用的食物。但是鸡爪的热量不算低，100克就有250卡路里，平时不宜多吃，可以做成卤鸡爪，当做零食吃，每次吃1到2个即可。
猪蹄
作为美容圣品，猪蹄含有丰富的胶原蛋白质，但是脂肪含量却比肥肉低。中医认为猪蹄性平，味甘咸，营养堪比熊掌，猪蹄胶原蛋白还可促进毛发、指甲生长，保持皮肤柔软、细腻，改善全身的微循环。当然猪蹄的热量也不低，建议水煮后沥去油脂再食用，热量要低一些。
花胶
其主要成分是胶原蛋白、多种维生素及钙、锌、铁等多种微量元素、高蛋白低脂肪的特征，让女性滋补的同时不用担心发胖，有滋阴补肾的功效。花胶一般都是作为炖品出现，一次也不宜食用过多，配合瘦肉或者老鸭煲汤，风味绝佳。
猪皮
中医认为猪皮味甘、性凉、有滋阴补虚，清热利咽的功效，经常食用猪皮还能减慢机体细胞老化，尤其对阴虚内热症状有很大改善。100克猪皮的热量不低，大约350卡路里，不过做成肉皮冻，热量不高，也能够加入蔬菜同食，是不错的凉菜。
牛蹄筋
牛蹄筋不含胆固醇，能增强细胞生理代谢，具有强筋壮骨之功效，对腰虚酸软，身体瘦弱者有很好的食疗作用。如果你还在节食，不妨吃一些牛蹄筋，有补钙的效果。
豆类
不少人都认为胶原蛋白一般主要集中于肉类，事实上豆类的胶原啊蛋白一样丰富，而且植物蛋白更不易发胖。豆类大多含有黄体酮以及具有双向调节作用的雌激素，能够有效改善人体内循环，是最适合女性的食物之一。
鱼类
其实鱼类中的胶原蛋白成分的结构与人体最接近也是最容易为身体组织吸收的胶原蛋白，吸收率也最高。鱼类的胶原蛋白主要来源于深海鱼类的软骨，因此平时可以摄入深海鱼类的方式补充胶原蛋白。
口服胶原蛋白
胶原蛋白对人体的重要性很多人都知道，补充胶原蛋白的方式有很多人，现在有很多人都热衷于通过口服胶原蛋白来补充身体内部所需要的胶原蛋白。口服胶原蛋白，顾名思义当然是通过口服的方式来补充胶原蛋白。口服胶原蛋白有哪些呢？我们就一起来了解一下吧！
人体的胶原蛋白每天流失，所以，有必要补充适量的胶原蛋白以保持皮肤的年轻状态。“胶原蛋白液态饮”小分子，易吸收，口感好，纯净天然，每瓶含量高达5000毫克，能充分补充人体每日胶原蛋白的流失量。胶原蛋白分子量在1000道尔顿以下，属超级小分子，纯净，天然，无激素，可充分被机体吸收，达到人体补充胶原蛋白的最佳效果。
胶原蛋白口服液：多种成分复方配伍，是多种营养元素通过科学搭配综合作用具有美容养颜抗衰老的效果，而胶原蛋白肽只是其中一个营养素之一。它的优点是配方科学的胶原蛋白口服液效果明显，饮用方便，随手开盖即饮；不过也存在着一个缺点，那就是它的价格偏高，玻璃瓶携带不太方便。
⑶ 胶原蛋白加热水解可生成什么
胶原蛋白，是蛋白质的多聚物，在胃中会水解成为氨基酸，被人体吸收，作为合成蛋白质的原料。
外用有区别。
胶原蛋白被水解后，且胶原蛋白不会被完全水解的话，那么就会使长链的胶原蛋白变成短链的胶原蛋白，而人体皮肤对于短链的胶原蛋白的吸收比长链的要好。
胶原蛋白（也称胶原）是细胞外基质的一种结构蛋白质，英文名“collagen”，由希腊文演化而来，多糖蛋白，呈白色，含有少量的半乳糖和葡萄糖，是细胞外基质（ECM）的主要成分，约占胶原纤维固体物的85%。
⑷ 胶原蛋白的英文速写是什么
胶原蛋白
[生化] collagen
[网络短语]
胶原蛋白 Collagen,Lumi,Enmi
胶原蛋白三螺旋 Collagen helix
水溶性胶原蛋白 SOLUBLE COLLAGEN,Water-solubility collagen
⑸ 水解胶原和水解胶原蛋白有什么区别
一样的东西。
胶原蛋白经过酶水解可成为水解胶原蛋白(又称胶原蛋白肽)。
水解胶原蛋白作用：作用1：保湿性好
含有亲水性的天然保湿因子和三螺旋结构的水解胶原蛋白能够强力锁住水分，保护肌肤维持湿润和水嫩的状态。
作用2：保持肌肤有光泽
水解胶原蛋白的保湿性相当不错，所以使用它能够保持肌肤的含水量，从而保持住肌肤的光泽。
作用3：紧致皮肤
水解胶原蛋白的分子小，非常容易被肌肤吸收，吸收后的水解胶原蛋白被填充到皮肤真皮之间，帮助增加皮肤的紧密度、产生肌肤张力、缩小皮肤的毛孔，使得皮肤变得紧绷有弹性。
作用4：淡化皱纹
含有丰满的水解胶原蛋白层的真皮能够把皮肤细胞撑起，同时与水解胶原蛋白自身的保湿型结合能够达到淡化细纹、舒展粗纹的作用。
作用5：修复
活性水解胶原蛋白能够很好的渗透进皮肤底层，与周围组织的亲和性也好，所以能够协助细胞制造成水解胶原蛋白，促使皮肤中的细胞正常成长。
现在购买水解胶原蛋白产品非常方便，电商平台就能购买。
值得选择注意：1看是否有不良添加剂；2看平台，资质是否齐全、是否有追溯机制，售后有保障。
⑹ 胶原蛋白里面的d和l是啥意思
胶原蛋白中的英文D，代表道尔顿。
哪些牌子胶原蛋白易吸收，有3点是衡量标准：
胶原蛋白人体吸收率
首先是分子颗粒在2000D以内的胶原蛋白不能直接透过粘膜吸收。需要通过胃部消化液进行分解吸收，胶原蛋白在被胃液的消化过程中会被分解成十八种氨基酸，然后进入体内，也就是说胶原蛋白通过胃液消化进入身体时胶原蛋白已经不存在。补充胶原蛋白应选择2000-3000D的小分子胶原蛋白肽。艾苛蜜ACMETEA可以达到透膜吸收，避免胃酸破坏。
胶原蛋白人体再生率
胶原蛋白再生是个非常复杂的过程。通过穿透细胞，打开细胞壁，激活细胞再生功能，胶原蛋白单独不能完成的，必须要借助ACMETEA修复专用配套营养雨生红球藻的力量，帮助胶原蛋白穿透细胞壁，完成激活细胞，才能使胶原蛋白穿透细胞壁，激活细胞的再生功能。
胶原蛋白人体合成率
胶原蛋白在体内的合成离不开活性维生素C的配合，胶原蛋白的合成过程中脯氨酸的羟化需要活性维生素C参加，所以活性VC缺乏，胶原蛋白不能正常合成，导致细胞连接障碍。ACMETEA修复专用配套营养美国vitacran蔓越莓是全球仅有400倍提纯活性维生素C。
⑺ 胶原蛋白的英文怎么说
胶原蛋白的英文学名是
,所以音译<콜라겐>是正确的.
<교원
단백질>是直译过来的.也对
问题是现在的韩国喜欢使用外来语的人多一些,特别是年轻人.所以在广告上,商品成分说明上使用<콜라겐>的多.
我个人推荐
食用的胶原蛋白==식용
콜라겐
⑻ 生物化学名词解释英文版
第一章
1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成
不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱
11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15，凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
19，Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
20，同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
第二章
1，构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
2，构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
4，蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
6，蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.
8, β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。
9，β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。
10，超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
11，结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
12，纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
13，球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
14,角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
15,胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。
17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
18，二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
19，范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。
20，蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
21，肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
22，复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
23，波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。
24，血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
25,别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
26，镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。
第三章
1，酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是
通过降低活化能加快反应的速度。
2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
4，酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
5，比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。
6，活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
7，活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
8，酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
9，共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
10，靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
11，初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
13，米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
14，催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
15，双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
16，竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而
υmax不变。
17，非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。
18，反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。
19，丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。
20，酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
21，调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。
22，别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。
23，别构调节剂（allosteric molator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。
24，齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。
25，序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。
26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。
27，别构调节酶（allosteric molator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。
第四章
1,维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。
2，水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
3，脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。
4，辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。
5，辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。
6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。
7，黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。
8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。
9，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。
10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。
11，生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。
12，辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。
13，类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。
14，转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。
第五章
1，醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
2，酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
3，异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
4，异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。
5，变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。
9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。
11，还原糖（recing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。
12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
14，极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。
15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。
17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。
第六章
1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。
3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。
4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。
5，三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。
7，鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。
8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。
9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。
10，脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。
11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。
12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。
13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。
14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。
15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。
16，通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。
19，被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。
20，主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
21，协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。
22，胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。
第七章
1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。
2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。
3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。
4，磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。
5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。
6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA .
8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA .
9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。
10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。
11，转导（作用）（transction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。
12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。
13，夏格夫法则（Chargaff’s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。
14，DNA的双螺旋（DNAdouble helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。
15．大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。
⑼ 鱼胶原蛋白肽和胶原蛋白的区别及英文名称
最明显的区别在于一个是从动物的骨头或者是猪皮、牛皮之类的材料中获取的胶原蛋白，另一个是从水中的鱼皮或者是鱼鳞中提取的胶原蛋白。
⑽ 胶原和水解胶原蛋白有什么区别
二者的区别：
第一、分子不一样
我们平常说到的胶原蛋白指的都是一些分子较大的，而水解的胶原蛋白则是通过水解的方式来将其分解成比较小分子，也就是说，其实水解胶原蛋白是胶原蛋白当中的一种，二者是存在包含关系的。
第二、吸收效果不一样
因为水解胶原蛋白是经过水解处理以后的，它的分子更小一些，所以，更容易被人体所吸收，而胶原蛋白分子相对较大，所以，吸收效果会更差一些，自然，价格也会比经过水解处理的更便宜一些，不过，建议大家选择吸收相对较好的水解胶原蛋白。
第三、生产的工序不一样
胶原蛋白一般是从动植物当中经过提纯处理得来的，而水解胶原蛋白在经过提纯处理以后，还得经过水解处理，所以，工序比起一般的胶原蛋白提纯而言要更复杂一些。