胶原纤维光镜下为什么没有横纹

Ⅰ 怎样区别胶原纤维的韧性和弹性纤维的弹性

胶原纤维（collagenous fiber）：是疏松结缔组织中的主要纤维成分，新鲜时呈白色，故又称白纤维。纤维常集合成粗细不等的束，直径约为1～20μm，HE染色标本上呈粉红色，波
浪状走行，常有分支。胶原纤维是由更细的胶原原纤维（collagenous fibril）集合而成。电镜下，胶原原纤维的直径为10～200nm，每根原纤维上具有64nm明暗相间的周期性横纹。它的化学成分是Ⅰ型和Ⅲ型胶原蛋白（collagen）。胶原纤维具有很强的韧性和抗拉力，而弹性较差。

弹性纤维（elastic fiber）：数量比胶原纤维少，新鲜时呈黄色，又称黄纤维。纤维较细，直径约0.2～1.0μm，直行、有分支并互相交织成网。HE染色标本上不易着色，折光性强，常呈较亮的淡粉色。可用特殊的弹性染色法显示（如被醛复红染成蓝紫色或被地伊红染成棕褐色）。电镜下，弹性纤维是由微原纤维（microfibril）
和均质的弹性蛋白（elastin）构成。弹性蛋白构成纤维的核心区，电子密度低，核心外是由微原纤维形成管状的鞘包绕着。弹性纤维富于弹性而韧性差，与胶原纤维交织在一起，使疏松结缔组织既有韧性又有弹性，以保持其连接的组织和器官的形态、位置相对恒定并有一定的可变性。随着年龄的增长，弹性可逐渐减弱乃至消失。
不知对你有没有帮助。

Ⅱ 简述光镜下三种肌纤维结构的异同点

平滑肌：平滑肌纤维呈长梭形，无横纹。
骨骼肌：肌细胞呈纤维状，不分支，有明显横纹，核很多，且都位于细胞膜下方。
心肌：与骨骼肌类似，有横纹。但心肌细胞为短柱状，一般只有一个细胞核，而骨骼肌纤维是多核细胞。心肌细胞之间有闰盘结构。该处细胞膜凹凸相嵌，并特殊分化形成桥粒，彼此紧密连接，但心肌细胞之间并无原生质的连续。

不明白继续追问，希望能帮到你。

Ⅲ 胶原纤维是如何装配的

胶原是动物体内含量最丰富的蛋白质，约占人体蛋白质总量的30％以上。它遍布于体内各种器官和组织，是细胞外基质中的框架结构，可由成纤维细胞（图10-3）、软骨细胞、成骨细胞及某些上皮细胞合成并分泌到细胞外。

图10-3 成纤维细胞周围的胶原纤维

目前已发现的胶原至少有19种（表10-1），由不同的结构基因编码，具有不同的化学结构及免疫学特性。Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅴ及Ⅺ型胶原为有横纹的纤维形胶原。

各型胶原都是由三条相同或不同的肽链形成三股螺旋，含有三种结构：螺旋区，非螺旋区及球形结构域。其中Ⅰ型胶原的结构最为典型。

表10-1 胶原的类型

图10-4 胶原的结构（左模式图，右电镜照片）

Ⅰ型胶原的原纤维平行排列成较粗大的束，成为光镜下可见的胶原纤维，抗张强度超过钢筋。其三股螺旋由二条α1（Ⅰ）链及一条α2（Ⅰ）链构成。每条α链约含1050个氨基酸残基，由重复的Gly-X-Y序列构成。X常为Pro（脯氨酸），Y常为羟脯氨酸或羟赖氨酸残基。重复的Gly-X-Y序列使α链卷曲为左手螺旋，每圈含3个氨基酸残基。三股这样的螺旋再相互盘绕成右手超螺旋，即原胶原。

原胶原分子间通过侧向共价交联，相互呈阶梯式有序排列聚合成直径50~200nm、长150nm至数微米的原纤维，在电镜下可见间隔67nm的横纹。胶原原纤维中的交联键是由侧向相邻的赖氨酸或羟赖氨酸残基氧化后所产生的两个醛基间进行缩合而形成的。

原胶原共价交联后成为具有抗张强度的不溶性胶原。胚胎及新生儿的胶原因缺乏分子间的交联而易于抽提。随年龄增长，交联日益增多，皮肤、血管及各种组织变得僵硬，成为老化的一个重要特征。

人α1（Ⅰ）链的基因含51个外显子，因而基因转录后的拼接十分复杂。翻译出的肽链称为前α链，其两端各具有一段不含Gly-X-Y序列的前肽。三条前α链的C端前肽借二硫键形成链间交联，使三条前α链“对齐”排列。然后从C端向N端形成三股螺旋结构。前肽部分则呈非螺旋卷曲。带有前肽的三股螺旋胶原分子称为前胶原（procollagen）。胶原变性后不能自然复性重新形成三股螺旋结构，原因是成熟胶原分子的肽链不含前肽，故而不能再进行“对齐”排列。

参考资料：http://www.cols.com.cn/news.asp?id=337

Ⅳ 透明软骨的透明软骨的结构

透明软骨中无胶原纤维，但有一些由Ⅱ型胶原组成的胶原原纤维，它们呈交织状分布（图4－2）。胶原原纤维直径为10～20nm，无明显横纹，其折光率与基质相近，故在光镜下不易分辨。软骨囊含硫酸软骨素较多，含胶原原纤维少或无，故嗜碱性较强。软骨囊之间则含胶原原纤维较多，故呈弱嗜酸性。

Ⅳ 在光镜下如何区别三种肌纤维

三种肌纤维虽然结构上有相似，但是本质还是不同，在光镜下区分它们的具体方法如下

1、骨骼肌（skeletal muscle）是分布于躯干、四肢的随意肌。肌细胞呈纤维状,不分支,且有明显横纹,核很多,且都位于细胞膜下方和边缘。肌纤维呈细长圆柱状（长1--30mm，直径10－300mm，直径10－100μm），有多个直至数百个细胞核，位于纤维的周缘部。

2、平滑肌（smooth muscle）平滑肌纤维呈长梭形，无横纹。平滑肌受自主神经支配，为不随意肌。主要分布于内脏和血管的壁，所以又叫内脏肌visceralmuscle。平滑肌纤维呈梭形，无横纹，细胞核只有一个呈长椭圆形或杆状，且位于肌纤维中央。纤维的长短不一长者可达200μm，短者仅20μm。收缩时核可扭曲呈螺旋形，核两端的肌浆较丰富

3、心肌（ cardiac muscle）主要分布于心脏壁，也存在于大血管的近心端。与骨骼肌类似,有横纹.但心肌细胞为短柱状,心肌一般只有一个细胞核,而骨骼肌纤维是多核细胞.也分支并互相吻合成网，核呈卵圆形位于肌纤维中央，可见双核并偶见多核。心肌的细胞膜凹凸相嵌，并特殊分化形成桥粒，彼此紧密连接，但心肌细胞之间并无原生质的连续。

(5)胶原纤维光镜下为什么没有横纹扩展阅读

肌纤维发育不良的表现和治疗方法

一、表现

1、FMD 人群病发率约为 4%，女性多发；

2、FMD 多数情况为良性疾病，患者无症状，或仅存在轻度动脉狭窄、扩张，预后较好；

3、FMD 患者症状严重度变异性较大，部分患者可有动脉夹层、肾梗死或卒中。

二、治疗方法

1、若 FMD 患者存在肾脏症状，可行保守治疗；若患者存在高血压症状，可行常规降压药物治疗。以上两点遵循与动脉粥样硬化性肾脏疾病诊治相同的原则。

2、 若 FMD 患者存在颈动脉或脑血管疾病症状，则药物治疗效果有限，需行介入治疗。

3、常用的血管介入方式为不放置支架的血管成形术，但老年患者治疗效果不佳，需注意预防栓塞在内的多种并发症。

4、考虑到 FMD 可进展为动脉粥样硬化，部分医生建议采取积极的治疗措施，如给予患者阿司匹林或他汀等药物治疗预防 FMD 危险因素。

Ⅵ 列表比较三种纤维在光镜下结构有无分支

一、骨骼肌 低倍：肌纤维染鲜艳的红色,纵切的纤维呈长带状.核扁圆,贴近肌膜,长轴与肌纤维一致,每条肌纤维有多个核,横切的肌纤维切面呈圆形,核圆形,亦靠近肌膜.高倍：纵切面上可见均匀的横纹.横切面上肌原纤维呈细散的小红点状. 二、心肌 方法：H。

Ⅶ 胶原纤维的结构

Ⅰ型胶原的原纤维平行排列成较粗大的束，成为光镜下可见的胶原纤维，抗张强度超过钢筋。其三股螺旋由二条α1（Ⅰ）链及一条α2（Ⅰ）链构成。每条α链约含1050个氨基酸残基，由重复的Gly-X-Y序列构成。X常为Pro（脯氨酸），Y常为羟脯氨酸或羟赖氨酸残基。重复的Gly-X-Y序列使α链卷曲为左手螺旋，每圈含3个氨基酸残基。三股这样的螺旋再相互盘绕成右手超螺旋，即原胶原。
原胶原分子间通过侧向共价交联，相互呈阶梯式有序排列聚合成直径50~200nm、长150nm至数微米的原纤维，在电镜下可见间隔67nm的横纹。胶原原纤维中的交联键是由侧向相邻的赖氨酸或羟赖氨酸残基氧化后所产生的两个醛基间进行缩合而形成的。
原胶原共价交联后成为具有抗张强度的不溶性胶原。胚胎及新生儿的胶原因缺乏分子间的交联而易于抽提。随年龄增长，交联日益增多，皮肤、血管及各种组织变得僵硬，成为老化的一个重要特征。
人α1（Ⅰ）链的基因含51个外显子，因而基因转录后的拼接十分复杂。翻译出的肽链称为前α链，其两端各具有一段不含Gly-X-Y序列的前肽。三条前α链的C端前肽借二硫键形成链间交联，使三条前α链“对齐”排列。然后从C端向N端形成三股螺旋结构。前肽部分则呈非螺旋卷曲。带有前肽的三股螺旋胶原分子称为前胶原（procollagen）。胶原变性后不能自然复性重新形成三股螺旋结构，原因是成熟胶原分子的肽链不含前肽，故而不能再进行“对齐”排列。

Ⅷ 胶原纤维是如何装配的

胶原是动物体内含量最丰富的蛋白质，约占人体蛋白质总量的30％以上。它遍布于体内各种器官和组织，是细胞外基质中的框架结构，可由成纤维细胞（图10-3）、软骨细胞、成骨细胞及某些上皮细胞合成并分泌到细胞外。

图10-3 成纤维细胞周围的胶原纤维

目前已发现的胶原至少有19种（表10-1），由不同的结构基因编码，具有不同的化学结构及免疫学特性。Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅴ及Ⅺ型胶原为有横纹的纤维形胶原。

各型胶原都是由三条相同或不同的肽链形成三股螺旋，含有三种结构：螺旋区，非螺旋区及球形结构域。其中Ⅰ型胶原的结构最为典型。

表10-1 胶原的类型

图10-4 胶原的结构（左模式图，右电镜照片）

Ⅰ型胶原的原纤维平行排列成较粗大的束，成为光镜下可见的胶原纤维，抗张强度超过钢筋。其三股螺旋由二条α1（Ⅰ）链及一条α2（Ⅰ）链构成。每条α链约含1050个氨基酸残基，由重复的Gly-X-Y序列构成。X常为Pro（脯氨酸），Y常为羟脯氨酸或羟赖氨酸残基。重复的Gly-X-Y序列使α链卷曲为左手螺旋，每圈含3个氨基酸残基。三股这样的螺旋再相互盘绕成右手超螺旋，即原胶原。

原胶原分子间通过侧向共价交联，相互呈阶梯式有序排列聚合成直径50~200nm、长150nm至数微米的原纤维，在电镜下可见间隔67nm的横纹。胶原原纤维中的交联键是由侧向相邻的赖氨酸或羟赖氨酸残基氧化后所产生的两个醛基间进行缩合而形成的。

原胶原共价交联后成为具有抗张强度的不溶性胶原。胚胎及新生儿的胶原因缺乏分子间的交联而易于抽提。随年龄增长，交联日益增多，皮肤、血管及各种组织变得僵硬，成为老化的一个重要特征。

人α1（Ⅰ）链的基因含51个外显子，因而基因转录后的拼接十分复杂。翻译出的肽链称为前α链，其两端各具有一段不含Gly-X-Y序列的前肽。三条前α链的C端前肽借二硫键形成链间交联，使三条前α链“对齐”排列。然后从C端向N端形成三股螺旋结构。前肽部分则呈非螺旋卷曲。带有前肽的三股螺旋胶原分子称为前胶原（procollagen）。胶原变性后不能自然复性重新形成三股螺旋结构，原因是成熟胶原分子的肽链不含前肽，故而不能再进行“对齐”排列。

Ⅸ 比较三种肌纤维在光镜下纵、横断面的形态特点

骨骼肌:一般形态:长圆柱形，细胞核:多个，椭圆形，位于细胞膜下。分支情况:无分支，横纹:有且明显。心肌:一般形态:短柱形。细胞核:单个，为多见卵圆形，位置居中。分支情况:有分支.横纹:有，但不明显。平滑肌:一般形态:长梭形。细胞核:单个，长杆状，位置居中。分支情况:无分支。横纹:无

Ⅹ 试述透明软骨、弹性软骨和纤维软骨的分布和结构的异同

纤维软骨分布于椎间盘、关节盘及耻骨联合等处。结构特点是有大量呈平行或交错排列的胶原纤维束，软骨细胞较小而少，常成行分布于纤维束之间。HE染色切片中，胶原纤维染成红色，纤维束间的基质很少，呈弱嗜碱性，软骨囊则呈强嗜碱性。
透明软骨分布较广，成体的关节软骨、肋软骨及呼吸道的一些软骨均属这种软骨。新鲜时呈半透明状，较脆，易折断。透明软骨间质中的纤维为胶原原纤维，含量较少，基质较丰富。
弹性软骨分布于耳廓及会厌等处。结构特点是间质中有大量交织分布的弹性纤维，软骨中部的纤维更为密集。弹性软骨具有较强的弹性。

透明软骨的结构

（1）软骨细胞
位于软骨基质内的小腔――软骨陷窝（cartilage lacuna）中。陷窝周围有一层含硫酸软骨素较多的基质，称软骨囊（cartilage capsule），染色时呈强嗜碱性。软骨细胞在软骨内的分布有一定规律，靠近软骨膜的软骨细胞较幼稚，体积小，呈扁圆形，单个分布；位于软骨中部的软骨细胞接近圆形,成群分布，每群有2～8个细胞，它们是由一个细胞分裂增生而成，故称同源细胞群（isogenous group）。同源细胞群中的细胞分别围以软骨囊。软骨细胞核呈椭圆形，细胞质弱嗜碱性。新鲜软骨的软骨细胞充满于软骨陷窝内。但在HE染色切片中，细胞收缩成不规则形，故软骨囊和细胞之间出现较大的空隙。软骨细胞的超微结构特点是胞质内有丰富的粗面内质网和发达的高尔基复合体，还有一些糖原和脂滴，线粒体较少。软骨细胞主要以糖酵解方式获得能量。
（2）基质
透明软骨基质的化学成分主要为嗜碱性软骨粘蛋白,它以长链的透明质酸分子为主干，干链上以许多较短的蛋白质链连接硫酸软骨素A、C和硫酸角质素（见图3－15）。这种羽状分支的大分子结合着大量的水，大分子又引互结合构成分子筛，并和胶原原纤维结合在一起形成固态结构。软骨内无血管，但由于软骨基质内富含水分（约占软骨基质的75％），通透性强，故软骨深层的软骨细胞仍能获得必需的营养。
（3）纤维
透明软骨中无胶原纤维，但有一些由Ⅱ型胶原组成的胶原原纤维，它们呈交织状分布。胶原原纤维直径为10～20nm，无明显横纹，其折光率与基质相近，故在光镜下不易分辨。软骨囊含硫酸软骨素较多，含胶原原纤维少或无，故嗜碱性较强。软骨囊之间则含胶原原纤维较多，故呈弱嗜酸性