胶原分子怎么形成的

⑴ 胶原蛋白是怎样合成的

你好，自25岁之后，人体机能逐渐退化,合成胶原蛋白速率开始下降，于是胶原蛋白开始产生缺乏，胶原蛋白既然是蛋白质的一种吸收机理也符合所有蛋白质吸收的过程，最终分解为小分子的氨基酸，才能被人体吸收。氨基酸被吸收后，经过细胞内的重新排列组合，合成人体自身新的胶原蛋白。建议大家尽量选择高纯的胶原蛋白粉剂产品，安全，效果也比较好，适合长期服用。例如lumi、FANCL之类的大品牌！！！

⑵ 胶原的分子结构有何特点

胶原的分子结构特点：
胶原分子是由3条α螺旋肽链组成，每条肽链包含约1000个氨基酸残基，氨基酸组成规则的Gly-X-Y (X为Pro，Y为Hypro或Hylys)三肽重复序列。三肽相互交联。胶原在合成时首先合成前胶原，分泌到细胞外基质中，有前肽酶切去前肽形成直径1.5nm，长300nm的胶原分子。胶原分子按照相邻分子相错1/4长度，前后分子首尾相隔35nm的距离，进行自我装配，形成直径10～30nm明暗相间的胶原纤维。胶原纤维在细胞外基质中常聚集成束。功能：胶原在不同的组织中呈不同形态结构，与其功能(抗张性、强韧性、抗拉性、支持保护、形成基膜等)相适应；胶原通过与细胞外基质中各种成分结合，将细胞外基质组织起来，同时与细胞表面受体结合，连成组织和器官；胶原通过细胞表面受体介导与细胞内骨架相互作用，影响细胞的形态与运动；胶原有刺激上皮细胞分化，维持上皮细胞生长的作用，并作为细胞相互作用的支架和细胞迁移的基质，引导细胞迁移。

⑶ 胶原蛋白是怎样合成的

胶原蛋白是怎样合成的，下面是一张图可以清楚说明胶原蛋白的合成过程：

胶原蛋白合成过程

1、一些氨基酸，其中包括最需要的3种氨基酸，按照GLY-X-Y序列重复排列，形成长的肽链，其中GLY是甘氨酸，而XY一般主要是脯氨酸和羟脯氨酸。

2、3条这样的长肽链相互缠绕形成螺旋结构的前胶原。

3、在成纤维细胞外，前胶原修饰去掉两端未对齐的末端（C、N），形成原胶原。

4、形成的原胶原整齐顺序排列进行自组装（Self-assembly），形成胶原蛋白原纤维。

5、这些原纤维再组合形成胶原纤维，即最终形成了我们说知道的胶原蛋白。

一些基本简单的胶原蛋白合成大致就是如此，而实际上在合成中还有很多复杂的过程。

注意：

（1）前胶原与原胶原的区别是：两端是否整齐。

（2）只有形成原胶原，才能够组装形成最终的胶原蛋白。

（3）甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸是合成胶原蛋白最重要的“原料”，赖氨酸对于胶原蛋白的稳定性起重要作用，另外赖氨酸也是人体必需氨基酸，人体不能自身合成，必须从食物中补充。

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⑷ 胶原是什么物质！

胶原是蛋白质的一种。人体中有10万种蛋白质，其中，胶原的量最多，它占人体蛋白质总量的30％左右。胶原是填补在细胞与细胞之间的成分(
细胞外基质
)的主要构成物。胶原的分子是像丝一样的构造，许多胶原蛋白分子集合在一起就形成
胶原纤维
，这些纤维支撑着人体的各种组织。此外，胶原还具有帮助
细胞增殖
的功能。

人体内的胶原大约有40％存在于皮肤内。骨骼和软骨中也含有许多胶原，它们约占全部胶原的20％。其余的胶原则存在于血管、肌腱以及各个脏器中。骨骼是矿物质（磷酸钙）沉积在胶原上形成的。维生素C是合成胶原必不可少的营养成分。如果维生素C极度缺乏，皮肤或黏膜就容易出血，从而引发
坏血病
，同时，骨骼也会变得脆弱。

胶原分子的分子量约30万，是三股螺旋形的链状结构。三股螺旋链在加热时散开变成单链，这样就成了有弹性口感的明胶，它是制造
肉皮冻
或果冻的原料。如果明胶再进一步分解，就成了分子量是几千的
胶原肽
，它是一些保健食品的原料。

⑸ 人体是怎样产生胶原蛋白的

胶原蛋白是人体含量最多的一种蛋白质，是人体结缔组织的主要组成部分，是骨骼的核心物质。胶原蛋白质像是几根细绳子一样扭成一束，成为胶原纤维。胶原纤维形成时必须在胶原蛋白分子内部或分子之间交联起来，才能坚韧有力，强硬奈拉。此种交联反应必须由一种叫做赖氨酸氧化酶的催化才能完成。此酶是一种含铜的金属酶，必须具备充分的铜才能起作用。进入老年期后，如食物中缺乏铜，就会出现骨质疏松、牙齿脱落、伤筋损骨等症状。
人体血清里的铜几乎80%都存在于铜蓝蛋白中。铜蓝蛋白是一种含铜的氧化酶，它能氧化体内的酚类、脂类和维生素C，并能使二价铁变为三价铁，使之便于在体内运输，并负责细胞色素的再生，从而保证细胞内产生足够的能量。上年纪的人如果缺铜，会导致细胞供应能量不足，出现精力缺乏、步履不稳、运动失调及思维迟钝等症状。

⑹ 胶原蛋白是怎样形成的

胶原蛋白是人体含量最多的一种蛋白质，是人体结缔组织的主要组成部分，是骨骼的核心物质。胶原蛋白质像是几根细绳子一样扭成一束，成为胶原纤维。胶原纤维形成时必须在胶原蛋白分子内部或分子之间交联起来，才能坚韧有力，强硬奈拉。此种交联反应必须由一种叫做赖氨酸氧化酶的催化才能完成。此酶是一种含铜的金属酶，必须具备充分的铜才能起作用。进入老年期后，如食物中缺乏铜，就会出现骨质疏松、牙齿脱落、伤筋损骨等症状。

人体血清里的铜几乎80%都存在于铜蓝蛋白中。铜蓝蛋白是一种含铜的氧化酶，它能氧化体内的酚类、脂类和维生素C，并能使二价铁变为三价铁，使之便于在体内运输，并负责细胞色素的再生，从而保证细胞内产生足够的能量。上年纪的人如果缺铜，会导致细胞供应能量不足，出现精力缺乏、步履不稳、运动失调及思维迟钝等症状。

⑺ 胶原与原胶原关系

胶原一般指的就是胶原蛋白,或则胶原纤维。

而原胶原是在胶原蛋白形成过程中，一个重要的基本结构，它主要由几种特定氨基酸构成的三条肽链相互缠绕形成，并经过前胶原修饰（可理解为去掉两端未缠绕部分）形成两端整齐结构的原胶原。

原胶原形成示意图

但原胶原形成完成，就可组装聚合成更大的分子结构 —— 胶原纤维 —— 在形成最终的胶原蛋白。

所以，胶原蛋白实际就是多个原胶原组装聚合形成的纤维状具有结构特性的蛋白质！

从这一句话，就可以理解胶原蛋白与原胶原的关系了！

⑻ 胶原蛋白是用什么材料做成的

胶原蛋白
的成分就是胶原蛋白
胶原蛋白（Collagen）又叫胶原质，是组成各种细胞外间质的聚合物在动物细胞中扮演结合组织的角色，是细胞外基质最重要的组成成份，同时也是动物结构组织最主要的构造性蛋白质，主要是以以下不溶性纤维蛋白的形式存在，在人体的组成中，约占蛋白质的33%，扮演着有如‘床垫’‘水泥’的角色，能保证并连结各种组织支撑起人体的结构。
应用方面：
胶原蛋白是人体组织的主要成份，它与人体各器官组织及细胞有着不可分隔的关系，所以应用于人体器官组织的修补及再生。胶原蛋白的相关医学应用包括胶原蛋白海绵，丝腺，薄膜（外科止血，用于心脏血管，神经，口腔，骨科，皮肤，妇产手术等）伤口敷料，人工皮肤，血管，心瓣膜，眼角膜保护材料，注射式胶原蛋白（用于除皱，软组织丰满填补，治疗尿失禁，尿液回流，骨科组织再生填料），药物辅助机制，胶原蛋白基质模板等用途。一般而言，蛋白质的基本单位为氨基酸，而其胶原蛋白却是维持紧实和弹性的主要成份之一。
胶原蛋白在美容上的作用
胶原蛋白是动物体内含量最丰富的蛋白质，占人体的30%以上。它属于不溶性纤维型蛋白质，也是细胞外基质中的一类。胶原蛋白可以从动物中提取不同组织中不同类型的胶原蛋白，其功能和作用也不同。提取胶原蛋白能够溶解的一般是前胶原。从类型看，目前为止人体内的胶原蛋白有二十多种，不同类型的胶原蛋白在分子结构及免疫学特征性有所不同，按组织分类可分三类：
第一类：间隙胶原I-III型，主要存在于皮肤和肌腱等组织中，是细胞之间的胶原蛋白，有很强的抗张性，其中II型胶原由软
骨细胞产生。
第二类：基膜胶原有Ⅳ-Ⅶ型胶腺为基膜胶原，主要存在于脏器当中。
第三类：软骨胶原有Ⅸ-Ⅺ型为软骨中微量胶原与软骨形成有关。
从结构上看，胶原的分子结构独特，在电子显微镜看到三个分子呈现螺旋结构，并有多型性，胶原肽链的氨基酸组成独特，甘氨酸含量三分之一，脯氨酸及羟脯氨酸各占10%，其中羟脯氨酸在动物组织中，仅见于胶原，皮肤中的胶原转换率一般比较慢，儿童的皮肤以III型为主，到了成年皮肤以I型为主，随着年龄的增长，交联腱日益增多，胶原纤维亦越紧密与皮肤老化变僵硬相关，所以，皮肤表现松弛。
从胶原的生物学作用看，胶原在细胞外基质中含量最高（皮肤），刚性及抗张强度最大，是细胞外基质中的骨架结构，另外，细胞外基质中的其他成份可分别与胶原相结合，构成结构和功能的统一体，同时各型胶原与细胞外基质成份结合时有一定的选择性。

⑼ 胶原蛋白是从哪里提取出来的

胶原蛋白是从动物的结缔组织中取出来的。
胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%。
胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。

⑽ 人体的胶原是由什么形成的

胶原纤维形成的基本过程如下（图3－13）：

（1）细胞内合成前胶原蛋白分子：成纤维细胞摄取合成蛋白质所需的氨基酸，包括脯氨酸、赖氨酸和甘氨酸，在粗面内质网的核糖体上按照特定的胶原mRNA的碱基序列，合成前α－多肽链。后者边合成边进入粗面内质网腔内，并在羟化酶的作用下，将肽链中的脯氨酸和赖氨酸羟化。经羟化后，三条前α－多肽链互相缠绕成绳索状的前胶原蛋白分子（procollagen molecule）。溶解状态的前胶原蛋白分子，两端未缠绕，呈球状构型，在粗面内质网腔内或转移到高尔基复合体内加入糖基后，分泌到细胞外。

（2）原胶原蛋白分子的细胞外聚合：细胞外的前胶原蛋白分子，在肽内切酶的作用下，切去分子两端球状构形部分，形成原胶原蛋白分子（tropocol-lagen）粗约1.5nm，长约300nm。原胶原蛋白分子平行排列聚合成胶原原纤维。聚合时，相互平行的相邻分子错开1／4分子长度，同一排的分子，首尾相对并保持一定距离，聚合成束，于是形成具有64nm周期横纹的胶原原纤维。聚合时，分子内、分子间的化学基因进行缩合、交联，增加原纤维的稳固性。若干胶原原纤维经糖蛋白粘合成粗细不等的胶原纤维。

胶原纤维的一菜成受多方面的影响和调控。如细胞内脯氨酸的含量直接影响前α－多肽链的合成。缺氧或缺乏维生素C或Fe2+等辅助因子，导致前α－多肽链的羟化受到抑制，造成前胶原蛋白合成障碍，影响创伤的愈合。聚合时，如胶原蛋白分子内和分子间的交联障碍（常因赖氨酰氧化酶不足所致）将影响胶原纤维的稳固性。除成纤维细胞外，成骨细胞、软骨细胞、某些平滑肌细胞等起源于间充质的细胞以及多种上皮细胞也能产生胶原蛋白。

不同组织的胶原蛋白其分子类型不同，已证实α－多肽链按其一级结构分为α1，α2，α3，三类，各类又分为10型，如α1（Ⅰ）、α1（Ⅱ）、α1（Ⅲ）、α1（Ⅲ）……α1（X）。

根据构成胶原蛋白三股肽链的不同，现已发现有11种不同类型的胶原。现将主要几种类型的组成、分布和特点列举于表（表3－1）。

表3－1 胶原蛋白的类型、分布和特点

类型 前胶原蛋白的三股肽链 分布 主要特点
Ⅰ [α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ) 真皮、筋膜、巩膜、被膜、腱、纤维软骨、骨、牙本质 构成致密并有横纹的粗纤维束，抗拉力强
Ⅱ [α1(Ⅱ)]3 透明软骨和弹性软骨 构成有横纹的细原纤维，抗压力较强
Ⅲ [α1（Ⅲ）]3
[α1（Ⅳ）]2α2（Ⅳ）
网状纤维、平滑肌、神经内膜、动脉、肝、脾、肾、肺、子宫 构成有横纹的细原纤维，维持器官的形态结构
Ⅳ [α1（Ⅳ）]3
[α2（Ⅳ）]3

[α1（Ⅴ）]2α2（Ⅴ）
基膜基板、晶 状体囊 不形成原纤维，为均质状膜，支持和滤过作用
Ⅴ [α1（Ⅴ）]3
α1（Ⅴ）α2（Ⅴ）α3（Ⅴ）
胎膜、肌、腱鞘 构成细的无横纹原纤维