膠原特殊序列偏高什麼意義

㈠ TRF是什麼意思

荷爾蒙又叫激素：是英語的音譯
一、定義

激素是生物體產生的，對機體代謝和生理機能發揮高效調節作用的化學信使分子。激素是由內分泌腺或具有內分泌機能的細胞產生的。內分泌細胞是一些特殊分化的，對內外環境條件變化敏感的感應細胞，當他們感應到內外環境變化的刺激時，就合成並釋放某種激素。激素作為化學信使，不經導管進入循環系統，將條件信息帶到特定的效應細胞，引起某種效應。直接接受激素調節的效應細胞，稱為該激素的靶細胞。因為激素是通過體液傳送到靶細胞發揮作用的，所以將激素調節稱為體液調節。體液調節在神經系統的統一控制下，全面系統協調地調節著物質及能量代謝，從而協調生物的各項生理機能。神經既可控制內分泌系統的分泌，又可以直接分泌激素，而某些激素也可以作用於神經系統，如甲狀腺素可促進大腦發育。

二、分類

激素按其化學本質可分為三類：

1.含氮激素 包括氨基酸衍生物激素、多肽激素和蛋白質激素。

2.固醇激素 包括性激素和腎上腺皮質分泌的激素。

3.脂肪酸激素 是二十酸衍生物，如前列腺素等。

三、特點

1.高度專一性 包括組織專一性和效應專一性。前者指激素作用於特定的靶細胞、靶組織、靶器官。後者指激素有選擇地調節某一代謝過程的特定環節。例如，胰高血糖素、腎上腺素、糖皮質激素都有升高血糖的作用，但胰高血糖素主要作用於肝細胞，通過促進肝糖原分解和加強糖異生作用，直接向血液輸送葡萄糖；腎上腺素主要作用於骨骼肌細胞，促進肌糖原分解，間接補充血糖；糖皮質激素則主要通過刺激骨骼肌細胞，使蛋白質和氨基酸分解，以及促進肝細胞糖異生作用來補充血糖。

激素的作用是從激素與受體結合開始的。靶細胞介導激素調節效應的專一性激素結合蛋白，稱為激素受體。受體一般是糖蛋白，有些分布在靶細胞質膜表面，稱為細胞表面受體；有些分布在細胞內部，稱為細胞內受體，如甲狀腺素受體。

2.極高的效率 激素與受體有很高的親和力，因而激素可在極低濃度水平與受體結合，引起調節效應。激素在血液中的濃度很低，一般蛋白質激素的濃度為10-10－10-12mol/L，其他激素在10-6－10-9mol/L。而且激素是通過調節酶量與酶活發揮作用的，可以放大調節信號。激素效應的強度與激素和受體的復合物數量有關，所以保持適當的激素水平和受體數量是維持機體正常功能的必要條件。例如，胰島素分泌不足或胰島素受體缺乏，都可引起糖尿病。

3. 多層次調控 內分泌的調控是多層次的。下丘腦是內分泌系統的最高中樞，它通過分泌神經激素，即各種釋放因子(RF)或釋放抑制因子(RIF)來支配垂體的激素分泌，垂體又通過釋放促激素控制甲狀腺、腎上腺皮質、性腺、胰島等的激素分泌。相關層次間是施控與受控的關系，但受控者也可以通過反饋機制反作用於施控者。如下丘腦分泌促甲狀腺素釋放因子(TRF)，刺激垂體前葉分泌促甲狀腺素(TSH)，使甲狀腺分泌甲狀腺素。當血液中甲狀腺素濃度升高到一定水平時，甲狀腺素也可反饋抑制TRF和TSH的分泌。

激素的作用不是孤立的。內分泌系統不僅有上下級之間控制與反饋的關系，在同一層次間往往是多種激素相互關聯地發揮調節作用。激素之間的相互作用，有協同，也有拮抗。例如，在血糖調節中，胰高血糖素等使血糖升高，而胰島素則使血糖下降。他們之間相互作用，使血糖穩定在正常水平。對某一生理過程實施正反調控的兩類激素，保持著某種平衡，一旦被打破，將導致內分泌疾病。激素的合成與分泌是由神經系統統一調控的。top

第二節 激素的作用機理 top

激素的調節效應是由專一性激素受體介導的。激素到達靶細胞後，與相應的受體結合，形成激素－受體復合物，後者將激素信號轉化為一系列細胞內生化過程，表現為調節效應。兩類定位不同的受體，發揮調節作用的機理不同。通過表面受體起作用的激素，調節酶的活性，其效應快速、短暫；通過細胞內受體起作用的激素，調節酶的合成，其效應緩慢、持久。

一、分類

1. cAMP機制，如腎上腺素

2. 磷酸肌醇機制，如5-羥色胺

3. 酪氨酸激酶機制，如胰島素

4. 基因表達機制，如類固醇激素

二、第二信使模式

（一）第二信使

含氮激素有較強的極性，不能進入靶細胞（甲狀腺素例外），通過與靶細胞表面受體結合發揮作用。這些激素稱為第一信使，與受體結合後，在細胞內形成傳遞信息的第二信使，發揮作用。激素的前三種作用機制都屬於第二信使模式。已經發現的第二信使有cAMP、cGMP、Ca2+、三磷酸肌醇(IP3)和二醯甘油(DAG)等。他們具有以下特點：

1.由激素引發形成

2.合成與滅活容易（可通過一步反應完成）

3.濃度低（在10-7mol/L以下），變化大，壽命短

4.生成與滅活都受激素控制，能及時有效地調控其濃度水平

5.能調節細胞的代謝。

（二）第二信使的生成

激素－受體－第二信使調節系統的膜內裝置包括三部分：受體、G蛋白和催化第二信使形成的酶。G蛋白是一系列鳥苷酸結合調節蛋白。形成激素－受體復合物後，受體變構，導致復合物與結合著GDP的專一G蛋白結合，形成三元復合物，然後G蛋白變構，復合物解體，生成G-GTP復合物，此復合物再與有關酶結合，使其活化，形成第二信使。最後G蛋白的GTP酶活性將GTP水解為GDP，釋放出無活性的酶，准備下一次反應。

在專一性G蛋白的轉導下，腺苷酸環化酶與鳥苷酸環化酶分別催化cAMP、cGMP的生成。磷脂酶C催化二磷酸磷脂醯肌醇(PIP2)水解，生成1,4,5-三磷酸肌醇(IP3)和二醯甘油(DAG)。

（三）第二信使的作用

多數第二信使通過直接活化蛋白激酶發揮調節作用。蛋白激酶是一類催化蛋白質磷酸化修飾的激酶，在生物調控中起重要作用。蛋白激酶的種類很多，根據底物被磷酸化的氨基酸殘基不同，可分為絲氨酸或蘇氨酸激酶和酪氨酸激酶；根據其調節因子可分為cAMP依賴性蛋白激酶（簡稱A激酶，PKA）、cGMP依賴性蛋白激酶（簡稱G激酶，PKG）Ca2+依賴性蛋白激酶（簡稱C激酶，PKC）等。cAMP和cGMP分別變構活化A激酶和G激酶，三磷酸肌醇使Ca2+濃度升高，二醯甘油提高C激酶對Ca2+的敏感性。

G激酶系統的調節效應，常與A激酶系統相反，組織中cAMP和cGMP的濃度變化也常互相消長。二者構成對立統一的調控系統。cAMP和cGMP分別在各自的磷酸二酯酶催化下水解滅活。

三磷酸肌醇作用於細胞內的鈣儲存庫（線粒體、內質網），促進鈣的釋放，使其濃度急劇升高。鈣作為胞內化學信使，通過活化C激酶和鈣調蛋白，發揮其調節作用。PKC可以磷酸化多種蛋白，如糖原合成酶，磷酸化後活性降低。鈣調蛋白(CaM)是一種鈣依賴性調節蛋白，廣泛存在於一切真核細胞中，結構十分保守。它是一種小分子酸性蛋白，分子量16700，有4個鈣結合部位。鈣調蛋白與鈣結合後被活化，可刺激多種酶的活性，包括C激酶、腺苷酸環化酶、磷酸二酯酶和糖原磷酸化酶、糖原合成酶激酶等15種酶。

三磷酸肌醇和二醯甘油的壽命都很短。前者被水解生成肌醇，後者被磷酸化生成磷脂酸，通過磷脂醯肌醇循環，使二磷酸磷脂醯肌醇得以再生。

三、基因表達模式

類固醇激素是非極性分子，容易透過質膜進入細胞，通過與胞內專一性受體結合，發揮調節特定基因表達的作用。類固醇激素的受體是多亞基蛋白，與激素結合後發生變構，暴露出DNA結合部位。該復合物與特定的DNA序列（增強子）結合後，可加速受控基因的轉錄表達。如糖皮質激素與肝細胞受體結合，可促進糖異生過程中四種關鍵酶的合成。

四、激素的合成與滅活

（一）合成

1. 蛋白質和多肽激素是基因表達的產物

蛋白質激素 其基因表達的最初產物是無活性的前激素原，經剪切加工成為激素原，再經酶促激活，成為有活性的激素。前激素原的N末端都有一段由20－30個殘基構成的信號肽序列。例如，胰島素基因表達產生由105個殘基構成的前胰島素原，剪切加工後成為有兩條肽鏈，共51個殘基的胰島素。

多肽激素 一般比其前體小得多。如催產素和加壓素都是九肽，而其前體分別是由160個和215個殘基構成的後葉激素運載蛋白原。後者經剪切產生活性激素和相應的運載蛋白，結合成復合物，包裝於囊泡中，運往神經垂體。分泌時，激素與運載蛋白分離。另外，垂體分泌一種前阿黑皮素原，由265個殘基構成，在不同細胞內經不同方式剪切加工產生多種激素，包括促腎上腺皮質激素、各種促脂解素、各種促黑激素以及調控痛覺的阿片樣多肽、內啡肽、腦啡肽等。

2. 氨基酸衍生物激素

甲狀腺素 是酪氨酸衍生物，來自甲狀腺球蛋白的酪氨酸殘基。甲狀腺球蛋白是660kd的糖蛋白，含上百個酪氨酸殘基。合成甲狀腺素就以其中的部分殘基作為酪氨酸供體，經碘化、縮合、水解，產生甲狀腺素。

腎上腺素 也是酪氨酸衍生物，屬於兒茶酚胺類。由自由酪氨酸經羥化、脫羧而成。

3.類固醇激素

腎上腺皮質激素、性激素等是以膽固醇為前體，經切斷側鏈和羥化等步驟合成。

4.脂肪酸激素

前列腺素等脂肪族激素是以花生四烯酸為前體合成的。

（二）激素的儲存和釋放

1. 含氮激素：含氮激素的釋放是受調控的。此類激素合成後以膜質小泡的形式儲存在胞液中，只有內分泌細胞受到某種刺激時，才釋放到胞外。這種受控分泌機制與其作用的迅速和短暫有關。這樣可以在需要時大量分泌，及時起到調節作用。

2. 固醇激素：合成後立即全部釋放，進入血液，不在細胞內儲存。所以調節其分泌的關鍵在控制其合成速度。這與其作用的緩慢和長久是一致的。

（三）運輸

固醇激素和甲狀腺素是脂溶性分子，在血液中運輸時，大部分與專一的載體蛋白結合，只有少量呈游離狀態。如甲狀腺素與甲狀腺素結合球蛋白結合，皮質醇與皮質類固醇結合球蛋白結合。

（四）滅活

激素要迅速滅活才能保證生理功能的及時、適度的調節。滅活的主要場所是肝和腎。多肽和蛋白質激素，在專一性肽酶和蛋白酶的催化下，被水解而滅活。胺類激素（腎上腺素等）由單胺氧化酶催化氧化脫氨而滅活。固醇激素經切除側鏈、還原、羥化等反應滅活。許多激素的代謝產物從尿中排出。大多數激素在體液中的半衰期只有幾分鍾。例如，胰島素半衰期為5－15分鍾。在肝臟，先將胰島素分子中的二硫鍵還原，產生游離的AB鏈，再經胰島素酶水解成為氨基酸而滅活。

在激素作用下生成的第二信使也要及時滅活。cAMP和cGMP在專一性磷酸二酯酶催化下水解為相應的5』核苷酸。釋放於胞液中的鈣離子，被內質網中的鈣泵運回內質網鈣庫。三磷酸肌醇和二醯甘油進入磷脂醯肌醇循環，重新合成二磷酸磷脂醯肌醇。

在激素調節中被磷酸化的酶或蛋白，被磷蛋白磷酸酶水解而除去磷酸基。

佛波酯（phorbol esters）是DAG的類似物，可以激活PKC，但又不能滅活，其作用是持久的，因此是一種致癌劑。許多致癌基因的產物具有酪氨酸激酶活性，但不受調控，因而致癌。top

第三節 部分激素介紹 top

一、含氮激素

（一）腎上腺素

1.結構及生成

腎上腺髓質分泌的激素有腎上腺素和去甲腎上腺素（正腎上腺素）。這兩種物質也是交感神經末梢的化學介質。二者均由酪氨酸轉變而來。酪氨酸在酪氨酸酶催化下羥化、脫羧、再羥化，生成正腎上腺素，再甲基化則成為腎上腺素。

2.生理功能

腎上腺素在生理上的作用與交感神經興奮的效果很相似，都對心臟、血管有作用，可使血管收縮，心臟活動加強，血壓急劇上升，但它對血管的作用是不連續的。另一方面，它可促進分解代謝，尤其是對糖代謝影響最大，可加強肝糖原分解，迅速升高血糖。這種作用是機體應付意外情況的一種能力。此外，它還有促進蛋白質、氨基酸及脂肪分解，增強機體代謝，升高體溫等作用。

去甲腎上腺素的作用有所不同，它對血管作用強，是加壓劑，而腎上腺素是強心劑，使心跳加速。去甲腎上腺素對糖代謝的作用較弱，只有腎上腺素的二十分之一。

麻黃鹼的化學結構與生理功能都與腎上腺素相似，在葯物上可代替腎上腺素，這類物質稱為擬腎上腺素。

3作用機制

腎上腺素與細胞表面受體結合，使偶聯的腺苷酸環化酶活化，催化ATP分解為cAMP和焦磷酸。cAMP使蛋白激酶活化，蛋白激酶可活化磷酸化酶激酶，後者再激活磷酸化酶，使糖原分解。這是一個五級的級聯放大，信號被放大了300萬倍，由10-8－10-10M的腎上腺素在幾秒之內產生5mM的葡萄糖。

腎上腺素還可使肌糖原分解，產生乳酸；使脂肪細胞中的三醯甘油分解產生游離脂肪酸。此外，蛋白激酶還能使許多蛋白質磷酸化，如組蛋白、核糖體蛋白、脂肪細胞的膜蛋白、線粒體的膜蛋白、微粒體蛋白及溶菌酶等。

（二）甲狀腺素

1.結構和生成

甲狀腺素主要是四碘甲腺原氨酸(T4)，也有少量三碘甲腺原氨酸(T3)和反三碘甲腺原氨酸(rT3)。甲狀腺過氧化物酶首先催化碘離子生成活性碘(I2)，再使甲狀腺球蛋白中的酪氨酸碘化，生成3,5-二碘酪氨酸(DIT)。兩分子DIT再作用形成甲狀腺素。當甲狀腺球蛋白被溶酶體中的蛋白酶水解後，T3、T4被放出，與肝臟合成的甲狀腺素結合球蛋白結合而運輸。

2.功能

可刺激糖、蛋白質、脂肪和鹽的代謝，促進機體生長發育和組織分化，對中樞神經系統、循環系統、造血過程、肌肉活動等都有顯著作用。總的表現是增強新陳代謝，引起耗氧量和產熱量的增加，並促進智力和體質的發育。

3.作用機制

甲狀腺素是脂溶性的，可進入細胞。與受體結合後，可使特異基因活化，促進轉錄，合成蛋白質。此外，在線粒體和質膜上也有其受體，可促進ATP形成。甲狀腺素還能影響兒茶酚胺的作用。

（三）下丘腦及垂體激素

1.下丘腦激素 下丘腦分泌激素釋放因子及釋放抑制因子，調節垂體前葉功能。主要有：

l促甲狀腺激素釋放因子(TRF) 是焦谷－組－脯三肽，可促進促甲狀腺激素(TSH)的分泌。N端的焦谷氨酸可防止氨肽酶破壞，C端有醯胺，可避免羧肽酶水解。

l促黃體生成激素釋放因子(LRF) 是十肽，N端為焦谷氨酸，C端有醯胺。

l促腎上腺皮質激素釋放因子(CRF) 是9－11肽。

l生長激素釋放抑制因子(GRIF) 是14肽，分布廣泛，多功能。不僅抑制生長激素的分泌，還抑制胰島素、胰高血糖素及腸胃激素的分泌。

2.垂體激素 垂體分前葉、中葉和後葉三部分，由垂體柄與下丘腦相連。前葉和中葉可自行合成激素，後葉只能儲存和分泌激素，其激素來自下丘腦。

（1）前葉激素 前葉直接受下丘腦控制，調節某些內分泌器官的發育及分泌，與動物的生長、性別及代謝密切相關。

l生長激素(GH) 是蛋白質，可刺激骨和軟骨的生長，促進粘多糖和膠原的合成，影響蛋白質、糖類和脂類的代謝，最終影響體重的增長。

l促甲狀腺激素(TSH) 是糖蛋白，可促進甲狀腺的發育和分泌，從而影響全身代謝。

l促黃體生成激素(LH) 糖蛋白，促使卵泡發育成黃體，促進膽固醇轉變成孕酮並分泌孕酮，阻止排卵，抑制動情，或促使睾丸的間質細胞發育，刺激睾丸分泌激素。

l促卵泡激素(FSH) 糖蛋白，促使卵巢或精巢發育，促進卵泡或精子生成和釋放。

l催乳激素(LTH) 單鏈多肽，刺激乳汁分泌，刺激並維持黃體分泌孕酮。

l促腎上腺皮質激素(ACTH) 含39個殘基的直鏈多肽，促進膽固醇轉化成腎上腺皮質酮，並刺激腎上腺皮質分泌激素。通過cAMP起作用。

l脂肪酸釋放激素(LPH) 有β和γ兩種，可促進脂肪水解。生理條件下分泌量很少，分解脂肪的效果不明顯。

l內啡肽（EP）類激素：有鎮痛作用，在針刺麻醉時腦脊液中的含量增加。

前葉激素按結構可分為三類，生長激素和催乳激素為一類，都是單鏈蛋白；促甲狀腺激素、促黃體生成激素、促卵泡激素都是糖蛋白，其α-亞基結構相似，β-亞基結構不同；促腎上腺皮質激素、脂肪酸釋放激素和腦肽類激素都是由一種前體加工而成的。每一類的激素之間結構相近，序列同源，抗體有交叉反應，受體之間也有一定的親和力。同一類的激素很可能是由同一基因進化而成的。

（2）中葉激素 只有促黑素細胞激素(MSH)，分αβ兩種，調節動物表皮細胞色素的增加及減少。

（3）後葉激素 包括催產素和加壓素，都是九肽。前者使多種平滑肌收縮，具有催產及排乳作用；後者又稱抗利尿激素(ADH)，使小動脈收縮，可減少排尿，在大量失血時可升高血壓。

（四）胰島素

1.結構 胰島素是胰島β細胞分泌的，有AB兩條鏈，分別有21和30個殘基。兩條鏈間由兩個二硫鍵連接，A鏈還有一個鏈內二硫鍵。其高級結構是發揮活性所必須的。

2.作用 胰島素的主要作用是降血糖。一方面可提高組織攝取葡萄糖的能力，另一方面可抑制肝糖原分解，促進肝糖原和肌糖原的合成。此外，胰島素還抑制脂肪分解，促進蛋白質合成，並增加葡萄糖的有氧分解過程等。因此，胰島素對靶細胞有著綜合性的作用。

3.機制 葡萄糖可自由通過肝細胞，但通過心肌、骨骼肌和脂肪細胞時需要藉助於質膜上的糖載體系統。這是這些組織利用糖的限速步驟，胰島素可加速其轉運過程。

胰島素可促進肝臟中葡萄糖激酶的合成，這個酶是肝臟利用葡萄糖的第一個限速酶。在肌肉中葡萄糖磷酸化由己糖激酶催化，胰島素可使其活性增加。

糖原合成酶有活化型(I)和非活化型(D)兩種，蛋白激酶催化活化型轉變為非活化型。肝細胞表面有胰島素受體，胰島素可增加肝臟cGMP濃度，促進cAMP分解，從而抑制蛋白激酶，促進糖原合成。

（五）胰高血糖素

1.結構 由胰島α細胞分泌的多肽激素，由29個殘基組成。首先合成的是胰高血糖素原，切去C端8肽後成為有活性的激素。

2.功能 升高血糖。可促進肝糖原分解，加快糖的異生，增加蛋白質和脂類的分解代謝。與腎上腺素不同，它不作用於肌糖原，也不被腎上腺素能阻斷劑所抑制。

3.機制 與靶細胞表面受體結合，活化鳥苷酸條件蛋白，後者活化腺苷酸環化酶，使cAMP濃度升高，促進糖原分解。其受體是脂蛋白，而胰島素受體是糖蛋白。

（六）甲狀旁腺素

甲狀旁腺素和降鈣素都是由甲狀旁腺分泌的多肽激素，都作用於骨基質及腎臟，調節鈣磷代謝。前者升高血鈣，後者降低血鈣。此外，1,25-二羥膽鈣化醇也是激素，由腎臟分泌，可促進小腸上皮細胞合成鈣離子攜帶蛋白，增強對鈣的吸收。

二、固醇激素

固醇激素都是環戊烷多氫菲衍生物，區別在於側鏈不同。其合成都是由膽固醇轉變為孕酮，再生成其他激素。

（一）腎上腺皮質激素

腎上腺皮質中可提取出數十種固醇結晶，其中7種統稱腎上腺皮質激素，可矯正因切除腎上腺而出現的致死症狀。其他為雄性激素、雌性激素及孕酮等。

皮質激素按生理功能可分為糖皮質激素和鹽皮質激素。前者包括皮質醇、可的松和皮質酮，皮質醇最重要。其功能較復雜，主要是升高血糖，大劑量時還有減輕炎症和過敏反應的作用。後者的功能是保鈉排鉀，調節水鹽代謝，以醛固酮的效應最強。

固醇激素可進入細胞，與細胞內受體結合，復合物經活化和移位，進入細胞核，誘導產生特異的蛋白質，發揮作用。

（二）性激素

雌性激素包括雌二醇和孕酮等。前者促進性器官發育，後者起安胎作用。雄性激素包括睾酮和雄酮等，可促進性器官發育。

雄激素和雌激素的結構很相似，可互相轉化。在動物體內都有一定比例，保持平衡。

三、脂肪族激素

脂肪族激素指前列腺素(PG)。它是二十碳酸衍生物，最初發現於精液中。其實它在人體中廣泛存在，作用多樣。它不是由特定腺體產生的，有些還只能在產生的局部發揮作用，所以有人認為它不屬於激素。

前列腺素有16種，其基本結構是前列腺烷酸，有一個環戊烷和兩條側鏈。根據取代基不同，可分為A－I等9類，其中EFABI是重要的五種。

各種前列腺素結構相似，功能卻相差甚遠。PGE和PGF對生殖系統有顯著作用，PGF2α可用於引產，PGI2對它有拮抗作用。許多組織有前列腺素表面受體，結合後可改變cAMP濃度，但對不同組織作用不同。此外，前列腺素可增加發炎，而阿司匹林可干擾其酶促合成，能減少發炎。

㈡ 心理學上勝肽的意思是什麼

心理學中的勝肽：

在心理學上，如果一次又一次地做一些事情，人體一些神經細胞之間就會建立一種長期而固定的關系。例如，如果每天都憤怒、沮喪和痛苦，那麼每天都在抱怨和憎恨這個世界。所以，每天都在重復地連接和整合神經網路。隨著時間的推移，這已經成為我們固定的情緒模式。

(2)膠原特殊序列偏高什麼意義擴展閱讀：

當的身體或大腦產生某種情緒時，我們的下丘腦會立即合成一種叫做肽（一種氨基酸）的化學物質。當血液到達我們身體的每一個細胞時，它被每一個細胞中的數千個受體所接受。隨著時間的推移，受體對某些人來說是確定的。

肽有一種特殊的食慾，產生飢餓感。所以如果你長時間不生氣，你的細胞會讓你因為生理需要而想發脾氣。因此，由於需要一種肽，我們的大腦會自動過濾掉細胞想要吸引相同事物的信息、想法和想法。

比如，我們把自己設為「弱者，受害者」的角色，當這種復雜的情況出現時，所有的情況都可能被認為對我們的身心有害，其實，這就是「肽」的角色，大腦過濾現實世界。

㈢ 總i型前膠原氨基末端肽高是怎麼回事

蛋白質生物合成可分為五個階段，氨基酸的活化、多肽鏈合成的起始、肽鏈的延長、肽鏈的終止和釋放、蛋白質合成後的加工修飾。

（一）氨基酸

在進行合成多肽鏈之前,必須先經過活化,然後再與其特異的trna結合,帶到mrna相應的位置上,這個過程靠氨基醯trna合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸與特異的trna相結合,生成各種氨基醯trna.每種氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相對應的trna結合,在氨基醯trna合成酶催化下,利用atp供能,在氨基酸羧基上進行活化,形成氨基醯-amp,再與氨基醯trna合成酶結合形成三聯復合物,此復合物再與特異的trna作用,將氨基醯轉移到trna的氨基酸臂(即3'-末端cca-oh)上原核細胞中起始氨基酸活化後，還要甲醯化，形成甲醯蛋氨酸trna，由n10甲醯四氫葉酸提供甲醯基。而真核細胞沒有此過程。

前面講過運載同一種氨基酸的一組不同trna稱為同功trna。一組同功trna由同一種氨醯基trna合成酶催化。氨基醯trna合成酶對trna和氨基酸兩者具有專一性，它對氨基酸的識別特異性很高，而對trna識別的特異性較低。

氨基醯trna合成酶是如何選擇正確的氨基酸和trna呢？按照一般原理，酶和底物的正確結合是由二者相嵌的幾何形狀所決定的，只有適合的氨基酸和適合的trna進入合成酶的相應位點，才能合成正確的氨醯基trna。現在已經知道合成酶與l形trna的內側面結合，結合點包括接近臂，dhu臂和反密碼子臂d柄、反密碼子和可變環與酶反應

乍看起來，反密碼子似乎應該與氨基酸的正確負載有關，對於某些trna也確實如此，然而對於大多數trna來說，情況並非如此，人們早就知道，當某些trna上的反密碼子突變後，但它們所攜帶的氨工酸卻沒有改變。1988年，候稚明和schimmel的實驗證明丙氨酸trna酸分子的氨基酸臂上g3：u70這兩個鹼基發生突變時則影響到丙氨醯trna合成酶的正確識別，說明g3：u70是丙氨酸trna分子決定其本質的主要因素。trna分子上決定其攜帶氨基酸的區域叫做副密碼子。一種氨基醯trna合成酶可以識別以一組同功trna，這說明它們具有共同特徵。例如三種丙氨酸trna（trnaalm/cua,trnaaim/ggc,trnaain/ugc都具有g3：u70副密碼子。）但沒有充分的證據說明其它氨基醯trna合成酶也識別同功trna組中相同的副密碼子。另外副密碼子也沒有固定的位置，也可能並不止一個鹼基對。

（二）多肽鏈合成的起始

核蛋白體大小亞基，mrna起始trna和起始因子共同參與肽鏈合成的起始。

1、大腸桿菌細胞翻譯起始復合物形成的過程：

（1）核糖體30s小亞基附著於mrna起始信號部位：原核生物中每一個mrna都具有其核糖體結合位點，它是位於aug上游8-13個核苷酸處的一個短片段叫做sd序列。這段序列正好與30s小亞基中的16s rrna3』端一部分序列互補，因此sd序列也叫做核糖體結合序列，這種互補就意味著核糖體能選擇mrna上aug的正確位置來起始肽鏈的合成，該結合反應由起始因子3（if-3）介導，另外if-1促進if-3與小亞基的結合，故先形成if3-30s亞基-mrna三元復合物。

（2）30s前起始復合物的形成：在起始因子2作用下，甲醯蛋氨醯起 始trna與mrna分子中的aug相結合，即密碼子與反密碼子配對，同時if3從三元復合物中脫落，形成30s前起始復合物，即if2-3s亞基-mrna-fmet-trnafmet復合物，此步需要gtp和mg2 參與。

（3）70s起始復合物的形成：50s亞基上述的30s前起始復合物結合，同時if2脫落，形成70s起始復合物，即30s亞基-mrna-50s亞基-mrna-fmet-trnafmet復合物。此時fmet-trnafmet占據著50s亞基的肽醯位。而a位則空著有待於對應mrna中第二個密碼的相應氨基醯trna進入，從而進入延長階段，2、真核細胞蛋白質合成的起始

真核細胞蛋白質合成起始復合物的形成中需要更多的起始因子參與，因此起始過程也更復雜。

（1）需要特異的起始trna即，-trnafmet，並且不需要n端甲醯化。已發現的真核起始因子有近10種（eukaryote initiation factor,eif）

（2）起始復合物形成在mrna5』端aug上游的帽子結構，（除某些病毒mrna外）

（3）atp水解為adp供給mrna結合所需要的能量。真核細胞起始復合物的形成過程是：翻譯起始也是由eif-3結合在40s小亞基上而促進80s核糖體解離出60s大亞基開始，同時eif-2在輔eif-2作用下，與met-trnafmet及gtp結合，再通過eif-3及eif-4c的作用，先結合到40s小亞基，然後再與mrna結合。

mrna結合到40s小亞基時，除了eif-3參加外，還需要eif-1、eif-4a及eif-4b並由atp小解為adp及pi來供能，通過帽結合因子與mrna的帽結合而轉移到小亞基上。但是在mrna5』端並未發現能與小亞基18srna配對的s-d序列。目前認為通過帽結合後，mrna在小亞基上向下游移動而進行掃描，可使mrna上的起始密碼aug在met-trnafmet的反密碼位置固定下來，進行翻譯起始。

通過eif-5的作用，可使結合met-trnafmet·gtp及mrnar40s小亞基與60s大亞基結合，形成80s復合物。eif-5具有gtp酶活性，催化gtp水解為gdp及pi，並有利於其它起始因子從40s小亞基表面脫落，從而有利於40s與60s兩個亞基結合起來，最後經eif-4d激活而成為具有活性的80smet-trnafmet· mrna起始復合物。
（三）多肽鏈的延長

在多肽鏈上每增加一個氨基酸都需要經過進位，轉肽和移位三個步驟。

（1）為密碼子所特定的氨基酸trna結合到核蛋白體的a位，稱為進位。氨基醯trna在進位前需要有三種延長因子的作用，即，熱不穩定的ef（unstable temperature,ef）ef-tu,熱穩定的ef(stable temperature ef,ef-ts)以及依賴gtp的轉位因子。ef-tu首先與gtp結合，然後再與氨基醯trna結合成三元復合物，這樣的三元復合物才能進入a位。此時gtp水解成gdp，ef-tu和gdp與結合在a位上的氨基醯trna分離
肽鍵的形成

①核蛋白體「給位」上攜甲醯蛋氨醯 基（或肽醯）的trna

②核蛋白體「受體」上新進入的氨基醯trna;

③失去甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後，即將從核蛋白體脫落的trna;

④接受甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後已增長一個氨基酸殘基的肽鍵

（2）轉肽--肽鍵的形成（peptide bond formation）

在70s起始復合物形成過程中，核糖核蛋白體的p位上已結合了起始型甲醯蛋氨酸trna，當進位後，p位和a位上各結合了一個氨基醯trna，兩個氨基酸之間在核糖體轉肽酶作用下，p位上的氨基酸提供α-cooh基，與a位上的氨基酸的α-nh2形成肽鍵，從而使p位上的氨基酸連接到a位氨基酸的氨基上，這就是轉肽。轉肽後，在a位上形成了一個二肽醯trna（圖18-13）。

（3)移位（translocation)

轉肽作用發生後，氨基酸都位於a位，p位上無負荷氨基酸的trna就此脫落，核蛋白體沿著mrna向3』端方向移動一組密碼子，使得原來結合二肽醯trna的a位轉變成了p位，而a位空出，可以接受下一個新的氨基醯trna進入，移位過程需要ef-2，gtp和mg2 的參加（圖18-14）。

以後，肽鏈上每增加一個氨基酸殘基，即重復上述進位，轉肽，移位的步驟，直至所需的長度，實驗證明mrna上的信息閱讀是從5』端向3』端進行，而肽鏈的延伸是從氮基端到羧基端。所以多肽鏈合成的方向是n端到c端
（四）翻譯的終止及多肽鏈的釋放

無論原核生物還是真核生物都有三種終止密碼子uag，uaa和uga。沒有一個trna能夠與終止密碼子作用，而是靠特殊的蛋白質因子促成終止作用。這類蛋白質因子叫做釋放因子，原核生物有三種釋放因子：rf1，rf2t rf3。rf1識別uaa和uag，rf2識別uaa和uga。rf3的作用還不明確。真核生物中只有一種釋放因子erf，它可以識別三種終止密碼子。

不管原核生物還是真核生物，釋放因子都作用於a位點，使轉肽酶活性變為水介酶活性，將肽鏈從結合在核糖體上的trna的cca末凋上水介下來，然後mrna與核糖體分離，最後一個trna脫落，核糖體在if-3作用下，解離出大、小亞基。解離後的大小亞基又重新參加新的肽鏈的合成，循環往復，所以多肽鏈在核糖體上的合成過程又稱核糖體循環（ribosome cycle）（圖18-16）。

（五）多核糖體循環

上述只是單個核糖體的翻譯過程，事實上在細胞內一條mrna鏈上結合著多個核糖體，甚至可多到幾百個。蛋白質開始合成時，第一個核糖體在mrna的起始部位結合，引入第一個蛋氨酸，然後核糖體向mrna的3』端移動一定距離後，第二個核糖體又在mrna的起始部位結合，現向前移動一定的距離後，在起始部位又結合第三個核糖體，依次下去，直至終止。兩個核糖體之間有一定的長度間隔，每個核糖體都獨立完成一條多肽鏈的合成，所以這種多核糖體可以在一條mrna鏈上同時合成多條相同的多肽鏈，這就大大提高了翻譯的效
多聚核糖體的核糖體個數，與模板mrna的長度有關，例如血紅蛋白的多肽鏈mnra編碼區有450個核苷酸組成，長約150nm 。上面串連有5-6個核糖核蛋白體形成多核糖體。而肌凝蛋白的重鏈mrna由5400個核苷酸組成，它由60多個核糖體構成多核糖體完成多肽鏈的合成

㈣ 膠原蛋白的分布

在水產動物體內膠原蛋白含量高於陸生動物，如鰱魚、鱅魚和草魚魚皮的蛋白質含量分別為25.9%、23.6%和29.8%，均高於各自相應魚肉的蛋白質含量：17.8%、15.3%和16.6%。而魚皮中的膠原含量最高可超過其蛋白質總量的80%，較魚體的其它部位要高許多，有研究報道真鯛魚皮中膠原蛋白占粗蛋白的80.5%，鰻鱺則高達87.3%。如此高的含量意味著得率也高，如小鮪鰹42.5%；日本海鱸40.7%；香魚53.6%；黃海鯛40.1%；竹莢魚43.5%（均以乾重計）。但膠原蛋白的種類要少得多，已從魚類中分離鑒定出的膠原類型有：廣泛分布在真皮、骨、鱗、鰾、肌肉等處的I型、軟骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而魚皮和魚骨所含的Ⅰ型膠原蛋白是其主要膠原蛋白。此外，還發現ⅩⅧ型膠原，然而哺乳動物中含量比較豐富的Ⅲ型膠原，在水產動物中尚未發現。其中只有Ⅰ型膠原蛋白的價格人們才可以接受；其它類型的膠原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等僅在研究中制備，由於價格昂貴都不宜於大量生產。
由於無脊椎動物與脊椎動物在進化上相距遙遠，它們的膠原性質存在明顯的差異。水產無脊椎動物的膠原主要可分為兩類，類Ⅰ型及類Ⅴ型膠原，均相當於脊椎動物的Ⅰ型膠原。其中類Ⅰ型膠原比較富含有丙氨酸和糖結合型的羥賴氨酸，廣泛的存在於軟體動物的各種器官中，包括：烏賊類的皮和頭蓋軟骨、章魚的皮鮑的肌肉和外套膜等。類Ⅴ型膠原是丙氨酸含量比較少、富含糖結合型羥賴氨酸，已從磯海葵的中膠層、節足動物蝦類和蟹類的肌肉及皮下膜以及原索動物羅氏石勃卒的肌膜體中分離出來。與脊椎動物相比，水產無脊椎動物的膠原顯著難溶，富含於羥賴氨酸，尤其是糖結合型含量多，而且纖維的直徑小於50nm。有人對海參膠原研究發現，刺參體壁含蛋白 3.3%，其中70%為膠原蛋白。氨基酸分析，膠原富含丙氨酸和羥脯氨酸，但羥賴氨酸含量較少，SDS電泳及SP凝膠柱分析發現其膠原組成為(α1)2α2。還有人從仿刺參（S.japonicus）提取膠原蛋白，利用 EDTA 和 Tris-HCl 浸泡溶漲，用氫氧化鈉除去雜質和非膠原蛋白，採用胃蛋白酶促溶提取粗製膠原，通過鹽析和透析獲取精緻膠原蛋白，並進一步利用 Sephacryl S-300 HR 凝膠過濾和 DEAE-52 陰離子交換除去多糖，獲取膠原蛋白純品。SDS-PAGE 電泳表明膠原分子的組成為 (α1)3，且α鏈類似於脊椎動物Ⅰ型膠原的α1鏈，熱收縮溫度為57℃，低於牛皮膠原5℃。還有人對采自日本Senzaki 海灣的Stomolopus meleagri水母的外傘組織進行了分析。整個中膠層被分成三部分，利用醋酸首先將凍乾的水母中膠層分為酸溶性蛋白和酸不溶性物質，利用NaCl溶液將酸溶性蛋白分為酸溶性膠原蛋白和酸溶性非膠原蛋白，而不溶入醋酸的中膠層經胃蛋白酶處理後大多變為可溶性的膠原質。然後利用氨基酸分析儀對分離得到的三部分的組成分別進行分析。發現該水母外傘中膠原蛋白含量很高，大約占乾重的 46.4%。經 SDS 聚丙烯醯胺凝膠電泳分析其膠原蛋白是由三個獨特α 鏈組成，按照它們的移動位置分別分別確定為 α1、α3、α2鏈。氨基酸分析表明S.meleagri 水母外傘膠原質中甘氨酸含量最高，每1000個氨基酸殘基含有309個甘氨酸，其次為谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸，分別為98、82和82個殘基，羥基脯氨和羥基賴氨酸數也較高，分別為40和27。外傘中高的膠原蛋白含量表明水母資源是一個潛在的膠原蛋白源。
Ⅰ型膠原分子長度約300nm，直徑約1.5nm，呈棒狀，由三條肽鏈組成，其中有兩條α(Ⅰ)鏈，一條
α(Ⅱ)鏈。對機體功能作用最強。α(Ⅰ)鏈和α(Ⅱ)鏈之間的氨基酸序列只有微小的差異。有人利用Ⅰ型膠原蛋白的電腦模型來模擬結締組織的外基質結構，結果表明，用其它一些基團取代Ⅰ型膠原蛋白兩條鏈上氨基乙酸就會導致骨合成異常。第3條α鏈多存在於絕大多數真骨魚類，尤其是魚皮，其他陸生脊椎動物沒有。由3條異種α鏈形成的單一型雜分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)組成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首魚和羊頭海鯛的骨和鱗的酸性膠原蛋白(ASC)的電泳類型，發現在電泳譜帶上可以清楚地看到β、γ、α1和α2組分，且α1的分子量為130 kD，α2的分子量為110 kD。因此，在某些魚類中，與其他組織，如肌肉和膀胱相比較，魚皮膠原蛋白中的α3(Ⅰ)鏈更適宜傳遞。
IV型膠原蛋白非常細小而且呈線性分布在組織內部，是連接表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型膠原的肽鏈由2 條α1鏈和 1 條α2鏈或由3條α1鏈組成，存在 3 種組裝形式：[α1(Ⅴ)]3、[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)和α1(Ⅴ)、α2(Ⅴ)、α3(Ⅴ)，其中以[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)為主。Ⅴ型膠原分布在細胞周圍以及Ⅰ型膠原的周圍，可能在基膜和結締組織之間起著橋梁作用，已經從數種魚類肌肉中分離出來。XV型膠原蛋白分布較廣而且多分布在血管、神經組織的外圍地帶，而且其與角化細胞腫瘤黑素細胞腫瘤發生有關。
Ⅺ型膠原是異三聚體，其組成為α1 (Ⅺ)α2 (Ⅺ)α3 (Ⅺ)，Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分，在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質的組成中起著重要作用，且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多，所以Ⅱ型膠原的研究的對象大多是陸生生物，雖然在1984 年已經從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原，但是從水產動物提取Ⅱ型膠原的研究並不多。
ⅩⅧ型膠原發現的相對較晚，同源性較高，還有不同的亞類，主要存在於肺、肝臟和腎臟等組織中。屬於被稱之為multi-plexin的特殊膠原亞族，含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區（non-triple-heli-cal regions，NC1），這一特殊結構使其與其他僅由三螺旋結構組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫學和分子生物學領域，如胚胎中的轉錄表達。

㈤ B-膠原特殊序列超標是什麼病

可能對應骨質疏鬆。

㈥ 仃經後B一膠原特殊序列323ng/L正常嗎

答案：B

思路：首先看一有A-P，二中有A-P-G-L，有兩個重復，確定第一個序列A-P-G-L。

接著A-P-G-L最後是G-L，返回到一中，有G-L-B-T，有兩個重復確定第二個序列A-P-G-L-B-T。

以此類推從二中得到第三個序列A-P-G-L-B-T-C。

已經確定了7個氨基酸還有三個氨基酸，從片段上來說一種還有C-T以及H-V，第三序列末尾是C，可以把C-T接上，最後還有H-V隨便在開頭還是結尾,即A-P-G-L-B-T-C-T-H-V和H-V-A-P-G-L-B-T-C，答案中只有B選項正確。

打字好辛苦的，給分吧。。。

㈦ B-膠原特殊序列超標是什麼病

摘要 你好，該序列超標可能是人體出現了骨密度降低，認為是有骨質增生，常出現了人體的下肢疼痛，有時伴有了腰痛，下肢酸困不適，影響了正常的生活，所以需盡早治療。