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l型膠原羧端肽升高怎麼回事

發布時間:2023-08-05 12:27:55

A. β-膠原降解產物測定正常值是0.21-0.44之間檢測值是0.585這個值高會有什麼

會皮膚彈性差,容易產生皺紋,提前衰老。 中老年人骨密度與血清β-膠原降解產物、骨鈣素的關系,以及其在骨質疏鬆症中評價骨轉換的價值。

膠原蛋白存在於所有脊椎動物和許多無脊椎動物的皮膚、肌腱和其他結締組織中。人體皮膚中真皮的構成約有70%是膠原蛋白。

年輕的時候含量多,但是隨著年齡的增長,膠原蛋白會逐漸的流失,從而導致支撐皮膚的膠原肽鍵和彈力網斷裂,其螺旋網狀結構隨即被破壞,皮膚組織被氧化、萎縮、塌陷,肌膚就會出現乾燥、皺紋、鬆弛無彈性等衰老現象,所以,女性補充膠原蛋白是一種延衰的必須。


(1)l型膠原羧端肽升高怎麼回事擴展閱讀:

膠原蛋白的應用:

1、護膚

小分子膠原蛋白作為一種有效的化妝品原料,可以滋潤肌膚,賦予其平滑感覺,因此被稱為「骨中之骨,膚中之膚,肉中之肉」,可以說是真皮層強有力的後盾,其對皮膚的作用不言而喻。

膠原蛋白加入護膚類化妝品中,與其它原料配伍性佳,協同效果良好,能對受損肌膚有效好的修復作用。口服純膠原蛋白1個月後,普遍反映膚感細膩、潤滑、細小皺紋得到很好的舒展,膚色有所增白。

2、血管

膠原蛋白在結締組織與彈性蛋白及多糖蛋白相互交織形成的網狀結構,能保持血管壁彈性,防止血管破裂、栓塞。膠原蛋白還有凝血作用,膠原與血小板作用後,引起後繼的與血液聚集相關聯的一系列過程的進行,從而可迅速凝血。

B. 總i型前膠原氨基末端肽高是怎麼回事

蛋白質生物合成可分為五個階段,氨基酸的活化、多肽鏈合成的起始、肽鏈的延長、肽鏈的終止和釋放、蛋白質合成後的加工修飾。

(一)氨基酸

在進行合成多肽鏈之前,必須先經過活化,然後再與其特異的trna結合,帶到mrna相應的位置上,這個過程靠氨基醯trna合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸與特異的trna相結合,生成各種氨基醯trna.每種氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相對應的trna結合,在氨基醯trna合成酶催化下,利用atp供能,在氨基酸羧基上進行活化,形成氨基醯-amp,再與氨基醯trna合成酶結合形成三聯復合物,此復合物再與特異的trna作用,將氨基醯轉移到trna的氨基酸臂(即3'-末端cca-oh)上原核細胞中起始氨基酸活化後,還要甲醯化,形成甲醯蛋氨酸trna,由n10甲醯四氫葉酸提供甲醯基。而真核細胞沒有此過程。

前面講過運載同一種氨基酸的一組不同trna稱為同功trna。一組同功trna由同一種氨醯基trna合成酶催化。氨基醯trna合成酶對trna和氨基酸兩者具有專一性,它對氨基酸的識別特異性很高,而對trna識別的特異性較低。

氨基醯trna合成酶是如何選擇正確的氨基酸和trna呢?按照一般原理,酶和底物的正確結合是由二者相嵌的幾何形狀所決定的,只有適合的氨基酸和適合的trna進入合成酶的相應位點,才能合成正確的氨醯基trna。現在已經知道合成酶與l形trna的內側面結合,結合點包括接近臂,dhu臂和反密碼子臂d柄、反密碼子和可變環與酶反應

乍看起來,反密碼子似乎應該與氨基酸的正確負載有關,對於某些trna也確實如此,然而對於大多數trna來說,情況並非如此,人們早就知道,當某些trna上的反密碼子突變後,但它們所攜帶的氨工酸卻沒有改變。1988年,候稚明和schimmel的實驗證明丙氨酸trna酸分子的氨基酸臂上g3:u70這兩個鹼基發生突變時則影響到丙氨醯trna合成酶的正確識別,說明g3:u70是丙氨酸trna分子決定其本質的主要因素。trna分子上決定其攜帶氨基酸的區域叫做副密碼子。一種氨基醯trna合成酶可以識別以一組同功trna,這說明它們具有共同特徵。例如三種丙氨酸trna(trnaalm/cua,trnaaim/ggc,trnaain/ugc都具有g3:u70副密碼子。)但沒有充分的證據說明其它氨基醯trna合成酶也識別同功trna組中相同的副密碼子。另外副密碼子也沒有固定的位置,也可能並不止一個鹼基對。

(二)多肽鏈合成的起始

核蛋白體大小亞基,mrna起始trna和起始因子共同參與肽鏈合成的起始。

1、大腸桿菌細胞翻譯起始復合物形成的過程:

(1)核糖體30s小亞基附著於mrna起始信號部位:原核生物中每一個mrna都具有其核糖體結合位點,它是位於aug上游8-13個核苷酸處的一個短片段叫做sd序列。這段序列正好與30s小亞基中的16s rrna3』端一部分序列互補,因此sd序列也叫做核糖體結合序列,這種互補就意味著核糖體能選擇mrna上aug的正確位置來起始肽鏈的合成,該結合反應由起始因子3(if-3)介導,另外if-1促進if-3與小亞基的結合,故先形成if3-30s亞基-mrna三元復合物。

(2)30s前起始復合物的形成:在起始因子2作用下,甲醯蛋氨醯起 始trna與mrna分子中的aug相結合,即密碼子與反密碼子配對,同時if3從三元復合物中脫落,形成30s前起始復合物,即if2-3s亞基-mrna-fmet-trnafmet復合物,此步需要gtp和mg2 參與。

(3)70s起始復合物的形成:50s亞基上述的30s前起始復合物結合,同時if2脫落,形成70s起始復合物,即30s亞基-mrna-50s亞基-mrna-fmet-trnafmet復合物。此時fmet-trnafmet占據著50s亞基的肽醯位。而a位則空著有待於對應mrna中第二個密碼的相應氨基醯trna進入,從而進入延長階段,2、真核細胞蛋白質合成的起始

真核細胞蛋白質合成起始復合物的形成中需要更多的起始因子參與,因此起始過程也更復雜。

(1)需要特異的起始trna即,-trnafmet,並且不需要n端甲醯化。已發現的真核起始因子有近10種(eukaryote initiation factor,eif)

(2)起始復合物形成在mrna5』端aug上游的帽子結構,(除某些病毒mrna外)

(3)atp水解為adp供給mrna結合所需要的能量。真核細胞起始復合物的形成過程是:翻譯起始也是由eif-3結合在40s小亞基上而促進80s核糖體解離出60s大亞基開始,同時eif-2在輔eif-2作用下,與met-trnafmet及gtp結合,再通過eif-3及eif-4c的作用,先結合到40s小亞基,然後再與mrna結合。

mrna結合到40s小亞基時,除了eif-3參加外,還需要eif-1、eif-4a及eif-4b並由atp小解為adp及pi來供能,通過帽結合因子與mrna的帽結合而轉移到小亞基上。但是在mrna5』端並未發現能與小亞基18srna配對的s-d序列。目前認為通過帽結合後,mrna在小亞基上向下游移動而進行掃描,可使mrna上的起始密碼aug在met-trnafmet的反密碼位置固定下來,進行翻譯起始。

通過eif-5的作用,可使結合met-trnafmet·gtp及mrnar40s小亞基與60s大亞基結合,形成80s復合物。eif-5具有gtp酶活性,催化gtp水解為gdp及pi,並有利於其它起始因子從40s小亞基表面脫落,從而有利於40s與60s兩個亞基結合起來,最後經eif-4d激活而成為具有活性的80smet-trnafmet· mrna起始復合物。
(三)多肽鏈的延長

在多肽鏈上每增加一個氨基酸都需要經過進位,轉肽和移位三個步驟。

(1)為密碼子所特定的氨基酸trna結合到核蛋白體的a位,稱為進位。氨基醯trna在進位前需要有三種延長因子的作用,即,熱不穩定的ef(unstable temperature,ef)ef-tu,熱穩定的ef(stable temperature ef,ef-ts)以及依賴gtp的轉位因子。ef-tu首先與gtp結合,然後再與氨基醯trna結合成三元復合物,這樣的三元復合物才能進入a位。此時gtp水解成gdp,ef-tu和gdp與結合在a位上的氨基醯trna分離
肽鍵的形成

①核蛋白體「給位」上攜甲醯蛋氨醯 基(或肽醯)的trna

②核蛋白體「受體」上新進入的氨基醯trna;

③失去甲醯蛋氨醯基(或肽醯)後,即將從核蛋白體脫落的trna;

④接受甲醯蛋氨醯基(或肽醯)後已增長一個氨基酸殘基的肽鍵

(2)轉肽--肽鍵的形成(peptide bond formation)

在70s起始復合物形成過程中,核糖核蛋白體的p位上已結合了起始型甲醯蛋氨酸trna,當進位後,p位和a位上各結合了一個氨基醯trna,兩個氨基酸之間在核糖體轉肽酶作用下,p位上的氨基酸提供α-cooh基,與a位上的氨基酸的α-nh2形成肽鍵,從而使p位上的氨基酸連接到a位氨基酸的氨基上,這就是轉肽。轉肽後,在a位上形成了一個二肽醯trna(圖18-13)。

(3)移位(translocation)

轉肽作用發生後,氨基酸都位於a位,p位上無負荷氨基酸的trna就此脫落,核蛋白體沿著mrna向3』端方向移動一組密碼子,使得原來結合二肽醯trna的a位轉變成了p位,而a位空出,可以接受下一個新的氨基醯trna進入,移位過程需要ef-2,gtp和mg2 的參加(圖18-14)。

以後,肽鏈上每增加一個氨基酸殘基,即重復上述進位,轉肽,移位的步驟,直至所需的長度,實驗證明mrna上的信息閱讀是從5』端向3』端進行,而肽鏈的延伸是從氮基端到羧基端。所以多肽鏈合成的方向是n端到c端
(四)翻譯的終止及多肽鏈的釋放

無論原核生物還是真核生物都有三種終止密碼子uag,uaa和uga。沒有一個trna能夠與終止密碼子作用,而是靠特殊的蛋白質因子促成終止作用。這類蛋白質因子叫做釋放因子,原核生物有三種釋放因子:rf1,rf2t rf3。rf1識別uaa和uag,rf2識別uaa和uga。rf3的作用還不明確。真核生物中只有一種釋放因子erf,它可以識別三種終止密碼子。

不管原核生物還是真核生物,釋放因子都作用於a位點,使轉肽酶活性變為水介酶活性,將肽鏈從結合在核糖體上的trna的cca末凋上水介下來,然後mrna與核糖體分離,最後一個trna脫落,核糖體在if-3作用下,解離出大、小亞基。解離後的大小亞基又重新參加新的肽鏈的合成,循環往復,所以多肽鏈在核糖體上的合成過程又稱核糖體循環(ribosome cycle)(圖18-16)。

(五)多核糖體循環

上述只是單個核糖體的翻譯過程,事實上在細胞內一條mrna鏈上結合著多個核糖體,甚至可多到幾百個。蛋白質開始合成時,第一個核糖體在mrna的起始部位結合,引入第一個蛋氨酸,然後核糖體向mrna的3』端移動一定距離後,第二個核糖體又在mrna的起始部位結合,現向前移動一定的距離後,在起始部位又結合第三個核糖體,依次下去,直至終止。兩個核糖體之間有一定的長度間隔,每個核糖體都獨立完成一條多肽鏈的合成,所以這種多核糖體可以在一條mrna鏈上同時合成多條相同的多肽鏈,這就大大提高了翻譯的效
多聚核糖體的核糖體個數,與模板mrna的長度有關,例如血紅蛋白的多肽鏈mnra編碼區有450個核苷酸組成,長約150nm 。上面串連有5-6個核糖核蛋白體形成多核糖體。而肌凝蛋白的重鏈mrna由5400個核苷酸組成,它由60多個核糖體構成多核糖體完成多肽鏈的合成

C. 1型膠原羧基端前肽71.7正常嗎

正常。
正常指標:I型前膠原羧基端前肽的正常值:50-200ug/L ,異常指標:高於或者低於50-200ug/L,屬於異常的。
丨型前膠原羧基端前肽(PICP)是由成骨細胞的前體細胞合成,含C-端延伸段,這些延伸段又稱前肽。

D. |||型前膠原N端肽55,5

摘要 3型前膠原N端肽超標,(參考值為0-30)

E. i型膠原羧基末端肽意義

反映I型膠原的合成情況和骨轉換情況。見於兒童發育期、妊娠最後3個月、骨腫瘤,特別是前列腺癌骨轉移、畸形性骨炎、酒精性肝炎和肺纖維化等。i型膠原羧基末端肽意義反映I型膠原的合成情況和骨轉換情況。血漿I型前膠原羧基端前肽的含量可反映成骨細胞活性和成骨速度,並能反映I型膠原合成速度。

F. 3型前膠原n端肽參考值是0一12檢查結果是16.33嚴重嘛

總i型前膠原氨基端肽是個3長很專業和基礎名詞, 貴是指合成制備服膠原蛋白---膠原纖維的前體. 總i型前膠原氨基端肽高膠原蛋白病發病相關 (猆類風濕, 紅班狼瘡...), 有時在心肌梗死時有顯現.

G. i型膠原前肽屬於非膠原蛋白的是

i型膠原前肽屬於非膠原蛋白的是骨組織。根據查詢相關資料信息Ⅰ型膠原是人體最豐富的膠原蛋白形式,是骨組織中唯一的膠原,占骨質的90%,i型膠原前肽屬於非膠原蛋白的是骨組織。Ⅰ型膠原前肽包括Ⅰ型膠原氨基前肽和Ⅰ型膠原羧基前肽,成骨細胞的前體細胞合成Ⅰ型前膠原,分泌至細胞外液,在內切酶作用下去除氨基及羧基端肽,即Ⅰ型膠原氨基前肽和Ⅰ型膠原羧基前肽,是反映骨形成的指標。

H. Ⅰ型膠原羥基端前肽

Ⅰ型膠原是人體最豐富的膠原蛋白形式,是骨組織中唯一的膠原,占骨質的90%,Ⅰ型膠原吡啶交聯終肽(ictp)是Ⅰ型膠原的特異性成份,也是目前唯一知道從構成膠原纖維分子中釋出的膠聯.只來源於破壞的成熟的骨基質,不會在新骨形成過程中從新形成的骨質中產生,以完整的免疫源性肽形式進入血中,不再進一步分解,是新發現的溶骨指標,能直接反映溶骨的范圍,且不受攝入食物的影響.大部分骨代謝指標會有明顯變化,在鑒別某些骨骼疾病時會有困難.而ictp受其影響很小,只反映骨骼疾病的變化.ictp在生理性骨代謝中的反應遲緩,它的變化反應骨質病理性破壞.
血清Ⅰ型膠原吡啶交聯終肽濃度在反映類風濕關節炎的活動性,Ⅰ型膠原吡啶交聯終肽是類風濕關節炎早期診斷,病情監測及療效觀察的可靠輔助診斷指標.而且Ⅰ型膠原吡啶交聯終肽還常出現在惡性腫瘤發生骨轉移後.
如果ictp升高,建議到醫院詳細檢查身體狀況,著重檢查有無類風濕關節炎和有無惡性腫瘤伴骨轉移. .....

I. 肝纖維化指標中3型前膠原氨基端肽偏高什麼意思

一般是有肝臟代謝受傷導致的,還是需要配合醫院的治療,積極的使用保肝的葯物。

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