總1型膠原氨基末端肽是什麼

1. 膠原肽是什麼

膠原肽是一種修復型的膠原蛋白，主要是鎖住肌膚的水分，增強皮膚的彈性，防止皮膚衰老，乾燥，鬆弛，可以美白皮膚，延緩衰老。膠原肽還可以促進體內骨膠原的合成，可以預防骨質疏鬆，增強骨骼的柔韌性。膠原肽可以抑制血管緊張素轉化酶的活性，增強血管的彈性，可以幫助降血壓，降血脂。比較適合於一些生活作息不規律，熬夜上火，缺少運動，高血壓，高血脂的人群。

2. 膠原的分子結構有何特點

..
膠原蛋白的基本單位稱原膠原蛋白，它是由大約1000個氨基酸基構成的α―
肽鏈所組成，其分子量約為30萬。根據α―肽鏈結構與組成的不同，可將其
分為由兩種不同的α肽鏈，即由兩條α1（I）肽鏈和一條α2（I）肽鏈所組成
的I型膠原和由三條相同α肽鏈所組成的II、III、IV型膠原。它們均具有重復
的三重序列結構（甘氨酸―X―Y）n。X和Y可為不同氨基酸殘基的三分之
一。現已闡明：α1（I）鏈具有1056個氨基酸殘基，其中1014個組成連續的
三重體。非三股螺旋區部分，稱之為末端肽，所以分子有16個N端殘基和26個C端肽
構成三股螺旋的伸展部分。α2（I）肽鏈同樣具有構成三重結構的1014個氨
基酸殘基。原膠原分子中不含色氨酸殘基，酪氨酸殘基也抗原性很弱，具有優良的生物相容性很少。

3. 膠原蛋白氨基酸組成有什麼

膠原蛋白氨基酸組成中包括較多的甘氨酸，甘氨酸在人體內不僅參與合成膠原，而且還是大腦細胞中一種抑制性神經遞質，以產生對中樞神經的鎮靜作用，對焦慮症、神經衰弱等有良好的治療作用。

4. l型膠原氨基末端肽(NTX)是什麼東西，我只知道是與骨形成有關的，有木有人幫忙回答一下

l型膠原是成骨細胞分泌的骨基質的主要成分，之後進行礦化，形成新的骨

5. 膠原肽的功效與作用

核心功效

延緩皮膚老化、保濕鎖水、降血壓

膠原肽的簡介

一個氨基酸於另一個氨基酸以肽鍵相連，所形成的化合物稱為肽。肽中含有的氨基酸數少於10個稱為寡肽，超過10個稱為多肽。一條或數條多肽鏈組成了蛋白質。一個蛋白分子通常含有50個以上的氨基酸。膠原肽能夠更有效地滲入角質層、真皮層，起到延長皮膚細胞壽命、抑制細胞膜脂質過氧化、抵抗氧化自由基對DNA的攻擊、抑制酪氨酸的活性、提高皮膚免疫能力、提高皮膚持水保水能力、促進膠原的合成和真皮細胞透明質酸的合成等多種功效。

功效作用

1、延緩皮膚老化，膠原肽能改善皮膚原有狀態，進而修復受損肌膚，促進細胞分裂，加速生長。

2、保濕鎖水，膠原肽也是一種修復型的膠原蛋白，主要是鎖住肌膚的水分，增強皮膚的彈性，防止皮膚衰老，乾燥，鬆弛，使肌膚更有彈性，更水潤，從而達到美容養顏的效果。

3、降血壓，膠原肽可以抑制血管緊張素轉化酶的活性，增強血管的彈性，可以幫助降血壓，降血脂。比較適合於一些生活作息不規律，熬夜上火，缺少運動，高血壓的人群。

適宜人群

工作勞累者、睡眠不足者、皮膚鬆弛者、

禁忌人群

重疾者、孕婦、乳腺增生者、腫瘤患者。

不宜同食

無特殊同食禁忌。

6. 如何測定I型前膠原羧基端前肽

I型前膠原羧基端前肽的正常值：50-200ug/L

測定I型前膠原羧基端前肽的臨床意義表現在I型前膠原羧基端前肽增高：見於兒童發育期、妊娠最後3個月、骨腫瘤，特別是前列腺癌骨轉移、畸形性骨炎、酒精性肝炎和肺纖維化等。

I型前膠原羧基端前肽降低：見於絕經期後骨質疏鬆病人經雌激素治療6個月後可降低30%，但其降低的機制尚不清楚。

(6)總1型膠原氨基末端肽是什麼擴展閱讀：

I型前膠原羧基端前肽(是骨組織中惟一的膠原，占骨基質的90%以上。血清中I型前膠原羧基端前肽的水平是反映成骨細胞活動和骨形成以及反映I型膠原合成速率的特異指標。它可以被肝臟吸收，通過上皮細胞甘露糖受體結合而被清除，所以易受肝功能的影響。

血清Ⅰ型前膠原羧基端前肽（PICP）：是成骨細胞合成膠原時的中間產物，也是反映成骨細胞活動狀態的敏感指標。PICP升高可見於畸形性骨炎、骨腫瘤、兒童發育期、妊娠後期，老年性骨質疏鬆症PICP變化不明顯。

7. 3型前膠原n端肽參考值是0一12檢查結果是16.33嚴重嘛

總i型前膠原氨基端肽是個3長很專業和基礎名詞, 貴是指合成制備服膠原蛋白---膠原纖維的前體. 總i型前膠原氨基端肽高膠原蛋白病發病相關 (猆類風濕, 紅班狼瘡...), 有時在心肌梗死時有顯現.

8. 總i型前膠原氨基末端肽高是怎麼回事

蛋白質生物合成可分為五個階段，氨基酸的活化、多肽鏈合成的起始、肽鏈的延長、肽鏈的終止和釋放、蛋白質合成後的加工修飾。

（一）氨基酸

在進行合成多肽鏈之前,必須先經過活化,然後再與其特異的trna結合,帶到mrna相應的位置上,這個過程靠氨基醯trna合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸與特異的trna相結合,生成各種氨基醯trna.每種氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相對應的trna結合,在氨基醯trna合成酶催化下,利用atp供能,在氨基酸羧基上進行活化,形成氨基醯-amp,再與氨基醯trna合成酶結合形成三聯復合物,此復合物再與特異的trna作用,將氨基醯轉移到trna的氨基酸臂(即3'-末端cca-oh)上原核細胞中起始氨基酸活化後，還要甲醯化，形成甲醯蛋氨酸trna，由n10甲醯四氫葉酸提供甲醯基。而真核細胞沒有此過程。

前面講過運載同一種氨基酸的一組不同trna稱為同功trna。一組同功trna由同一種氨醯基trna合成酶催化。氨基醯trna合成酶對trna和氨基酸兩者具有專一性，它對氨基酸的識別特異性很高，而對trna識別的特異性較低。

氨基醯trna合成酶是如何選擇正確的氨基酸和trna呢？按照一般原理，酶和底物的正確結合是由二者相嵌的幾何形狀所決定的，只有適合的氨基酸和適合的trna進入合成酶的相應位點，才能合成正確的氨醯基trna。現在已經知道合成酶與l形trna的內側面結合，結合點包括接近臂，dhu臂和反密碼子臂d柄、反密碼子和可變環與酶反應

乍看起來，反密碼子似乎應該與氨基酸的正確負載有關，對於某些trna也確實如此，然而對於大多數trna來說，情況並非如此，人們早就知道，當某些trna上的反密碼子突變後，但它們所攜帶的氨工酸卻沒有改變。1988年，候稚明和schimmel的實驗證明丙氨酸trna酸分子的氨基酸臂上g3：u70這兩個鹼基發生突變時則影響到丙氨醯trna合成酶的正確識別，說明g3：u70是丙氨酸trna分子決定其本質的主要因素。trna分子上決定其攜帶氨基酸的區域叫做副密碼子。一種氨基醯trna合成酶可以識別以一組同功trna，這說明它們具有共同特徵。例如三種丙氨酸trna（trnaalm/cua,trnaaim/ggc,trnaain/ugc都具有g3：u70副密碼子。）但沒有充分的證據說明其它氨基醯trna合成酶也識別同功trna組中相同的副密碼子。另外副密碼子也沒有固定的位置，也可能並不止一個鹼基對。

（二）多肽鏈合成的起始

核蛋白體大小亞基，mrna起始trna和起始因子共同參與肽鏈合成的起始。

1、大腸桿菌細胞翻譯起始復合物形成的過程：

（1）核糖體30s小亞基附著於mrna起始信號部位：原核生物中每一個mrna都具有其核糖體結合位點，它是位於aug上游8-13個核苷酸處的一個短片段叫做sd序列。這段序列正好與30s小亞基中的16s rrna3』端一部分序列互補，因此sd序列也叫做核糖體結合序列，這種互補就意味著核糖體能選擇mrna上aug的正確位置來起始肽鏈的合成，該結合反應由起始因子3（if-3）介導，另外if-1促進if-3與小亞基的結合，故先形成if3-30s亞基-mrna三元復合物。

（2）30s前起始復合物的形成：在起始因子2作用下，甲醯蛋氨醯起 始trna與mrna分子中的aug相結合，即密碼子與反密碼子配對，同時if3從三元復合物中脫落，形成30s前起始復合物，即if2-3s亞基-mrna-fmet-trnafmet復合物，此步需要gtp和mg2 參與。

（3）70s起始復合物的形成：50s亞基上述的30s前起始復合物結合，同時if2脫落，形成70s起始復合物，即30s亞基-mrna-50s亞基-mrna-fmet-trnafmet復合物。此時fmet-trnafmet占據著50s亞基的肽醯位。而a位則空著有待於對應mrna中第二個密碼的相應氨基醯trna進入，從而進入延長階段，2、真核細胞蛋白質合成的起始

真核細胞蛋白質合成起始復合物的形成中需要更多的起始因子參與，因此起始過程也更復雜。

（1）需要特異的起始trna即，-trnafmet，並且不需要n端甲醯化。已發現的真核起始因子有近10種（eukaryote initiation factor,eif）

（2）起始復合物形成在mrna5』端aug上游的帽子結構，（除某些病毒mrna外）

（3）atp水解為adp供給mrna結合所需要的能量。真核細胞起始復合物的形成過程是：翻譯起始也是由eif-3結合在40s小亞基上而促進80s核糖體解離出60s大亞基開始，同時eif-2在輔eif-2作用下，與met-trnafmet及gtp結合，再通過eif-3及eif-4c的作用，先結合到40s小亞基，然後再與mrna結合。

mrna結合到40s小亞基時，除了eif-3參加外，還需要eif-1、eif-4a及eif-4b並由atp小解為adp及pi來供能，通過帽結合因子與mrna的帽結合而轉移到小亞基上。但是在mrna5』端並未發現能與小亞基18srna配對的s-d序列。目前認為通過帽結合後，mrna在小亞基上向下游移動而進行掃描，可使mrna上的起始密碼aug在met-trnafmet的反密碼位置固定下來，進行翻譯起始。

通過eif-5的作用，可使結合met-trnafmet·gtp及mrnar40s小亞基與60s大亞基結合，形成80s復合物。eif-5具有gtp酶活性，催化gtp水解為gdp及pi，並有利於其它起始因子從40s小亞基表面脫落，從而有利於40s與60s兩個亞基結合起來，最後經eif-4d激活而成為具有活性的80smet-trnafmet· mrna起始復合物。
（三）多肽鏈的延長

在多肽鏈上每增加一個氨基酸都需要經過進位，轉肽和移位三個步驟。

（1）為密碼子所特定的氨基酸trna結合到核蛋白體的a位，稱為進位。氨基醯trna在進位前需要有三種延長因子的作用，即，熱不穩定的ef（unstable temperature,ef）ef-tu,熱穩定的ef(stable temperature ef,ef-ts)以及依賴gtp的轉位因子。ef-tu首先與gtp結合，然後再與氨基醯trna結合成三元復合物，這樣的三元復合物才能進入a位。此時gtp水解成gdp，ef-tu和gdp與結合在a位上的氨基醯trna分離
肽鍵的形成

①核蛋白體「給位」上攜甲醯蛋氨醯 基（或肽醯）的trna

②核蛋白體「受體」上新進入的氨基醯trna;

③失去甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後，即將從核蛋白體脫落的trna;

④接受甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後已增長一個氨基酸殘基的肽鍵

（2）轉肽--肽鍵的形成（peptide bond formation）

在70s起始復合物形成過程中，核糖核蛋白體的p位上已結合了起始型甲醯蛋氨酸trna，當進位後，p位和a位上各結合了一個氨基醯trna，兩個氨基酸之間在核糖體轉肽酶作用下，p位上的氨基酸提供α-cooh基，與a位上的氨基酸的α-nh2形成肽鍵，從而使p位上的氨基酸連接到a位氨基酸的氨基上，這就是轉肽。轉肽後，在a位上形成了一個二肽醯trna（圖18-13）。

（3)移位（translocation)

轉肽作用發生後，氨基酸都位於a位，p位上無負荷氨基酸的trna就此脫落，核蛋白體沿著mrna向3』端方向移動一組密碼子，使得原來結合二肽醯trna的a位轉變成了p位，而a位空出，可以接受下一個新的氨基醯trna進入，移位過程需要ef-2，gtp和mg2 的參加（圖18-14）。

以後，肽鏈上每增加一個氨基酸殘基，即重復上述進位，轉肽，移位的步驟，直至所需的長度，實驗證明mrna上的信息閱讀是從5』端向3』端進行，而肽鏈的延伸是從氮基端到羧基端。所以多肽鏈合成的方向是n端到c端
（四）翻譯的終止及多肽鏈的釋放

無論原核生物還是真核生物都有三種終止密碼子uag，uaa和uga。沒有一個trna能夠與終止密碼子作用，而是靠特殊的蛋白質因子促成終止作用。這類蛋白質因子叫做釋放因子，原核生物有三種釋放因子：rf1，rf2t rf3。rf1識別uaa和uag，rf2識別uaa和uga。rf3的作用還不明確。真核生物中只有一種釋放因子erf，它可以識別三種終止密碼子。

不管原核生物還是真核生物，釋放因子都作用於a位點，使轉肽酶活性變為水介酶活性，將肽鏈從結合在核糖體上的trna的cca末凋上水介下來，然後mrna與核糖體分離，最後一個trna脫落，核糖體在if-3作用下，解離出大、小亞基。解離後的大小亞基又重新參加新的肽鏈的合成，循環往復，所以多肽鏈在核糖體上的合成過程又稱核糖體循環（ribosome cycle）（圖18-16）。

（五）多核糖體循環

上述只是單個核糖體的翻譯過程，事實上在細胞內一條mrna鏈上結合著多個核糖體，甚至可多到幾百個。蛋白質開始合成時，第一個核糖體在mrna的起始部位結合，引入第一個蛋氨酸，然後核糖體向mrna的3』端移動一定距離後，第二個核糖體又在mrna的起始部位結合，現向前移動一定的距離後，在起始部位又結合第三個核糖體，依次下去，直至終止。兩個核糖體之間有一定的長度間隔，每個核糖體都獨立完成一條多肽鏈的合成，所以這種多核糖體可以在一條mrna鏈上同時合成多條相同的多肽鏈，這就大大提高了翻譯的效
多聚核糖體的核糖體個數，與模板mrna的長度有關，例如血紅蛋白的多肽鏈mnra編碼區有450個核苷酸組成，長約150nm 。上面串連有5-6個核糖核蛋白體形成多核糖體。而肌凝蛋白的重鏈mrna由5400個核苷酸組成，它由60多個核糖體構成多核糖體完成多肽鏈的合成

9. i型膠原前肽屬於非膠原蛋白的是

i型膠原前肽屬於非膠原蛋白的是骨組織。根據查詢相關資料信息Ⅰ型膠原是人體最豐富的膠原蛋白形式，是骨組織中唯一的膠原，占骨質的90%，i型膠原前肽屬於非膠原蛋白的是骨組織。Ⅰ型膠原前肽包括Ⅰ型膠原氨基前肽和Ⅰ型膠原羧基前肽，成骨細胞的前體細胞合成Ⅰ型前膠原，分泌至細胞外液，在內切酶作用下去除氨基及羧基端肽，即Ⅰ型膠原氨基前肽和Ⅰ型膠原羧基前肽，是反映骨形成的指標。

10. Ⅰ型膠原羥基端前肽

Ⅰ型膠原是人體最豐富的膠原蛋白形式,是骨組織中唯一的膠原,占骨質的90%,Ⅰ型膠原吡啶交聯終肽（ictp）是Ⅰ型膠原的特異性成份,也是目前唯一知道從構成膠原纖維分子中釋出的膠聯.只來源於破壞的成熟的骨基質,不會在新骨形成過程中從新形成的骨質中產生,以完整的免疫源性肽形式進入血中,不再進一步分解,是新發現的溶骨指標,能直接反映溶骨的范圍,且不受攝入食物的影響.大部分骨代謝指標會有明顯變化,在鑒別某些骨骼疾病時會有困難.而ictp受其影響很小,只反映骨骼疾病的變化.ictp在生理性骨代謝中的反應遲緩,它的變化反應骨質病理性破壞.
血清Ⅰ型膠原吡啶交聯終肽濃度在反映類風濕關節炎的活動性,Ⅰ型膠原吡啶交聯終肽是類風濕關節炎早期診斷,病情監測及療效觀察的可靠輔助診斷指標.而且Ⅰ型膠原吡啶交聯終肽還常出現在惡性腫瘤發生骨轉移後.
如果ictp升高，建議到醫院詳細檢查身體狀況,著重檢查有無類風濕關節炎和有無惡性腫瘤伴骨轉移. .....