膠原蛋白三股螺旋什麼鍵

① 膠原蛋白的化學結構

膠原蛋白分子是由特有的3條左旋a-肽鏈，向右手的復合螺旋結構，絞合而成。
a-肽鏈的長度一般是600-1000個氨基酸的長度。這種屬於大分子膠原蛋白，不利於人體吸收，需要通過水解、酶解將分子變小，才利於人體吸收。
分解後的分子叫肽，是精準的蛋白質片斷，其分子只有納米般大小，腸胃，血管及肌膚皆極容易吸收

② 膠原蛋白的理化性質

一般是白色、透明的粉狀物，分子呈細長的棒狀，相對分子質量從約2kD至300kD不等。膠原蛋白具有很強的延伸力，不溶於冷水、稀酸、稀鹼溶液，具有良好的保水性和乳化性。膠原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被動物膠原酶斷裂，斷裂的碎片自動變性，可被普通蛋白酶水解。當環境pH低於中性時，膠原的變性溫度為40~41℃，當環境pH為酸性時，膠原的變性溫度為38~39℃。
膠原蛋白紅外光譜圖冊參考資料。
膠原蛋白是一種兩性電解質，這取決於兩個因素，其一，膠原每個肽鏈具有許多酸性或鹼性的側基；其二，每個肽鏈的兩端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或給予質子的能力，它們可在特定的pH值范圍內，解離產生正電荷或負電荷，換句話說，隨著介質的pH值，不同膠原即成為帶有許多正電荷或負電荷的離子。膠原肽鏈側基的pKa值與其組成氨基酸側基的pKa值略有不同，這是由於在蛋白質分子中受到鄰近電荷的影響所造成的。等電點是7.5~7.8，呈現出偏鹼性，因為膠原的肽鏈中鹼性氨基酸比酸性氨基酸多一點。由於是高分子，在水溶液中具有膠體性質和一定粘度，粘度在等電點時最低，而且溫度越低，粘度越大。
不同分子量分布膠原蛋白溶液的黏度與溶質濃度、溶劑、pH、溫度和外加電解質有關。在等電點時膠原蛋白溶液的黏度最低，pH值低於或高於等電點時，膠原蛋白及多肽均將帶一定電荷，溶液的黏度相應增大，離等電點越遠，溶液的黏度越大；不同分子量分布膠原蛋白及多肽溶液的黏度均隨溫度升高而下降。膠原蛋白分子量越大，濃度越大，溶液的黏度越高，高分子量膠原蛋白溶液的黏度隨濃度增加呈指數上升，而低分子量膠原蛋白溶液的黏度則隨濃度增加近似直線上升；在膠原蛋白及多肽溶液中加入電解質會導致其黏度明顯上升。
膠原蛋白的水解產物含有多種氨基酸，其中以甘氨酸最為豐富。其次為丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，膠原蛋白屬不完全蛋白質。水解豬皮膠原所得的肽類產物中含有19種氨基酸，其中包括7種成人必需氨基酸和2種幼兒必需的半必需氨基酸；而且氨基酸總量高達90%以上。在八種人體必需氨基酸中含有六種：異亮氨酸（Ile）為1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）為4.89%，纈氨酸（Val）2.95%，蘇氨酸（Thr）為1.95%，賴氨酸（Lys）為1.94%。
膠原的相對分子質量大，電泳圖有3條泳帶，在100kD附近出現的2條泳帶分別是膠原分子的α1鏈和α2鏈，在200 kD附近出現的1條泳帶是膠原分子的β鏈。即膠原的每條多肽鏈相對分子質量可達100kD，1個膠原分子相對分子質量為300kD。多肽分子量的測定方法常用SDS-PAGE，凝膠色譜法以及質譜法。有人採用凝膠過濾色譜法測定脫鉻革屑中膠原水解產物分子量分布在16.1KD左右。飛行時間質譜法測定比目魚皮膠原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。動物蛋白酶水解後的膠原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的膠原多肽分子量范圍更廣。
膠原的熱穩定性是指測定其在水系中纖維的熱收縮溫度（Ts），或溶液中分子的熱變性溫度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值較Td值容易測定。Td還可以表示膠原螺旋被破壞的溫度，另外還與其亞氨基酸（脯氨酸和羥脯氨酸）的含量有關，尤其是羥脯氨酸含量，它們之間存在正相關，冷水性魚類的羥脯氨酸含量最低，所以冷水性魚類膠原蛋白Td值明顯低於暖水性魚類，而又都低於陸生動物。但魚皮膠原蛋白與魚肉膠原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，這與肌肉膠原中脯氨酸的羥基化率較真皮膠原高有關。有人測定了多種魚皮可溶性膠原蛋白的氨基酸組成，並與牛皮的氨基酸組成進行了比較，發現魚皮膠原蛋白的羥脯氨酸和脯氨酸等亞氨酸含量比牛皮的低。此外，魚皮明膠與牛皮明膠相比，其固有的粘度、熱變性溫度均比較低。
膠原蛋白的熱變性溫度可以通過測定膠原蛋白溶液增比黏度的變化來確定。其方法是將膠原蛋白樣品溶於一定量的緩沖溶液中，並配製成一定濃度的溶液，然後用烏式黏度計測量溶液在一定溫度區間內保持一定時間後的增比黏度，以增比黏度對溫度作圖，當增比黏度變化50%時所對應的溫度即為熱變性溫度。熱變性溫度還可通過拉曼光譜和差示掃描量熱法等進行測定。有人測得鱸魚、鯽魚和鱅魚魚皮膠原蛋白的熱變性溫度分別為 25、27和30℃，它們的棲息水溫分別為 26～27、29 和32℃，亞氨基酸含量分別為17.2%、18.1%和 18.6%，與 3 種魚皮膠原的熱變性溫度相吻合Ⅱ型膠原和Ⅺ型膠原Ⅱ型膠原由三條α1肽鏈組成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羥賴氨酸，並且糖化率高，含糖量可達 4%，是軟骨中的主要膠原。另外，即使同一生物，皮和骨膠原蛋白的熱變形溫度也可能不一，像來自日本海鱸、鮐魚、大頭鯊和眼斑魨的皮膠原蛋白的變性溫度為25.0~26.5℃，而骨膠原蛋白的變性溫度則為29.5~30.0℃。附帶結論是骨膠原蛋白的變性溫度范圍整體上比皮膠原蛋白的變性溫度范圍要高。而且骨膠原蛋白和皮膠原蛋白在不同pH時的溶解度不同。這表明皮和骨膠原蛋白的分子特性和構型存在差異。
作為生物高分子，膠原的強度不大，有研究表明膠原蛋白的凝膠強度與其濃度的平方幾乎成正比關系，強度測定可用凝膠強度計。
特別提示：明膠、膠原蛋白和水解膠原蛋白並不相同。明膠是膠原在高溫作用下的變性產物，其組成復雜，相對分子質量分布寬，由於高溫造成膠原蛋白變性，膠原分子的3股螺旋結構被破壞，但可能有部分α鏈的螺旋鏈還存在，因此一定濃度的明膠溶液能成凝膠狀。在食品工業、攝影和制葯業中被廣泛應用。據報道，全世界每年生產的明膠產品中，有65%用於食品工業，20%用於照相工業，10%用於制葯工業。水解膠原蛋白是在較高溫度下用蛋白酶水解膠原或明膠得到的，受溫度和酶的雙重作用，使水解膠原蛋白的相對分子質量比明膠更小，由於在較高溫度條件下，蛋白酶對膠原肽鍵的水解是隨機的，使水解得到的蛋白液組成也很復雜，是相對分子質量從幾千到幾萬的蛋白多肽的混合物。由於分子量小，水解膠原蛋白容易降解，所以在營養保健品和日用化學品開發方面擁有一定的市場。水解膠原蛋白可用於生物發酵培養基，也可以作為一種高蛋白飼料營養添加劑替代進口魚粉用於混、配合飼料生產。膠原、明膠和水解膠原蛋白這3種物質雖具有同源性，但在結構和性能上卻有很大的區別。膠原保留特有的天然螺旋結構，在某些方面表現出明顯優於明膠和水解膠原蛋白的性能，如膠原止血海綿止血性能優於明膠海綿，作為澄清劑用的魚膠原如果變性則沉降能力明顯降低。然而，人們對這3種物質的認識常常產生混淆，認為它們具有相同性質，甚至認為它們是同一種物質。
水解膠原蛋白和膠原多肽也並不相同，可以近似認為是宏觀和微觀的關系。膠原蛋白分子經水解後主要形成相對分子量較小的膠原多肽，由於膠原蛋白獨特的三股超螺旋結構，性質十分穩定，一般的加工溫度及短時間加熱都不能使其分解，從而造成其消化吸收較困難，不易被人體充分利用。水解後其吸收利用率可以提高很多，且可以促進食品中的其它蛋白質的吸收。膠原多肽除了肽鏈的兩端含有未縮合的末端羧基和氨基外，在側鏈上還含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。膠原多肽可完全溶解於水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高濃度下也有流動性，耐酸鹼性能好，在酸、鹼存在的情況下均無沉澱；耐高溫性能好，200℃加熱亦無沉澱，同時它還具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一級結構是蛋白質分子中氨基酸以肽鍵連接的順序，每一種蛋白質分子，都有其特定的氨基酸組成和排列方式，由此就決定了不同的空間結構和功能。蛋白質分子中一級結構關鍵部位氨基酸的改變，會直接影響其功能，這個關鍵部位就是蛋白質分子的活性中心。已發現並確認了不下30種類型的膠原蛋白。
一般的蛋白質是雙螺旋結構，而作為細胞外基質（ECM）的一種結構蛋白，膠原蛋白由三條多肽鏈構成三股螺旋結構，或稱膠原域，即3條多肽鏈的每條都左旋形成左手螺旋結構，再以氫鍵相互咬合形成牢固的右手超螺旋結構。膠原特有的左旋a鏈相互纏繞構成膠原的右手復合螺旋結構，這一區段稱為螺旋區段，螺旋區段最大特徵是氨基酸呈現（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置為脯氨酸（PrO）和羥脯氨酸（Hyp），是膠原蛋白的特有氨基酸，約佔25%，是各種蛋白質中含量最高的；膠原蛋白中存在的羥基賴氨酸（Hyl）在其它蛋白質中不存在，它不是以現成的形式參與膠原的生物合成，而是從已經合成的膠原的肽鏈中的脯氨酸（Pro）經羥化酶作用轉化來的。而一般陸生哺乳動物蛋白質中羥脯氨酸和焦谷氨酸的含量極微少。與陸生動物相比，水生動物中的膠原蛋白，其脯氨酸和羥脯氨酸的總量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要遠大於陸生動物中的膠原蛋白。
一級結構是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列；膠原蛋白分子是由3條左手螺旋（二級結構）的多肽鏈組成，它們相互纏繞形成一個在中心分子軸周圍的右手螺旋（三級結構）；完整的膠原蛋白分子的長度約280 nm，直徑約1.5 nm；在Ⅰ型膠原原纖維的二維結構（小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片）中，膠原分子通過一個或多個4 D距離與另一個膠原分子交錯，D表示在小角X線衍射圖譜中所見的基本重復距離，或電子顯微照片中所見的重復距離。因為膠原分子的長度約是4.4 D，膠原分子的交錯引起約有0.4 D的折疊區和約0.6 D的缺損區。
膠原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量較高，特別是甘氨酸，約占總氨基酸的27%，也有報道說佔1/3，即每隔兩個其它氨基酸殘基（X，Y）即有一個甘氨酸，故其肽鏈可用（Gly-X-Y）n 來表示。每個原膠原分子由三條α-肽鏈組成，α-肽鏈自身為α螺旋結構，肽鏈中每三個氨基酸殘基中就有一個要經過此三股螺旋中央區，而此處空間十分狹窄，只有甘氨酸適合於此位置，由此可解釋其氨基酸組成中每隔兩個氨基酸殘基出現一個甘氨酸的特點。特別注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不過X通常是脯氨酸，Y通常指羥脯氨酸。同時還含有少量3-羥脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羥賴氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內氫鍵穩定膠原蛋白分子。三條α-肽鏈借范德化力、氫鍵及共價交聯則以平行、右手螺旋形式纏繞成「草繩狀」三股螺旋結構，使膠原具有很高的拉伸強度。

③ 法瀾秀膠原蛋白說是三螺旋結構，三螺旋結構有什麼好處

有活性的膠原蛋白是完整的三螺旋結構，吃了更容易被人體吸收，我們吃行臘的膠原蛋白是否有效果，就得看吃進去的膠原蛋白是否有活性，不然就是死膠原，三螺旋結構的膠原蛋白有活檔埋滑性，吃了之後更容易被人液仿體吸收

④ 膠原蛋白的生物學性狀

膠原作為醫用生物材料，最重要的特點在於其低免疫原性，與其它具有免疫原性的蛋白質相比，膠原蛋白的免疫原性非常低。人們甚至曾認為膠原不具有抗原性，研究表明：膠原具有低免疫原性，不含端肽時免疫原性尤其低。膠原有三種類型的抗原分子，第一類是膠原肽鏈非螺旋的端肽，在天然和變性膠原中均存在。由於2個不同種類的哺乳動物中間的膠原蛋白，其整個氨基酸序列變化不是很大，而且膠原蛋白的三螺旋區域有高度的進化穩定性，但在非螺旋的末端區域中有很大的變化性，在這區域中幾乎50%以上的氨基酸殘基表現出種屬性變化，大量的研究和生產都集中在如何完全去除端肽，只要去除端肽就認為是安全的。第二類是膠原的三股螺旋的構象，僅存在於天然膠原分子中，即位於天然膠原蛋白的三螺旋結構中的抗原決定簇，會在分離和純化過程中暴露出來，尤其是含α1和α2單鏈暴露出的中央端情況下更為明顯。第三類是α-鏈螺旋區的氨基酸順序，只出現在變性膠原中。
免疫學分析和研究結果表明，使用膠原加完全弗氏佐劑，能對膠原產生多克隆和單克隆抗體。由T細胞啟動的對膠原蛋白免疫反應的證據是，位於重要組織相容性（H-2）部位上ⅠA或ⅠB亞區的免疫反應基因已被鑒定。膠原蛋白免疫原性的臨床評價通常是皮膚過敏性測試(細胞免疫指數，遲發性Ⅳ型反應)和由反應型抗體的存在(體液免疫指數)來確定的。實踐證明，在患者身上進行這兩種評價是合理的。在治療前，用過敏劑量的植入性膠原對患者進行皮試，大約3%有潛在的反應，反復多次處理的患者，大約1%～2%會產生遲發性過敏性的臨床病狀，典型的症狀包括局部水腫和紅斑反應，有的還伴有硬化和瘙癢，持續時間4～6個月，個別甚至可達1年以上。 膠原蛋白是肌體自然蛋白，對皮膚表面的蛋白質分子具有較大的親和力、較弱的抗原性、良好的生物相容性和生物降解安全性，可降解吸收，粘著力好。由膠原製成的手術縫合線既有與天然絲一樣的高強度，又有可吸收性，在使用時既有優良的血小板凝聚性能，止血效果好，又有較好的平滑性和彈性，縫合結頭不易鬆散，操作過程中不易損傷機體組織，對創面有很好的黏附性，一般情況下只需較短時間的壓迫就可達到滿意的止血效果。所以膠原蛋白可以製成粉狀、扁狀及海綿狀的止血劑。同時用合成材料或膠原蛋白在血漿代用品、人造皮膚、人工血管、骨的修復和人工骨和固定化酶的載體等方面的研究和應用方面都十分的廣泛。
膠原蛋白分子肽鏈上具有多種反應基團，如羥基、羧基和氨基等，易於吸收和結合多種酶和細胞，實現固定化，它具有與酶和細胞親合性好、適應性強的特點。另外，膠原易加工成型，故純化的膠原蛋白可製成許多不同形式的材料，如膜，帶，薄片，海綿，珠體等，但以膜形式應用的報道最多。膠原制備膜用於生物醫學，除具有生物可降解性、組織可吸收性、生物相容性、弱抗原性外，還主要有：親水性強，抗張強度高，具有類似真皮的形態結構，透水透氣性好；高抗張強度和低延展性決定的生物塑性；官能團多，可進行適度交聯改性，從而可控制其生物降解速度；可調節溶解（溶脹）性；與其它生物活性組分一起使用，具有協同效應；可與葯物相互作用；交聯或酶處理去端肽可使抗原性降低，可隔離微生物，有生理活性，如有血凝作用等優點。同時也存在以下缺點：膠原的分離純化及加工處理復雜，分離的膠原交聯密度、纖維大小等具有多樣性。酶解膠原速度多變，條件難於控制；且純膠原乾燥後質地脆，成膜能力並不強，其膜延展性低，易乾裂，抗水性差，遇水易溶脹，在體內易降解，潮濕環境中易受細菌侵蝕而變質，此外還可能導致一些副反應，如組織鈣化等。故實際應用中，常常通過一定方法將膠原蛋白改性，通過改性避免膠原蛋白制備材料的缺點，提高膠原的拉伸強度及抗降解能力，降低膨脹率，改善膠原的力學性能與抗水性。
臨床應用形式有水溶液、凝膠、顆粒劑、海綿和薄膜等。同樣這些形狀都可用於葯物緩釋，已獲准上市和正在研發的膠原蛋白葯物緩釋應用大都集中在眼科中抗感染和青光眼治療，創傷中的局部治療及傷口修復的控制感染，婦科的宮頸發育異常和外科的局部麻醉等。 由於膠原蛋白廣布於人體各組織中，系各組織中的重要成分並構成組織細胞外基質（Extracelluarmatrix，ECM），其性質是一種天然的組織支架材料。從臨床應用的角度，人們用膠原蛋白製成各種各樣的組織工程支架，如皮膚、骨組織、氣管和血管支架等。然而以膠原本身而言就有兩大類，即純膠原制備的支架和與其它成分復合而成的復合物支架。純膠原蛋白組織工程支架具有生物相容性好、易加工、可塑性並能促進細胞黏附、增殖等優點，但也有膠原蛋白的力學性能差，在含水時難以塑形，無法支撐組織重建等不足。其次在修復處的新生組織會產生各種各樣的酶，將膠原蛋白水解，導致支架崩解，而採用交聯或復合的方式能改善與提高。現已成功地將膠原蛋白基生物材料用於人工皮膚、人工骨、軟骨移植和神經導管等組織工程產品。有人用嵌入軟骨細胞的膠原蛋白凝膠來修復軟骨缺陷並嘗試用上皮、內皮和角膜細胞附在膠原蛋白海綿以適應角膜組織。還有人混合自體同源的間葉細胞中的莖狀細胞和膠原蛋白凝膠製作肌腱用於腱後修復。
以膠原蛋白為基質作真皮輔以上皮成分構成的組織工程人工皮膚葯物緩釋膠以膠原蛋白為主要成分的給葯系統應用非常廣泛，可以把膠原蛋白水溶液塑造成各種形式的給葯系統，如眼科方面的膠原蛋白保護物、燒傷或創傷使用的膠原海綿、蛋白質傳輸的微粒、膠原蛋白的凝膠形式、透過皮膚給葯的調控材料以及基因傳輸的納米微粒等。此外，還可作為組織工程包括細胞培養系統的基質、人工血管和瓣膜的支架材料等。 膠原蛋白由動物皮提取，皮中除膠原蛋白外還含有透明質酸、硫酸軟骨素等蛋白多糖，它們含有大量極性基團，是保濕因子，且有阻止皮膚中的酪氨酸轉化為黑色素的作用，故膠原蛋白有純天然保濕、美白、防皺、祛斑等作用，可廣泛應用於美容用品中。膠原蛋白的化學組成、結構賦予了它是美容的基礎。膠原蛋白與人體皮膚膠原的結構相似，為非水溶性纖維狀含糖蛋白質，分子中富含大量氨基酸和親水基，具有一定的表面活性和很好的相容性，同時由於其分子中含有大量的羥基，因此它有著相當好的保濕作用。在相對濕度70%時，仍可保持其自身重量45%的水分。試驗證明：0.01%的膠原蛋白純溶液就能形成很好的保水層，供給皮膚所需要的全部水分。
隨著年齡的增長，成纖維細胞的合成能力下降，若皮膚中缺乏膠原蛋白，膠原纖維就會發生聯固化，使細胞間粘多糖減少，皮膚便會失去柔軟、彈性和光澤，發生老化，同時真皮的纖維斷裂、脂肪萎縮、汗腺及皮脂腺分泌減少，使皮膚出現色斑、皺紋等一系列老化現象。將其作為活性物質用於化妝品中時，後者可以擴散到皮膚的深層，其含有的酪氨酸與皮膚中的酪氨酸競爭，而與酪氨酸酶的催化中心結合，從而抑制黑色素的產生，使皮膚中的膠原蛋白活性增強，保持角質層水分以及纖維結構的完整性，促進皮膚組織的新陳代謝，對皮膚產生良好的滋潤保濕、消皺美容作用。早在20世紀70年代初，美國就率先推出注射用牛膠原，用於祛斑除皺紋及修復瘢痕。
不過在化妝品中，單純用作營養性護膚類原料通常要求分子量在2KD以下，以讓水解膠原能滲透入皮膚內。而護發類化妝品除要求水解膠原具有保濕性以外，還應具有一定的成膜性，因此，水解膠原的分子量要求會更高。 膠原蛋白亦可用於食品，早在十二世紀Bingen 的 St.Hilde-gard 就描述了利用小牛的軟骨湯作為葯物來治療關節疼痛，在相當長的一段時間里，含膠原的一些產品被人們認為對關節是很有益處的。因為它具有適用於食品的一些屬性：食用級通常外觀為白色，口感柔和，味道清淡，易消化。可以降低血甘油三酯和膽固醇，並可以增高體內某些缺乏的必需微量元素使之維持在一個相對的正常范圍之內，它是一種理想的降血脂食品。此外，有研究表明，膠原蛋白可以協助排除體內的鋁，減少鋁在體內的聚集，降低鋁質對人體的危害，並一定程度上促進指甲和頭發的生長。Ⅱ型膠原是關節軟骨中的主要蛋白，因而是潛在的自身抗原。口服後能誘導T細胞產生免疫耐受，從而抑制T細胞介導的自身免疫性疾病。膠原多肽是膠原或明膠經蛋白酶等降解處理後製得的具有較高消化吸收性、分子量約為2000～30000的產物，不具有明膠的凝膠性能，市場上銷售的膠原多為膠原多肽。
膠原的一些品質使得它在許多食品中用作功能物質和營養成分具有其它替代材料難以比擬的優點：膠原大分子的螺旋結構和存在結晶區使其具有一定的熱穩定性；膠原天然的緊密的纖維結構使膠原材料顯示出很強的韌性和強度，適用於薄膜材料的制備；由於膠原分子鏈上含有大量的親水基團，所以與水結合的能力很強，這一性質使膠原在食品中可以用作填充劑和凝膠；膠原在酸性和鹼性介質中膨脹，這一性質也應用於制備膠原基材料的處理工藝中。
膠原蛋白粉可直接加入到肉製品，以影響肉類的嫩度和肉類蒸煮後肌肉的紋理。研究表明，膠原蛋白對原料肉和烹飪肉質地的形成非常重要，膠原蛋白含量越高，肉的質地越硬。像魚肉的嫩化被認為與V型膠原蛋白降解有關，其肽鍵的破壞引起的細胞外周膠原纖維的裂解被認為是肌肉嫩化現象的主要原因。通過破壞膠原蛋白分子內的氫鍵，使原有的緊密超螺旋結構破壞，形成分子較小、結構較為鬆散的明膠，既可改善肉質的嫩度又可提高其使用價值，使其具有良好的品質，增加蛋白質含量，既口感好又有營養。日本還開發出了動物膠原蛋白為原料經膠原蛋白水解酶水解、調制開發出新型調味品和清酒，不但有特殊的風味，還能補充部分氨基酸。
隨著各類香腸製品在肉製品中所佔的比例越來越大，天然的腸衣製品嚴重缺乏。研究人員正致力於替代品的開發，以膠原蛋白質為主要的膠原腸衣本身是營養豐富的高蛋白物質，在熱處理過程中隨著水分和油脂的蒸發與溶化，膠原幾乎與肉食品的收縮率一致，而其他的可食用包裝材料還沒有被發現具有這種品質。另外，膠原蛋白本身具有固定化酶的功能，具有抗氧化性，可以改善食品的風味和質量。產品應力與膠原蛋白含量的多少成正比，而應變則成反比。 膠原蛋白是人體骨骼，尤其是軟骨組織中的重要組成成分。膠原蛋白就像骨骼中的一張充滿小洞的網，它會牢牢地留住就要流失的鈣質。沒有這張充滿小洞的網，即便是補充了過量的鈣，也會白白地流失掉。而膠原蛋白的特徵氨基酸羥基脯氨酸是血漿中運輸鈣到骨細胞的工具。骨細胞中的骨膠原是羥基磷灰石的黏合劑，它與羥基磷灰石共同構成了骨骼的主體。而骨質疏鬆的實質是合成骨膠原的速度跟不上需要，換言之，新的骨膠原的生成速度低於老的骨膠原發生變異或老化速度。研究表明，如果缺少膠原蛋白，補充再多的鈣質也無法防止骨質疏鬆，因此，只有攝入足夠的可與鈣結合的膠原蛋白，才能使鈣在體內被較快消化吸收，且能較快的達到骨骼部位而沉積。
將膠原蛋白和聚乙烯吡咯烷酮溶在檸檬酸緩沖液里製得膠原蛋白-PVP聚合物（C-PVP），用於受傷骨骼的加固不僅效果好，安全性也高，即使長周期的連續用葯，不管是實驗還是臨床試驗都不表現出淋巴腫大、DNA損傷，不會引起肝和腎的代謝紊亂，也不誘發人體產生抗C- PVP的抗體。 飼料用膠原蛋白粉是以製革的殘次皮料、皮邊角余料等副產物為原料，運用物理、化學或生物技術方法處理得到的蛋白質產品。製革廠鞣革後勻削和剪裁產生的固體廢棄物統稱為鞣革廢渣，其干物質的主要成分就是膠原蛋白。處理後可作為一種動物源性蛋白營養添加劑，替代或部分替代進口魚粉，用於混、配合飼料的生產，具有較好的飼喂效果和經濟效益。其蛋白質含量高，富含18種以上氨基酸，含有鈣、磷、鐵、錳、硒等礦物質元素，並帶有芳香味。研究表明，水解膠原蛋白粉可部分或全部替代生長肥育豬日糧中的魚粉或豆粕，但添加比例不能超過 6%，當含量達 8%時則顯著降低生產性能及日糧消化率，增加飼養成本。
還有人進行了生長試驗和消化試驗以評價水產飼料中膠原蛋白替代魚粉的效果。生長試驗是在基礎飼料(對照組，含魚粉 12%)中分別以 2%、4%膠原蛋白等重量替代魚粉飼養平均體重6.5g的異育銀鯽（共 315 尾）35 d，各組魚體增重率分別為 71.3%、70.9%、71.9%，各組間沒有顯著差異（P>0.05）；消化試驗是採用平均體重 110g 的異育銀鯽，按套演算法測定了異育銀鯽對膠原蛋白的蛋白質消化率為 97.3%。研究結果表明，膠原蛋白具有很高的消化吸收率，可部分替代魚粉而對異育銀鯽的增重無影響。 有人研究了膳食銅缺乏與老鼠心臟膠原蛋白含量之間的關系。通過SDS- PAGE分析，再用考馬斯亮藍染色，結果表明檢測改變了的膠原蛋白的額外代謝特徵可預測銅缺乏；由於肝臟纖維化可減少蛋白質含量，因此還可通過測定肝臟中膠原蛋白的含量來預測肝臟纖維化。Anoectochilusformosanus的水提取物（AFE）則可降低CCl4誘發的肝臟纖維化，降低肝臟膠原蛋白的含量。膠原蛋白還是鞏膜的主要成分，對眼睛的作用也非常重要，如果鞏膜中膠原蛋白的合成減少而降解增加就會導致近視。

⑤ 膠原蛋白什麼是三螺旋什麼是三肽

三螺旋即是由3條氨基酸鏈纏繞而成的空間結構，這種結構比較穩定，能夠增加彈性，賦予了膠原蛋白保濕、增加彈性、抗皺、祛斑等的功效。

三肽膠原蛋白是指由三個氨基酸為單位組成的肽鏈。膠原蛋白是由氨基酸組成的，2個氨基酸脫去水分子組合成的叫2肽；3個氨基酸脫去水分子組合成的叫3肽，；依次類推。2~10個氨基酸組合成的叫寡肽；10~50個氨基酸組合成的的叫多肽；50個以上就叫蛋白質了。

⑥ 膠原是如何合成分泌和組裝的有什麼功能

細胞合成原膠原後運輸出細胞，原膠原在細胞外被特異性蛋白酶水解切除兩端的端肽後生成的分子。由原膠原分子自動裝配成膠原原纖維。

在空間結構上，膠原蛋白顯示出特殊的三股螺旋纏繞的結構，三條相互獨立的膠原蛋白肽鏈依靠
甘氨酸之間形成的氫鍵維系三股螺旋相互纏繞的結構。

膠原蛋白是人體的一種非常重要的蛋白質，主要存在於結締組織中。
它具有很強的伸張能力，是韌帶和肌鍵的主要成份，膠原蛋白還是細胞外基質的主要組成成分。
它使皮膚保持彈性，而膠原蛋白的老化，則使皮膚出現皺紋。
膠原蛋白亦是眼睛角膜的主要成份，但以結晶形式組成。

⑦ 膠原的基本結構

膠原蛋白的基本結構單位是原膠原(tropocollagen),原膠原肽鏈的一級結構具有(Gly-x-y)n重復序列, 其中x常為脯氨酸(Pro), y常為羥脯氨酸(Hypro)或羥賴氨酸(Hylys)。Hylys殘基可發生糖基化修飾, 其糖單位有的是一個半乳糖殘基(Gal), 但通常是二糖(Glu-Gal-),膠原上的糖所佔的量約為膠原的10%。原膠原是由三條α-肽鏈組成的纖維狀蛋白質, 相互擰成三股螺旋狀構型, 長300nm, 直徑1.5nm。
現已發現20個左右的基因分別在不同組織中編碼不同類型的膠原; 不同類型的膠原定位於體內的特定組織,也有2-3種不同的膠原存在於同一組織中。
膠原蛋白(Collagen)又稱膠原，是由三條肽鏈擰成的螺旋形纖維狀蛋白質。膠原蛋白是動物結締組織重要的蛋白質，結締組織除了含60～70%的水分外，膠原蛋白佔了約20～30%，因為有高含量的膠原蛋白，結締組織具有了一定的結構與機械力學性質，如張力強度、拉力、彈力等以達到支撐、保護的功能。