膠原酶的消化組織活性受什麼影響

1. 蛋白質的物理;化學性質是什麼

一、物理性質蛋白質是生物體內一種極重要的高分子有機物，占人體乾重的54%。蛋白質主要由氨基酸組成，因氨基酸的組合排列不同而組成各種類型的蛋白質。人體中估計有10萬種以上的蛋白質。生命是物質運動的高級形式，這種運動方式是通過蛋白質來實現的，所以蛋白質有極其重要的生物學意義。人體的生長、發育、運動、遺傳、繁殖等一切生命活動都離不開蛋白質。生命運動需要蛋白質，也離不開蛋白質。營養學上根據食物蛋白質所含氨基酸的種類和數量將食物蛋白質分三類：1、完全蛋白質這是一類優質蛋白質。它們所含的必需氨基酸種類齊全，數量充足，彼此比例適當。這一類蛋白質不但可以維持人體健康，還可以促進生長發育。2、半完全蛋白質這類蛋白質所含氨基酸雖然種類齊全，但其中某些氨基酸的數量不能滿足人體的需要。它們可以維持生命，但不能促進生長發育。3、不完全蛋白質這類蛋白質不能提供人體所需的全部必需氨基酸，單純靠它們既不能促進生長發育，也不能維持生命。根據蛋白質分子的外形，可以將其分作3類1．球狀蛋白質分子形狀接近球形，水溶性較好，種類很多，可行使多種多樣的生物學功能。2．纖維狀蛋白質分子外形呈棒狀或纖維狀，大多數不溶於水，是生物體重要的結構成分，或對生物體起保護作用。3．膜蛋白質一般折疊成近球形，插入生物膜，也有一些通過非共價鍵或共價鍵結合在生物膜的表面。生物膜的多數功能是通過膜蛋白實現的。 二、化學性質 ①具有兩性蛋白質是由α-氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中存在著氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白質也是兩性物質。②可發生水解反應蛋白質在酸、鹼或酶的作用下發生水解反應，經過多肽，最後得到多種α-氨基酸。蛋白質水解時，應找准結構中鍵的「斷裂點」，水解時肽鍵部分或全部斷裂。③溶水具有膠體的性質有些蛋白質能夠溶解在水裡（例如雞蛋白能溶解在水裡）形成溶液。蛋白質的分子直徑達到了膠體微粒的大小（10－9～10－7m）時，所以蛋白質具有膠體的性質。④蛋白質沉澱原因：加入高濃度的中性鹽、加入有機溶劑、加入重金屬、加入生物鹼或酸類、熱變性少量的鹽（如硫酸銨、硫酸鈉等）能促進蛋白質的溶解。如果向蛋白質水溶液中加入濃的無機鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低，而從溶液中析出，這種作用叫做鹽析．這樣鹽析出的蛋白質仍舊可以溶解在水中，而不影響原來蛋白質的性質，因此鹽析是個可逆過程．利用這個性質，採用分段鹽析方法可以分離提純蛋白質．⑤蛋白質的變性在熱、酸、鹼、重金屬鹽、紫外線等作作用下，蛋白質會發生性質上的改變而凝結起來．這種凝結是不可逆的，不能再使它們恢復成原來的蛋白質．蛋白質的這種變化叫做變性．蛋白質變性後，就失去了原有的可溶性，也就失去了它們生理上的作用．因此蛋白質的變性凝固是個不可逆過程．造成蛋白質變性的原因物理因素包括：加熱、加壓、攪拌、振盪、紫外線照射、X射線、超聲波等：化學因素包括：強酸、強鹼、重金屬鹽、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。⑥顏色反應蛋白質可以跟許多試劑發生顏色反應．例如在雞蛋白溶液中滴入濃硝酸，則雞蛋白溶液呈黃色．這是由於蛋白質（含苯環結構）與濃硝酸發生了顏色反應的緣故．還可以用雙縮脲試劑對其進行檢驗，該試劑遇蛋白質變紫⑦蛋白質在灼燒分解時，可以產生一種燒焦羽毛的特殊氣味．利用這一性質可以鑒別蛋白質．三、作用蛋白質在細胞和生物體的生命活動過程中，起著十分重要的作用。生物的結構和性狀都與蛋白質有關。蛋白質還參與基因表達的調節，以及細胞中氧化還原、電子傳遞、神經傳遞乃至學習和記憶等多種生命活動過程。在細胞和生物體內各種生物化學反應中起催化作用的酶主要也是蛋白質。許多重要的激素，如胰島素和胸腺激素等也都是蛋白質。此外，多種蛋白質，如植物種子（豆、花生、小麥等）中的蛋白質和動物蛋白、乳酪等都是供生物營養生長之用的蛋白質。有些蛋白質如蛇毒、蜂毒等是動物攻防的武器。蛋白質占人體的20 %,占身體比例最大的。膽汁，尿液除外，都是蛋白質合成的。只有蛋白質充足，才能代謝正常。就像蓋房子，構建身體的原材料最主要的是蛋白質。1.蛋白質是構建新組織的基礎材料，是酶，激素合成的原料，；維持鉀鈉平衡；消除水腫。2.是合成抗體的成分：白細胞，T淋巴細胞，干擾素等，提高免疫力。3.提供一部分能量。4.調低血壓，緩沖貧血，是紅細胞的載體。5.形成人體的膠原蛋白。眼球玻璃體，視紫質都有膠原蛋白。6.調解酸鹼度。經常吃肉的人呈酸性體質。會出現頭沉---供血不足，吃充足的蛋白質，不讓糖分降低。7.大腦細胞分裂的動力源是蛋白質；腦脊液是蛋白質合成的；記憶力下降8.性功能障礙9.肝臟：造血功能；合成激素，酶；解毒。缺乏蛋白質，肝細胞不健康。有一副好肝臟，人健康就有保障。10.心臟---泵器官。缺乏蛋白質會出現手腳冰涼；缺氧；心肌缺氧造成心力衰竭----死亡。11.脾胃：每天都要消化食物，消化酶是蛋白質合成的。缺乏會造成胃動力不夠，消化不良，打嗝。胃潰瘍，胃炎；胃酸過多，刺激潰瘍面你會感覺到疼，蛋白質唯一具有修復再造細胞的功能。消化壁上有韌帶，缺乏蛋白質會鬆弛，內臟下垂，子宮下垂臟器移位。12.四肢：人老先老腿，缺乏蛋白質肌肉萎縮；骨頭的韌性減低，易骨折13.抗體會減少，易感冒，發燒。

2. 蛋白質在消化道內被水解的場所，需要的霉，產物分別是 徹底氧化分解的產物是

答：蛋白質在消化道內被水解的場所分別是：胃、小腸。它需要的酶主要是胃蛋白酶、胰蛋白酶、腸肽酶。在胃中主要是多肽，在小腸是氨基酸。
徹底氧化分解的產物是：二氧化碳和水、尿素。

3. 溶酶體的特點所具有的特徵

溶酶體的特點

單層膜，含多種水解酶。

在細胞中的作用：1.分解衰老、損傷的細胞器;2.吞噬侵入細胞的病原體。

溶酶體的酶的特點

(1)溶酶體膜蛋白多為糖蛋白，溶酶體膜內表面帶負電荷。所以有助於溶酶體中的酶保持游離狀態。這對行使正常功能和防止細胞自身被消化有著重要意義;

(2)所有水解酶在pH值=5時左右活性最佳，但其周圍胞質中pH值為7.2。溶酶體膜內含有一種特殊的轉運蛋白，可以利用atp水解的能量將胞質中的H+(氫離子)泵入溶酶體，以維持其pH5;

(3)只有當被水解的物質進入溶酶體內時，溶酶體內的酶類才行使其分解作用。一旦溶酶體膜被損，水解酶逸出，導致細胞自溶。

溶酶體的功能作用

溶酶體的功能有二：一是與食物泡融合，將細胞吞噬進的食物或致病菌等大顆粒物質消化成生物大分子，殘渣通過外排作用排出細胞;二是在細胞分化過程中，某些衰老的細胞器和生物大分子等陷入溶酶體內並被消化掉，這是機體自身更新組織的需要。

溶酶體的主要作用是消化作用，是細胞內的消化器官，細胞自溶，防禦以及對某些物質的利用均與溶酶體的消化作用有關。

細胞內消化：對高等動物而言細胞的營養物質主要來源於血液中的大分子物質，而一些大分子物質通過內吞作用進入細胞，如內吞低密脂蛋白獲得膽固醇，對一些單細胞真核生物，溶酶體的消化作用就更為重要了。

細胞凋亡：個體發生過程中往往涉及組織或器官的改造或重建，如昆蟲和蛙類的變態發育等等。這一過程是在基因控制下實現的，稱為程序性細胞死亡，註定要消除的細胞以出芽的形式形成凋亡小體，被巨噬細胞吞噬並消化。

自體吞噬：清除細胞中無用的生物大分子，衰老的細胞器等，如許多生物大分子的半衰期只有幾小時至幾天，肝細胞中線粒體的平均壽命約10天左右。

防禦作用：如吞噬細胞可吞入病原體，在溶酶體中將病原體殺死和降解。

參與分泌過程的調節，如將甲狀腺球蛋白降解成有活性的甲狀腺素。

形成精子的頂體：頂體相當於一個化學鑽，可溶穿卵子的皮層，使精子進入卵子。

所有白細胞均含有溶酶體性質的顆粒，能消滅入侵的微生物。然而，也有一些病源菌(如麻風桿菌、結核桿菌等)能耐受溶酶體酶的作用，因而能在巨噬細胞內存活。溶酶體在病理過程中也有重要意義。由於肺巨噬細胞吞噬吸入的硅或石棉粉塵，引起溶酶體破裂和水解酶的釋放，刺激結締組織纖維的增加，導致硅肺的發生。組織缺氧(如心肌梗死)也可造成溶酶體的急性釋放，使血液中有關酶的濃度迅速增高。

溶酶體與疾病

矽肺

二氧化硅塵粒（矽[xī]塵）吸入肺泡後被巨噬細胞吞噬，含有矽塵的吞噬小體與溶酶體合並成為次級溶酶體。二氧化硅的羥基與溶酶體膜的磷脂或蛋白形成氫鍵，導致吞噬細胞溶酶體崩解，細胞本身也被破壞，矽塵釋出，後又被其他巨噬細胞吞噬，如此反復進行。受損或已破壞的巨噬細胞釋放「致纖維化因子」，並激活成纖維細胞，導致膠原纖維沉積，肺組織纖維化。

肺結核

結核桿菌不產生內、外毒素，也無莢膜和侵襲性酶。但是菌體成分硫酸腦苷脂能抵抗胞內的溶菌殺傷作用，使結核桿菌在肺泡內大量生長繁殖，導致巨噬細胞裂解，釋放出的結核桿菌再被吞噬而重復上述過程，最終引起肺組織鈣化和纖維化。

各類溶酶體貯積症

溶酶體貯積症（Lysosome Storage Diseases 簡稱：LSDs）是由於遺傳缺陷引起的，由於溶酶體的酶發生變異，功能喪失，導致底物在溶酶體中大量貯積，進而影響細胞功能，常見的貯積症主要有以下幾類：

台-薩氏綜合征（Tay-Sachs diesease）：要叫黑蒙性家族痴呆症，溶酶體缺少氨基已糖酯酶A（β-N-hexosaminidase），導致神經節甘脂GM2積累（圖6-30），影響細胞功能，造成精神痴呆，2~6歲死亡。患者表現為漸進性失明、病呆和癱瘓，該病主要出現在猶太人群中。

II型糖原累積病（Pompe病或稱龐貝氏病）：溶酶體缺乏α-1，4-葡萄糖苷酶，糖原在溶酶體中積累，導致心、肝、舌腫大和骨骼肌無力。屬常染色體缺陷性遺傳病，患者多為小孩，常在兩周歲以前死亡。

戈謝病（Gaucher病）：又稱腦苷脂沉積病，是巨噬細胞和腦神經細胞的溶酶體缺乏β- 葡萄糖苷酶造成的。大量的葡萄糖腦苷脂沉積在這些細胞溶酶體內，巨噬細胞變成戈謝細胞，患者的肝、脾、淋巴結等腫大，中樞神經系統發生退行性變化，常在1 歲內死亡。

細胞內含物病（inclusion-cell disease，I-cell disease）：一種更嚴重的貯積症，是N-乙醯葡糖胺磷酸轉移酶單基因突變引起的。由於基因突變，高爾基體中加工的溶酶體前酶上不能形成M6P分選信號，酶被運出細胞（default pathway）。這類病人成纖維細胞的溶酶體中沒有水解酶，導致底物在溶酶體中大量貯積，形成所謂的「包涵體（inclusion）」。另外這類病人肝細胞中有正常的溶酶體，說明溶酶體形成還具有M6P之外的途徑。

遺傳性疾病

溶酶體中酸性水解酶的合成，象其它蛋白質的生物合成過程一樣，是由基因決定的.，當基因突變引起酶蛋白合成障阻時，可造成溶酶體酶缺乏。機體由於基因缺陷，可使溶酶體中缺少某種水解酶，致使相應作用物不能降解而積蓄在溶酶體中，造成細胞代謝障阻，形成溶酶體貯積病。其主要的病理表現為有關臟器(肝、腎、心肌、骨骼肌)中溶酶體過載，即細胞攝入過多或不能消化的物質，或因溶酶體酶活性降低，以及機體的年齡增長，從而在細胞內出現大量溶酶體蓄積造成過載。目前已知這類疾病達40餘種，國內可檢測的有30多種（見詞條：溶酶體貯積症）。其中糖原貯積病Ⅱ型是最早被發現的。由於在肝細胞常染色體上的一個基因缺陷，使溶酶體內缺乏α-葡萄糖苷酶，導致糖原無法降解為葡萄糖，而造成糖原在肝臟和肌肉大量積蓄。此病多發生於嬰兒。臨床表現為肌無力，心臟增大，進行性心力衰竭，多於兩周歲以前死亡，故此病又稱為心臟型糖原沉著病。

類風濕關節炎

對類風濕關節炎的病因還不清楚，但此病所表現出來的關節骨膜組織的炎症變化以及關節軟骨細胞的腐蝕，被認為是細胞內的溶酶體的局部釋放所致。其原因可能是由於某種類風濕因子，如抗IgG，被巨噬細胞、中性粒細胞等吞噬，促使溶酶體酶外逸。而其中的一些酶，如膠原酶，能腐蝕軟骨，產生關節的局部損害，而軟骨消化的代謝產物，如硫酸軟骨素，又能促使激肽的產生而參與關節的炎症反應。

休克

在休克過程中，機體微循環發生紊亂，組織缺血、缺氧，影響了供能系統，使膜不穩定，引起溶酶體酶的外漏，造成細胞與機體的損傷。休克時機體細胞內溶酶體增多，體積增大，吞噬體顯著增加。溶酶體內的酶向組織內外釋放，多在肝和腸系膜等處，引起細胞和組織自溶。因此，在休克時，測定淋巴液和血液中溶酶體酶的含量高低，可作為細胞損傷輕重度的定量指標。通常以酸性磷酸酶、β-葡萄糖醛酸酶與組織蛋白酶為指標。關於休克時溶酶體釋放的機理，有人提出是由於pH降低和三羧酸循環受阻。休克時缺血缺氧，引起細胞pH值的下降(約pH5)，酸性水解酶活化，水解溶酶體膜，最終導致溶酶體膜裂解，溶酶體釋放，使細胞、組織自溶。

腫瘤

溶酶體與腫瘤的關系日益引起人們的關注，一般有以下幾種觀點：

(1)致癌物質引起細胞分裂調節機能的障阻及染色體畸變，可能與溶酶體釋放水解酶的作用有關；

(2)某些影響溶酶體膜通透性的物質，如巴豆油，某些去垢劑、高壓氧等，是促進致癌作用的輔助因子，也能引發細胞的異常分裂；

(3)在核膜殘缺的情況下，核膜對核的保護喪失，溶酶體可以溶解染色質，而引起細胞突變；

(4)溶酶體代謝過程中的某些產物是腫瘤細胞增殖的物質基礎；

(5)致癌物質進入細胞，在與染色體整合之前，總是先貯存在溶酶體中，這已為放射自顯影所證實。

總之，溶酶體與腫瘤發生是否有直接關系，尚待進一步探索。

4. 膠原纖維生成的過程中對其影響的要素是什麼

膠原纖維比較硬，有較高的張力，由三條α構型的多肽鏈組成；每條鏈含1052個氨基酸殘基，其中甘氨酸佔三分之一，脯氨酸和羥脯氨酸各佔四分之一，每隔二個氨基酸有一個甘氨酸，甘氨酸與脯氨酸、羥脯氨酸或其他氨基酸組成三氨基酸聯合體。多肽鏈的N末端和C末端均無三氨基酸聯合體。膠原交聯是指膠原分子內部和膠原分子間的結構關系，為纖維成熟提供更多的張力和穩定性，交聯在組織成熟過程中進行，在酶的作用下賴氨醯或羥脯氨醯轉變為相應的醛，然後與醛亞氨或羥基形成Schiff鹼或醛亞氨型化合物，這種反應自發產生。
膠原是一種具有剛性的纖維蛋白，一般的蛋白酶很難將其降解，其生理性轉化也遠遠低於其它蛋白質。膠原半衰期較長，常以月或年計算，但當組織迅速進行重建時，膠原的降解或蛻變相對地要快些，其半衰期則以天或小時計算。異種或同種膠原移植最關鍵的問題是材料的抗原性問題，從分子水平已經證實，可溶性膠原是一種弱抗原性材料。當提取膠原時這兩個區域被選擇性地水解或去除而失活，僅在分子體的三股螺旋結構內部保留微弱的抗原性，且不足以引起明顯的排斥反應，從而大大降低了膠原的抗原性，對大多數病人來說與膠原的生物性接觸對人體無害。

5. 高中生物中，膠原蛋白酶是怎麼產生的

首先給你擴充一下知識膠原蛋白是由成纖維細胞產生的，高中生物用到的膠原蛋白酶都是經過轉基因將人的表達膠原蛋白酶的基因轉到某些菌種上去培養那些菌種，然後利用他們來產生膠原蛋白酶

6. 膠原蛋白的理化性質

一般是白色、透明的粉狀物，分子呈細長的棒狀，相對分子質量從約2kD至300kD不等。膠原蛋白具有很強的延伸力，不溶於冷水、稀酸、稀鹼溶液，具有良好的保水性和乳化性。膠原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被動物膠原酶斷裂，斷裂的碎片自動變性，可被普通蛋白酶水解。當環境pH低於中性時，膠原的變性溫度為40~41℃，當環境pH為酸性時，膠原的變性溫度為38~39℃。
膠原蛋白紅外光譜圖冊參考資料。
膠原蛋白是一種兩性電解質，這取決於兩個因素，其一，膠原每個肽鏈具有許多酸性或鹼性的側基；其二，每個肽鏈的兩端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或給予質子的能力，它們可在特定的pH值范圍內，解離產生正電荷或負電荷，換句話說，隨著介質的pH值，不同膠原即成為帶有許多正電荷或負電荷的離子。膠原肽鏈側基的pKa值與其組成氨基酸側基的pKa值略有不同，這是由於在蛋白質分子中受到鄰近電荷的影響所造成的。等電點是7.5~7.8，呈現出偏鹼性，因為膠原的肽鏈中鹼性氨基酸比酸性氨基酸多一點。由於是高分子，在水溶液中具有膠體性質和一定粘度，粘度在等電點時最低，而且溫度越低，粘度越大。
不同分子量分布膠原蛋白溶液的黏度與溶質濃度、溶劑、pH、溫度和外加電解質有關。在等電點時膠原蛋白溶液的黏度最低，pH值低於或高於等電點時，膠原蛋白及多肽均將帶一定電荷，溶液的黏度相應增大，離等電點越遠，溶液的黏度越大；不同分子量分布膠原蛋白及多肽溶液的黏度均隨溫度升高而下降。膠原蛋白分子量越大，濃度越大，溶液的黏度越高，高分子量膠原蛋白溶液的黏度隨濃度增加呈指數上升，而低分子量膠原蛋白溶液的黏度則隨濃度增加近似直線上升；在膠原蛋白及多肽溶液中加入電解質會導致其黏度明顯上升。
膠原蛋白的水解產物含有多種氨基酸，其中以甘氨酸最為豐富。其次為丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，膠原蛋白屬不完全蛋白質。水解豬皮膠原所得的肽類產物中含有19種氨基酸，其中包括7種成人必需氨基酸和2種幼兒必需的半必需氨基酸；而且氨基酸總量高達90%以上。在八種人體必需氨基酸中含有六種：異亮氨酸（Ile）為1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）為4.89%，纈氨酸（Val）2.95%，蘇氨酸（Thr）為1.95%，賴氨酸（Lys）為1.94%。
膠原的相對分子質量大，電泳圖有3條泳帶，在100kD附近出現的2條泳帶分別是膠原分子的α1鏈和α2鏈，在200 kD附近出現的1條泳帶是膠原分子的β鏈。即膠原的每條多肽鏈相對分子質量可達100kD，1個膠原分子相對分子質量為300kD。多肽分子量的測定方法常用SDS-PAGE，凝膠色譜法以及質譜法。有人採用凝膠過濾色譜法測定脫鉻革屑中膠原水解產物分子量分布在16.1KD左右。飛行時間質譜法測定比目魚皮膠原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。動物蛋白酶水解後的膠原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的膠原多肽分子量范圍更廣。
膠原的熱穩定性是指測定其在水系中纖維的熱收縮溫度（Ts），或溶液中分子的熱變性溫度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值較Td值容易測定。Td還可以表示膠原螺旋被破壞的溫度，另外還與其亞氨基酸（脯氨酸和羥脯氨酸）的含量有關，尤其是羥脯氨酸含量，它們之間存在正相關，冷水性魚類的羥脯氨酸含量最低，所以冷水性魚類膠原蛋白Td值明顯低於暖水性魚類，而又都低於陸生動物。但魚皮膠原蛋白與魚肉膠原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，這與肌肉膠原中脯氨酸的羥基化率較真皮膠原高有關。有人測定了多種魚皮可溶性膠原蛋白的氨基酸組成，並與牛皮的氨基酸組成進行了比較，發現魚皮膠原蛋白的羥脯氨酸和脯氨酸等亞氨酸含量比牛皮的低。此外，魚皮明膠與牛皮明膠相比，其固有的粘度、熱變性溫度均比較低。
膠原蛋白的熱變性溫度可以通過測定膠原蛋白溶液增比黏度的變化來確定。其方法是將膠原蛋白樣品溶於一定量的緩沖溶液中，並配製成一定濃度的溶液，然後用烏式黏度計測量溶液在一定溫度區間內保持一定時間後的增比黏度，以增比黏度對溫度作圖，當增比黏度變化50%時所對應的溫度即為熱變性溫度。熱變性溫度還可通過拉曼光譜和差示掃描量熱法等進行測定。有人測得鱸魚、鯽魚和鱅魚魚皮膠原蛋白的熱變性溫度分別為 25、27和30℃，它們的棲息水溫分別為 26～27、29 和32℃，亞氨基酸含量分別為17.2%、18.1%和 18.6%，與 3 種魚皮膠原的熱變性溫度相吻合Ⅱ型膠原和Ⅺ型膠原Ⅱ型膠原由三條α1肽鏈組成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羥賴氨酸，並且糖化率高，含糖量可達 4%，是軟骨中的主要膠原。另外，即使同一生物，皮和骨膠原蛋白的熱變形溫度也可能不一，像來自日本海鱸、鮐魚、大頭鯊和眼斑魨的皮膠原蛋白的變性溫度為25.0~26.5℃，而骨膠原蛋白的變性溫度則為29.5~30.0℃。附帶結論是骨膠原蛋白的變性溫度范圍整體上比皮膠原蛋白的變性溫度范圍要高。而且骨膠原蛋白和皮膠原蛋白在不同pH時的溶解度不同。這表明皮和骨膠原蛋白的分子特性和構型存在差異。
作為生物高分子，膠原的強度不大，有研究表明膠原蛋白的凝膠強度與其濃度的平方幾乎成正比關系，強度測定可用凝膠強度計。
特別提示：明膠、膠原蛋白和水解膠原蛋白並不相同。明膠是膠原在高溫作用下的變性產物，其組成復雜，相對分子質量分布寬，由於高溫造成膠原蛋白變性，膠原分子的3股螺旋結構被破壞，但可能有部分α鏈的螺旋鏈還存在，因此一定濃度的明膠溶液能成凝膠狀。在食品工業、攝影和制葯業中被廣泛應用。據報道，全世界每年生產的明膠產品中，有65%用於食品工業，20%用於照相工業，10%用於制葯工業。水解膠原蛋白是在較高溫度下用蛋白酶水解膠原或明膠得到的，受溫度和酶的雙重作用，使水解膠原蛋白的相對分子質量比明膠更小，由於在較高溫度條件下，蛋白酶對膠原肽鍵的水解是隨機的，使水解得到的蛋白液組成也很復雜，是相對分子質量從幾千到幾萬的蛋白多肽的混合物。由於分子量小，水解膠原蛋白容易降解，所以在營養保健品和日用化學品開發方面擁有一定的市場。水解膠原蛋白可用於生物發酵培養基，也可以作為一種高蛋白飼料營養添加劑替代進口魚粉用於混、配合飼料生產。膠原、明膠和水解膠原蛋白這3種物質雖具有同源性，但在結構和性能上卻有很大的區別。膠原保留特有的天然螺旋結構，在某些方面表現出明顯優於明膠和水解膠原蛋白的性能，如膠原止血海綿止血性能優於明膠海綿，作為澄清劑用的魚膠原如果變性則沉降能力明顯降低。然而，人們對這3種物質的認識常常產生混淆，認為它們具有相同性質，甚至認為它們是同一種物質。
水解膠原蛋白和膠原多肽也並不相同，可以近似認為是宏觀和微觀的關系。膠原蛋白分子經水解後主要形成相對分子量較小的膠原多肽，由於膠原蛋白獨特的三股超螺旋結構，性質十分穩定，一般的加工溫度及短時間加熱都不能使其分解，從而造成其消化吸收較困難，不易被人體充分利用。水解後其吸收利用率可以提高很多，且可以促進食品中的其它蛋白質的吸收。膠原多肽除了肽鏈的兩端含有未縮合的末端羧基和氨基外，在側鏈上還含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。膠原多肽可完全溶解於水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高濃度下也有流動性，耐酸鹼性能好，在酸、鹼存在的情況下均無沉澱；耐高溫性能好，200℃加熱亦無沉澱，同時它還具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一級結構是蛋白質分子中氨基酸以肽鍵連接的順序，每一種蛋白質分子，都有其特定的氨基酸組成和排列方式，由此就決定了不同的空間結構和功能。蛋白質分子中一級結構關鍵部位氨基酸的改變，會直接影響其功能，這個關鍵部位就是蛋白質分子的活性中心。已發現並確認了不下30種類型的膠原蛋白。
一般的蛋白質是雙螺旋結構，而作為細胞外基質（ECM）的一種結構蛋白，膠原蛋白由三條多肽鏈構成三股螺旋結構，或稱膠原域，即3條多肽鏈的每條都左旋形成左手螺旋結構，再以氫鍵相互咬合形成牢固的右手超螺旋結構。膠原特有的左旋a鏈相互纏繞構成膠原的右手復合螺旋結構，這一區段稱為螺旋區段，螺旋區段最大特徵是氨基酸呈現（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置為脯氨酸（PrO）和羥脯氨酸（Hyp），是膠原蛋白的特有氨基酸，約佔25%，是各種蛋白質中含量最高的；膠原蛋白中存在的羥基賴氨酸（Hyl）在其它蛋白質中不存在，它不是以現成的形式參與膠原的生物合成，而是從已經合成的膠原的肽鏈中的脯氨酸（Pro）經羥化酶作用轉化來的。而一般陸生哺乳動物蛋白質中羥脯氨酸和焦谷氨酸的含量極微少。與陸生動物相比，水生動物中的膠原蛋白，其脯氨酸和羥脯氨酸的總量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要遠大於陸生動物中的膠原蛋白。
一級結構是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列；膠原蛋白分子是由3條左手螺旋（二級結構）的多肽鏈組成，它們相互纏繞形成一個在中心分子軸周圍的右手螺旋（三級結構）；完整的膠原蛋白分子的長度約280 nm，直徑約1.5 nm；在Ⅰ型膠原原纖維的二維結構（小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片）中，膠原分子通過一個或多個4 D距離與另一個膠原分子交錯，D表示在小角X線衍射圖譜中所見的基本重復距離，或電子顯微照片中所見的重復距離。因為膠原分子的長度約是4.4 D，膠原分子的交錯引起約有0.4 D的折疊區和約0.6 D的缺損區。
膠原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量較高，特別是甘氨酸，約占總氨基酸的27%，也有報道說佔1/3，即每隔兩個其它氨基酸殘基（X，Y）即有一個甘氨酸，故其肽鏈可用（Gly-X-Y）n 來表示。每個原膠原分子由三條α-肽鏈組成，α-肽鏈自身為α螺旋結構，肽鏈中每三個氨基酸殘基中就有一個要經過此三股螺旋中央區，而此處空間十分狹窄，只有甘氨酸適合於此位置，由此可解釋其氨基酸組成中每隔兩個氨基酸殘基出現一個甘氨酸的特點。特別注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不過X通常是脯氨酸，Y通常指羥脯氨酸。同時還含有少量3-羥脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羥賴氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內氫鍵穩定膠原蛋白分子。三條α-肽鏈借范德化力、氫鍵及共價交聯則以平行、右手螺旋形式纏繞成「草繩狀」三股螺旋結構，使膠原具有很高的拉伸強度。

7. 在動物細胞工程中，常常需要用胰蛋白酶或膠原蛋白酶對動物組織進行處理，使之分散成單個細胞以製成細胞懸

動物組織的細胞之間相連的物質的化學本質是蛋白質，所以用胰蛋白酶或膠原蛋白酶對動物組織進行處理，使其水解成小分子物質，從而使動物組織分散成單個細胞以製成細胞懸液．因此，胰蛋白酶或膠原蛋白酶作用於蛋白質中連接兩個氨基酸分子的化學鍵即肽鍵．
故選：C．

8. 我家的桶裝深潔純凈水裡發現圓圓長長的，只有1~2厘米，身體是透明的，但是身上有一個個棕色的很細的圈圈，

成蟲體長約1cm左右，半透明，肉紅色，死後呈灰白色。蟲體前端較細，頂端有一發達的口囊，由堅韌的角質構成。因蟲體前端向背面仰曲，口囊的上緣為腹面、下緣為背面。十二指腸鉤蟲的口囊呈扁卵圓形，其腹側緣有鉤齒2對，外齒一般較內齒略大，背側中央有一半圓形深凹，兩側微呈突起。美洲鉤蟲口囊呈橢圓形。其腹側緣有板齒1對，背側緣則有1個呈圓錐狀的尖齒（圖16－9，16－10）。鉤蟲的咽管長度約為體長的1／6，其後端略膨大，咽管壁肌肉發達。腸管壁薄，由單層上皮細胞構成，內壁有微細絨毛，利於氧及營養物質的吸收和擴散。

鉤蟲體內有三種單細胞腺體：①頭腺1對，位於蟲體兩側，前端與頭感器相連，開口於口囊兩側的頭感器孔，後端可達蟲體中橫線前後。頭腺主要分泌抗凝素及乙醯膽鹼酯酶，抗凝素是一種耐熱的非酶性多肽，具有抗凝血酶原作用，阻止宿主腸壁傷口的血液凝固，有利於鉤蟲的吸血，頭腺的分泌活動受神經控制；②咽腺3個，位於咽管壁內，其主要分泌物為乙醯膽鹼酯酶、蛋白酶及膠原酶。乙醯膽鹼酯酶可破壞乙醯膽鹼，而影響神經介質的傳遞作用，降低宿主腸壁的蠕動，有利於蟲體的附著。經細胞酶化學定量分析，美洲鉤蟲乙醯膽鹼酯酶含量比十二指腸鉤蟲高；③排泄腺1對，呈囊狀，游離於原體腔的亞腹側，長可達蟲體後1／3處，腺體與排泄橫管相連，分泌物主要為蛋白酶。
鉤蟲雄性生殖系統為單管型，雄蟲末端膨大，即為角皮延伸形成的膜質交合傘。交合傘由2個側葉和1個背葉組成，其內有肌性指狀輻肋，依其部位分別稱為背輻肋、側輻肋和腹輻肋。背輻肋的分支特點是鑒定蟲種的重要依據之一。雄蟲有一對交合刺。雌蟲末端呈圓錐型，有的蟲種具有尾刺，生殖系統為雙管型，陰門位於蟲體腹面中部或其前、後。
根據蟲體外形、口囊特點，雄蟲交合傘外形及其背輻肋分支、交合刺形狀，雌蟲尾刺的有無及陰門的位置等，
寄生人體兩種鉤蟲成蟲的鑒別
鑒別要點 十二指腸鉤蟲 美洲鉤蟲
大小
(mm) ♀：10～13×0.6
♂：8～11×0.4～0,5 9～11×0.4
7～9×0.3
體形 前端與後端均向背面彎曲，體呈「C」形 前端向背面仰曲，後端向腹面彎曲，體呈「∫」形
口囊 腹側前緣有兩對鉤齒 腹側前緣有一對板齒
交合傘 撐開時略呈圓形 撐開時略呈扁圓形
背輻肋 遠端分兩支，每支兩分三小支 基部先分兩支，每支遠端再分兩小支
交合刺 兩刺呈長鬃狀，末端分開 一刺末端呈鉤狀，常包套於另一刺的凹槽內
陰門 位於體中部略後 位於體中部略前
尾刺 有 無
幼蟲通稱鉤蚴，分為桿狀蚴和絲狀蚴兩個階段。桿狀蚴體壁透明，前端鈍圓，後端尖細。口腔細長，有口孔，咽管前段較粗，中段細，後段則膨大呈球狀。桿狀蚴有兩期，第一期桿狀蚴大小約為0.23～0.4×0.017mm，第二期桿狀蚴大小約為0.4×0.029mm。絲狀蚴大小約為0.5～0.7×0.025mm，口腔封閉，在與咽管連接處的腔壁背面和腹面各有1個角質矛狀結構，稱為口矛或咽管矛。口矛既有助於蟲體的穿刺作用，其形狀也有助於絲狀蚴蟲種的鑒定。絲狀蚴的咽管細長，約為蟲體長的1／5，整條絲狀蚴體表覆蓋鞘膜，為第2期桿狀蚴蛻皮時殘留的舊角皮，對蟲體有保護作用。絲狀蚴具有感染能力，故又稱為感染期蚴。當絲狀蚴侵入人體皮膚時，鞘膜即被脫掉。

由於兩種鉤蟲的分布、致病力及對驅蟲葯物的敏感程度均有差異。因此，鑒別鉤蚴在流行病學、生態學及防治方面都有實際意義。
寄生人體兩種鉤蟲絲狀蚴的鑒別
鑒別要點
十二指腸鉤蟲
美洲鉤蟲
外形
圓柱形，蟲體細長，頭端略扁平，尾端較鈍
長紡錘形，蟲體較短粗，頭端略圓，尾端較尖
鞘橫紋
不顯著
顯著
口矛
透明絲狀，背矛較粗，兩矛間距寬
黑色桿狀，前端稍分叉，兩矛粗細相等，兩矛間距窄
腸管
管腔較窄，為體寬的½，腸細胞顆粒豐富
管腔較寬，為體寬的3/5，腸細胞顆粒少
蟲卵橢圓形，殼薄，無色透明。大小約為56～76×36～40μm，隨糞便排出時，卵內細胞多為2～4個，卵殼與細胞間有明顯的空隙。若患者便秘或糞便放置過久，卵內細胞可繼續分裂為多細胞期。十二指腸鉤蟲卵與美洲鉤蟲卵極為相似，不易區別

生活史

十二指腸鉤蟲與美洲鉤蟲的生活史基本相同。
成蟲寄生於人體小腸上段，蟲卵隨糞便排出體外後，在溫暖（25～30℃）、潮濕（相對濕度為60％～80％）、蔭蔽、含氧充足的疏鬆土壤中，卵內細胞不斷分裂，24小時內第一期桿狀蚴即可破殼孵出。此期幼蟲以細菌及有機物為食，生長很快，在48小時內進行第一次蛻皮，發育為第二期桿狀蚴。此後，蟲體繼續增長，並可將攝取的食物貯存於腸細胞內。經5～6天後，蟲體口腔封閉，停止攝食，咽管變長，進行第二次蛻皮後發育為絲狀蚴，即感染期蚴。絕大多數的感染期蚴生存於1～2cm深的表層土壤內，並常呈聚集性活動，在污染較重的一小塊土中，有時常可檢獲數千條幼蟲。此期幼蟲還可藉助覆蓋體表水膜的表面張力，沿植物莖或草枝向上爬行，最高可達20cm左右。
感染期蚴具有明顯的向溫性，當其與人體皮膚接觸並受到體溫的刺激後，蟲體活動力顯著增強，經毛囊、汗腺口或皮膚破損處主動鑽入人體，時間約需30分鍾至1小時，感染期蚴侵入皮膚，除主要依靠蟲體活躍的穿刺能力外，可能也與咽管腺分泌的膠原酶活性有關。鉤蚴鑽入皮膚後，在皮下組織移行並進入小靜脈或淋巴管，隨血流經右心至肺，穿出毛細血管進入肺泡。此後，幼蟲沿肺泡並藉助小支氣管、支氣管上皮細胞纖毛擺動向上移行至咽，隨吞咽活動經食管、胃到達小腸。幼蟲在小腸內迅速發育，並在感染後的第3～4天進行第三次蛻皮，形成口囊、吸附腸壁，攝取營養，再經10天左右，進行第四次蛻皮後逐漸發育為成蟲。自感染期蚴鑽入皮膚至成蟲交配產卵，一般約需時5～7周（圖16－13）。成蟲借蟲囊內鉤齒（或板齒）咬附在腸粘膜上，以血液、組織液、腸粘膜為食。雌蟲產卵數因蟲種、蟲數、蟲齡而不同，每條十二指腸鉤蟲日平均產卵約為10000～30000個，美洲鉤蟲約為5000～10000個。成蟲在人體內一般可存活3年左右，個別報道十二指腸鉤蟲可活7年，美洲鉤蟲可活15年。
鉤蟲生活史
鉤蟲除主要通過皮膚感染人體外，也存在經口感染的可能性，尤以十二指腸鉤蟲多見。被吞食而未被胃酸殺死的感染期蚴，有可能直接在小腸內發育為成蟲。若自口腔或食管粘膜侵入血管的絲狀蚴，仍需循皮膚感染的途徑移行。嬰兒感染鉤蟲則主要是因為使用了被鉤蚴污染的尿布，或因穿「土褲子」，或睡沙袋等方式。此外，國內已有多例出生10～12天的新生兒即發病的報道，可能是由於母體內的鉤蚴經胎盤侵入胎兒體內所致。有學者曾從產婦乳汁中檢獲美洲鉤蟲絲狀蚴，說明通過母乳也有可能受到感染。導致嬰兒嚴重感染的多是十二指腸鉤蟲。
國內外學者研究發現，人體經皮膚感染十二指腸鉤蟲後，部分幼蟲在進入小腸之前，可潛留於某些組織中達很長時間（有報道為253天）。此時，蟲體發育緩慢或暫停發育，在受到某些刺激後，才陸續到達小腸發育成熟，這種現象被稱為鉤蚴的遷延移行。Schad等曾用十二指腸鉤蟲絲狀蚴人工感染兔、小牛、小羊、豬等動物，經26～34天後，在其肌肉內均能查出活的同期幼蟲。提示，某些動物可作為十二指腸鉤蟲的轉續宿主。人若生食這種肉類，也有受到感染的可能性。

致病

兩種鉤蟲的致病作用相似。十二指腸鉤蚴引起皮炎者較多，成蟲導致的貧血亦較嚴重，同時還是引起嬰兒鉤蟲病的主要蟲種，因此，十二指腸鉤蟲較美洲鉤蟲對人體的危害更大。人體感染鉤蟲後是否出現臨床症狀，除與鉤蚴侵入皮膚的數量及成蟲在小腸寄生的數量有關外，也與人體的健康狀況、營養條件及免疫力有密切關系。有的雖在糞便中檢獲蟲卵，但無任何臨床症象者，稱為鉤蟲感染（hookworm infection）。有的盡管寄生蟲數不多，卻表現出不同程度的臨床症狀和體征者，稱為鉤蟲病（hookworm disease）。
1．幼蟲所致病變及症狀
⑴鉤蚴性皮炎：感染期蚴鑽入皮膚後，數十分鍾內患者局部皮膚即可有針刺、燒灼和奇癢感，進而出現充血斑點或丘疹，1～2日內出現紅腫及水皰，搔破後可有淺黃色液體液出。若有繼發細菌感染則形成膿皰，最後經結痂、脫皮而愈，此過程俗稱為「糞毒」。皮炎部位多見於與泥土接觸的足趾、手指間等皮膚較薄處，也可見於手、足的背部。
⑵呼吸道症狀：鉤蚴移行至肺，穿破微血管進入肺泡時，可引起局部出血及炎性病變。患者可出現咳嗽、痰中帶血，並常伴有畏寒、發熱等全身症狀。重者可表現持續性乾咳和哮喘。若一次性大量感染鉤蚴，則有引起暴發性鉤蟲性哮喘的可能。
2．成蟲所致病變及症狀
⑴消化道病變及症狀：成蟲以口囊咬附腸粘膜，可造成散在性出血點及小潰瘍，有時也可形成片狀出血性瘀斑。病變深可累及粘膜下層，甚至肌層。一農民患者消化道大出血，輸血10400ml，經3次服葯驅出鉤蟲14907條後治癒。患者初期主要表現為上腹部不適及隱痛，繼而可出現惡心、嘔吐、腹瀉等症狀，食慾多顯著增加，而體重卻逐漸減輕。有少數患者出現喜食生米、生豆，甚至泥土、煤渣、破布等異常表現，稱為「異嗜症」。發生原因可能是一種神經精神變態反應，似與患者體內鐵的耗損有關。大多數患者經服鐵劑後，此現象可自行消失。
⑵貧血：鉤蟲對人體的危害主要是由於成蟲的吸血活動，致使患者長期慢性失血，鐵和蛋白質不斷耗損而導致貧血。由於缺鐵，血紅蛋白的合成速度比細胞新生速度慢，則使紅細胞體積變小、著色變淺，故而呈低色素小細胞型貧血。患者出現皮膚蠟黃、粘膜蒼白、眩暈、乏力，嚴重者作輕微活動都會引起心慌氣促。部分病人有面部及全身浮腫，尤以下肢為甚，以及胸腔積液、心包積液等貧血性心臟病的表現。肌肉鬆弛，反應遲鈍，最後完全喪失勞動能力。婦女則可引起停經、流產等。
鉤蟲寄生引起患者慢性失血的原因包括以下幾方面：蟲體自身的吸血及血液迅速經其消化道排出造成宿主的失血；鉤蟲吸血時，自咬附部位粘膜傷口滲出的血液，其滲血量與蟲體吸血量大致相當；蟲體更換咬附部位後，原傷口在凝血前仍可繼續滲出少量血液。此外，蟲體活動造成組織、血管的損傷，也可引起血液的流失。應用放射性同位素51Cr等標記紅細胞或蛋白質，測得每條鉤蟲每天所致的失血量，美洲鉤蟲約為0.02～0.10ml。十二指腸鉤蟲可能因蟲體較大，排卵量較多等原因，其所致失血量較美洲鉤蟲可高達6～7倍。
⑶嬰兒鉤蟲病：最常見的症狀為解柏油樣黑便，腹瀉、食慾減退等。體征有皮膚、粘膜蒼白，心尖區可有收縮期雜音，肺偶可聞及羅音，肝、脾均有腫大等。此外，嬰兒鉤蟲病還有以下特徵：貧血嚴重，80％病例的紅細胞計數在200萬／mm3以下，血紅蛋白低於5g％，嗜酸性粒細胞的比例及直接計數值均有明顯增高；患兒發育極差，合並症多（如支氣管肺炎、腸出血等）；病死率較高，在國外有報道鉤蟲引起的嚴重貧血及急性腸出血是造成1～5歲嬰幼兒最常見的死亡原因。1歲以內的嬰兒死亡率為4％，1～5歲幼兒死亡率可達7％，應引起高度重視。

9. 膠原酶的後遺症

溶解酶又稱為透明質酸酶或「用玻璃酸酶」，是一種能水解透明質酸的酶，可用於矯正過度過量充填的不完美效果。長期使用會對皮膚照成無法逆轉的傷害。

間隔時間：一般間隔一周比較穩妥，如果緊急的情況就間隔72小時，這個和物吸收情況有關。

1. 溶解酶，是一種鹼性蛋白質。由吞噬細胞所分泌，對革蘭陽性細菌敏感。

2.溶解酶正常值：血清：4～13毫克/升；尿液：0～2毫克/升。

3.溶解酶臨床意義：增高急性粒細胞白血病、單核細胞性白血病、流行性熱、泌尿系感染、腎移植所致的排斥反應。

用途：主要用來修復塑形失敗。溶解酶是溶解的一種物質，比如說那些填充後效果不太好，可以用這個把它溶了，再用填充，這就是一種輔助劑了，就是怕弄不好，可以重新弄的。

10. 衰老的衰老理論和原因

衰老（Aging or Senesence）這個詞意味著隨著年齡增加，機體逐漸出現的退行性變化。衰老的普遍性、內因性、進行性及有害性作為衰老的標准被普遍接受。自19世紀末應用實驗方法研究衰老以來，先後提出的學說不下20餘種，很多學說並沒有得到實驗研究的支持。目前的研究認為，衰老由幹細胞衰退、DNA退化、飲食精神因素、衰老基因活躍等是綜合因素的結果，仍未形成統一的衰老理論。 該學說認為在生物體的一生中，誘發（物理因素如電離輻射、X射線、化學因素及生物學因素等）和自發的突變破壞了細胞的基因和染色體，這種突變積累到一定程度導致細胞功能下降，達到臨界值後，細胞即發生死亡。支持該學說的證據有：X線照射能夠加速小鼠的老化，短命小鼠的染色體畸變率較長命小鼠為高，老年人染色體畸變率較高；有人研究了轉基因動物在衰老過程中出現的自發突變的頻率和類型，也為該學說提供了一定的依據。
然而，該學說也有解釋不了的事實，如衰老究竟是損傷增加還是染色體修復能力降低，該學說無法解釋；另外，現代生物學證明基因的突變率為10-6-10-9 /細胞/基因位點/代，如此低的突變率不會造成細胞的全群死亡，而按該學說要求細胞應有異常高的突變率；衰老是突變造成的，轉化細胞在體外能持續生長，就此而言，轉化細胞應不發生突變，事實卻並非如此。 其主要論點是：機體中蛋白質，核酸等大分子可以通過共價交叉結合，形成巨大分子。這些巨大分子難以酶解，堆積在細胞內，干擾細胞的正常功能。這種交聯反應可發生於細胞核DNA上，也可以發生在細胞外的蛋白膠原纖維中。目前有一些證據支持交聯學說。皮膚膠原的可提取性以及膠原酶對其消化作用隨增齡降低，而其熱穩定性和抗張強度則隨年齡的增高而增強了；大鼠尾腱上的條紋數目及所具備的熱收縮力隨年齡的增高而增加，溶解度卻隨年齡增高而降低。這些結果表明，在年老時膠原的多肽鏈發生了交聯，並日益增多。該學說與自由基學說有類似之處，亦不能說明衰老發生的根本機制。
生物分子自然交聯學說：該學說在論證生物體衰老的分子機制時指出：生物體是一個不穩定的化學體系，屬於耗散結構。體系中各種生物分子具有大量的活潑基團，它們必然相互作用發生化學反應使生物分子緩慢交聯以趨向化學活性的穩定。隨著時間的推移，交聯程度不斷增加，生物分子的活潑基團不斷消耗減少，原有的分子結構逐漸改變，這些變化的積累會使生物組織逐漸出現衰老現象。生物分子或基因的這些變化一方面會表現出不同活性甚至作用徹底改變的基因產物，另一方面還會干擾RNA聚合酶的識別結合，從而影響轉錄活性，表現出基因的轉錄活性有次序地逐漸喪失，促使細胞、組織發生進行性和規律性的表型變化乃至衰老死亡。
生物分子自然交聯說論證生物衰老的分子機制的基本論點可歸納如下：其一，各種生物分子不是一成不變的，而是隨著時間推移按一定自然模式發生進行性自然交聯。其二，進行性自然交聯使生物分子緩慢聯結，分子間鍵能不斷增加，逐漸高分子化，溶解度和膨潤能力逐漸降低和喪失，其表型特徵是細胞和組織出現老態。其三，進行性自然交聯導致基因的有序失活，使細胞按特定模式生長分化，使生物體表現出程序化和模式化生長、發育、衰老以至死亡的動態變化歷程。
隨年齡增長，對生命重要的大分子有交聯增多傾向，或在同種分子間或在不同分子間都可能產生交聯鍵從而改變了分子理化特性，使之不能正常發揮功能。細胞外的膠原蛋白進行交聯已如前述，此說則設想胞內大分子如核酸、蛋白質也會進行交聯，但迄今在體內還未見證實。把交聯視為衰老的原發性因素也只是一種推測，然而這畢竟是研究衰老中值得探索的一個途徑。 衰老的免疫學說可以分為兩種觀點：第一，免疫功能的衰老是造成機體衰老的原因；第二，自身免疫學說，認為與自身抗體有關的自身免疫在導致衰老的過程中起著決定性的作用。衰老並非是細胞死亡和脫落的被動過程，而是最為積極地自身破壞過程。
從衰老的免疫學說可以看出免疫功能的強弱似乎與個體的壽命息息相關，迄今的研究表明機體在衰老的過程中確實伴有免疫功能的重要改變：
1、個體水平 伴隨衰老免疫功能改變的特點是對外源性抗原的免疫應答降低，而對自身抗原免疫應答增強。據Whittingham報告，用抗原免疫後，老年人抗體效價比年輕人呈現有意義下降。此外隨衰老自身抗體的檢出率升高。細胞免疫也隨增齡而降低。
2、器官、組織水平 人類的胸腺出生後隨著年齡的增長逐漸變大，13-14歲時達到頂峰，之後開始萎縮，功能退化，25歲以後明顯縮小。新生動物切除胸腺後即喪失免疫功能，年輕動物切除胸腺後，免疫功能逐漸衰退，抗體形成及移植物抗宿主反應下降。
3、細胞、分子水平 老年動物和人的T細胞功能下降，數量也減少。隨年齡的增長，機體對有絲分裂原刀豆蛋白A（con A）、植物血凝素（PHA）及抗CD3抗體的增殖反應能力下降。這是衰老的免疫學特徵之一。伴隨老化，細胞因子的分泌有明顯的改變。在T細胞的增殖中IL-2的產生和IL-2受體的出現是很重要的，老年人IL-2產生減少，IL-2受體，特別是高親和性受體的出現亦減少。
自身免疫觀點認為免疫系統任何水平上的失控都可以導致自身免疫反應的過高表達，也從而表現出許多衰老加速的證據。
免疫系統控制衰老也有許多相反的證據。小鼠中有一種長命的近交品系—C57BL/6，它的抗核抗體的比例及胸腺細胞毒抗體的含量相對較高，但未顯示較高程度的免疫病理損傷。裸鼠是一種先天性無胸腺無毛綜合症的小鼠，其T細胞免疫功能極度缺乏，以至於可以接受同種異體甚至異種移植物，這種小鼠如果飼養在普通條件下可致早期死亡，但是在無菌條件下飼養其壽命不低於正常鼠。如果在通常的飼養條件下切除新生小鼠的胸腺，死於3月齡左右，若將其置於無菌的環境中，大多數可以活得更長久。可見免疫系統雖然對生存期可以產生影響，但並非決定因素。免疫學說將免疫系統說成是衰老的領步者及根本原因所在，然而至今尚無明顯的理由說明免疫系統隨齡退化的原因，免疫系統的增齡改變也均是衰老導致的多種效應的表現，應該視為整體衰老的一部分，而不是衰老的始動原因。 端粒學說由Olovnikov提出，認為細胞在每次分裂過程中都會由於DNA聚合酶功能障礙而不能完全復制它們的染色體，因此最後復制DNA序列可能會丟失，最終造成細胞衰老死亡。
端粒是真核生物染色體末端由許多簡單重復序列和相關蛋白組成的復合結構，具有維持染色體結構完整性和解決其末端復制難題的作用。端粒酶是一種逆轉錄酶，由RNA和蛋白質組成，是以自身RNA為模板，合成端粒重復序列，加到新合成DNA鏈末端。在人體內端粒酶出現在大多數的胚胎組織、生殖細胞、炎性細胞、更新組織的增生細胞以及腫瘤細胞中。正因如此，細胞每有絲分裂一次，就有一段端粒序列丟失，當端粒長度縮短到一定程度，會使細胞停止分裂，導致衰老與死亡。
大量實驗說明端粒、端粒酶活性與細胞衰老及永生有著一定的聯系。第一個提供衰老細胞中端粒縮短的直接證據是來自對體外培養成纖維細胞的觀察，通過對不同年齡供體成纖維細胞端粒長度與年齡及有絲分裂能力的關系觀察到隨著增齡，端粒的長度逐漸變短，有絲分裂的能力明顯漸漸變弱；Hastie發現結腸端粒限制性片段的長度隨供體年齡增加逐漸縮短，平均每年丟失33bp的重復序列；植物中不完整的染色體在受精作用中得以修復，而不能在已經分化的組織中修復，這在較為高等的真核生物中也證實了體細胞中端粒酶的活性受抑制；精子的端粒要比體細胞長，體細胞缺失端粒酶活性就會逐漸衰老，而生殖細胞系的端粒卻可以維持其長度；轉化細胞能夠通過端粒酶的活性完全復制端粒以得永生。但是許多問題用端粒學說還不能解釋。體細胞端粒長度與有絲分裂能力呈正比，這一點實驗已經證實了，而不同的體細胞其有絲分裂能力是不盡相同的，胃腸黏膜細胞的分裂增殖速度就比較快，神經細胞分裂的速度就比較慢。曾有人就不同年齡供體角膜內皮細胞的端粒長度進行研究發現角膜內皮細胞內端粒長度長期維持在一個較高的水平，而端粒酶卻不表達。另外，Kippling發現，鼠的端粒比人類長近5-10倍，壽命卻比人類短的多。這些都提示體細胞端粒長度與個體的壽命及不同組織器官的預期壽命並非一致。生殖細胞的端粒酶活性長期維持較高的水平卻不會象腫瘤那樣無限制分裂繁殖；端粒長度由端粒酶控制，那何種因素控制端粒酶呢？生殖細胞內端粒酶活性較高，為什麼體細胞中沒有較高的端粒酶活性。看來端粒的長度縮短是衰老的原因還是結果尚需進一步研究。