總1型膠原氨基端肽代表什麼

㈠ Ⅲ型前膠原N端肽（PⅢNP）數值是26，超氧化物岐化酶(SOD)數值258，其他正常，這個怎麼看

數值是26，超氧化物岐化酶(SOD)數值25

㈡ 膠原蛋白的理化性質

一般是白色、透明的粉狀物，分子呈細長的棒狀，相對分子質量從約2kD至300kD不等。膠原蛋白具有很強的延伸力，不溶於冷水、稀酸、稀鹼溶液，具有良好的保水性和乳化性。膠原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被動物膠原酶斷裂，斷裂的碎片自動變性，可被普通蛋白酶水解。當環境pH低於中性時，膠原的變性溫度為40~41℃，當環境pH為酸性時，膠原的變性溫度為38~39℃。
膠原蛋白紅外光譜圖冊參考資料。
膠原蛋白是一種兩性電解質，這取決於兩個因素，其一，膠原每個肽鏈具有許多酸性或鹼性的側基；其二，每個肽鏈的兩端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或給予質子的能力，它們可在特定的pH值范圍內，解離產生正電荷或負電荷，換句話說，隨著介質的pH值，不同膠原即成為帶有許多正電荷或負電荷的離子。膠原肽鏈側基的pKa值與其組成氨基酸側基的pKa值略有不同，這是由於在蛋白質分子中受到鄰近電荷的影響所造成的。等電點是7.5~7.8，呈現出偏鹼性，因為膠原的肽鏈中鹼性氨基酸比酸性氨基酸多一點。由於是高分子，在水溶液中具有膠體性質和一定粘度，粘度在等電點時最低，而且溫度越低，粘度越大。
不同分子量分布膠原蛋白溶液的黏度與溶質濃度、溶劑、pH、溫度和外加電解質有關。在等電點時膠原蛋白溶液的黏度最低，pH值低於或高於等電點時，膠原蛋白及多肽均將帶一定電荷，溶液的黏度相應增大，離等電點越遠，溶液的黏度越大；不同分子量分布膠原蛋白及多肽溶液的黏度均隨溫度升高而下降。膠原蛋白分子量越大，濃度越大，溶液的黏度越高，高分子量膠原蛋白溶液的黏度隨濃度增加呈指數上升，而低分子量膠原蛋白溶液的黏度則隨濃度增加近似直線上升；在膠原蛋白及多肽溶液中加入電解質會導致其黏度明顯上升。
膠原蛋白的水解產物含有多種氨基酸，其中以甘氨酸最為豐富。其次為丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，膠原蛋白屬不完全蛋白質。水解豬皮膠原所得的肽類產物中含有19種氨基酸，其中包括7種成人必需氨基酸和2種幼兒必需的半必需氨基酸；而且氨基酸總量高達90%以上。在八種人體必需氨基酸中含有六種：異亮氨酸（Ile）為1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）為4.89%，纈氨酸（Val）2.95%，蘇氨酸（Thr）為1.95%，賴氨酸（Lys）為1.94%。
膠原的相對分子質量大，電泳圖有3條泳帶，在100kD附近出現的2條泳帶分別是膠原分子的α1鏈和α2鏈，在200 kD附近出現的1條泳帶是膠原分子的β鏈。即膠原的每條多肽鏈相對分子質量可達100kD，1個膠原分子相對分子質量為300kD。多肽分子量的測定方法常用SDS-PAGE，凝膠色譜法以及質譜法。有人採用凝膠過濾色譜法測定脫鉻革屑中膠原水解產物分子量分布在16.1KD左右。飛行時間質譜法測定比目魚皮膠原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。動物蛋白酶水解後的膠原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的膠原多肽分子量范圍更廣。
膠原的熱穩定性是指測定其在水系中纖維的熱收縮溫度（Ts），或溶液中分子的熱變性溫度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值較Td值容易測定。Td還可以表示膠原螺旋被破壞的溫度，另外還與其亞氨基酸（脯氨酸和羥脯氨酸）的含量有關，尤其是羥脯氨酸含量，它們之間存在正相關，冷水性魚類的羥脯氨酸含量最低，所以冷水性魚類膠原蛋白Td值明顯低於暖水性魚類，而又都低於陸生動物。但魚皮膠原蛋白與魚肉膠原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，這與肌肉膠原中脯氨酸的羥基化率較真皮膠原高有關。有人測定了多種魚皮可溶性膠原蛋白的氨基酸組成，並與牛皮的氨基酸組成進行了比較，發現魚皮膠原蛋白的羥脯氨酸和脯氨酸等亞氨酸含量比牛皮的低。此外，魚皮明膠與牛皮明膠相比，其固有的粘度、熱變性溫度均比較低。
膠原蛋白的熱變性溫度可以通過測定膠原蛋白溶液增比黏度的變化來確定。其方法是將膠原蛋白樣品溶於一定量的緩沖溶液中，並配製成一定濃度的溶液，然後用烏式黏度計測量溶液在一定溫度區間內保持一定時間後的增比黏度，以增比黏度對溫度作圖，當增比黏度變化50%時所對應的溫度即為熱變性溫度。熱變性溫度還可通過拉曼光譜和差示掃描量熱法等進行測定。有人測得鱸魚、鯽魚和鱅魚魚皮膠原蛋白的熱變性溫度分別為 25、27和30℃，它們的棲息水溫分別為 26～27、29 和32℃，亞氨基酸含量分別為17.2%、18.1%和 18.6%，與 3 種魚皮膠原的熱變性溫度相吻合Ⅱ型膠原和Ⅺ型膠原Ⅱ型膠原由三條α1肽鏈組成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羥賴氨酸，並且糖化率高，含糖量可達 4%，是軟骨中的主要膠原。另外，即使同一生物，皮和骨膠原蛋白的熱變形溫度也可能不一，像來自日本海鱸、鮐魚、大頭鯊和眼斑魨的皮膠原蛋白的變性溫度為25.0~26.5℃，而骨膠原蛋白的變性溫度則為29.5~30.0℃。附帶結論是骨膠原蛋白的變性溫度范圍整體上比皮膠原蛋白的變性溫度范圍要高。而且骨膠原蛋白和皮膠原蛋白在不同pH時的溶解度不同。這表明皮和骨膠原蛋白的分子特性和構型存在差異。
作為生物高分子，膠原的強度不大，有研究表明膠原蛋白的凝膠強度與其濃度的平方幾乎成正比關系，強度測定可用凝膠強度計。
特別提示：明膠、膠原蛋白和水解膠原蛋白並不相同。明膠是膠原在高溫作用下的變性產物，其組成復雜，相對分子質量分布寬，由於高溫造成膠原蛋白變性，膠原分子的3股螺旋結構被破壞，但可能有部分α鏈的螺旋鏈還存在，因此一定濃度的明膠溶液能成凝膠狀。在食品工業、攝影和制葯業中被廣泛應用。據報道，全世界每年生產的明膠產品中，有65%用於食品工業，20%用於照相工業，10%用於制葯工業。水解膠原蛋白是在較高溫度下用蛋白酶水解膠原或明膠得到的，受溫度和酶的雙重作用，使水解膠原蛋白的相對分子質量比明膠更小，由於在較高溫度條件下，蛋白酶對膠原肽鍵的水解是隨機的，使水解得到的蛋白液組成也很復雜，是相對分子質量從幾千到幾萬的蛋白多肽的混合物。由於分子量小，水解膠原蛋白容易降解，所以在營養保健品和日用化學品開發方面擁有一定的市場。水解膠原蛋白可用於生物發酵培養基，也可以作為一種高蛋白飼料營養添加劑替代進口魚粉用於混、配合飼料生產。膠原、明膠和水解膠原蛋白這3種物質雖具有同源性，但在結構和性能上卻有很大的區別。膠原保留特有的天然螺旋結構，在某些方面表現出明顯優於明膠和水解膠原蛋白的性能，如膠原止血海綿止血性能優於明膠海綿，作為澄清劑用的魚膠原如果變性則沉降能力明顯降低。然而，人們對這3種物質的認識常常產生混淆，認為它們具有相同性質，甚至認為它們是同一種物質。
水解膠原蛋白和膠原多肽也並不相同，可以近似認為是宏觀和微觀的關系。膠原蛋白分子經水解後主要形成相對分子量較小的膠原多肽，由於膠原蛋白獨特的三股超螺旋結構，性質十分穩定，一般的加工溫度及短時間加熱都不能使其分解，從而造成其消化吸收較困難，不易被人體充分利用。水解後其吸收利用率可以提高很多，且可以促進食品中的其它蛋白質的吸收。膠原多肽除了肽鏈的兩端含有未縮合的末端羧基和氨基外，在側鏈上還含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。膠原多肽可完全溶解於水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高濃度下也有流動性，耐酸鹼性能好，在酸、鹼存在的情況下均無沉澱；耐高溫性能好，200℃加熱亦無沉澱，同時它還具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一級結構是蛋白質分子中氨基酸以肽鍵連接的順序，每一種蛋白質分子，都有其特定的氨基酸組成和排列方式，由此就決定了不同的空間結構和功能。蛋白質分子中一級結構關鍵部位氨基酸的改變，會直接影響其功能，這個關鍵部位就是蛋白質分子的活性中心。已發現並確認了不下30種類型的膠原蛋白。
一般的蛋白質是雙螺旋結構，而作為細胞外基質（ECM）的一種結構蛋白，膠原蛋白由三條多肽鏈構成三股螺旋結構，或稱膠原域，即3條多肽鏈的每條都左旋形成左手螺旋結構，再以氫鍵相互咬合形成牢固的右手超螺旋結構。膠原特有的左旋a鏈相互纏繞構成膠原的右手復合螺旋結構，這一區段稱為螺旋區段，螺旋區段最大特徵是氨基酸呈現（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置為脯氨酸（PrO）和羥脯氨酸（Hyp），是膠原蛋白的特有氨基酸，約佔25%，是各種蛋白質中含量最高的；膠原蛋白中存在的羥基賴氨酸（Hyl）在其它蛋白質中不存在，它不是以現成的形式參與膠原的生物合成，而是從已經合成的膠原的肽鏈中的脯氨酸（Pro）經羥化酶作用轉化來的。而一般陸生哺乳動物蛋白質中羥脯氨酸和焦谷氨酸的含量極微少。與陸生動物相比，水生動物中的膠原蛋白，其脯氨酸和羥脯氨酸的總量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要遠大於陸生動物中的膠原蛋白。
一級結構是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列；膠原蛋白分子是由3條左手螺旋（二級結構）的多肽鏈組成，它們相互纏繞形成一個在中心分子軸周圍的右手螺旋（三級結構）；完整的膠原蛋白分子的長度約280 nm，直徑約1.5 nm；在Ⅰ型膠原原纖維的二維結構（小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片）中，膠原分子通過一個或多個4 D距離與另一個膠原分子交錯，D表示在小角X線衍射圖譜中所見的基本重復距離，或電子顯微照片中所見的重復距離。因為膠原分子的長度約是4.4 D，膠原分子的交錯引起約有0.4 D的折疊區和約0.6 D的缺損區。
膠原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量較高，特別是甘氨酸，約占總氨基酸的27%，也有報道說佔1/3，即每隔兩個其它氨基酸殘基（X，Y）即有一個甘氨酸，故其肽鏈可用（Gly-X-Y）n 來表示。每個原膠原分子由三條α-肽鏈組成，α-肽鏈自身為α螺旋結構，肽鏈中每三個氨基酸殘基中就有一個要經過此三股螺旋中央區，而此處空間十分狹窄，只有甘氨酸適合於此位置，由此可解釋其氨基酸組成中每隔兩個氨基酸殘基出現一個甘氨酸的特點。特別注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不過X通常是脯氨酸，Y通常指羥脯氨酸。同時還含有少量3-羥脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羥賴氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內氫鍵穩定膠原蛋白分子。三條α-肽鏈借范德化力、氫鍵及共價交聯則以平行、右手螺旋形式纏繞成「草繩狀」三股螺旋結構，使膠原具有很高的拉伸強度。

㈢ 變性劑是化學因素嗎

化學定義：是研究生命變化過程的化學，是回答生命本質是什麼的科學，它著重於生命過程中的化學變化，以及這些化學反應對生命過程的支撐。

階段：1、體內生物分子的發現與鑒定階段。2、確定生物分子在體內的變化規律。3、生物大分子在生命過程中的作用機制研究。

生物化學的新成就：1、分子生物學成為一門嶄新的學科。2、開創了生命科學研究與認識的新高度、產生了新技術。支撐了生命科學的快速發展。

第二章 蛋白質的結構和功能

一、蛋白質的重要性：蛋白質是生命的物質基礎。

1、蛋白質是構成生物體的基本成分。

2、蛋白質具有多樣性的生物學功能。

·不同的蛋白質具有不同的功能

·生物機體眾多生命現象和生命活動往往都是通過蛋白質功能來實現的

·一切生命現象都是蛋白質功能的體現。

·沒有蛋白質就沒有生命。

①生物催化作用：物質代謝的全部反應幾乎是需要酶作為生物催化劑。絕大多數酶的化學本質是蛋白質，在溫和條件下催化反應。酶的催化效率比一般催化劑高107~1013倍。酶對催化的底物具有高度選擇性，酶決定了生物機體的代謝類型和代謝途徑，生物機體才有可能表現出各種生命現象。

②代謝調節：生物機體具有一套精細有效的調節系統，使得物質代謝活動都是在精細而嚴密的調節下有序進行的，從而有效保證了與機體的生理狀態相適應。參與代謝調節的許多是蛋白質或多肽。

③免疫保護及調節作用：機體的免疫與體內的抗體和細胞因子有關。抗體是一類特異的免疫球蛋白，對機體有免疫保護作用。細胞因子是一類對機體免疫系統起免疫調節作用的特殊蛋白質，如白細胞介素等。

④轉運與儲存作用：一些物質往往需要通過與蛋白質進行結合形成特殊復合體的方式進行運輸。如：活細胞的血紅蛋白結合氧和二氧化碳；血漿運鐵蛋白轉運鐵，並在肝形成鐵蛋白而儲存；脂類物質往往通過血漿脂蛋白的形式進行轉運。

⑤運動與支持作用：機體負責運動的肌肉收縮系統是蛋白質，如肌動蛋白、肌球蛋白等。皮膚、骨骼和肌腱的膠原纖維主要含膠原蛋白。維持組織細胞形態的細胞骨架系統是蛋白質，如：微觀結構、微絲等。

⑥基因表達與調控：生物機體的生長、發育、繁殖、遺傳和變異等都與基因表達和調控具有直接關系。參與基因表達及調控的主要成分為轉錄因子，這是一類特殊的蛋白質，能夠通過調節控制某些基因的表達，影響細胞內的蛋白質種類與數量，控制細胞的分化和功能

⑦接受和傳遞信息的作用：組織細胞通過分布於細胞膜和細胞內的受體分子識別接收外部信號刺激，通過相應的細胞信號轉導途徑傳遞到細胞內，產生生物學效應，以適應外界環境變化。

3.蛋白質的氧化供能

二、蛋白質的分子組成

（一）蛋白質的元素組成

元素的種類：主要有C、H、O、N和S，有些蛋白質含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個別蛋白質還含有碘。

蛋白質的元素組成特點：各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16%。凱氏定氮法，根據以下公式推算出蛋白質的大致含量：100克樣品中蛋白質的含量（g%）=每克樣品含氮克數*6.25*100

（二）、蛋白質的分子組成

氨基酸的種類和數量：存在自然界中的氨基酸有300餘種；參與機體蛋白質構成的氨基酸有20多種；參與蛋白質合成的氨基酸僅有20種（編碼氨基酸）；蛋白質中的胱氨酸、羥脯氨酸、羥賴氨酸等，是蛋白質合成加工修飾轉化來的。

編碼氨基酸的特點：①氨基酸為α-氨基酸，但脯氨酸例外，為α-亞氨基酸。②不同的α-氨基酸，其側鏈不同。它對蛋白質的空間結構和理化性質有重要影響。③氨基酸為L-構型，甘氨酸除外。α-碳原子都是手性碳原子，L-構型，具有旋光性。（蘇氨酸和異亮氨酸含兩個手性碳原子）。

（三）氨基酸的分類

非極性脂肪族氨基酸

極性中性氨基酸

芳香族氨基酸

酸性氨基酸

鹼性氨基酸

二、蛋白質一級、二級結構

（一）蛋白質一級結構：指的是蛋白質的化學結構，又稱基本結構。

1、氨基酸的連接方式：肽鍵

（1）肽鍵：是由一個氨基酸的α-羧基與另一個氨基酸的α-氨基脫水縮和形成化學鍵，生成的化合物叫肽。

（2）肽：兩分子氨基酸縮合形成二肽，三分子氨基酸縮合形成三肽，……，寡肽（十個以下氨基酸構成的肽），多肽。

·蛋白質一級結構主要指蛋白質多肽鏈中的氨基酸排列順序。眾多蛋白質一級結構已被測定，並建立了資料庫共使用。

2、多肽鏈結構

氨基酸殘基：多肽鏈中的氨基酸參與肽鍵形成而基團不全，被稱為氨基酸殘基。

主鏈：有肽鍵部分規則的重復排列構成的骨幹結構，包括肽鍵、α碳原子、氨基末端、羧基末端。

側鏈：R基團

多肽鏈兩端：N末端：多肽鏈中有自由α-氨基的一端

C末端：多肽鏈中有自由α-羧基的一端

多肽鏈的方向性：書寫方式：從N末端到C末端。氨基酸的順序是從N-端的氨基酸殘基開始，以C-端氨基酸殘基為終點的排列順序。

一級結構的重要性：①是蛋白質理化特性、空間結構和生物學功能的基礎。②一級結構異常，理化性質、空間結構和生物學功能均受影響！可導致疾病發生，如鐮刀型貧血症

蛋白質的二級結構：指的是多肽鏈的主鏈某一段在空間上形成的有規律的折疊或盤旋，是肽段主鏈骨架原子在空間上的排列分布和相對位置，不涉及側鏈的構像。

·形成和穩定蛋白質二級結構的化學鍵為：氫鍵。

1、二級結構形成的分子基礎

（1）、肽平面：參與肽鍵的6個原子Cα1、C、O、N、Cα2位於同一個剛性平面內，Cα1和Cα2在平面上所處的位置為反式構型，此同一平面稱為肽平面。肽平面又稱為肽單位。

（2）肽平面主要特點：肽鍵具有雙鍵性質不能自由旋轉，但是與Cα相連的化學鍵可以旋轉。因主鏈中能旋轉的鍵的種類和數量有限，並受側鏈的影響，主鏈能形成的構像有限。

2、二級結構的主要形式：α-螺旋、β-折疊、β-轉角、無規捲曲。

（1）α-螺旋：多肽主鏈中的多個肽平面圍繞一中心軸盤繞形成右手螺旋狀構象，側鏈位於螺旋外側。

（2）β-折疊：是多肽鏈的主鏈形成的相對伸展的鋸齒狀局部構象，又稱β-片層結構

·兩條以上的多肽鏈或同一條多肽鏈內的不同肽段的β-折疊往往平行排列，相鄰肽鏈間形成氫鍵。如β-角蛋白與絲蛋白中幾乎都是β-折疊結構。

（3）β-轉角：伸展的多肽鏈進行180。的回折所形成的局部構象。在β-轉角部分，有四個氨基酸殘基組成，第一個氨基酸殘基的-C=O和第四個殘基的-N-H之間形成氫鍵；這類結構主要存在於球狀蛋白分子中。

（4）無規則捲曲：是多肽鏈的主鏈所形成的無規律性的構象，又稱自由折疊。

·重要性：賦予蛋白質構象及功能具有可塑性

超二級結構：蛋白質多肽鏈中形成二級結構一些肽段，常常在空間上相互靠近，彼此通過疏水作用形成的有規則的二級結構聚集體，又稱基序或模體。

·基序是蛋白質三級結構的建築模塊，是蛋白質發揮功能的基礎。

蛋白質三級和四級結構

、蛋白質的三級結構

·三級結構：是整條多肽鏈中所有原子（包括主鏈和側鏈）在三維空間的排布位置與它們的相互關系，包括主鏈和側鏈構象。

·大多數形成的三級結構為球形，少數纖維狀。蛋白質可分為球狀蛋白和纖維蛋白。

三級結構形成過程

·影響因素：①多肽鏈氨基酸序列及環境因素。②分子伴侶參與一些蛋白質折疊形成。

結構域是三級結構層次的局部構象

·在一些相對較大的蛋白質分子三級結構中，有幾個超二級結構相互作用形成的一個或數個相互連續而又相對獨立的緊密三級結構，以執行某種特定的功能，稱為結構域。

·結構域的結構層次介於超二級結構和三級結構之間。如：三磷酸甘油醛脫氫酶由兩個結構域，CD4分子有四個結構域；纖粘連蛋白質分子有六個結構域。

形成和維持蛋白質三級結構的力：次級鍵：氫鍵、鹽鍵、范德華力、疏水鍵。

·對於球狀蛋白來說，蛋白質表面主要是一些親水的極性基團，而許多疏水的非極性基團則隱藏在分子內部，所以多少球狀蛋白水溶性比較強。

蛋白質的四級結構

亞基：有些蛋白質分子含有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級結構，稱為蛋白質的亞基。

四級結構：是指蛋白質分子中有兩個或兩個以上亞基相互作用構成的更為復雜的高級結構，主要指各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用。

·同源二聚體：具有兩個亞基的蛋白質，亞基相同。

·異源二聚體：具有兩個亞基的蛋白質，亞基不同。

·由2~10個亞基構成的統稱為寡聚體，更多數目亞基構成的則稱之為多聚體。

·單一亞基獨立存在往往沒有生物學功能，完整的四級結構是發揮生物學功能的保證。

蛋白質四級結構形成和穩定的力：次級鍵：亞基與亞基之間相互作用形成的

一級結構與功能的關系：蛋白質一級結構是蛋白質空間結構和功能的物質基礎。

一級結構不同，生物功能各異。

一級結構相似、生物功能相似或相同

·蛋白質家族：是指氨基酸序列相似並且結構與功能十分相近的一類蛋白質

·同源蛋白質：是指屬於同一個蛋白質家族的成員。

一級結構不同、關鍵部分相似，構象相似，功能相似。

·蛋白質一級結構截然不同，分別屬於不同的蛋白質家族，卻往往具有類似結構，通常將這些蛋白質歸類為超家族。例如胰島素超家族，急性球蛋白超家族、腫瘤壞死因子超家族。

一級結構關鍵部分改變，生物活性改變。例：鐮刀形紅細胞貧血

·由蛋白質分子發生變異所導致的疾病，稱為「分子病」

蛋白質空間結構與功能的關系

·蛋白質構象決定功能

牛胰核糖核酸酶A空間結構決定酶活性。

胰島素的空間結構決定其代謝調節功能。

·胰島素原即胰島素的前體，人胰島素由86個氨基酸構成的一條多肽鏈，具有三級結構形成過程，但是活性只有胰島素的10%。

·蛋白質功能是由蛋白質特定的天然構想決定的。

、蛋白質的變構效應：蛋白質受某些因素的影響，其一級結構不變，高級結構發生一定的可逆性變化，導致其生物學功能發生變化，又稱別構作用，是實現其功能調節的重要方式。

蛋白質構象疾病：蛋白質一級結構不變，空間結構改變為不可逆時，功能異常，就會導致疾病的發生，稱之為蛋白質構象疾病。

·如：人文狀體脊髓變性病、阿爾茨海默病、亨廷頓舞蹈病、牛海綿狀腦病等。也與老年痴呆病有關。

牛海綿狀腦病（瘋牛病）

·瘋牛病是由朊病毒蛋白引起的一組人和動物神經退行性病變

·正常的PrP，富含α-螺旋，稱為PrPc。PrPc在某種未知蛋白質的作用下可轉變成全為β-折疊的PrPc，從而致病。

總結：結構決定功能，蛋白質功能特定的天然構象表現出的性質或具有的屬性。

蛋白質的性質

、蛋白質的兩性解離

·氨基酸含有氨基和羧基，也就是說氨基酸可以進行酸鹼兩性解離，因此氨基酸是兩性電解質，溶液的PH影響氨基酸的酸鹼解離傾向和離子狀態。

PH﹤PI 陽離子 PH=PI 氨基酸的兼性離子 PH﹥PI 陰離子

蛋白質的理化特性

蛋白質是兩性電解質，具有兩性解離特性。

·多肽鏈末端自由的α-羧基，以及肽鏈中谷氨酸、天冬氨酸殘基的γ和β-羧基，可以進行酸解離，帶負電荷。

·多肽鏈末端自由的α-氨基，以及肽鏈中賴氨酸殘基的ε-氨基，精氨酸的胍基和組氨酸的咪唑基，可以進行鹼解離，帶正電荷。

蛋白質的等電點

·當蛋白質溶液處於某一PH時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，凈電荷為零，即成為兼性離子，此時溶液的PH稱為蛋白質的等電點。

·pI是蛋白質的特徵性常數，與蛋白質的氨基酸組成有關。

·一般來說。含酸性氨基酸較多酸性蛋白，pI偏酸，相反，含鹼性氨基酸較多鹼性蛋白，pI偏鹼。體內多數蛋白質的pI在5左右，所以在生理條件下，它們多以負離子形式存在。

蛋白質兩性解離的重要性

·蛋白質的兩性解離與等電點的特性是蛋白質極其重要的性質，對蛋白質從結構穩定及所能揮發有重要影響。

·對蛋白質大的分離純化和分析等都具有重要的使用價值。如蛋白質的等電點沉澱、離子交換和電泳等分離分析方法的基本原理都是一次性為基礎的。

蛋白質的膠體特性：布朗運動、光散射、吸附及不透過半透明等。

1、蛋白質是一種穩定的親水膠體。

2、蛋白質親水膠體的穩定因素：①水化膜。②表面同種電荷。

3、蛋白質親水膠體特性的重要性：是形成和穩定細胞質結構及功能的重要基礎。是蛋白質分離純化的重要理論基礎。

七、蛋白質的變性：在某些物理和化學因素作用下，蛋白質特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質改變和生物活性的喪失。

1、影響變性的因素

（1）、物理因素：加熱、攪拌、輻射、紫外線、超聲

（2）、化學因素：乙醇等有機溶劑、尿素、去污劑、強酸、強鹼、重金屬離子及生物鹼試劑等

·變性劑：能夠引起蛋白質發生變性的化學物質統稱為變性劑

·變性劑的特性：無特異性，對所有蛋白質起作用

變性的本質：①形成和穩定蛋白質構象的力：次級鍵。②蛋白質構效關系：構象決定功能和特性。③變性的本質：變性因素破壞了蛋白質構象形成和穩定的次級鍵，導致蛋白質構象改變或破壞。

蛋白質變性理論：提出者：吳憲

內容：天然蛋白質受環境因素的影響，從有規則的緊密結構變為無規則的鬆散狀態，即變性作用

蛋白質變性的特徵：①生物活性喪失（主要特徵）；蛋白質生物活性：指蛋白質表現其生物學功能的能力。②物理特性的變化：粘度增加、擴散系數降低、光吸收改變，結晶能力降低或喪失、易沉澱等。③化學特性：顏色反應增強，易消化

蛋白質變性的類型

·不同的蛋白質對變性因素的敏感及耐受程度不同，變性程度不同

、可逆變性：若蛋白質變性程度較輕，除去變性因素後，蛋白質構象可以恢復，稱為可逆變性

蛋白質復性：去除變性因素後，蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構想和功能，稱為蛋白質復性。例如：尿素對牛胰核糖核酸酶的變性。

不可逆變性：除去變性因素後，蛋白質構象不可以恢復的，稱為不可逆變性。如：蛋清的蛋白質加熱凝固，酒精及丙醇對組織細胞的固定。

蛋白質變性的重要意義

、理論意義：探討蛋白質的構效關系

理論指導作用：牛奶的巴氏消毒、醫療及實驗室的干烤消毒、高壓蒸汽消毒滅菌和輻射消毒等；75%酒精消毒等；蛋白銀消毒液等

發布於 2022-03-03 19:30
你見過哪些把無恥當有趣的行為？

小塵
我、男友、男友朋友，四男兩女一起自駕游。晚上住的是一個小旅館，一共訂了三個挨著的房間。一進屋我男友先去洗漱了，然而剛洗完澡，門鈴響了。另一個女生在門外大聲問我男友要不要一起打五排，幾人一起把男友拉走了。房子的隔音不太好，沒多久就傳來了打游戲時的笑鬧聲。凌晨兩點多的時候，隔壁沒聲了，我給男友打電話，電話也被掛了。後來我才知道，從一開始，那個女生就是要救我的。（1）我們一行六個人，四男兩女，相約一起自駕游，然而我們碰頭時，另外一個女孩子卻對我滿臉敵意，翻了個白眼道：「不說就我們五個人嗎？怎麼還有別的女的？」我一臉懵逼，難道男友之前沒跟他的朋友們說我會一起嗎？男友顯然也有點愣，隨後對那個女生笑罵道：「你怎麼說話的，這是我女朋友，跟我們一起不行嗎？」女生撇著嘴，不服氣道：「明明說好就我們五個人，你說話不算話！」這赤裸裸的嫌棄，讓我氣不打一處來，我轉身就要走，男友連忙拉住我道：「你別生氣，她今天不知道吃錯什麼葯了，別跟她一般見識。」「人家明擺著不歡迎我，我還跟著干什麼，你想去就去，我不去了。」我伸手跟男友要車鑰匙，他沒車，這次准備開我的車去自駕。男友遲遲沒動，讓那個女生過來跟我道歉，另外三個男生也讓女生給我道歉，女生一直不願妥協，男友煩躁地嘆了口氣，對我道：「行，那我也不去了，我們走吧。」沒想到男友話音剛落，那女生就連忙跑過來抱住了男友的胳膊，嘟嘴道：「不行，我們約齊一次多不容易，磊哥你得去。」男友用力把胳膊抽出來：「那你給我女朋友道歉！」女生憋了一會，又拉著男友的胳膊道：「就我們五個人不行嗎？下次再帶她嘛~」「那你們自己玩去吧。」男友拉著我就要走。女生又追上來，對著我道：「對不起，我錯了，我不該那樣說你，我們一起去玩吧。」男友停下腳步，臉色也緩和了些，另外三個男生也一起勸我別生氣了，說蓉蓉是被他們寵壞了，讓我別跟她一般計較。我其實心裡已經非常不想去了，但想著男友很早之前就開始期待這次旅行，又不忍心掃他的興。男友貼在我耳邊哄我：「我知道她很討厭，但她是強哥女朋友，跟我們也是多年的朋友了，不好趕她走，其他人都是很好的，我們不理她就是了，再說你年假都請好了，不去多可惜。」我正猶豫著，男友就把我推上了車，上車前，我聽到有個男生說：「磊子，這新車帥！」男友笑了笑，坐到車上後有些不好意思地撓了撓頭：「寶寶，我用你的車充一下面子，你不介意吧？」我沒說話，車窗外陽光明媚，車里就我跟男友兩個人，男友開心地哼起了歌，對於一直高負荷工作的社畜來說，出去玩一次的機會確實很難得，我之前對這次出遊也期待了很久。但真正上路了之後，不知為何，我心裡一直慌慌的。（2）除了我之外，男友跟其他人都是大學同學，另外三個男生是男友的大學室友，分別稱呼為 A、B 和強哥，而強哥的女朋友蓉蓉跟他們是一個班的。男友說，在大學時期他們五人就經常一起玩，關系非常好。這四男一女的配置很有偶像劇那味兒了，作為唯一的異性，那個蓉蓉估計是這個小團體中的團寵，所以才對我的加入那麼抵觸吧。我忍不住回想起蓉蓉那張清秀的臉，雖然她性格很惡劣，卻不得不承認，她有一張很討人喜歡的臉。如此想著，我不免有些自卑，問男友之前是不是暗戀過蓉蓉。男友說：「怎麼可能！」「怎麼不可能，男女之間哪有純友誼，否則你們圍在她身邊那麼久干什麼？」「誰圍在她身邊，明明是她圍在我們身邊。」男友嗤笑了一聲道，「她就是個綠茶，我眼瞎了都不會喜歡她。」我震驚於男友的直白，但欣慰男友能鑒別出綠茶的同時，又有點說不出的別扭。一路上走走停停，大家也都熟悉了不少，除了蓉蓉之外，另外三個男生都表現得很紳士，男友也對我照顧有加，剛出發時的不愉快消散了不少。中午時，我們選擇了一處野外野餐，男生們負責烹煮食物，我沒事情做，便拿著相機拍周圍的景色，取景的時候，我無意間拍到了蹲在溪流邊的蓉蓉。她面無表情地拿著一個小木棍，無意識地在溪流中攪動著，她背後是正在忙活著的男生們，男生們在一起快樂地忙碌著，每個人臉上都洋溢著笑容，跟面無表情的她形成了鮮明對比。我正奇怪她為什麼不開心時，她突然抬起頭，直勾勾地看著我。我有些尷尬，舉了舉相機道：「你剛才蹲在溪邊很好看，我幫你拍了張照片，你要看看嗎？」我只是客套下，心想她那麼討厭我應該不會過來，沒想到她卻起身朝我走了過來。我只好把照片給她看，又道：「如果笑一笑就更好看了。」她先是抿了下嘴角，隨後又冷笑道：「為什麼笑起來才好看？你以為誰都跟你一樣是傻白甜，天天就知道笑！」我聞言被氣得半死，也不知道自己剛才哪根筋搭錯了去跟她搭話。蓉蓉說完便朝著男生們走過去，像小孩子一樣拽著男友的胳膊撒嬌道：「磊哥，什麼時候做好啊，我都快餓死了。」說完還故意挑釁地看了看我。我氣得腦仁疼，好在男友比較拎得清，瞬間跟觸電一樣避開了她的手，笑罵道：「你離我遠點啊，我現在是有對象的人了，別對我動手動腳的。」蓉蓉臉上的笑僵了一瞬，隨後朝男友翻了個大大的白眼：「切，裝什麼正經。」男友也不甘示弱，直接讓蓉蓉一邊待著去，別跟在他身邊。男友懟完蓉蓉，沖我邀功似的笑了笑。我勉強笑了笑，心裡對這個蓉蓉的厭惡又多了幾分。沒過多久，飯做好了，之前下車放風的時候，我都避免跟蓉蓉接觸，但如今吃飯大家都圍在一起，想避也避不開。我跟男友坐在一起，蓉蓉坐在強哥跟 A 的中間，B 離他們稍遠些。第一次在野外煮飯吃，雖然食物很簡單，卻也顯得格外美味，我一開始沉浸在美食美景中，無暇顧及其他，但吃到一半時，我卻發現了很怪異的一幕。按理說，蓉蓉是強哥的女朋友，兩人親昵是應該的，但坐在蓉蓉另一側的 A 跟蓉蓉的肢體動作也很親昵。三個人的肢體距離都差不多，而叉腿坐的 A 的膝蓋甚至屢次碰到了蓉蓉的大腿。低頭吃飯的蓉蓉把雙腿都收得緊緊的，但仍避不開 A 的觸碰。這么明顯的異常，其他人卻都視而不見，強哥甚至還時不時越過蓉蓉跟 A 說笑兩句。許是我的視線過於明顯，A 察覺後稍微挪了下位置，離蓉蓉遠了些。我想跟男友說，但又怕男友說我小題大做，最終還是沒吭聲。吃完飯後，依然是男生們發揮紳士精神收拾殘局，我站在一旁看著他們，蓉蓉此時卻走到我身邊道：「前面路過一個高鐵站，你就回去吧，別跟著我們了。」我無語地看著她，冷笑道：「什麼叫我跟著你們？陳磊開的車是我的，車里的油也是我加的，出發之前也是陳磊求了我很久我才來的，你根本沒資格趕我走。」蓉蓉挑了下眉，還想說什麼，但男友此時卻朝我們走了過來，蓉蓉見狀撂下句「隨便你」後走了。（3）因為蓉蓉的多次找碴，我好不容易來的興致又被澆滅了，年假來之不易，把年假浪費在令人不愉快的旅行上更令人煩躁。我真想到前面的高鐵站回家了，可男友卻一直勸說我，說都走那麼遠了，現在回去多可惜，讓我別理那個蓉蓉。「你就當她是條狗，她就只能朝你叫幾聲，又不能怎麼著你，別理她。」我沒說話，雖然男友說的有道理，但我心裡總有些膈應，因為蓉蓉的惡意針對，還因為這幾人之間說不清道不明的怪異氛圍。晚上，我們到達了第一個目的地城市，住的地方是一個小旅館，男友說他們大學的時候也曾一起來這里旅遊過，住的也是這個旅館，屬於故地重遊了。一共訂了三個房間，房間都挨著的。我跟男友在一起半年了，一直沒一起住過，所以一回到旅館，男友就迫不及待地要去洗漱，然而男友剛洗完澡，門鈴就響了。蓉蓉在門外大聲問男友要不要一起打五排。男友說不去。蓉蓉就在外面使勁拍門，說就差他了。男友無奈打開門，門外不僅有蓉蓉，還有強哥和 A，幾人一起笑鬧著把男友拉走了，臨走時還對我說：「嫂子你放心，等會兒就把磊哥放回來。」房子的隔音不太好，沒多久隔壁就傳來了打游戲時的笑鬧聲。這一打就到了半夜，我無聊地刷著手機，發消息問男友什麼時候回來，男友沒回我。我不知不覺睡著了，但心裡有事兒，凌晨兩點多的時候我又醒了，房間里還是只有我一個人。我有點生氣，仔細聽時，隔壁也已經沒了動靜，我給男友打電話，然而電話卻被迅速掛斷了。我心下一窒，再次撥了回去，又被秒掛，我再撥時，手機已經被關機了。我瞬間火大，這是什麼意思？憤怒吞噬了我的理智，我跑到隔壁房間用力砸門，一邊砸一邊罵道：「陳磊，你什麼意思？！」
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㈣ 三型前膠原n端肽數值326高嗎

高。
因為三型前膠原N端肽，也稱為Ⅲ型前膠原，正常值為0-15ng/ml，那數值達到326那就是很高了。
Ⅲ型前膠原N端肽是指血液中的一個纖維片段，是肝纖維化檢查中的一個項目，當Ⅲ型前膠原N端肽偏高時，可能提示患有肝纖維化、肝炎、肝硬化。

㈤ 膠原的分子結構有何特點

..
膠原蛋白的基本單位稱原膠原蛋白，它是由大約1000個氨基酸基構成的α―
肽鏈所組成，其分子量約為30萬。根據α―肽鏈結構與組成的不同，可將其
分為由兩種不同的α肽鏈，即由兩條α1（I）肽鏈和一條α2（I）肽鏈所組成
的I型膠原和由三條相同α肽鏈所組成的II、III、IV型膠原。它們均具有重復
的三重序列結構（甘氨酸―X―Y）n。X和Y可為不同氨基酸殘基的三分之
一。現已闡明：α1（I）鏈具有1056個氨基酸殘基，其中1014個組成連續的
三重體。非三股螺旋區部分，稱之為末端肽，所以分子有16個N端殘基和26個C端肽
構成三股螺旋的伸展部分。α2（I）肽鏈同樣具有構成三重結構的1014個氨
基酸殘基。原膠原分子中不含色氨酸殘基，酪氨酸殘基也抗原性很弱，具有優良的生物相容性很少。

㈥ 總i型前膠原氨基末端肽高是怎麼回事

蛋白質生物合成可分為五個階段，氨基酸的活化、多肽鏈合成的起始、肽鏈的延長、肽鏈的終止和釋放、蛋白質合成後的加工修飾。

（一）氨基酸

在進行合成多肽鏈之前,必須先經過活化,然後再與其特異的trna結合,帶到mrna相應的位置上,這個過程靠氨基醯trna合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸與特異的trna相結合,生成各種氨基醯trna.每種氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相對應的trna結合,在氨基醯trna合成酶催化下,利用atp供能,在氨基酸羧基上進行活化,形成氨基醯-amp,再與氨基醯trna合成酶結合形成三聯復合物,此復合物再與特異的trna作用,將氨基醯轉移到trna的氨基酸臂(即3'-末端cca-oh)上原核細胞中起始氨基酸活化後，還要甲醯化，形成甲醯蛋氨酸trna，由n10甲醯四氫葉酸提供甲醯基。而真核細胞沒有此過程。

前面講過運載同一種氨基酸的一組不同trna稱為同功trna。一組同功trna由同一種氨醯基trna合成酶催化。氨基醯trna合成酶對trna和氨基酸兩者具有專一性，它對氨基酸的識別特異性很高，而對trna識別的特異性較低。

氨基醯trna合成酶是如何選擇正確的氨基酸和trna呢？按照一般原理，酶和底物的正確結合是由二者相嵌的幾何形狀所決定的，只有適合的氨基酸和適合的trna進入合成酶的相應位點，才能合成正確的氨醯基trna。現在已經知道合成酶與l形trna的內側面結合，結合點包括接近臂，dhu臂和反密碼子臂d柄、反密碼子和可變環與酶反應

乍看起來，反密碼子似乎應該與氨基酸的正確負載有關，對於某些trna也確實如此，然而對於大多數trna來說，情況並非如此，人們早就知道，當某些trna上的反密碼子突變後，但它們所攜帶的氨工酸卻沒有改變。1988年，候稚明和schimmel的實驗證明丙氨酸trna酸分子的氨基酸臂上g3：u70這兩個鹼基發生突變時則影響到丙氨醯trna合成酶的正確識別，說明g3：u70是丙氨酸trna分子決定其本質的主要因素。trna分子上決定其攜帶氨基酸的區域叫做副密碼子。一種氨基醯trna合成酶可以識別以一組同功trna，這說明它們具有共同特徵。例如三種丙氨酸trna（trnaalm/cua,trnaaim/ggc,trnaain/ugc都具有g3：u70副密碼子。）但沒有充分的證據說明其它氨基醯trna合成酶也識別同功trna組中相同的副密碼子。另外副密碼子也沒有固定的位置，也可能並不止一個鹼基對。

（二）多肽鏈合成的起始

核蛋白體大小亞基，mrna起始trna和起始因子共同參與肽鏈合成的起始。

1、大腸桿菌細胞翻譯起始復合物形成的過程：

（1）核糖體30s小亞基附著於mrna起始信號部位：原核生物中每一個mrna都具有其核糖體結合位點，它是位於aug上游8-13個核苷酸處的一個短片段叫做sd序列。這段序列正好與30s小亞基中的16s rrna3』端一部分序列互補，因此sd序列也叫做核糖體結合序列，這種互補就意味著核糖體能選擇mrna上aug的正確位置來起始肽鏈的合成，該結合反應由起始因子3（if-3）介導，另外if-1促進if-3與小亞基的結合，故先形成if3-30s亞基-mrna三元復合物。

（2）30s前起始復合物的形成：在起始因子2作用下，甲醯蛋氨醯起 始trna與mrna分子中的aug相結合，即密碼子與反密碼子配對，同時if3從三元復合物中脫落，形成30s前起始復合物，即if2-3s亞基-mrna-fmet-trnafmet復合物，此步需要gtp和mg2 參與。

（3）70s起始復合物的形成：50s亞基上述的30s前起始復合物結合，同時if2脫落，形成70s起始復合物，即30s亞基-mrna-50s亞基-mrna-fmet-trnafmet復合物。此時fmet-trnafmet占據著50s亞基的肽醯位。而a位則空著有待於對應mrna中第二個密碼的相應氨基醯trna進入，從而進入延長階段，2、真核細胞蛋白質合成的起始

真核細胞蛋白質合成起始復合物的形成中需要更多的起始因子參與，因此起始過程也更復雜。

（1）需要特異的起始trna即，-trnafmet，並且不需要n端甲醯化。已發現的真核起始因子有近10種（eukaryote initiation factor,eif）

（2）起始復合物形成在mrna5』端aug上游的帽子結構，（除某些病毒mrna外）

（3）atp水解為adp供給mrna結合所需要的能量。真核細胞起始復合物的形成過程是：翻譯起始也是由eif-3結合在40s小亞基上而促進80s核糖體解離出60s大亞基開始，同時eif-2在輔eif-2作用下，與met-trnafmet及gtp結合，再通過eif-3及eif-4c的作用，先結合到40s小亞基，然後再與mrna結合。

mrna結合到40s小亞基時，除了eif-3參加外，還需要eif-1、eif-4a及eif-4b並由atp小解為adp及pi來供能，通過帽結合因子與mrna的帽結合而轉移到小亞基上。但是在mrna5』端並未發現能與小亞基18srna配對的s-d序列。目前認為通過帽結合後，mrna在小亞基上向下游移動而進行掃描，可使mrna上的起始密碼aug在met-trnafmet的反密碼位置固定下來，進行翻譯起始。

通過eif-5的作用，可使結合met-trnafmet·gtp及mrnar40s小亞基與60s大亞基結合，形成80s復合物。eif-5具有gtp酶活性，催化gtp水解為gdp及pi，並有利於其它起始因子從40s小亞基表面脫落，從而有利於40s與60s兩個亞基結合起來，最後經eif-4d激活而成為具有活性的80smet-trnafmet· mrna起始復合物。
（三）多肽鏈的延長

在多肽鏈上每增加一個氨基酸都需要經過進位，轉肽和移位三個步驟。

（1）為密碼子所特定的氨基酸trna結合到核蛋白體的a位，稱為進位。氨基醯trna在進位前需要有三種延長因子的作用，即，熱不穩定的ef（unstable temperature,ef）ef-tu,熱穩定的ef(stable temperature ef,ef-ts)以及依賴gtp的轉位因子。ef-tu首先與gtp結合，然後再與氨基醯trna結合成三元復合物，這樣的三元復合物才能進入a位。此時gtp水解成gdp，ef-tu和gdp與結合在a位上的氨基醯trna分離
肽鍵的形成

①核蛋白體「給位」上攜甲醯蛋氨醯 基（或肽醯）的trna

②核蛋白體「受體」上新進入的氨基醯trna;

③失去甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後，即將從核蛋白體脫落的trna;

④接受甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後已增長一個氨基酸殘基的肽鍵

（2）轉肽--肽鍵的形成（peptide bond formation）

在70s起始復合物形成過程中，核糖核蛋白體的p位上已結合了起始型甲醯蛋氨酸trna，當進位後，p位和a位上各結合了一個氨基醯trna，兩個氨基酸之間在核糖體轉肽酶作用下，p位上的氨基酸提供α-cooh基，與a位上的氨基酸的α-nh2形成肽鍵，從而使p位上的氨基酸連接到a位氨基酸的氨基上，這就是轉肽。轉肽後，在a位上形成了一個二肽醯trna（圖18-13）。

（3)移位（translocation)

轉肽作用發生後，氨基酸都位於a位，p位上無負荷氨基酸的trna就此脫落，核蛋白體沿著mrna向3』端方向移動一組密碼子，使得原來結合二肽醯trna的a位轉變成了p位，而a位空出，可以接受下一個新的氨基醯trna進入，移位過程需要ef-2，gtp和mg2 的參加（圖18-14）。

以後，肽鏈上每增加一個氨基酸殘基，即重復上述進位，轉肽，移位的步驟，直至所需的長度，實驗證明mrna上的信息閱讀是從5』端向3』端進行，而肽鏈的延伸是從氮基端到羧基端。所以多肽鏈合成的方向是n端到c端
（四）翻譯的終止及多肽鏈的釋放

無論原核生物還是真核生物都有三種終止密碼子uag，uaa和uga。沒有一個trna能夠與終止密碼子作用，而是靠特殊的蛋白質因子促成終止作用。這類蛋白質因子叫做釋放因子，原核生物有三種釋放因子：rf1，rf2t rf3。rf1識別uaa和uag，rf2識別uaa和uga。rf3的作用還不明確。真核生物中只有一種釋放因子erf，它可以識別三種終止密碼子。

不管原核生物還是真核生物，釋放因子都作用於a位點，使轉肽酶活性變為水介酶活性，將肽鏈從結合在核糖體上的trna的cca末凋上水介下來，然後mrna與核糖體分離，最後一個trna脫落，核糖體在if-3作用下，解離出大、小亞基。解離後的大小亞基又重新參加新的肽鏈的合成，循環往復，所以多肽鏈在核糖體上的合成過程又稱核糖體循環（ribosome cycle）（圖18-16）。

（五）多核糖體循環

上述只是單個核糖體的翻譯過程，事實上在細胞內一條mrna鏈上結合著多個核糖體，甚至可多到幾百個。蛋白質開始合成時，第一個核糖體在mrna的起始部位結合，引入第一個蛋氨酸，然後核糖體向mrna的3』端移動一定距離後，第二個核糖體又在mrna的起始部位結合，現向前移動一定的距離後，在起始部位又結合第三個核糖體，依次下去，直至終止。兩個核糖體之間有一定的長度間隔，每個核糖體都獨立完成一條多肽鏈的合成，所以這種多核糖體可以在一條mrna鏈上同時合成多條相同的多肽鏈，這就大大提高了翻譯的效
多聚核糖體的核糖體個數，與模板mrna的長度有關，例如血紅蛋白的多肽鏈mnra編碼區有450個核苷酸組成，長約150nm 。上面串連有5-6個核糖核蛋白體形成多核糖體。而肌凝蛋白的重鏈mrna由5400個核苷酸組成，它由60多個核糖體構成多核糖體完成多肽鏈的合成