i型膠原n端前肽是什麼意思

A. l型膠原氨基末端肽(NTX)是什麼東西，我只知道是與骨形成有關的，有木有人幫忙回答一下

l型膠原是成骨細胞分泌的骨基質的主要成分，之後進行礦化，形成新的骨

B. 膠原性疾病的膠原合成酶活性的缺陷

羥賴氨酸有2個重要功能
在Lysyl羥化酶反應中形成的羥賴氨酸有2個重要功能：⑴它是碳水化合物的附著點；⑵保持膠原分子的穩定性。因此，Lysyl羥化酶活性缺陷將導致結締組織疾病。Ⅶ型EDS是由於前膠原N端前多肽裂解異常，其中A、B2型是由於COL1A2的突變，從而妨礙了前多肽裂解。EDSⅦC型則未發現有I型膠原的異常，裂解是由於I型前膠原N蛋白酶活性的缺陷。 Ⅸ型EDS和Menkes綜合征
Ⅸ型EDS和Menkes綜合征是X連鎖隱性遺傳性疾病。主要特徵是Lysyl羥化酶活性缺陷所導致的銅代謝異常。其臨床表現是膀胱憩室、腹股溝疝、皮膚鬆弛和皮膚伸展過度以及伴有枕骨角外生骨疣的骨骼異常。人們目前在30多種膠原基因中僅鑒定出上述6種突變的膠原基因，這說明有關膠原基因變異的研究還是剛剛開始，還會有更多的膠原基因變異性疾病需要人們去探索、去認識。

C. 膠原纖維的結構

Ⅰ型膠原的原纖維平行排列成較粗大的束，成為光鏡下可見的膠原纖維，抗張強度超過鋼筋。其三股螺旋由二條α1（Ⅰ）鏈及一條α2（Ⅰ）鏈構成。每條α鏈約含1050個氨基酸殘基，由重復的Gly-X-Y序列構成。X常為Pro（脯氨酸），Y常為羥脯氨酸或羥賴氨酸殘基。重復的Gly-X-Y序列使α鏈捲曲為左手螺旋，每圈含3個氨基酸殘基。三股這樣的螺旋再相互盤繞成右手超螺旋，即原膠原。
原膠原分子間通過側向共價交聯，相互呈階梯式有序排列聚合成直徑50~200nm、長150nm至數微米的原纖維，在電鏡下可見間隔67nm的橫紋。膠原原纖維中的交聯鍵是由側向相鄰的賴氨酸或羥賴氨酸殘基氧化後所產生的兩個醛基間進行縮合而形成的。
原膠原共價交聯後成為具有抗張強度的不溶性膠原。胚胎及新生兒的膠原因缺乏分子間的交聯而易於抽提。隨年齡增長，交聯日益增多，皮膚、血管及各種組織變得僵硬，成為老化的一個重要特徵。
人α1（Ⅰ）鏈的基因含51個外顯子，因而基因轉錄後的拼接十分復雜。翻譯出的肽鏈稱為前α鏈，其兩端各具有一段不含Gly-X-Y序列的前肽。三條前α鏈的C端前肽借二硫鍵形成鏈間交聯，使三條前α鏈「對齊」排列。然後從C端向N端形成三股螺旋結構。前肽部分則呈非螺旋捲曲。帶有前肽的三股螺旋膠原分子稱為前膠原（procollagen）。膠原變性後不能自然復性重新形成三股螺旋結構，原因是成熟膠原分子的肽鏈不含前肽，故而不能再進行「對齊」排列。

D. 肝膽酸4.337、三型前膠原n端肽32.07、iv型膠原37.299這三項超標，求專業人士解答肝臟情況，謝謝！！

肝膽酸實為甘膽酸 膽汁酸高是因為孕激素作用使膽囊平滑肌鬆弛引起的膽汁排泄不利
III型前膠原N端肽是血液中纖維片段，不是肝纖維化的敏感指標，僅僅提示參考作用，可不比太在意。

膠原蛋白(Collagen)又稱膠原,是由三條肽鏈擰成的螺旋形纖維狀蛋白質.膠原蛋白是動物結締組織重要的蛋白質
血清IV型膠原是肝纖維化的重要指標,它與疾病的程度呈正相關.

E. 膠原蛋白肽是什麼

膠原肽是小分子膠原蛋白，蛋白會隨著年齡的增長而慢慢減少。由此可見，膠原蛋白的確在人體皮膚的健康和美麗中扮演著舉足輕重的角色。膠原肽是膠原的水解產物。是膠原的最小單元，低於5000Da均屬於膠原肽，分子量並非越小越好，其中2000-3000Da最穩定易吸收，其結構可以表示為（Gly-x-y），是一種在N端帶有甘氨酸的高純度肽，膠原肽無需分解即可被人體吸收和利用。

F. 總i型前膠原氨基末端肽高是怎麼回事

蛋白質生物合成可分為五個階段，氨基酸的活化、多肽鏈合成的起始、肽鏈的延長、肽鏈的終止和釋放、蛋白質合成後的加工修飾。

（一）氨基酸

在進行合成多肽鏈之前,必須先經過活化,然後再與其特異的trna結合,帶到mrna相應的位置上,這個過程靠氨基醯trna合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸與特異的trna相結合,生成各種氨基醯trna.每種氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相對應的trna結合,在氨基醯trna合成酶催化下,利用atp供能,在氨基酸羧基上進行活化,形成氨基醯-amp,再與氨基醯trna合成酶結合形成三聯復合物,此復合物再與特異的trna作用,將氨基醯轉移到trna的氨基酸臂(即3'-末端cca-oh)上原核細胞中起始氨基酸活化後，還要甲醯化，形成甲醯蛋氨酸trna，由n10甲醯四氫葉酸提供甲醯基。而真核細胞沒有此過程。

前面講過運載同一種氨基酸的一組不同trna稱為同功trna。一組同功trna由同一種氨醯基trna合成酶催化。氨基醯trna合成酶對trna和氨基酸兩者具有專一性，它對氨基酸的識別特異性很高，而對trna識別的特異性較低。

氨基醯trna合成酶是如何選擇正確的氨基酸和trna呢？按照一般原理，酶和底物的正確結合是由二者相嵌的幾何形狀所決定的，只有適合的氨基酸和適合的trna進入合成酶的相應位點，才能合成正確的氨醯基trna。現在已經知道合成酶與l形trna的內側面結合，結合點包括接近臂，dhu臂和反密碼子臂d柄、反密碼子和可變環與酶反應

乍看起來，反密碼子似乎應該與氨基酸的正確負載有關，對於某些trna也確實如此，然而對於大多數trna來說，情況並非如此，人們早就知道，當某些trna上的反密碼子突變後，但它們所攜帶的氨工酸卻沒有改變。1988年，候稚明和schimmel的實驗證明丙氨酸trna酸分子的氨基酸臂上g3：u70這兩個鹼基發生突變時則影響到丙氨醯trna合成酶的正確識別，說明g3：u70是丙氨酸trna分子決定其本質的主要因素。trna分子上決定其攜帶氨基酸的區域叫做副密碼子。一種氨基醯trna合成酶可以識別以一組同功trna，這說明它們具有共同特徵。例如三種丙氨酸trna（trnaalm/cua,trnaaim/ggc,trnaain/ugc都具有g3：u70副密碼子。）但沒有充分的證據說明其它氨基醯trna合成酶也識別同功trna組中相同的副密碼子。另外副密碼子也沒有固定的位置，也可能並不止一個鹼基對。

（二）多肽鏈合成的起始

核蛋白體大小亞基，mrna起始trna和起始因子共同參與肽鏈合成的起始。

1、大腸桿菌細胞翻譯起始復合物形成的過程：

（1）核糖體30s小亞基附著於mrna起始信號部位：原核生物中每一個mrna都具有其核糖體結合位點，它是位於aug上游8-13個核苷酸處的一個短片段叫做sd序列。這段序列正好與30s小亞基中的16s rrna3』端一部分序列互補，因此sd序列也叫做核糖體結合序列，這種互補就意味著核糖體能選擇mrna上aug的正確位置來起始肽鏈的合成，該結合反應由起始因子3（if-3）介導，另外if-1促進if-3與小亞基的結合，故先形成if3-30s亞基-mrna三元復合物。

（2）30s前起始復合物的形成：在起始因子2作用下，甲醯蛋氨醯起 始trna與mrna分子中的aug相結合，即密碼子與反密碼子配對，同時if3從三元復合物中脫落，形成30s前起始復合物，即if2-3s亞基-mrna-fmet-trnafmet復合物，此步需要gtp和mg2 參與。

（3）70s起始復合物的形成：50s亞基上述的30s前起始復合物結合，同時if2脫落，形成70s起始復合物，即30s亞基-mrna-50s亞基-mrna-fmet-trnafmet復合物。此時fmet-trnafmet占據著50s亞基的肽醯位。而a位則空著有待於對應mrna中第二個密碼的相應氨基醯trna進入，從而進入延長階段，2、真核細胞蛋白質合成的起始

真核細胞蛋白質合成起始復合物的形成中需要更多的起始因子參與，因此起始過程也更復雜。

（1）需要特異的起始trna即，-trnafmet，並且不需要n端甲醯化。已發現的真核起始因子有近10種（eukaryote initiation factor,eif）

（2）起始復合物形成在mrna5』端aug上游的帽子結構，（除某些病毒mrna外）

（3）atp水解為adp供給mrna結合所需要的能量。真核細胞起始復合物的形成過程是：翻譯起始也是由eif-3結合在40s小亞基上而促進80s核糖體解離出60s大亞基開始，同時eif-2在輔eif-2作用下，與met-trnafmet及gtp結合，再通過eif-3及eif-4c的作用，先結合到40s小亞基，然後再與mrna結合。

mrna結合到40s小亞基時，除了eif-3參加外，還需要eif-1、eif-4a及eif-4b並由atp小解為adp及pi來供能，通過帽結合因子與mrna的帽結合而轉移到小亞基上。但是在mrna5』端並未發現能與小亞基18srna配對的s-d序列。目前認為通過帽結合後，mrna在小亞基上向下游移動而進行掃描，可使mrna上的起始密碼aug在met-trnafmet的反密碼位置固定下來，進行翻譯起始。

通過eif-5的作用，可使結合met-trnafmet·gtp及mrnar40s小亞基與60s大亞基結合，形成80s復合物。eif-5具有gtp酶活性，催化gtp水解為gdp及pi，並有利於其它起始因子從40s小亞基表面脫落，從而有利於40s與60s兩個亞基結合起來，最後經eif-4d激活而成為具有活性的80smet-trnafmet· mrna起始復合物。
（三）多肽鏈的延長

在多肽鏈上每增加一個氨基酸都需要經過進位，轉肽和移位三個步驟。

（1）為密碼子所特定的氨基酸trna結合到核蛋白體的a位，稱為進位。氨基醯trna在進位前需要有三種延長因子的作用，即，熱不穩定的ef（unstable temperature,ef）ef-tu,熱穩定的ef(stable temperature ef,ef-ts)以及依賴gtp的轉位因子。ef-tu首先與gtp結合，然後再與氨基醯trna結合成三元復合物，這樣的三元復合物才能進入a位。此時gtp水解成gdp，ef-tu和gdp與結合在a位上的氨基醯trna分離
肽鍵的形成

①核蛋白體「給位」上攜甲醯蛋氨醯 基（或肽醯）的trna

②核蛋白體「受體」上新進入的氨基醯trna;

③失去甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後，即將從核蛋白體脫落的trna;

④接受甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後已增長一個氨基酸殘基的肽鍵

（2）轉肽--肽鍵的形成（peptide bond formation）

在70s起始復合物形成過程中，核糖核蛋白體的p位上已結合了起始型甲醯蛋氨酸trna，當進位後，p位和a位上各結合了一個氨基醯trna，兩個氨基酸之間在核糖體轉肽酶作用下，p位上的氨基酸提供α-cooh基，與a位上的氨基酸的α-nh2形成肽鍵，從而使p位上的氨基酸連接到a位氨基酸的氨基上，這就是轉肽。轉肽後，在a位上形成了一個二肽醯trna（圖18-13）。

（3)移位（translocation)

轉肽作用發生後，氨基酸都位於a位，p位上無負荷氨基酸的trna就此脫落，核蛋白體沿著mrna向3』端方向移動一組密碼子，使得原來結合二肽醯trna的a位轉變成了p位，而a位空出，可以接受下一個新的氨基醯trna進入，移位過程需要ef-2，gtp和mg2 的參加（圖18-14）。

以後，肽鏈上每增加一個氨基酸殘基，即重復上述進位，轉肽，移位的步驟，直至所需的長度，實驗證明mrna上的信息閱讀是從5』端向3』端進行，而肽鏈的延伸是從氮基端到羧基端。所以多肽鏈合成的方向是n端到c端
（四）翻譯的終止及多肽鏈的釋放

無論原核生物還是真核生物都有三種終止密碼子uag，uaa和uga。沒有一個trna能夠與終止密碼子作用，而是靠特殊的蛋白質因子促成終止作用。這類蛋白質因子叫做釋放因子，原核生物有三種釋放因子：rf1，rf2t rf3。rf1識別uaa和uag，rf2識別uaa和uga。rf3的作用還不明確。真核生物中只有一種釋放因子erf，它可以識別三種終止密碼子。

不管原核生物還是真核生物，釋放因子都作用於a位點，使轉肽酶活性變為水介酶活性，將肽鏈從結合在核糖體上的trna的cca末凋上水介下來，然後mrna與核糖體分離，最後一個trna脫落，核糖體在if-3作用下，解離出大、小亞基。解離後的大小亞基又重新參加新的肽鏈的合成，循環往復，所以多肽鏈在核糖體上的合成過程又稱核糖體循環（ribosome cycle）（圖18-16）。

（五）多核糖體循環

上述只是單個核糖體的翻譯過程，事實上在細胞內一條mrna鏈上結合著多個核糖體，甚至可多到幾百個。蛋白質開始合成時，第一個核糖體在mrna的起始部位結合，引入第一個蛋氨酸，然後核糖體向mrna的3』端移動一定距離後，第二個核糖體又在mrna的起始部位結合，現向前移動一定的距離後，在起始部位又結合第三個核糖體，依次下去，直至終止。兩個核糖體之間有一定的長度間隔，每個核糖體都獨立完成一條多肽鏈的合成，所以這種多核糖體可以在一條mrna鏈上同時合成多條相同的多肽鏈，這就大大提高了翻譯的效
多聚核糖體的核糖體個數，與模板mrna的長度有關，例如血紅蛋白的多肽鏈mnra編碼區有450個核苷酸組成，長約150nm 。上面串連有5-6個核糖核蛋白體形成多核糖體。而肌凝蛋白的重鏈mrna由5400個核苷酸組成，它由60多個核糖體構成多核糖體完成多肽鏈的合成

G. 三型前膠原N端肽31.060是肝硬化嗎

總i型前膠原氨基端肽是個3長很專業和基礎名詞, 貴是指合成制備服膠原蛋白---膠原纖維的前體. 總i型前膠原氨基端肽高膠原蛋白病發病相關 (猆類風濕, 紅班狼瘡...), 有時在心肌梗死時有顯現.

H. 膠原的分子結構有何特點

..
膠原蛋白的基本單位稱原膠原蛋白，它是由大約1000個氨基酸基構成的α―
肽鏈所組成，其分子量約為30萬。根據α―肽鏈結構與組成的不同，可將其
分為由兩種不同的α肽鏈，即由兩條α1（I）肽鏈和一條α2（I）肽鏈所組成
的I型膠原和由三條相同α肽鏈所組成的II、III、IV型膠原。它們均具有重復
的三重序列結構（甘氨酸―X―Y）n。X和Y可為不同氨基酸殘基的三分之
一。現已闡明：α1（I）鏈具有1056個氨基酸殘基，其中1014個組成連續的
三重體。非三股螺旋區部分，稱之為末端肽，所以分子有16個N端殘基和26個C端肽
構成三股螺旋的伸展部分。α2（I）肽鏈同樣具有構成三重結構的1014個氨
基酸殘基。原膠原分子中不含色氨酸殘基，酪氨酸殘基也抗原性很弱，具有優良的生物相容性很少。

I. 請問蛋白質的前肽有什麼作用

因為你說的前肽現在還沒有一個很好的定義，按照我的理解可以大致看做是蛋白酶原激活後切掉的那個部分，一般由於前肽能夠封閉蛋白酶的活性中心（直接封閉或者變構作用等等），從而使酶原或者蛋白前體沒有活性，而在酶原或者蛋白前體激活過程中，該前肽往往被切割掉（自水解或者被其他蛋白酶），這樣就成為了又功能的蛋白了，下面是個例子，希望能夠幫助你。蛋白酶體的組裝是一個十分復雜的過程，這是因為必須將數量眾多的亞基正確地結合到一起才能形成一個有活性的核心顆粒復合物。β亞基被合成後，其N末端帶有「前肽」（propeptide）；在組裝20S顆粒的過程中，「前肽」通過翻譯後修飾作用以暴露出活性位點。首先，將α亞基組裝為七元環，為對應的前β環提供模板，然後完成前β環的組裝，這樣就形成了半個核心顆粒。接著，兩個半個核心顆粒之間的兩個β環相結合，並觸發蘇氨酸依賴的「前肽」的自降解，從而暴露出活性位點，這就組裝成了一個有活性的20S核心顆粒。β環之間的這種相互作用主要是由保守的α螺旋殘基之間的鹽橋和疏水相互作用來介導的；而通過突變這些保守殘基，可以破壞蛋白酶體的組裝，從而從另一方面證實了這些殘基對於組裝的重要性。

J. 膠原肽是什麼東西

膠原肽: 採用先進的定向酶切、變性、乾燥、萃取等技術，從膠原中提取得到的產物.
膠原肽的平均分子量在1.000Da左右，相對膠原復雜的三級超螺旋結構，膠原肽的線狀結構使其消化吸收率高達80%（膠原為<=1%）.
膠原肽是膠原的水解產物.
膠原肽是膠原的最小單元，其結構可以表示為（Gly-x-y），是一種在N端帶有甘氨酸的高純度肽，與普通膠原2.000~3.000Da的分子量相比，膠原肽無需分解即可被人體吸收和利用。
膠原肽能夠更有效地滲入角質層、真皮層，起到延長皮膚細胞壽命、抑制細胞膜脂質過氧化、抵抗氧化自由基對DNA的攻擊、抑制酪氨酸的活性、提高皮膚免疫能力、提高皮膚持水保水能力、促進膠原的合成和真皮細胞透明質酸的合成等多種功效.