⑴ 膠原纖維的功能特點
膠原纖維是由氨基酸多肽體構成的三維結構。每一個膠原纖維分子,約以三分之一的甘氨酸,三分之一的脯氨酸和氫氧脯氨酸,以及三分之一的其它七種氨基酸有規律地排列組成半卷縮狀態。因為分子中有脯氨酸和氫氧脯氨酸這兩種環狀結構分子的存在,鎖住了整個分子很難拉開。故膠原具有微彈性和很強的抗張能力。
特點:膠原纖維是由氨基酸多肽體構成的三維結構。每一個膠原纖維分子,約以三分之一的甘氨酸,三分之一的脯氨酸和氫氧脯氨酸,以及三分之一的其它七種氨基酸有規律地排列組成半卷縮狀態。因為分子中有脯氨酸和氫氧脯氨酸這兩種環狀結構分子的存在,鎖住了整個分子很難拉開。故膠原具有微彈性和很強的抗張能力,反應了膠原纖維的高強度、高耐磨性,以及耐刺穿性、抗壓性強的特點。
功能:膠原纖維是主要含有膠原蛋白,氨基酸有甘氨酸、脯氨和羥脯氨酸等的纖維組合物。膠原纖維是三種纖維中分布最廣泛,含量最多的一種纖維。廣泛分布於各臟器內,在皮膚、鞏膜和肌腱最為豐富。膠原纖維染色主要用於和肌纖維的鑒別。
膠原纖維是真皮中的主要成分,占真皮全部纖維質量的95%-98%。新鮮的膠原纖維呈白色,故又稱白纖維。在HE染色標本中,膠原纖維被染成粉紅色,較粗大,直徑0.5-20um,成束分布,排列緊密,並交織成網。
膠原是唯一含羥脯氨酸較多的蛋白質,因此,測定羥脯氨酸的量能確定組織中膠原的含量。膠原蛋白佔全身蛋白質的30%。聚合成膠原的微原纖維的蛋白質分子稱為原膠原分子。
⑵ 什麼是骨膠原纖維
膠原纖維主要化學成分是膠原蛋白,是結締組織纖維的一種。在疏鬆結締組織中排列成束,纖維束常有分支。它的化學特性是在酸性溶液中纖維膨脹,可被胃液消化,但不受鹼性胰液影響,在沸水中可水解為白明膠。在電子顯微鏡下觀察,膠原纖維由更細的膠原原纖維組成。通過生物化學和X射線衍射等技術的分析,表明膠原的基本分子單位是原膠原分子。膠原纖維和彈性纖維交織在一起組成了既有韌性、又有彈性,既能使器官與組織抵抗外來牽引力,又能保持形態和位置相對固定的疏鬆結締組織。
⑶ 彈性纖維和膠原纖維是什麼
纖維()是指由連續或不連續的細絲組成的物質
⑷ 骨骼肌的膠原纖維是什麼成分組成
膠原纖維是主要含有膠原蛋白,氨基酸有甘氨酸、脯氨和羥脯氨酸等的纖維組合物。
膠原纖維是三種纖維中分布最廣泛,含量最多的一種纖維。
廣泛分布於各臟器內,在皮膚、鞏膜和肌腱最為豐富。
膠原纖維染色主要用於和肌纖維的鑒別。
⑸ 纖維膠原是什麼
【膠原纖維】
膠原纖維(collagenous
fiber)膠原纖維在疏鬆結締組織中排列成束,彼此交織吻合,纖維束常有分支。纖維具有韌性,抗牽引力強。電鏡觀察,膠原纖維由更細的微原纖維(microfibrils)組成。微原纖維有特殊的橫帶,其周期為64nm。每條微原纖維有一序列的明暗帶。暗帶中比明帶有較多游離的化學根,所以貯留較多的電鏡切片染色劑
膠原纖維:染成粉紅色,束狀,其中的原纖維大多看不清;
膠原纖維主要含有膠原蛋白,氨基酸有甘氨酸、脯氨和羥脯氨酸等。膠原是唯一含羥脯氨酸較多的蛋白質,因此,測定羥脯氨酸的量能確定組織中膠原的含量。膠原蛋白佔全身蛋白質的30%。聚合成膠原的微原纖維的蛋白質分子稱為原膠原分子
。膠原纖維是三種纖維中分布最廣泛,含量最多的一種纖維。廣泛分布於各臟器內。在皮膚、鞏膜和肌腱最為豐富。膠原纖維染色主要用於和肌纖維的鑒別。
兒童時期,骨骼的膠元纖維占的比重較大,成骨細胞製造骨質十分活躍。因此,兒童的骨骼彈性大,不易折斷。
【彈性纖維】
彈性纖維(elastic
fiber)彈性纖維在疏鬆結締組織中略呈黃色,折光性強,富於彈性。一般較膠原纖維細,纖維有分支,排列散亂。其化學成分主要是彈性蛋白(elastin),對牽拉作用有更大的耐受力。皮膚和腱的彈性纖維由成纖維細胞產生,在大血管則由平滑肌細胞產生。
彈性纖維描述:染成藍紫色,單條分布,有分支,並交織成網。
電鏡觀察,彈性纖維包含兩種組分:微原纖維和均質狀物質。微原纖維是由結構糖蛋白排列組成,它圍繞在均質狀物質即彈性蛋白之周圍。
⑹ 膠原纖維是如何裝配的
膠原是動物體內含量最豐富的蛋白質,約占人體蛋白質總量的30%以上。它遍布於體內各種器官和組織,是細胞外基質中的框架結構,可由成纖維細胞(圖10-3)、軟骨細胞、成骨細胞及某些上皮細胞合成並分泌到細胞外。
圖10-3 成纖維細胞周圍的膠原纖維
目前已發現的膠原至少有19種(表10-1),由不同的結構基因編碼,具有不同的化學結構及免疫學特性。Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅴ及Ⅺ型膠原為有橫紋的纖維形膠原。
各型膠原都是由三條相同或不同的肽鏈形成三股螺旋,含有三種結構:螺旋區,非螺旋區及球形結構域。其中Ⅰ型膠原的結構最為典型。
表10-1 膠原的類型
圖10-4 膠原的結構(左模式圖,右電鏡照片)
Ⅰ型膠原的原纖維平行排列成較粗大的束,成為光鏡下可見的膠原纖維,抗張強度超過鋼筋。其三股螺旋由二條α1(Ⅰ)鏈及一條α2(Ⅰ)鏈構成。每條α鏈約含1050個氨基酸殘基,由重復的Gly-X-Y序列構成。X常為Pro(脯氨酸),Y常為羥脯氨酸或羥賴氨酸殘基。重復的Gly-X-Y序列使α鏈捲曲為左手螺旋,每圈含3個氨基酸殘基。三股這樣的螺旋再相互盤繞成右手超螺旋,即原膠原。
原膠原分子間通過側向共價交聯,相互呈階梯式有序排列聚合成直徑50~200nm、長150nm至數微米的原纖維,在電鏡下可見間隔67nm的橫紋。膠原原纖維中的交聯鍵是由側向相鄰的賴氨酸或羥賴氨酸殘基氧化後所產生的兩個醛基間進行縮合而形成的。
原膠原共價交聯後成為具有抗張強度的不溶性膠原。胚胎及新生兒的膠原因缺乏分子間的交聯而易於抽提。隨年齡增長,交聯日益增多,皮膚、血管及各種組織變得僵硬,成為老化的一個重要特徵。
人α1(Ⅰ)鏈的基因含51個外顯子,因而基因轉錄後的拼接十分復雜。翻譯出的肽鏈稱為前α鏈,其兩端各具有一段不含Gly-X-Y序列的前肽。三條前α鏈的C端前肽借二硫鍵形成鏈間交聯,使三條前α鏈「對齊」排列。然後從C端向N端形成三股螺旋結構。前肽部分則呈非螺旋捲曲。帶有前肽的三股螺旋膠原分子稱為前膠原(procollagen)。膠原變性後不能自然復性重新形成三股螺旋結構,原因是成熟膠原分子的肽鏈不含前肽,故而不能再進行「對齊」排列。
⑺ 膠原纖維的簡介
膠原纖維(collagenous fiber) 在三種纖維中數量最多,新鮮時呈白色,有光澤,故又名白纖維。在HE染色切片中呈嗜酸性,粗細不等,直徑0.5~10um,呈波浪形,有分支並交織呈網,膠原纖維的生化成分為I型膠原蛋白。膠原蛋白(collagen)由成纖維細胞分泌,於細胞外聚合成膠原原纖維,在再經少量黏合成膠原纖維。電鏡下,膠原原纖維直徑20~100nm,呈明暗交替的周期性橫紋,橫紋周期約64nm,膠原纖維的韌性大,抗拉力強。
膠原纖維:染成粉紅色,束狀,其中的原纖維大多看不清;
兒童時期,骨骼的膠元纖維占的比重較大,成骨細胞製造骨質十分活躍。因此,兒童的骨骼彈性大,不易折斷。
⑻ 膠原蛋白的分布
在水產動物體內膠原蛋白含量高於陸生動物,如鰱魚、鱅魚和草魚魚皮的蛋白質含量分別為25.9%、23.6%和29.8%,均高於各自相應魚肉的蛋白質含量:17.8%、15.3%和16.6%。而魚皮中的膠原含量最高可超過其蛋白質總量的80%,較魚體的其它部位要高許多,有研究報道真鯛魚皮中膠原蛋白占粗蛋白的80.5%,鰻鱺則高達87.3%。如此高的含量意味著得率也高,如小鮪鰹42.5%;日本海鱸40.7%;香魚53.6%;黃海鯛40.1%;竹莢魚43.5%(均以乾重計)。但膠原蛋白的種類要少得多,已從魚類中分離鑒定出的膠原類型有:廣泛分布在真皮、骨、鱗、鰾、肌肉等處的I型、軟骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而魚皮和魚骨所含的Ⅰ型膠原蛋白是其主要膠原蛋白。此外,還發現ⅩⅧ型膠原,然而哺乳動物中含量比較豐富的Ⅲ型膠原,在水產動物中尚未發現。其中只有Ⅰ型膠原蛋白的價格人們才可以接受;其它類型的膠原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等僅在研究中制備,由於價格昂貴都不宜於大量生產。
由於無脊椎動物與脊椎動物在進化上相距遙遠,它們的膠原性質存在明顯的差異。水產無脊椎動物的膠原主要可分為兩類,類Ⅰ型及類Ⅴ型膠原,均相當於脊椎動物的Ⅰ型膠原。其中類Ⅰ型膠原比較富含有丙氨酸和糖結合型的羥賴氨酸,廣泛的存在於軟體動物的各種器官中,包括:烏賊類的皮和頭蓋軟骨、章魚的皮鮑的肌肉和外套膜等。類Ⅴ型膠原是丙氨酸含量比較少、富含糖結合型羥賴氨酸,已從磯海葵的中膠層、節足動物蝦類和蟹類的肌肉及皮下膜以及原索動物羅氏石勃卒的肌膜體中分離出來。與脊椎動物相比,水產無脊椎動物的膠原顯著難溶,富含於羥賴氨酸,尤其是糖結合型含量多,而且纖維的直徑小於50nm。有人對海參膠原研究發現,刺參體壁含蛋白 3.3%,其中70%為膠原蛋白。氨基酸分析,膠原富含丙氨酸和羥脯氨酸,但羥賴氨酸含量較少,SDS電泳及SP凝膠柱分析發現其膠原組成為(α1)2α2。還有人從仿刺參(S.japonicus)提取膠原蛋白,利用 EDTA 和 Tris-HCl 浸泡溶漲,用氫氧化鈉除去雜質和非膠原蛋白,採用胃蛋白酶促溶提取粗製膠原,通過鹽析和透析獲取精緻膠原蛋白,並進一步利用 Sephacryl S-300 HR 凝膠過濾和 DEAE-52 陰離子交換除去多糖,獲取膠原蛋白純品。SDS-PAGE 電泳表明膠原分子的組成為 (α1)3,且α鏈類似於脊椎動物Ⅰ型膠原的α1鏈,熱收縮溫度為57℃,低於牛皮膠原5℃。還有人對采自日本Senzaki 海灣的Stomolopus meleagri水母的外傘組織進行了分析。整個中膠層被分成三部分,利用醋酸首先將凍乾的水母中膠層分為酸溶性蛋白和酸不溶性物質,利用NaCl溶液將酸溶性蛋白分為酸溶性膠原蛋白和酸溶性非膠原蛋白,而不溶入醋酸的中膠層經胃蛋白酶處理後大多變為可溶性的膠原質。然後利用氨基酸分析儀對分離得到的三部分的組成分別進行分析。發現該水母外傘中膠原蛋白含量很高,大約占乾重的 46.4%。經 SDS 聚丙烯醯胺凝膠電泳分析其膠原蛋白是由三個獨特α 鏈組成,按照它們的移動位置分別分別確定為 α1、α3、α2鏈。氨基酸分析表明S.meleagri 水母外傘膠原質中甘氨酸含量最高,每1000個氨基酸殘基含有309個甘氨酸,其次為谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸,分別為98、82和82個殘基,羥基脯氨和羥基賴氨酸數也較高,分別為40和27。外傘中高的膠原蛋白含量表明水母資源是一個潛在的膠原蛋白源。
Ⅰ型膠原分子長度約300nm,直徑約1.5nm,呈棒狀,由三條肽鏈組成,其中有兩條α(Ⅰ)鏈,一條
α(Ⅱ)鏈。對機體功能作用最強。α(Ⅰ)鏈和α(Ⅱ)鏈之間的氨基酸序列只有微小的差異。有人利用Ⅰ型膠原蛋白的電腦模型來模擬結締組織的外基質結構,結果表明,用其它一些基團取代Ⅰ型膠原蛋白兩條鏈上氨基乙酸就會導致骨合成異常。第3條α鏈多存在於絕大多數真骨魚類,尤其是魚皮,其他陸生脊椎動物沒有。由3條異種α鏈形成的單一型雜分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)組成,而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首魚和羊頭海鯛的骨和鱗的酸性膠原蛋白(ASC)的電泳類型,發現在電泳譜帶上可以清楚地看到β、γ、α1和α2組分,且α1的分子量為130 kD,α2的分子量為110 kD。因此,在某些魚類中,與其他組織,如肌肉和膀胱相比較,魚皮膠原蛋白中的α3(Ⅰ)鏈更適宜傳遞。
IV型膠原蛋白非常細小而且呈線性分布在組織內部,是連接表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型膠原的肽鏈由2 條α1鏈和 1 條α2鏈或由3條α1鏈組成,存在 3 種組裝形式:[α1(Ⅴ)]3、[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)和α1(Ⅴ)、α2(Ⅴ)、α3(Ⅴ),其中以[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)為主。Ⅴ型膠原分布在細胞周圍以及Ⅰ型膠原的周圍,可能在基膜和結締組織之間起著橋梁作用,已經從數種魚類肌肉中分離出來。XV型膠原蛋白分布較廣而且多分布在血管、神經組織的外圍地帶,而且其與角化細胞腫瘤黑素細胞腫瘤發生有關。
Ⅺ型膠原是異三聚體,其組成為α1 (Ⅺ)α2 (Ⅺ)α3 (Ⅺ),Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分,在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質的組成中起著重要作用,且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多,所以Ⅱ型膠原的研究的對象大多是陸生生物,雖然在1984 年已經從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原,但是從水產動物提取Ⅱ型膠原的研究並不多。
ⅩⅧ型膠原發現的相對較晚,同源性較高,還有不同的亞類,主要存在於肺、肝臟和腎臟等組織中。屬於被稱之為multi-plexin的特殊膠原亞族,含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區(non-triple-heli-cal regions,NC1),這一特殊結構使其與其他僅由三螺旋結構組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫學和分子生物學領域,如胚胎中的轉錄表達。
⑼ 人體的膠原是由什麼形成的
膠原纖維形成的基本過程如下(圖3-13):
(1)細胞內合成前膠原蛋白分子:成纖維細胞攝取合成蛋白質所需的氨基酸,包括脯氨酸、賴氨酸和甘氨酸,在粗面內質網的核糖體上按照特定的膠原mRNA的鹼基序列,合成前α-多肽鏈。後者邊合成邊進入粗面內質網腔內,並在羥化酶的作用下,將肽鏈中的脯氨酸和賴氨酸羥化。經羥化後,三條前α-多肽鏈互相纏繞成繩索狀的前膠原蛋白分子(procollagen molecule)。溶解狀態的前膠原蛋白分子,兩端未纏繞,呈球狀構型,在粗面內質網腔內或轉移到高爾基復合體內加入糖基後,分泌到細胞外。
(2)原膠原蛋白分子的細胞外聚合:細胞外的前膠原蛋白分子,在肽內切酶的作用下,切去分子兩端球狀構形部分,形成原膠原蛋白分子(tropocol-lagen)粗約1.5nm,長約300nm。原膠原蛋白分子平行排列聚合成膠原原纖維。聚合時,相互平行的相鄰分子錯開1/4分子長度,同一排的分子,首尾相對並保持一定距離,聚合成束,於是形成具有64nm周期橫紋的膠原原纖維。聚合時,分子內、分子間的化學基因進行縮合、交聯,增加原纖維的穩固性。若干膠原原纖維經糖蛋白粘合成粗細不等的膠原纖維。
膠原纖維的一菜成受多方面的影響和調控。如細胞內脯氨酸的含量直接影響前α-多肽鏈的合成。缺氧或缺乏維生素C或Fe2+等輔助因子,導致前α-多肽鏈的羥化受到抑制,造成前膠原蛋白合成障礙,影響創傷的癒合。聚合時,如膠原蛋白分子內和分子間的交聯障礙(常因賴氨醯氧化酶不足所致)將影響膠原纖維的穩固性。除成纖維細胞外,成骨細胞、軟骨細胞、某些平滑肌細胞等起源於間充質的細胞以及多種上皮細胞也能產生膠原蛋白。
不同組織的膠原蛋白其分子類型不同,已證實α-多肽鏈按其一級結構分為α1,α2,α3,三類,各類又分為10型,如α1(Ⅰ)、α1(Ⅱ)、α1(Ⅲ)、α1(Ⅲ)……α1(X)。
根據構成膠原蛋白三股肽鏈的不同,現已發現有11種不同類型的膠原。現將主要幾種類型的組成、分布和特點列舉於表(表3-1)。
表3-1 膠原蛋白的類型、分布和特點
類型 前膠原蛋白的三股肽鏈 分布 主要特點
Ⅰ [α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ) 真皮、筋膜、鞏膜、被膜、腱、纖維軟骨、骨、牙本質 構成緻密並有橫紋的粗纖維束,抗拉力強
Ⅱ [α1(Ⅱ)]3 透明軟骨和彈性軟骨 構成有橫紋的細原纖維,抗壓力較強
Ⅲ [α1(Ⅲ)]3
[α1(Ⅳ)]2α2(Ⅳ)
網狀纖維、平滑肌、神經內膜、動脈、肝、脾、腎、肺、子宮 構成有橫紋的細原纖維,維持器官的形態結構
Ⅳ [α1(Ⅳ)]3
[α2(Ⅳ)]3
[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)
基膜基板、晶 狀體囊 不形成原纖維,為均質狀膜,支持和濾過作用
Ⅴ [α1(Ⅴ)]3
α1(Ⅴ)α2(Ⅴ)α3(Ⅴ)
胎膜、肌、腱鞘 構成細的無橫紋原纖維
⑽ 彈性纖維和膠原纖維是神馬(什麼)東西
彈性纖維是一種纖維,又名黃纖維,含量較膠原纖維少,但分布廣。新鮮狀態下呈黃色,在HE染色切片中,著色淡紅,不易與膠原纖維區分,用醛復紅能將彈性纖維染成紫色,彈性纖維在疏鬆結締組織中略呈黃色,折光性強,富於彈性。
膠原纖維是主要含有膠原蛋白,氨基酸有甘氨酸、脯氨和羥脯氨酸等的纖維組合物。膠原纖維是三種纖維中分布最廣泛,含量最多的一種纖維。廣泛分布於各臟器內,在皮膚、鞏膜和肌腱最為豐富。膠原纖維染色主要用於和肌纖維的鑒別。
(10)膠原原纖維分布於什麼器官擴展閱讀:
彈性纖維:
一般較膠原纖維細,纖維有分支,排列散亂。其化學成分主要是彈性蛋白,對牽拉作用有更大的耐受力。皮膚和腱的彈性纖維由成纖維細胞產生,在大血管則由平滑肌細胞產生。彈性纖維描述:染成藍紫色,單條分布,有分支,並交織成網。
膠原纖維:
膠原纖維是真皮中的主要成分,占真皮全部纖維質量的95%-98%.新鮮的膠原纖維呈白色,故又稱白纖維。在HE染色標本中,膠原纖維被染成粉紅色,較粗大,直徑0.5-20um,成束分布,排列緊密,並交織成網。
膠原是唯一含羥脯氨酸較多的蛋白質,因此,測定羥脯氨酸的量能確定組織中膠原的含量。膠原蛋白佔全身蛋白質的30%。聚合成膠原的微原纖維的蛋白質分子稱為原膠原分子 。